The primary structure of novel angi

The primary structure of novel angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitory peptide from egg white protein was investigated, and secondary structure of the peptide was explored for the first time. The potential effects of bioactive peptides were submitted to bioactivity screening with ACE inhibitory activity, antioxidant property, and anticoagulation activity. Bioactive peptides from egg white protein were characterized by LC tandem mass spectrometric, and secondary structures of those peptides were investigated by FT-IR. Our results showed that total 11 bioactive peptides with three new and eight known structures were identified with LC/MS/MS, which then were synthesized by Fmoc solid phase method. Peptide Thr-Asn-Gly-Ile-Ile-Arg (TNGIIR) exhibited higher activity against ACE to other two new peptides. The concentration of the peptide TNGIIR, necessary to inhibit 50% the activity of ACE was 70 μM. Results also suggested that the secondary structural differences between peptides could also influence the ACE inhibition capacity. Thus, it appears that primary and secondary structure of peptide plays the potential role inhibiting the ACE activity.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รับการตรวจสอบโครงสร้างหลักของนวนิยาย angiotensin แปลงเปปไทด์ยับยั้งเอนไซม์ (ACE) จากโปรตีนไข่ขาว และโครงสร้างรองของเปปไทด์ถูกสำรวจครั้งแรก ผลกระทบศักยภาพของเปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพถูกส่งไปคัดกรองทางชีวภาพกับ ACE ยับยั้งกิจกรรม คุณสมบัติต้านอนุมูลอิสระ และกิจกรรม anticoagulation เปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากโปรตีนไข่ขาวมีลักษณะมวลชนควบคู่ LC spectrometric และโครงสร้างรองของเปปไทด์ที่ถูกตรวจสอบ โดย IR. ฟุต ผลของเราพบว่า เปปไทด์กรรมการก 11 รวมกับสามใหม่และแปดรู้จักโครงสร้างถูกระบุ ด้วย LC/MS/MS ซึ่งจากนั้น ถูกสังเคราะห์ โดยวิธี Fmoc ของแข็ง เปปไทด์ Thr-Asn-Gly-Ile-Ile-Arg (TNGIIR) เป็นการจัดแสดงกิจกรรมสูงกับ ACE กับเปปไทด์ใหม่อื่น ๆ สอง ความเข้มข้นของเปปไทด์ TNGIIR จำเป็นต้องยับยั้ง 50% กิจกรรมของเอซเป็น 70 ไมครอน ผลลัพธ์ยังแนะนำว่า รองโครงสร้างต่างกับเปปไทด์อาจยังมีอิทธิพลต่อความสามารถการยับยั้ง ACE ดังนั้น มันปรากฏว่า โครงสร้างหลัก และรองของเปปไทด์บทบาทศักยภาพยับยั้ง ACE กิจกรรม

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างหลักของ angiotensin converting enzyme นวนิยาย (ACE) เปปไทด์จากการยับยั้งโปรตีนไข่สีขาวได้รับการตรวจสอบและโครงสร้างทุติยภูมิของเปปไทด์มีการสำรวจเป็นครั้งแรก ผลกระทบที่อาจเกิดขึ้นจากเปปไทด์ออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ถูกส่งไปตรวจคัดกรองทางชีวภาพที่มีฤทธิ์ยับยั้ง ACE คุณสมบัติต้านอนุมูลอิสระและฤทธิ์ anticoagulation เปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากโปรตีนไข่สีขาวโดดเด่นด้วย LC ควบคู่ Spectrometric มวลและโครงสร้างรองของเปปไทด์เหล่านั้นถูกตรวจสอบโดย FT-IR ผลของเราแสดงให้เห็นว่าทั้งหมด 11 เปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่มีสามแปดใหม่และโครงสร้างที่รู้จักกันถูกระบุด้วย LC / MS / MS ซึ่งจากนั้นจะถูกสังเคราะห์โดยวิธีเฟส Fmoc ของแข็ง เปปไทด์ที่นั่น-Asn-Gly-Ile-Ile-Arg (TNGIIR) แสดงฤทธิ์ขึ้นเมื่อเทียบกับเอซอีกสองเปปไทด์ใหม่ ความเข้มข้นของ TNGIIR เปปไทด์ที่จำเป็นในการยับยั้งการ 50% ของกิจกรรม ACE เป็น 70 ไมครอน ผลการทดลองยังชี้ให้เห็นว่าความแตกต่างระหว่างโครงสร้างทุติยภูมิเปปไทด์นอกจากนี้ยังอาจมีผลต่อการยับยั้งจุเอซ ดังนั้นจึงปรากฏว่าโครงสร้างประถมศึกษาและมัธยมศึกษาของเปปไทด์มีบทบาทที่มีศักยภาพการยับยั้งกิจกรรมของเอซ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างหลักของนวนิยายแบบ converting enzyme ( ACE ) พบว่าเปปไทด์จากโปรตีนไข่สีขาวถูกสอบสวน และโครงสร้างของเปปไทด์ถูกสำรวจครั้งแรก ผลที่มีศักยภาพของการคัดกรองสารเปปไทด์ถูกส่งให้กับเอซยับยั้งกิจกรรมของสารต้านอนุมูลอิสระและคุณสมบัติ ฤทธิ์ยาต้านการแข็งตัวของเลือด . สารเปปไทด์จากโปรตีนไข่สีขาวเป็น characterized โดย LC ตามมวลความและโครงสร้างทุติยภูมิของเปปไทด์ที่ถูกตรวจสอบด้วย FT-IR . ผลของเราแสดงให้เห็นว่าสารเปปไทด์ที่มีทั้งหมด 11 ใหม่สามและแปดรู้จักโครงสร้างถูกระบุด้วย LC / MS / MS ซึ่งถูกสังเคราะห์โดยวิธี fmoc เฟสของแข็ง เปปไทด์ Thr asn GLY ใน Ile arg ( tngiir ) มีกิจกรรมอื่น ๆที่สูงกับเอซใหม่ 2 เปปไทด์ ความเข้มข้นของเปปไทด์ tngiir จำเป็นเพื่อยับยั้ง 50% กิจกรรมของเอซเป็น 70 μเมตร ผลพบว่าข้อแตกต่างระหว่างโครงสร้างทุติยภูมิเปปไทด์ยังอาจมีผลต่อการยับยั้ง ACE จำกัด ดังนั้น จึงปรากฏว่าโครงสร้างหลักและรองของเปปไทด์เล่นบทบาทที่มีศักยภาพยับยั้ง ACE กิจกรรม