4.2. Role of heat in soymilk produc

4.2. Role of heat in soymilk production
Heat by itself plays a central role in soymilk production because
it directly determines the structure and characteristics of soymilk
particles. All thermal treatments, whether pre- or post-extraction
heating, alter the native structure of soy proteins. The hydrophobic
regions of native proteins are buried inside, whereas the hydrophilic
groups are located on the protein surface (Nishinari et al.,
2014). With the increase in heat, a larger number of hydrophobic
regions are exposed to the surface, thereby significantly increasing
the surface hydrophobicity of a particle. Heat rate also affects the
denaturation and aggregation of proteins. Tang (2007) investigated
the influence of heat rates (1.6e23.8 _C/min) and reported that
soymilk viscosity is considerably high (higher by ~40 times) and
protein aggregation is low when the lowest heat rate is employed.
In addition, the content of free eSH is another important attribute
of protein particles that relating to heat treatment. Disulfide bond
and hydrophobic interaction are both important driving forces of
protein particle formation (shown in Fig. 3).
Moreover, heat is an “easy-to-handle” parameter that contributes
to the physicochemical and sensory quality of soymilk. Simple
adjustment in heating (e.g., pre- or post-extraction heating, temperature,
two-step heating) varies the particle size, viscosity, and
dispersion stability of the final product. In addition, the particle size
of off-flavor soymilk is significantly larger than that of traditional
soymilk (as discussed in Section 4.1) resulting from pre-extraction
heat treatment, indicating the substantially larger degree of protein
aggregation in off-flavor soymilk. As a result, “chalkiness” caused
by these large protein particles becomes a major defect in soymilk
produced through the Western methods because such fine and
grainy particles can fill the pores in mucous membranes of the
mouth after intake (Rosenthal et al., 2003). Furthermore, either
flavor or off-flavor compounds (e.g., aldehydes and ketones) show
different degrees of affinity to soy proteins (Gremli, 1974).
Damodaran and Kinsella (1981) reported that small flavor molecules
can hydrophobically interact with soy protein and demonstrate
a stronger affinity to 7S than to 11S. Aside from subunit
aggregation, local conformation of polypeptide chains also changes
during heat-induced denaturation. The exposed hydrophobic region
on the surface of heat-denatured protein particle provides
active binding sites for flavor molecules, which in turn affects the
sensory quality of soymilk.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

4.2. บทบาทของความร้อนในการผลิตนมถั่วเหลืองความร้อน ด้วยตัวเองมีบทบาทสำคัญในการผลิตนมถั่วเหลืองเนื่องจากตรงกำหนดโครงสร้างและลักษณะของนมถั่วเหลืองอนุภาค รักษาความร้อนทั้งหมด ไม่ว่าก่อน หรือหลังการดูดเครื่องทำความร้อน เปลี่ยนโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนถั่วเหลือง การไล่น้ำภูมิภาคของโปรตีนดั้งเดิมถูกฝังอยู่ภายใน ในขณะที่น้ำกลุ่มที่อยู่บนพื้นผิวโปรตีน (Nishinari et al.,2014) มีการเพิ่มขึ้นของความร้อน จำนวนมากของฝ่ามือภูมิภาคที่มีสัมผัสกับพื้นผิว บ๊อกซ์เพิ่มhydrophobicity พื้นผิวของอนุภาค อัตราความร้อนที่มีผลต่อการแปรสภาพและการรวมตัวของโปรตีน ตรวจสอบถัง (2007)อิทธิพลของความร้อน (1.6e23.8 _C/นาที) ราคาพิเศษ และรายงานที่ความหนืดของนมถั่วเหลืองจะสูงมาก (สูงโดย ~ 40 ครั้ง) และรวมโปรตีนจะต่ำเมื่อใช้อัตราความร้อนต่ำที่สุดนอกจากนี้ เนื้อหาของฟรี eSH ความสำคัญอนุภาคของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการรักษาความร้อน พันธะไดซัลไฟด์และแบบการโต้ตอบมีทั้งแรงผลักดันสำคัญของการก่อตัวอนุภาคโปรตีน (แสดงในรูปที่ 3)นอกจากนี้ ความร้อนคือ พารามิเตอร์ "ง่ายการจัดการ" อาจทำให้คุณภาพทางเคมีกายภาพ และประสาทสัมผัสของนมถั่วเหลือง เรียบง่ายการปรับปรุงในเครื่องทำความร้อน (เช่น ก่อน หรือหลังสกัดเครื่องทำความร้อน อุณหภูมิเครื่องทำความร้อนสองชั้น) แตกต่างกันไปขนาดอนุภาค ความหนืด และเสถียรภาพการกระจายของผลิตภัณฑ์สุดท้าย นอกจากนี้ ขนาดอนุภาคการออกรสชาตินมถั่วเหลืองที่มีขนาดใหญ่มากกว่าของดั้งเดิมนมถั่วเหลือง (ตามที่กล่าวในหัวข้อ 4.1) ที่เกิดจากการสกัดก่อนความร้อน ระบุระดับของโปรตีนขนาดใหญ่ที่มีรวมในปิดรสชาตินมถั่วเหลือง เป็นผล เกิดจากการ "ค้น"โดยโปรตีนขนาดใหญ่อนุภาคเหล่านี้กลายเป็นข้อบกพร่องสำคัญในนมถั่วเหลืองผลิตผ่านวิธีการแบบตะวันตกเนื่องจากดังกล่าวดี และอนุภาคเม็ดเล็ก ๆ สามารถเติมเต็มรูขุมขนในเยื่อบุปากหลังจากบริโภค (โรเซนธอล et al. 2003) นอกจากนี้ อย่างใดอย่างหนึ่งแสดงสารรสชาติหรือปิดรสชาติ (เช่น อลดีไฮด์และคีโตน)องศาที่แตกต่างกันของความสัมพันธ์กับโปรตีนถั่วเหลือง (Gremli, 1974)รายงาน Damodaran และ Kinsella (1981) รสชาติขนาดเล็กที่โมเลกุลสามารถโต้ตอบกับโปรตีนถั่วเหลือง hydrophobically และสาธิตความสัมพันธ์ที่แข็งแกร่งการ 7 มีใบกว่าจะ 11S นอกเหนือจากงานย่อยรวม โครงสร้างภายในของโซ่ polypeptide จะเปลี่ยนในระหว่างที่เกิดความร้อนแปรสภาพ ภูมิภาคแบบเปิดเผยบนพื้นผิวของโปรตีนที่เอทิลแอลกอฮอล์ความร้อน อนุภาคให้เว็บไซต์รวมงานสำหรับโมเลกุลรส ซึ่งจะมีผลต่อการคุณภาพทางประสาทสัมผัสของนมถั่วเหลือง