5.4. HCV NS2 ComplexThe third event characterizing early assembly impl การแปล - 5.4. HCV NS2 ComplexThe third event characterizing early assembly impl ไทย วิธีการพูด

5.4. HCV NS2 ComplexThe third event


5.4. HCV NS2 Complex
The third event characterizing early assembly implies the arrival of the envelope proteins at the
assembly site. Different groups showed that E1 and E2 envelope glycoproteins are part of the NS2
complex, composed by NS2, p7 and NS3. Transmembrane domains of E2 and NS2 are key determinants
in complex formation and NS2 subcellular localization [176,177,201,202]. Recently, the signal peptidase
subunit 1 (SPCS1) was identified as a cellular factor involved in this complex formation. This host
protein was reported to facilitate E2-NS2 interaction suggesting a cotranslational formation of the
complex [203]. NS2 and envelope proteins, presumably as complexes, accumulate in NS5A positive
dotted structures, which might represent replication complexes, and NS2-NS5A positive dots localize in
close proximity of LD [176,177].
The late stage of HCV assembly debuts with core, the NS2 complex and the replication complexes in
close proximity of LD. We may assume that virion budding probably derives from a combination of the
pulling force resulting from lateral interactions of envelope proteins and the pushing force of the nascent
nucleocapsid. Until now, our knowledge of HCV nucleocapsid envelopment is quite limited. However,
as mentioned before, PLA2G4A might have a role in capsid envelopment and particle infectivity [191].


0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
5.4. สายของ NS2 คอมเพล็กซ์เหตุการณ์ที่สามที่กำหนดลักษณะของแอสเซมบลีเริ่มต้นหมายถึงการมาถึงของโปรตีนซองจดหมายที่ที่ประชุม กลุ่มต่าง ๆ พบว่า E1 และ E2 glycoproteins ซองจดหมายเป็นส่วนหนึ่งของ NS2ซับซ้อน ประกอบ ด้วย NS2, p7 NS3 โดเมน transmembrane E2 และ NS2 มีคีย์ดีเทอร์มิแนนต์ในกำเนิดซับซ้อนและ NS2 subcellular แปล [176,177,201,202] ล่าสุด peptidase สัญญาณย่อย 1 (SPCS1) ที่ระบุเป็นตัวคูณโทรศัพท์มือถือที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวนี้ซับซ้อน โฮสต์นี้รายงานเพื่อโต้ตอบ E2 NS2 ที่แนะนำผู้แต่ง cotranslational ของโปรตีนคอมเพล็กซ์ [203] โปรตีนซองจดหมายและ NS2 สันนิษฐานเป็นคอมเพล็กซ์ สะสมในบวก NS5Aจุดโครงสร้าง ซึ่งอาจเป็นตัวแทนการจำลองแบบสิ่งอำนวยความสะดวก และ NS2 NS5A จุดบวกแปลในปิดของ LD [176,177]ระยะสายของสายของแอสเซมบลีเปิดหลัก คอมเพล็กซ์ NS2 และจำลองแบบสิ่งอำนวยความสะดวกในปิดของ LD. เราอาจคิดว่า virion ที่แตกหน่ออาจมาจากการรวมกันของการดึงแรงที่เกิดจากการโต้ตอบที่ด้านข้างของโปรตีนซองจดหมายและ pushing แรงก่อดโปรตีนด้วย จนถึงตอนนี้ เพิ่มของสายของดโปรตีนขอบมีค่อนข้างจำกัด อย่างไรก็ตามดังกล่าวก่อน PLA2G4A อาจมีบทบาทใน capsid ขอบและอนุภาค infectivity [191]
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!

