and 105% of the initial activity, r

and 105% of the initial activity, respectively (Table 2). Pandey,
Nigam, Soccol, Soccol, and Singh (2000) mentioned that most amylase
enzymes are dependent on metal ions such as Ca2+, Mg2+ and
Zn2+. Based on these results, Ca+ ions stabilized the enzyme at high
assay temperatures and increased enzyme activity and stability,
and they were not required for the activity of amylase from pitaya
peel, which is one of the good characteristics of the enzyme. The
enzyme was completely inhibited in the presence of 10 mM of
Fe3+ and Zn2+ and retained 34% and 5% of its activity in the
presence of Ni2+ and Cu2+, respectively (Table 2). Nirmal and
Murali Krishna (2003) reported that the inactivation of the enzyme
by these metal ions may be due to their binding to the catalytic
residues in the active site of the enzyme.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

และ 105% ของกิจกรรมเริ่มต้นตามลำดับ (ตารางที่ 2) Pandey,
Nigam, Soccol, Soccol และซิงห์ (2000) กล่าวว่าส่วนใหญ่อะไมเลส
เอนไซม์จะขึ้นอยู่กับไอออนของโลหะเช่น Ca2 +, Mg2 + และ
Zn2 + ขึ้นอยู่กับผลลัพธ์เหล่านี้ Ca + ไอออนเอนไซม์ที่มีความเสถียรสูง
อุณหภูมิทดสอบและเพิ่มกิจกรรมของเอนไซม์และความมั่นคง
และพวกเขาก็ไม่จำเป็นสำหรับกิจกรรมของอะไมเลสจากแก้วมังกร
เปลือกซึ่งเป็นหนึ่งในลักษณะที่ดีของการทำงานของเอนไซม์
เอนไซม์ได้อย่างสมบูรณ์ที่ห้ามในการปรากฏตัวของ 10 MM ของ
Fe3 + และ Zn2 + และเก็บไว้ 34% และ 5% ของกิจกรรมใน
การแสดงตนของ Ni2 + และ Cu2 + ตามลำดับ (ตารางที่ 2) Nirmal และ
Murali กฤษณะ (2003) รายงานว่าการใช้งานของเอนไซม์
โดยไอออนของโลหะเหล่านี้อาจจะเป็นเพราะความผูกพันกับการเร่งปฏิกิริยาของพวกเขา
ตกค้างในการใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

และ 105 % ของกิจกรรมเริ่มต้น ตามลำดับ ( ตารางที่ 2 ) เดย์ of soccol soccol
, , , , และ ซิงห์ ( 2000 ) กล่าวว่าเอนไซม์อะไมเลส
ส่วนใหญ่จะขึ้นอยู่กับไอออนโลหะ เช่น แคลเซียม mg2
, และ zn2 . จากผล CA ไอออนคงที่เอนไซม์ที่อุณหภูมิสูง และเพิ่มกิจกรรมของเอนไซม์ต่อ

และเสถียรภาพ และไม่ได้จำเป็นสำหรับกิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลสจากเปลือกแก้วมังกร
,ซึ่งเป็นหนึ่งในคุณลักษณะที่ดีของเอนไซม์
เอนไซม์ถูกยับยั้งในการปรากฏตัวของ 10 มม. และปริมาณ zn2
fe3 34 % และ 5 % ของกิจกรรมของตนและใน
ni2 CU2 ตามลำดับ ( ตารางที่ 2 ) ไฮโรและ
murali กฤษณะ ( 2003 ) รายงานว่า การยับยั้งการทำงานของเอนไซม์
โดยไอออนโลหะเหล่านี้อาจจะเนื่องจากของพวกเขาผูกกับ
ปฏิกิริยาตกค้างในบริเวณเร่งของเอนไซม์