The objective of the present study

The objective of the present study was to characterize the proteome basis for intramuscular color stability
variations in beef semimembranosus. Semimembranosus muscles from eight carcasses (n=8) were fabricated
into 2.54-cm thick color-labile inside (ISM) and color-stable outside (OSM) steaks. One steak for sarcoplasmic
proteome analysis was immediately frozen, whereas other steaks were allotted to retail display under aerobic
packaging. Color attributes were evaluated instrumentally and biochemically on 0, 2, and 4 days. Sarcoplasmic
proteome was analyzed using two-dimensional electrophoresis and tandem mass spectrometry. ISM steaks
demonstrated greater (P b 0.01) abundance of glycolytic enzymes (fructose-bisphosphate aldolase A, phosphoglyceratemutase
2, and beta-enolase) and phosphatidylethanolamine-binding protein 1 than theirOSMcounterparts.
Possible rapid post-mortem glycolysis in ISM, insinuated by over-abundance of glycolytic enzymes, could
lead to rapid pHdecline during early post-mortem,which in turn could potentially compromise its color stability.
These results indicated that differential abundance of sarcoplasmic proteome contributes to intramuscular variations
in beef color stability.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

วัตถุประสงค์ของการศึกษาปัจจุบันคือการ กำหนดลักษณะพื้นฐาน proteome บาดทะยักจากสีความมั่นคงความแตกต่างในเนื้อ semimembranosus กล้ามเนื้อ Semimembranosus จากซากแปด (n = 8) ได้หลังสร้างเป็น 2.54 ซม.หนาสี labile ภายใน (ISM) และสีคอกนอกสเต็ก (OSM) สเต็กหนึ่งใน sarcoplasmicวิเคราะห์ proteome ถูกทันทีแช่แข็ง ในขณะที่สเต็กอื่น ๆ ถูกจัดสรรเพื่อขายปลีกแสดงภายใต้การเต้นแอโรบิกบรรจุภัณฑ์ สีแอตทริบิวต์ถูกประเมิน instrumentally และ biochemically ในวันที่ 0, 2 และ 4 Sarcoplasmicproteome ถูกวิเคราะห์โดยใช้ electrophoresis สองและตัวตามกันไปรเมท ISM สเต็กแสดงความอุดมสมบูรณ์ (P b 0.01) มากกว่า glycolytic เอนไซม์ (aldolase ฟรักโทส-bisphosphate A, phosphoglyceratemutase2 และเบต้า-enolase) และ phosphatidylethanolamine รวมโปรตีน 1 มากกว่า theirOSMcounterpartsอาจเป็นไปได้อย่างรวดเร็วลงพ้น glycolysis ใน ISM, insinuated โดยเอนไซม์ glycolytic มากมายเกินทำ pHdecline อย่างรวดเร็วในช่วงแรก ๆ ลงพ้น ซึ่งจะไม่อาจประนีประนอมความเสถียรของสีผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่า ความแตกต่างของ sarcoplasmic proteome รวมบาดทะยักจากรูปในเนื้อสีเสถียรภาพ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

วัตถุประสงค์ของการศึกษาในปัจจุบันเป็นลักษณะพื้นฐานโปรตีนสำหรับเสถียรภาพสีกล้ามรูปแบบใน semimembranosus เนื้อ
กล้ามเนื้อ Semimembranosus จากซากแปด (n = 8)
ถูกประดิษฐ์เข้า2.54 ซมหนาสี labile ภายใน (ISM) และสีที่มีเสถียรภาพภายนอก (OSM) สเต็ก หนึ่งสเต็กสำหรับ sarcoplasmic
วิเคราะห์โปรตีนถูกแช่แข็งทันทีขณะสเต็กอื่น ๆ
ที่ถูกจัดสรรให้กับการแสดงผลค้าปลีกภายใต้แอโรบิกบรรจุภัณฑ์ คุณลักษณะสีได้รับการประเมิน instrumentally และคุณสมบัติทางชีวเคมี 0, 2 และ 4 วัน sarcoplasmic
โปรตีนได้รับการวิเคราะห์โดยใช้อิเล็กสองมิติและตีคู่มวลสาร สเต็ก ISM
แสดงให้เห็นมากขึ้น (P 0.01 ข) ความอุดมสมบูรณ์ของเอนไซม์ glycolytic (aldolase ฟรุกโตส-bisphosphate A, phosphoglyceratemutase
2 และเบต้า enolase) และโปรตีน phosphatidylethanolamine ผูกพันกว่า 1 theirOSMcounterparts.
glycolysis ชันสูตรศพที่เป็นไปได้อย่างรวดเร็วใน ISM, เปรียบเปรยโดยเกิน ความอุดมสมบูรณ์ของเอนไซม์ glycolytic
อาจนำไปสู่การpHdecline อย่างรวดเร็วในระหว่างการชันสูตรศพในช่วงต้นซึ่งในทางกลับกันอาจจะประนีประนอมความมั่นคงสี.
ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าความอุดมสมบูรณ์แตกต่างของโปรตีน sarcoplasmic
ก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงเข้ากล้ามเนื้อในเสถียรภาพสีเนื้อ