Fibrinolytic enzymes are important

Fibrinolytic enzymes are important in treatment of cardiovascular diseases. The present work reports isolation, screening and identification of marine cultures for production of fibrinolytic enzymes. A potent fibrinolytic enzyme-producing bacterium was isolated from marine niches and identified as Bacillus subtilis ICTF-1 on the basis of the 16S rRNA gene sequencing and biochemical properties. Further, media optimization using L(18)-orthogonal array method resulted in enhanced production of fibrinolytic enzyme (8814 U/mL) which was 2.6 fold higher than in unoptimized medium (3420 U/mL). In vitro assays revealed that the enzyme could catalyze blood clot lysis effectively, indicating that this enzyme could be a useful thrombolytic agent. A fibrinolytic enzyme was purified from the culture supernatant to homogeneity by three step procedures with a 34.42-fold increase in specific activity and 7.5% recovery. This purified fibrinolytic enzyme had molecular mass of 28 kDa, optimal temperature and pH at 50 °C and 9, respectively. It was stable at pH 5.0-11.0 and temperature of 25-37 °C. The enzyme activity was activated by Ca(2+) and obviously inhibited by Zn(2+), Fe(3)(+), Hg(2+) and PMSF. The purified fibrinolytic enzyme showed high stability towards various surfactants and was relatively stable towards oxidizing agent. Considering these properties purified fibrinolytic enzyme also finds potential application in laundry detergents in addition to thrombolytic agent. The gene encoding fibrinolytic enzyme was isolated and its DNA sequence was determined. Compared the full DNA sequence with those in NCBI, it was considered to be a subtilisin like serine-protease.
Copyright © 2011 The Society for Biotechnology, Japan. Published by Elsevier B.V. All rights reserved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Fibrinolytic เอนไซม์มีความสำคัญในการรักษาโรคหัวใจและหลอดเลือด งานนำเสนอรายงานแยก คัดกรอง และรหัสของวัฒนธรรมทางทะเลสำหรับผลิตเอนไซม์ fibrinolytic มีศักยภาพ fibrinolytic ผลิตเอนไซม์แบคทีเรียที่แยกจากทะเลตรงไหน และเป็น subtilis คัด ICTF-1 ตามลำดับ 16S rRNA ยีนและคุณสมบัติทางชีวเคมี เพิ่มเติม สื่อปรับใช้ L (18) -วิธี orthogonal เรย์ผลผลิตเพิ่มของเอนไซม์ fibrinolytic (8814 U/mL) ซึ่งอยู่สูงกว่า 2.6 พับกลาง unoptimized (3420 U/mL) Assays ในเปิดเผยว่า เอนไซม์นี้สามารถสถาบันลิ่ม lysis ได้อย่างมีประสิทธิภาพ แสดงว่า เอนไซม์นี้อาจจะเป็นตัวแทน thrombolytic ประโยชน์ เอนไซม์ fibrinolytic ที่บริสุทธิ์จากวัฒนธรรม supernatant ไป homogeneity โดยขั้นตอนสามขั้นตอนการเพิ่ม 34.42-fold เฉพาะกิจกรรมและ 7.5% การกู้คืน เอนไซม์ fibrinolytic บริสุทธิ์นี้มีมวลโมเลกุล kDa อุณหภูมิสูงสุด และค่า pH ที่ 50 ° C และ 9, 28 ตามลำดับ มันมีเสถียรภาพที่ pH 5.0-11.0 และอุณหภูมิ 25-37 องศาเซลเซียส เอนไซม์ที่ถูกเรียกใช้ตามที่ Ca (2) และห้ามอย่างชัดเจน โดย Zn (2), Fe(3) () (2) Hg และ PMSF เอนไซม์ fibrinolytic บริสุทธิ์พบเสถียรภาพสูงต่อ surfactants ต่าง ๆ และมีเสถียรภาพค่อนข้างไปทางตัวรับอิเล็กตรอน นอกจากนี้ยังพิจารณาเหล่านี้คุณสมบัติบริสุทธิ์ fibrinolytic เอนไซม์พบโปรแกรมประยุกต์อาจเกิดขึ้นในผงซักฟอกซักรีดนอกแทน thrombolytic ยีนที่เข้ารหัส fibrinolytic เอนไซม์ถูกแยก และกำหนดลำดับของดีเอ็นเอ เปรียบเทียบลำดับดีเอ็นเอทั้งหมดกับใน NCBI มันถูกถือเป็น subtilisin เช่นแถ-รติเอส.
สังคมสงวนลิขสิทธิ์ © 2011 ที่สำหรับเทคโนโลยีชีวภาพ ญี่ปุ่น เผยแพร่ โดย Elsevier b.v สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ขาดเอนไซม์ที่สำคัญในการรักษาของโรคหัวใจและหลอดเลือด แยกรายงานการทำงานปัจจุบัน การคัดกรองและการขาดวัฒนธรรมทางทะเลเพื่อการผลิตเอนไซม์ ต้าขาดเอนไซม์ผลิตแบคทีเรียถูกแยกจาก niches ทางทะเลและระบุว่าเป็น ictf-1 Bacillus subtilis บนพื้นฐานของ 16S rRNA ยีน ลำดับและคุณสมบัติทางชีวเคมีเพิ่มเติม , การเพิ่มประสิทธิภาพการใช้สื่อ L ( 18 ) - วิธีเรย์ซึ่งทำให้การผลิตที่เพิ่มขึ้นของการขาดเอนไซม์ ( 8814 U / ml ) ซึ่งเป็น 2.6 เท่าสูงกว่าใน unoptimized ขนาดกลาง ( 0 U / ml ) ในหลอดทดลอง ) พบว่าเอนไซม์สามารถเร่งการสลายลิ่มเลือดได้อย่างมีประสิทธิภาพ ซึ่งเอนไซม์นี้อาจเป็นประโยชน์ thrombolytic ตัวแทนขาดเอนไซม์บริสุทธิ์จากวัฒนธรรมที่นำวิธีการ 3 ขั้นตอน ด้วย 34.42-fold เพิ่มในกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงและการกู้คืน 7.5 % นี้ขาดเอนไซม์บริสุทธิ์มีมวลโมเลกุล 28 kDa อุณหภูมิและ pH ที่เหมาะสม 50 ° C และ 9 ตามลำดับ มันมีความคงตัวที่ pH 5.0-11.0 อุณหภูมิ 37 องศาถูกกระตุ้นโดยเอนไซม์ Ca ( 2 ) เห็นได้ชัดว่ายับยั้งโดย Zn ( 2 ) , Fe ( 3 ) ( ) , ( 2 ) และปรอท PMSF . ขาดเอนไซม์บริสุทธิ์มีเสถียรภาพสูงต่อด้านต่างๆและค่อนข้างมั่นคงต่อสาร . พิจารณาคุณสมบัติเหล่านี้ขาดเอนไซม์บริสุทธิ์พบศักยภาพในการซักผ้าผงซักฟอกนอกจากเจ้าหน้าที่ thrombolytic .การเข้ารหัสยีนขาดเอนไซม์แยกของดีเอ็นเอลำดับจะถูกนำ เปรียบเทียบลำดับดีเอ็นเอเต็มกับผู้ที่อยู่ใน ncbi มันถือเป็นซับทีลิซินเหมือนเอนไซม์โปรติเอส
ลิขสิทธิ์© 2011 สมาคมเทคโนโลยีชีวภาพ , ญี่ปุ่น ที่ตีพิมพ์โดยเอลส์เท่าสงวนลิขสิทธิ์