Trypsin inhibitor activity (TIA) is

Trypsin inhibitor activity (TIA) is an important antinutritional factor in soymilk. In this study, the effects
of NaCl preaddition on TIA and the heat-induced TIA inactivation mechanisms were examined. The
results showed that Kunitz trypsin inhibitor (KTI) and Bowman-Birk inhibitor (BBI) contributed 74%
and 26% to raw soymilk TIA, respectively. The heat-induced quick KTI incorporation into protein aggregates
was the reason for its quick TIA inactivation. The heat-induced slow cleavage of one BBI peptide
bond was the reason for its slow TIA inactivation. Heat-induced protein aggregate formation had little
effect on BBI inactivation owing to the fact that BBI and its degradation product tended to remain in
the supernatant (197,000g, 1 h) in all conditions used in this study. NaCl could accelerate the KTI incorporation
into protein aggregates and the cleavage of one BBI peptide bond, which supplied a simple and
quick method for low TIA soymilk processing.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กิจกรรมยับยั้ง trypsin (เตี้ย) เป็นสิ่งสำคัญ antinutritional นมถั่วเหลือง ในการศึกษานี้ ผลกระทบของ NaCl ถูก examined preaddition เตี้ยและกลไกเลิกเตี้ยที่เกิดจากความร้อน การผลการศึกษาพบว่า ยับยั้ง trypsin Kunitz (KTI) และยับยั้ง Bowman Birk (BBI) ส่วน 74%และ 26% ถั่วเหลืองดิบเตี้ย ไปตามลำดับ เกิดความร้อนอย่างรวดเร็ว KTI รวมตัวกันเป็นผลรวมของโปรตีนแก้ไขเหตุผลสำหรับการยกเลิกการเรียกเตี้ยอย่างรวดเร็ว เกิดจากความร้อนช้าความแตกแยกของเปปไทด์ BBI หนึ่งพันธบัตรเป็นเหตุผลสำหรับการยกเลิกการเรียกเตี้ยช้า โปรตีนที่เกิดจากความร้อนก่อตัวรวมมีน้อยผลกระทบเนื่องจากความจริงที่ว่า BBI และตนผลิตภัณฑ์ลดเลิก BBI มีแนวโน้มที่จะ ยังคงอยู่ในsupernatant (197, 000g, 1 h) ในเงื่อนไขทั้งหมดที่ใช้ในการศึกษานี้ NaCl สามารถเร่งประสาน KTIเป็นผลของโปรตีนและความแตกแยกของพันธะเพปไทด์ BBI หนึ่ง ซึ่งจัดที่เรียบง่าย และวิธีที่รวดเร็วสำหรับการประมวลผลของนมถั่วเหลืองเตี้ยน้อย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กิจกรรม trypsin ยับยั้ง (TIA) เป็นปัจจัยสำคัญในการ antinutritional นมถั่วเหลือง ในการศึกษานี้ผล
ของโซเดียมคลอไรด์ใน preaddition TIA และความร้อนที่เกิดกลไกการยับยั้ง TIA ถูกตรวจสอบ
ผลการศึกษาพบว่า Kunitz trypsin ยับยั้ง (KTI) และโบว์แมน-Birk ยับยั้ง (BBI) มีส่วน 74%
และ 26% TIA นมถั่วเหลืองดิบตามลำดับ รวมตัวกัน KTI ความร้อนที่เกิดขึ้นอย่างรวดเร็วเข้าไปในมวลรวมโปรตีน
เป็นเหตุผลสำหรับการใช้งานของ TIA อย่างรวดเร็ว แตกแยกช้าความร้อนที่เกิดขึ้นของเปปไทด์ BBI หนึ่ง
พันธบัตรเป็นเหตุผลสำหรับการใช้งานของ TIA ช้า ความร้อนที่เกิดการก่อตัวของโปรตีนรวมมีน้อย
ผลกระทบต่อการใช้งาน BBI เนื่องจากความจริงที่ว่า BBI สินค้าและการย่อยสลายของมันมีแนวโน้มที่จะยังคงอยู่ใน
ใส (197,000g 1 ชั่วโมง) ในทุกสภาวะที่ใช้ในการศึกษาครั้งนี้ โซเดียมคลอไรด์สามารถเร่งการรวมตัว KTI
เข้าไปในมวลโปรตีนและความแตกแยกของพันธบัตรเปปไทด์ BBI หนึ่งซึ่งมาพร้อมกับความเรียบง่ายและ
วิธีการที่รวดเร็วสำหรับการประมวลผลนมถั่วเหลือง TIA ต่ำ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ตัวยับยั้งเอนไซม์กิจกรรม ( เตี้ย ) เป็นสารต้านโภชนาการที่สำคัญในนมถั่วเหลือง . ในการศึกษานี้ ได้ผลเกลือ preaddition บนเตีย และความร้อนและกลไกการยับยั้งและตรวจร่างกาย ที่ผลการศึกษาพบว่า kunitz เอนไซม์ inhibitor ( kti ) และโบว์แมน birk inhibitor ( BBI ) ส่วน 74%และ 26% จะเทีย ถั่วเหลืองดิบ ตามลำดับ ความร้อนเหนี่ยวนำ kti อย่างรวดเร็วเข้าไปในกลุ่มโปรตีนคือเหตุผลที่ทำให้ตนเทียอย่างรวดเร็ว ความร้อนจากการชะลอตัวของหนึ่ง BBI เปปไทด์พันธบัตรคือเหตุผลที่ทำให้มันเตี้ยช้า ความร้อนและการขาดโปรตีนรวมผลในการยับยั้ง BBI เนื่องจาก BBI และการย่อยสลายผลิตภัณฑ์มีแนวโน้มที่จะยังคงอยู่ในและน่าน ( 197000g 1 H ) ในเงื่อนไขทั้งหมดที่ใช้ในการศึกษาครั้งนี้ เกลือสามารถเร่ง kti ประสานในกลุ่มโปรตีนและความแตกแยกของ bbi พันธะเพปไทด์ ซึ่งจัดเป็น ง่าย และวิธีที่รวดเร็วเพื่อการประมวลผล นมถั่วเหลือง เตี้ยน้อย