variation in comparison to the cont

variation in comparison to the control cells. This suggests that an
increase in the expression level of a number of specific proteins is a
dominant phenomenon in cells grown in high glucose concentration.
The identities of the found proteins are summarized in Table 2. We
identified 3 spots (spots A, B and C) corresponding to pyruvate
decarboxylase 1 (pdc-1p); 2 spots corresponding to enolase 2 (spots
O and N); 6 spots (S, T, U and P, Q, R) corresponding to
glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3; 2 spots that correspond
to alcohol dehydrogenase 1 (adh-1p) (spots K and L) and
finally 2 spots (E and F) that correspond to S-adenosylmethionine
synthetase 2. Indeed, according to Petrak et al. [39], quantitative
alterations of glycolytic enzymes are frequently observed following a
generic stress event.
3.3.2. Identification of qualitative differences
A computer analysis pointed out a total of 40 qualitative spot
variations between control cells and cells grown in 0.5% and 20%
glucose. These spots were all identified by MS analysis. The data are
summarized in Table 3. The location of the spots is marked with circles
and numbers in the representative gels shown in Fig. 3 (panels a, b,
and c). Seven spots (spots 1 to 7; Fig. 3a) are detected exclusively in
the control cells and 7 spots (spots 8 to 14; Fig. 3a and b) are detected
exclusively in the 20% glucose yeast cells. Seven spots (spots 15 to 21;
Fig. 3c) are detected both in the control cells and in the 0.5% glucose
yeast cells while 19 spots (spots 22 to 40; Fig. 3a and c) are detected
both in the control cells and in the 20% glucose yeast cells.
3.3.2.1. Proteins detected exclusively in 2% glucose. Seven proteins are
detected exclusively in cells grown in 2% glucose. Of these, a majority
is involved in cell's glucose metabolism and protein synthesis (Fig. 3a
and Table 3). Among these we identified the enolase 2 enzyme (spot
1). This enzyme catalyses the first common step of glycolysis and
gluconeogenesis; its expression is glucose induced. We also identify
pyruvate kinase1 (pyk-1, spot 3), catalyst in the final step of
glycolysis. At this glucose concentration we identified 2 more spots
(spots 6 and 7) as bmh1 and bmh2 which are the yeast members of the highly conserved 14-3-3 protein family present in all eukaryotic
organisms. These two proteins are involved in cells growth control, in
post-transcriptional regulation and in the regulation of many
processes [40].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การเปลี่ยนแปลงเมื่อเปรียบเทียบกับเซลล์ควบคุม นี้แนะนำที่เป็นเพิ่มระดับนิพจน์จำนวนโปรตีนเฉพาะเป็นตัวปรากฏการณ์ที่โดดเด่นในเซลล์ที่เติบโตขึ้นในความเข้มข้นกลูโคสสูงลักษณะเฉพาะของโปรตีนที่พบที่สรุปในตารางที่ 2 เราระบุ 3 จุด (จุด A, B และ C) ที่สอดคล้องกับ pyruvatedecarboxylase 1 (pdc 1 p); ที่สอดคล้องกับ enolase (จุด 2 จุดที่ 2O และ N); 6 จุด (S, T คุณ และ P, Q, R) สอดคล้องกับdehydrogenase glyceraldehyde-3-ฟอสเฟต 3 จุด 2 ที่สอดคล้องกับแอลกอฮอล์ dehydrogenase 1 (อัซ-1 p) (จุด K และ L) และสุดท้าย 2 จุด (E และ F) ที่สอดคล้องกับ S adenosylmethioninesynthetase 2 แน่นอน ตามการ Petrak et al. [39], เชิงปริมาณเปลี่ยนแปลงของเอนไซม์ glycolytic มักพบตามเหตุการณ์ความเครียดทั่วไป3.3.2. การระบุความแตกต่างเชิงคุณภาพวิเคราะห์คอมพิวเตอร์ชี้ออกจำนวน 40 จุดเชิงคุณภาพความแตกต่างระหว่างการควบคุมเซลล์และเซลล์เติบโต 0.5% และ 20%กลูโคส ทั้งหมดระบุ โดย MS วิเคราะห์จุดเหล่านี้ ข้อมูลมีสรุปในตารางที่ 3 ตำแหน่งของจุดจะ มีวงเครื่องแสดงหมายเลขในเจพนักงานใน 3 Fig. (ติดตั้ง a, bก c) เจ็ดจุด (จุดที่ 1 ถึง 7 Fig. 3a) พบเฉพาะในเซลล์ควบคุมและ 7 จุด (จุดที่ 8 กับ 14 พบ fig. 3a และ b)โดยเฉพาะในเซลล์ยีสต์น้ำตาลกลูโคส 20% เจ็ดจุด (จุดที่ 15 การ 213 c fig.) พบทั้ง ในเซลล์ควบคุม และกลูโคส 0.5%เซลล์ยีสต์ในขณะที่ 19 จุด (จุด 22 40 ตรวจพบ fig. 3a และ c)ทั้ง ในการควบคุมเซลล์ และ ในเซลล์ยีสต์น้ำตาลกลูโคส 20%3.3.2.1 ตรวจพบเฉพาะใน 2% กลูโคสโปรตีน มีโปรตีน 7พบเฉพาะในเซลล์ที่เติบโตขึ้นในกลูโคส 2% เหล่านี้ ส่วนใหญ่มีส่วนร่วมในการเซลล์ของน้ำตาลกลูโคสและการเผาผลาญโปรตีนสังเคราะห์ (Fig. 3aกตาราง 3) ระหว่างนี้ เราระบุเอนไซม์ enolase 2 (จุด1) . catalyses เอนไซม์นี้ขั้นตอนทั่วไปแรกของ glycolysis และการสร้างกลูโคส นิพจน์ที่มีน้ำตาลกลูโคสที่เกิดจาก เรายังระบุpyruvate kinase1 (pyk-1 จุด 3), เศษในขั้นตอนสุดท้ายของglycolysis ที่ความเข้มข้นกลูโคสนี้ เราระบุจุด 2 เพิ่มเติม(จุดที่ 6 และ 7) เป็น bmh1 และ bmh2 ซึ่งเป็นสมาชิกยีสต์โปรตีน 14-3-3 ครอบครัวสูงนำแสดงใน eukaryoticสิ่งมีชีวิต โปรตีนทั้งสองนี้เกี่ยวข้องในการควบคุมการเจริญเติบโตของเซลล์ ในpost-transcriptional ระเบียบ และข้อบังคับของกระบวน [40]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การเปลี่ยนแปลงเมื่อเทียบกับเซลล์ควบคุม นี้แสดงให้เห็นว่า
การเพิ่มขึ้นของระดับการแสดงออกของจำนวนของโปรตีนที่เฉพาะเจาะจงเป็น
ปรากฏการณ์ที่โดดเด่นในเซลล์ที่ปลูกในความเข้มข้นของกลูโคสสูง
ตัวตนของโปรตีนที่พบได้สรุปไว้ในตารางที่ 2 เรา
ระบุ 3 จุด (จุด A, B และ C ) สอดคล้องกับไพรู
decarboxylase 1 (PDC-1p); 2 จุดสอดคล้องกับ enolase 2 (จุด
O และ N); 6 จุด (S, T, U และ P, Q, R) สอดคล้องกับ
glyceraldehyde-3-ฟอสเฟต dehydrogenase 3; 2 จุดที่สอดคล้อง
กับเครื่องดื่มแอลกอฮอล์ 1 dehydrogenase (ADH-1p) (จุด K และ L) และ
ในที่สุด 2 จุด (E และ F) ที่สอดคล้องกับ S-adenosylmethionine
synthetase 2. จริงตาม Petrak และคณะ [39], ปริมาณ
การเปลี่ยนแปลงของเอนไซม์ glycolytic จะสังเกตเห็นบ่อยครั้งดังต่อไปนี้
เหตุการณ์ความเครียดทั่วไป
3.3.2 บัตรประจำตัวของความแตกต่างเชิงคุณภาพ
วิเคราะห์คอมพิวเตอร์ชี้ให้เห็นจำนวนทั้งหมด 40 จุดที่มีคุณภาพ
รูปแบบระหว่างการควบคุมเซลล์และเซลล์ที่ปลูกใน 0.5% และ 20%
กลูโคส จุดเหล่านี้ล้วนระบุโดยการวิเคราะห์ MS ข้อมูลจะถูก
สรุปไว้ในตารางที่ 3 สถานที่ตั้งของจุดถูกทำเครื่องหมายด้วยวงกลม
และตัวเลขในเจลที่เป็นตัวแทนแสดงในรูป 3 (แผง A, B,
และ C) เจ็ดจุด (จุดที่ 1-7. รูปที่ 3a) มีการตรวจพบเฉพาะใน
เซลล์ที่ควบคุมและ 7 จุด (จุดที่ 8-14. รูปที่ 3a และข) มีการตรวจพบ
เฉพาะใน 20% เซลล์ยีสต์กลูโคส เจ็ดจุด (จุด 15-21;
. รูปที่ 3c) มีการตรวจพบทั้งในเซลล์ควบคุมและใน 0.5% น้ำตาลใน
เซลล์ยีสต์ในขณะที่ 19 จุด (จุด 22-40. รูปที่ 3a และค) มีการตรวจพบ
ทั้งในเซลล์และการควบคุม ใน 20% ยีสต์กลูโคสเซลล์
3.3.2.1 โปรตีนที่พบเฉพาะในกลูโคส 2% เซเว่นโปรตีนที่
พบเฉพาะในเซลล์ที่ปลูกในกลูโคส 2% เหล่านี้ส่วนใหญ่
มีส่วนร่วมในการเผาผลาญกลูโคสและการสังเคราะห์โปรตีน (รูปที่ 3a. ของเซลล์
และตารางที่ 3) กลุ่มคนเหล่านี้เราระบุ enolase 2 เอนไซม์ (จุดที่
1) เอนไซม์นี้จะเร่งขั้นตอนทั่วไปแรกของ glycolysis และ
gluconeogenesis; การแสดงออกของมันจะถูกเหนี่ยวนำกลูโคส นอกจากนี้เรายังระบุ
ไพรู kinase1 (PYK-1, จุดที่ 3) ตัวเร่งปฏิกิริยาในขั้นตอนสุดท้ายของ
glycolysis ที่ความเข้มข้นของกลูโคสนี้เราระบุ 2 จุดมากขึ้น
(จุดที่ 6 และ 7) เป็น bmh1 และ bmh2 ซึ่งเป็นสมาชิกของยีสต์อนุรักษ์สูง 14-3-3 ครอบครัวโปรตีนที่มีอยู่ในยูคาริโอทุก
ชีวิต ทั้งสองโปรตีนที่มีส่วนร่วมในการควบคุมการเจริญเติบโตของเซลล์ใน
การควบคุมหลังการถอดรหัสและในการควบคุมของหลาย
กระบวนการ [40]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การเปลี่ยนแปลงในการเปรียบเทียบกับเซลล์ควบคุม นี้แสดงให้เห็นว่าการเพิ่มการแสดงออก
ระดับจำนวนของโปรตีนที่เฉพาะเจาะจงเป็น
ปรากฏการณ์เด่นในเซลล์ที่ปลูกในความเข้มข้นของกลูโคสสูง
ตัวตนของโปรตีนที่พบสรุปได้ในตารางที่ 2 เรา
ระบุ 3 จุด ( จุด A , B และ C ) สอดคล้องกับไพรู
ใช้ 1 ( pdc-1p )2 จุดที่สอดคล้องกับอีนอเลส 2 ( ปอ
o N ) ; 6 จุด ( S , T , U p , q , r ) เหมือนกัน

glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3 จุดที่สอดคล้อง
แอลกอฮอล์ dehydrogenase 1 ( adh-1p ) ( จุด K และ L )
ในที่สุด 2 จุด ( E และ F ) ที่สอดคล้องกับ s-adenosylmethionine
เทส 2 อันที่จริงตามที่ Petrak et al . [ 39 ] ,
เชิงปริมาณการเปลี่ยนแปลงของ glycolytic เอนไซม์มักสังเกตเหตุการณ์ความเครียดทั่วไปต่อไปนี้
.
