Hemoglobin is composed of four poly

Hemoglobin is composed of four polypeptide chains: two *-chains, each containing 141 amino acid residues. and two *chains, each containing 146 amino acid residues. Hemoglobin is located in red blood cells and performs the life-sustaining function of transporting oxygen from the lungs to the cells and carbon dioxide from the cells to the lungs. In some individuals, the hemoglobin molecules have a slightly different suquence of amino acid residues. It is so-celled abnormal human hemoglobin that have attracted particular attention because of the diseases associated with them. One of the best-known abnormal hemoglobins (designated HbS) differs from fhe normal type (HbA) by only one amino acid residue in each of the *-chains. In HbS, the glutamate in the sixth position of normal HbA is replaced by a valine residue: This difference affects only two position in molecule containing 574 amino acid residues, and yet it is enough to result in a very serious disease, sickle-cell disease.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ฮีโมโกลบินประกอบด้วย 4 โซ่ polypeptide: สอง * -เชน มีสารตกค้างของกรดอะมิโน 141 และสอง * เชน มีสารตกค้างของกรดอะมิโน 146 ฮีโมโกลบินที่อยู่ในเซลล์เม็ดเลือดแดง และทำหน้าที่ชีวิตการขนส่งออกซิเจนจากปอดไปยังเซลล์และคาร์บอนไดออกไซด์จากเซลล์ไปยังปอด ในบางคน โมเลกุลฮีโมโกลบินมี suquence แตกต่างกันเล็กน้อยการตกค้างของกรดอะมิโน เซลล์จึงผิดปกติเลือดของมนุษย์ที่ได้ดึงดูดความสนใจเป็นพิเศษเนื่องจากโรคที่เกี่ยวข้อง ได้ Hemoglobins ผิดปกติรู้จักกันดี (กำหนดดังนั้น) อย่างใดอย่างหนึ่งแตกต่างจากประเภทปกติ fhe (HbA) โดยสารตกค้างของกรดอะมิโนเดียวเท่านั้นในแต่ละตัว * -โซ่ ดังนั้น ในกลูตาเมตในตำแหน่งที่หกของ HbA ปกติถูกแทนที่ ด้วยสารตกค้างเป็นวาลีน: ความแตกต่างนี้มีผลต่อตำแหน่งเพียงสองในโมเลกุลที่ประกอบด้วยการตกค้างของกรดอะมิโนที่ 574 แต่มันไม่พอที่จะทำให้โรครุนแรงมาก เคียวเซลล์โรค

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ฮีโมโกลประกอบด้วยสี่ polypeptide โซ่สอง -chains * แต่ละที่มีกรดอะมิโน 141 และสองโซ่ * แต่ละที่มีกรดอะมิโน 146 ฮีโมโกลตั้งอยู่ในเซลล์เม็ดเลือดแดงและดำเนินการฟังก์ชันค้ำจุนชีวิตในการขนส่งออกซิเจนจากปอดไปยังเซลล์และก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์จากเซลล์ไปยังปอด ในบางคนโมเลกุลฮีโมโกลมีความแตกต่างกันเล็กน้อย suquence ของกรดอะมิโน มันจึงเซลล์เม็ดเลือดแดงของมนุษย์ที่ผิดปกติได้ดึงดูดความสนใจโดยเฉพาะอย่างยิ่งเพราะโรคที่เกี่ยวข้องกับพวกเขา หนึ่งที่ดีที่สุดที่รู้จักกัน hemoglobins ผิดปกติ (กำหนด HBs) แตกต่างจากชนิดปกติ FHE (HbA) โดยเพียงหนึ่งอะมิโนกรดสารตกค้างในแต่ละ * -chains ใน HBS กลูตาเมตในตำแหน่งที่หกของปกติ HbA จะถูกแทนที่ด้วยสารตกค้าง valine: ความแตกต่างนี้มีผลกระทบเฉพาะสองตำแหน่งในโมเลกุลที่มี 574 กรดอะมิโนและยังก็พอที่จะส่งผลให้เกิดโรคร้ายแรงมากโรคเซลล์เคียว .

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ฮีโมโกลบินประกอบด้วยโพลีเปปไทด์สี่สอง * - โซ่แต่ละที่มี 141 กรดอะมิโนที่ตกค้าง และสอง * โซ่แต่ละที่มี 146 กรดอะมิโนที่ตกค้าง ฮีโมโกลบินอยู่ในเม็ดเลือดแดงและการชีวิต sustaining ฟังก์ชันของการขนส่งออกซิเจนจากปอดไปยังเซลล์และคาร์บอนไดออกไซด์จากเซลล์ปอด บางคน ฮีโมโกลบิน โมเลกุลมี suquence แตกต่างกันเล็กน้อยของกรดอะมิโนที่ตกค้าง . มันจึง celled มนุษย์ฮีโมโกลบินผิดปกติที่ดึงดูดความสนใจโดยเฉพาะ เพราะโรคที่เกี่ยวข้องกับพวกเขา หนึ่งในที่รู้จักกันดี ความผิดปกติของฮีโมโกลบิน ( เขต HBS ) แตกต่างจาก fhe ชนิดธรรมดา ( HBA ) โดยมีเพียงหนึ่งกรดอะมิโนในแต่ละของ * - โซ่ ใน HBS , ผงชูรสในตำแหน่งที่หกของ HBA ปกติจะถูกแทนที่โดยวาลีนเดน : ความแตกต่างนี้มีผลแค่สองตำแหน่งในโมเลกุลประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างอยู่ แต่มันก็เพียงพอที่จะทำให้เกิดโรคร้ายแรง โรคเซลล์เคียว