Endo-1,4-v-mannanase was purified t

Endo-1,4-v-mannanase was purified to homogeneity from the culture supernatant of Bacillus subtilis KU-1 by ammonium sulfate precipitation, DEAE-Toyopearl, phenyl-Sepharose and FPLC Mono Q column chromatography by 810-fold with 39% yield. The molecular mass of the enzyme was estimated to be 39 kDa by SDS-PAGE and 40 kDa by gel filtration. It had a pI of 4.5 with maximum activity at pH 7.0 and 50^553C. It was stable for 48 h between pH 4.5 and 9.0, and for 1 h up to 603C. The enzyme activity was strongly inhibited by Hg2

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Endo-1 ,4-V-mannanase บริสุทธิ์เพื่อความเป็นเนื้อเดียวกันจากสารละลายวัฒนธรรมของแบคทีเรีย Bacillus subtilis ku-1 โดยฝนแอมโมเนียมซัลเฟต, DEAE-toyopearl, phenyl-Sepharose และร fplc โมโนคอลัมน์ Q โดย 810 เท่ามีอัตราผลตอบแทน 39% มวลโมเลกุลของเอนไซม์ที่กำลังจะประเมิน 39 kDa โดยวิธี SDS-หน​​้าและ 40 kDa โดยการกรองเจล มันมีปี่ 4.5 กับกิจกรรมสูงสุดที่ pH 7.0 และ 50
553c มันเป็นมีเสถียรภาพเป็นเวลา 48 ชั่วโมงระหว่าง pH 4.5 และ 9.0 และเป็นเวลา 1 ชั่วโมงถึง 603c กิจกรรมของเอนไซม์ถูกยับยั้งโดย HG2