3.3.2 . การจำแนกความแตกต่างเชิงคุณภาพ
การวิเคราะห์คอมพิวเตอร์ชี้ทั้งหมด 40 จุด เปลี่ยนแปลงเชิงคุณภาพ
ระหว่างเซลล์ควบคุมและเซลล์เติบโต 0.5% และกลูโคส 20 %

จุดเหล่านี้ถูกระบุโดยการวิเคราะห์ MS โดย
สรุปไว้ในตารางที่ 3ตำแหน่งของจุดที่ถูกทำเครื่องหมายด้วยวงกลม
และตัวเลขในตัวแทนเจลแสดงในรูปที่ 3 ( แผง A , B ,
C ) เจ็ดจุด ( จุดที่ 1 ถึง 7 รูปที่ 3A ) ตรวจพบเฉพาะในเซลล์ควบคุม
และ 7 จุด ( จุดที่ 8 กับ 14 ; รูปที่ 3A และ b ) ตรวจพบ
เฉพาะใน 20% กลูโคสยีสต์เซลล์ เจ็ดจุด ( จุดที่ 15 กับ 21 ;
รูปที่ 3c ) ตรวจพบทั้งในเซลล์และการควบคุมใน 05
% กลูโคสยีสต์เซลล์ในขณะที่ 19 จุด ( จุด 22 40 ; รูปที่ 3A และ C ) พบทั้งในเซลล์และควบคุม
ใน 20% กลูโคสยีสต์เซลล์
3.3.2.1 . โปรตีนที่พบเฉพาะในกลูโคส 2 % 7
ตรวจพบเฉพาะในเซลล์โปรตีนที่ปลูกในกลูโคส 2 % ของเหล่านี้ส่วนใหญ่เกี่ยวข้องในการเผาผลาญกลูโคส
เป็นเซลล์และการสังเคราะห์โปรตีน ( รูปที่ 3A
และตารางที่ 3 )ระหว่างนี้เราระบุอีนอเลสเอนไซม์ ( 2
1 จุด ) เอนไซม์พันธุ์ขั้นตอนทั่วไปครั้งแรกของไกลโคไลซิสและ
กลูโคนีโอเจเนซิส ; การแสดงออกกลูโคสเกิด เรายังระบุ kinase1
ไพรูเวท ( pyk-1 , จุดที่ 3 ) ตัวเร่งปฏิกิริยาในขั้นตอนสุดท้ายของ
ไกลโคไลซิส ที่เราระบุปริมาณน้ำตาลกลูโคส 2 จุด
( จุดที่ 6 และ 7 ) และเป็น bmh1 bmh2 ซึ่งเป็นยีสต์ที่สมาชิกของครอบครัวที่มีการอนุรักษ์ 14-3-3 โปรตีนที่มีอยู่ในสิ่งมีชีวิต eukaryotic
ทั้งหมด เหล่านี้สองโปรตีนที่เกี่ยวข้องในการควบคุมการเจริญของเซลล์ใน
โพสต์ particle และระเบียบในการควบคุมกระบวนการหลาย
[ 40 ]