5.4 ไวรัสตับอักเสบซี NS2 คอมเพล็กซ์
เหตุการณ์ที่สามลักษณะการชุมนุมในช่วงต้นหมายถึงการมาถึงของโปรตีนซองจดหมายที่
เว็บไซต์ของการชุมนุม กลุ่มที่แตกต่างกันแสดงให้เห็นว่า E1 และ E2 ไกลโคโปรตีนซองจดหมายเป็นส่วนหนึ่งของ NS2
ซับซ้อนประกอบด้วย NS2, p7 และ NS3 โดเมน transmembrane ของ E2 และ NS2 เป็นปัจจัยหลัก
ในการสร้างที่ซับซ้อนและ NS2 subcellular การแปล [176177201202] เมื่อเร็ว ๆ นี้สัญญาณ peptidase
subunit 1 (SPCS1) ถูกระบุว่าเป็นปัจจัยที่เกี่ยวข้องกับโทรศัพท์มือถือในรูปแบบที่ซับซ้อนนี้ โฮสต์นี้
โปรตีนมีรายงานว่าจะอำนวยความสะดวกใน E2-NS2 ปฏิสัมพันธ์แนะนำการก่อตัวของ cotranslational
ซับซ้อน [203] NS2 และโปรตีนซองน่าจะเป็นคอมเพล็กซ์, สะสมใน NS5A บวก
โครงสร้างประซึ่งอาจเป็นตัวแทนของคอมเพล็กซ์จำลองแบบและ NS2-NS5A จุดบวก จำกัด วงใน
ใกล้ LD [176177].
ขั้นตอนปลายของการชุมนุมไวรัสตับอักเสบซีเปิดตัวกับแกน NS2 ที่ซับซ้อนและการจำลองแบบคอมเพล็กซ์ใน
บริเวณใกล้เคียงของ LD เราอาจจะคิดว่ารุ่น virion อาจเกิดขึ้นจากการรวมกันของ
แรงดึงที่เกิดจากการปฏิสัมพันธ์ด้านข้างของโปรตีนซองจดหมายและแรงผลักดันของตั้งไข่
นิวคลีโอ จนถึงขณะนี้ความรู้ของเราไวรัสตับอักเสบซีนิวคลีโอห่อค่อนข้าง จำกัด อย่างไรก็ตาม
ดังกล่าวก่อน PLA2G4A อาจจะมีบทบาทในการ capsid ห่อและการติดเชื้อของอนุภาค [191]


การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!

5.4 . ไวรัสตับอักเสบซี NS2 ซับซ้อน
3 เหตุการณ์ลักษณะต้นประกอบ หมายถึง การมาถึงของซองโปรตีนที่
ประกอบเว็บไซต์ กลุ่มที่แตกต่างกันพบว่า E1 E2 ซองจดหมายและไกลโคโปรตีนเป็นส่วนหนึ่งของ NS2
ที่ซับซ้อนประกอบด้วย NS2 , p7 และตัด . ยาวและโดเมนของ E2 เป็นปัจจัยสําคัญในการพัฒนา ns2
ซับซ้อนและ NS2 ตําแหน่งภายในเซลล์จำกัด [ 176177201202 ] เมื่อเร็วๆ นี้สัญญาณลูกเต้า
1 1 ( spcs1 ) ที่ถูกระบุว่าเป็นปัจจัยที่เกี่ยวข้องในการเกิดเซลล์ที่ซับซ้อนนี้ นี้เป็นโปรตีนมีรายงานเพื่อความสะดวก
e2-ns2 ปฏิสัมพันธ์แนะนำการ cotranslational ของ
ซับซ้อน [ 203 ] โปรตีน NS2 และซองจดหมาย ซึ่งสันนิษฐานว่าเป็นปมด้อย สะสมใน ns5a บวก
จุดโครงสร้าง ซึ่งอาจเป็นตัวแทนของการเชิงซ้อนและจุดบวก ns2-ns5a จำกัดใน
ใกล้ชิดของ LD [ 176177 ] .
ระยะปลายของเชื้อไวรัส ประกอบกับหลักของลัทธิ , NS2 ซับซ้อนและซ้ำเชิงซ้อนใน
ใกล้ชิดของ ID เราอาจจะคิดว่าไวริออนรุ่นอาจมาจากการรวมกันของ
แรงดึงที่เกิดจากปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนข้างซอง และผลักดันพลังของนิวคลีโอแคพซิดตั้งไข่

จนถึงตอนนี้ ความรู้ของเราทางนิวคลีโอแคพซิดขยายเป็นค่อนข้าง จำกัด อย่างไรก็ตาม
ดังกล่าวก่อน pla2g4a อาจมีบทบาทในการวางกรอบและการติดเชื้อของอนุภาคเปลือก [ 191 ] .

การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2024 I Love Translation. All reserved.

E-mail: