Alpha-amylase inhibitorIn common be

Alpha-amylase inhibitor
In common bean seeds, α-AI has three isoforms with different specificities towards α-amylases from diverse sources (Silva et al., 2004). Alpha-amylase inhibitor 1 has shown to inhibit porcine pancreatic α-amylase (Le Berre-Anton, Bompard-Gilles, Payan, & Rouge, 1997), while the second isoform (α-AI2) inhibits the amylase of bruchid (Zabrotes subfasciatus) (Ishimoto & Kitamura, 1989). The third isoform (α-AIL), has an inhibitory effect on Callosobruchus maculatus, nonetheless that effect is not observed on mammalian α-amylase (Ishimoto, Yamada & Kaga, 1999).

Previous studies report that only α-AI1 has anti-amylase activity in humans (Chokshi, 2007), exerting a mechanism of non-competitive inhibition that completely blocks access to the active site of the enzyme (Barret & Udani, 2011). Structurally, the isoform α-AIL has one shortened loop which causes steric hindrance and prevents the binding with α-amylase, while loops are absent in α-AI2 and α-AI1 (Obiro, Zhang, & Jiang, 2008). The latter, is a dimeric glycoprotein (α2β2) that exhibits a “jelly roll” fold in the three dimensional structure (Bompard-Gilles, Rousseau, Rougé, & Payan, 1996; Le Berre-Anton, Bompard-Gilles, Payan, & Rouge, 1997).

Alpha-amylase inhibitor, also denominated starch blocker, has been purified from extracts of white kidney bean (Celleno, Tolaini, D'Amore, Perricone & Preuss, 2007; Vinson, Al Kharrat & Shuta, 2009; Barrett & Udani, 2011; Pereira, Pereira, Sousa, Santos, Moraes & Sátiro, 2012). Phase 2® is a commercial starch blocker (Pharmachem Laboratories, Kearny, NJ), first called Phaseolamin 2250 because one gram of the product blocked 2,250 starch calories (Preuss, 2009), in this sense important reductions in glycemia and body weight have been linked to administration of α-AI preparations (Koike, Koizumi, Tang, Takahara & Saitou, 2005; Tormo, Gil-Exojo, Romero de Tejada & Campillo, 2006; Fantini et al., 2009).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สารยับยั้งแอลฟา-amylaseในเมล็ดพืชถั่วทั่วไป α-AI มี isoforms สามกับ specificities แตกต่างกันต่อα-amylases จากหลากหลายแหล่ง (Silva et al., 2004) สารยับยั้งแอลฟา-amylase 1 ได้แสดงยับยั้งช่วงตับอ่อนα-amylase (เลอ Berre-แอ กิล Bompard ปา และ รูจ 1997), ในขณะที่สอง isoform (α-AI2) ยับยั้ง amylase ของ bruchid (Zabrotes subfasciatus) (อิชิโมโตะและ Kitamura, 1989) Isoform ที่สาม (α-AIL), มีผลบังคับใช้ลิปกลอสไขบน Callosobruchus maculatus กระนั้นผลที่จะไม่พบใน mammalian α-amylase (อิชิโมโตะ ยามาดะ และ คา 1999)รายงานการศึกษาก่อนหน้านี้α-AI1 ที่เพียงมีกิจกรรมป้องกัน amylase ในมนุษย์ (Chokshi, 2007), พยายามความเป็นกลไกยับยั้งไม่ใช่การแข่งขันที่สมบูรณ์บล็อกเข้าไปใช้งานของเอนไซม์ (Barret และ Udani, 2011) Structurally α isoform-AIL มีลูปตัดให้สั้นลงซึ่งทำให้น๊อต steric และป้องกันผูกกับα-amylase ลูปมีขาด ในα AI2 α-AI1 (Obiro จาง & เจียง 2008) หลัง เป็นการ dimeric ไกลโคโปรตีน (α2β2) ที่จัดแสดงการพับ "วุ้นม้วน" ในสาม มิติโครงสร้าง (Bompard Gilles, Rousseau, Rougé และ หยัน 1996 เลอ Berre-แอ กิล Bompard ปา และ รูจ 1997)สารยับยั้งแอลฟา-amylase ยังแป้งใบบล็อก มีการบริสุทธิ์จากสารสกัดของถั่วไตสีขาว (Celleno, Tolaini, D'Amore, Perricone & Preuss, 2007 Vinson, Al Kharrat & Shuta, 2009 บาร์เร็ตต์และ Udani, 2011 Pereira, Pereira, Sousa ซานโตส Moraes และ Sátiro, 2012) เฟส 2 ®เป็นตัวแป้งค้าบล็อก (ห้องปฏิบัติการ Pharmachem, Kearny, NJ), แรก เรียกว่า Phaseolamin 2250 เพราะหนึ่งกรัมของผลิตภัณฑ์บล็อกแป้ง 2250 แคลอรี่ (Preuss, 2009), ในความรู้สึกนี้สำคัญลดน้ำหนัก glycemia และตัวเชื่อมโยงการบริหารเตรียมα-AI (รับเชิญ โคอิซึมิ ถัง Takahara และ Saitou, 2005 โด้ Tormo, Gil Exojo, Romero de Tejada และ Campillo, 2006 Fantini et al., 2009)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ยับยั้งอัลฟาอะไมเลส
ในเมล็ดถั่วทั่วไปα-AI มีสามไอโซฟอร์มที่แตกต่างกันที่มีความจำเพาะต่อα-อะมัยเลสจากแหล่งที่มีความหลากหลาย (ซิลวา et al., 2004) อัลฟาอะไมเลสยับยั้ง 1 ได้แสดงให้เห็นในการยับยั้งการตับอ่อนหมูαอะไมเลส (Le Berre-แอนตัน Bompard-Gilles Payan และ Rouge, 1997) ในขณะที่ไอโซฟอร์มที่สอง (α-AI2) ยับยั้งอะไมเลสของ bruchid (Zabrotes subfasciatus) (Ishimoto และมุระ, 1989) ไอโซฟอร์มสาม (α-AIL) มีฤทธิ์ในการยับยั้งใน Callosobruchus maculatus กระนั้นผลกระทบที่ไม่ได้ตั้งข้อสังเกตเกี่ยวกับการเลี้ยงลูกด้วยนมαอะไมเลส (Ishimoto, ยามาดะและกะ, 1999). ศึกษาก่อนหน้านี้รายงานว่ามีเพียงα-AI1 มีการต่อต้านอะไมเลส กิจกรรมในมนุษย์ (Chokshi, 2007) พยายามกลไกของการยับยั้งที่ไม่ใช่การแข่งขันที่สมบูรณ์บล็อกการเข้าถึงเว็บไซต์ที่ใช้งานของเอนไซม์ (Barret และ Udani 2011) โครงสร้างไอโซฟอร์มα-AIL มีหนึ่งวงสั้นลงซึ่งทำให้เกิดอุปสรรค steric และป้องกันไม่ให้มีผลผูกพันกับαอะไมเลสในขณะที่ลูปไม่อยู่ในα-AI2 และα-AI1 (Obiro จางเจียงและ 2008) หลังเป็นไกลโคโปรตีน dimeric (α2β2) ที่จัดแสดงนิทรรศการ "ม้วนวุ้น" เท่าในโครงสร้างสามมิติ (คบอมพาร์ดกิลรูสโซส์, สีแดงและ Payan 1996; Le Berre-แอนตัน Bompard-Gilles Payan และ Rouge ., 1997) ยับยั้งแอลฟาอะไมเลสป้องกันแป้งที่เป็นตัวเงินยังได้รับการทำให้บริสุทธิ์จากสารสกัดจากถั่วขาว (Celleno, Tolaini, D'Amore, Perricone & Preuss 2007; วินสันอัล Kharrat & Shuta 2009; บาร์เร็ตต์และ Udani 2011; Pereira, Pereira, Sousa, ซานโตส Moraes & Satiro, 2012) ระยะที่ 2 หรือไม่? เป็นตัวบล็อกแป้งทางการค้า (Pharmachem ห้องปฏิบัติการ, เคียร์นีย์), ครั้งแรกเรียกว่า Phaseolamin 2250 เพราะหนึ่งกรัมของผลิตภัณฑ์ที่ถูกบล็อก 2,250 แคลอรี่แป้ง (Preuss, 2009) ในความหมายนี้ลดความสำคัญในการควบคุมน้ำตาลและน้ำหนักตัวที่มีการเชื่อมโยง กับการบริหารงานของการเตรียมα-AI (Koike โคะอิซุมิ, ถัง Takahara & Saitou 2005; Tormo กิล-Exojo โรเมโรเดอจาด้าและ Campillo, 2006. Fantini et al, 2009)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

อัลฟาอะไมเลสเตอร์
ในเมล็ดถั่วแขกแอลฟา , AI มี 3 ไอโซฟอร์มที่มีต่อแอลฟา - กลุ่ม พันธมิตรประชาชนเพื่อประชาธิปไตย จากแหล่งข้อมูลที่หลากหลาย ( ซิลวา et al . , 2004 ) อัลฟาอะไมเลสเตอร์ 1 แสดงยับยั้งแอลฟาอะไมเลสจากตับอ่อน ( เลอ berre แอนทอน bompard Gilles payan & , สีแดง , 1997 )ในขณะที่ไอโซฟอร์มที่สอง ( แอลฟา ai2 ) ยับยั้งอะไมเลสจากด้วงถั่วเหลือง ( zabrotes subfasciatus ) ( อิชิโมโตะ&คิตามูระ , 1989 ) โดยไอโซฟอร์ม 3 ( แอลฟา Ail ) มีผลยับยั้งใน callosobruchus บินคอแดง , กระนั้นมัน ผลคือไม่พบในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมแอลฟาอะไมเลส ( อิชิโมโตะ ยามาดะ & Kaga , 1999 ) .

การศึกษาก่อนหน้านี้รายงานว่า ai1 แอลฟาอะไมเลสได้ต่อต้านกิจกรรมของมนุษย์ ( chokshi , 2007 )พยายามใช้กลไกของการแข่งขันที่ไม่สมบูรณ์และบล็อกการเข้าถึงเว็บไซต์ที่ใช้งานของ เอนไซม์ ( บาร์เร็ต& udani , 2011 ) โครงสร้าง , ไอโซฟอร์มแอลฟาเจ็บไข้มีหนึ่งวง ซึ่งสาเหตุสั้นเอขัดขวางและป้องกันไม่ให้ผูกพันกับแอลฟาอะไมเลส , ในขณะที่ลูปจะไม่อยู่ใน ai2 แอลฟาและ ai1 แอลฟา ( obiro จาง& , เจียง , 2008 ) หลังเป็นไกลโคโปรตีน ( αท้องเฟ้อ 2 บีตา 2 ) ที่จัดแสดง " วุ้นม้วน " พับในโครงสร้างสามมิติ ( bompard จิล รุสโซ่ roug และ& payan , 1996 ; เลอ berre แอนทอน bompard Gilles payan & Rouge , 1997 ) .

อัลฟาอะไมเลสซึ่งยังเป็นสกุลบล็อกแป้ง มี บริสุทธิ์จากสารสกัดจากถั่วขาว ( celleno tolaini d'amore แปร์ริโคเน่ , , , & preuss , 2007 ; วินสัน ,อัล kharrat & shuta , 2009 ; Barrett & udani 2011 ; Pereira , Pereira , ซูซา ซานโตส มอเรียน S . kgm & , ยิง , 2012 ) ระยะที่ 2 ®เป็นแป้งพาณิชย์ บล็อกเกอร์ ( pharmachem ห้องปฏิบัติการ , เคอร์นีย์ , NJ ) ครั้งแรก เรียกว่า ฟาซิโอลามีน 2250 เพราะหนึ่งกรัมของผลิตภัณฑ์แป้งบล็อก 2250 แคลอรี่ ( preuss , 2009 )ในความรู้สึก ( ที่สำคัญไกลซีเมียและน้ำหนักร่างกายที่ได้รับการเชื่อมโยงกับการบริหารของแอลฟาไอการเตรียม ( โคอิเคะ โคอิซูมิ แทง ทาคาฮาระ &ไซโตะ , 2005 ; Tormo กิล exojo Romero de , tejada & campillo , 2006 ; fantini et al . , 2009 )