Two proteinaceous a-amylase inhibit

Two proteinaceous a-amylase inhibitors termed aAI-Pa1 and aAI-Pa2 were purified from seeds of a cultivated tepary bean
(Phaseolus acutifolius A. Gray, cv. PI311897). The two inhibitors differed in their specificity towards a-amylases of insect pests such
as bruchids, although neither showed any inhibitory activity against a-amylases of mammalian, bacterial or fungal origin. aAI-Pa2
resembles two common bean inhibitors, aAI-1 and aAI-2, in several characteristics such as N-terminal amino acid sequences and
oligomeric structure being composed of a and b subunits. In contrast aAI-Pa1 is composed of a single glycopolypeptide with a
molecular mass of 35 kDa, and its N-terminal amino acid sequence resembled that of seed lectins in tepary bean and common bean.
The information on the two tepary bean a-amylase inhibitors may be useful not only for providing insight into critical structure for
the specificity towards different a-amylase enzymes but also for enhancing insect resistance in crops. # 2001 Elsevier Science Ltd.
All rights reserved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Inhibitors มี amylase proteinaceous สองเรียกว่า aAI Pa1 และ aAI Pa2 ที่บริสุทธิ์จากเมล็ดของถั่ว tepary ปลูก(เขียว acutifolius A. Gray พันธุ์ PI311897) Inhibitors สองแตกต่างในการ specificity ต่อได้ amylases ของแมลงศัตรูพืชดังกล่าวเป็น bruchids แม้ว่าไม่แสดงให้เห็นว่ากิจกรรมใด ๆ ลิปกลอสไขกับได้ amylases ของ mammalian เชื้อแบคทีเรีย หรือเชื้อรา aAI Pa2มีลักษณะสองทั่วไปถั่ว inhibitors, aAI-1 และ aAI-2 ในหลายลักษณะเช่นเทอร์มินัล N ลำดับกรดอะมิโน และoligomeric โครงสร้างประกอบด้วยการ และ b subunits ในทางตรงกันข้าม aAI Pa1 ประกอบด้วย glycopolypeptide เดียวกับการมวลโมเลกุลของ 35 kDa และลำดับของกรดอะมิโนเทอร์มินัล N คล้ายกับว่า lectins เมล็ดถั่ว tepary และถั่วทั่วไปข้อมูลเกี่ยวกับ inhibitors มี amylase ถั่ว tepary สองอาจเป็นประโยชน์ไม่เพียงแต่เพื่อให้เป็นโครงสร้างสำคัญspecificity ต่อเอนไซม์ amylase ที่แตกต่างกัน แต่ สำหรับการเพิ่มความต้านทานต่อแมลงในพืช #2001 Elsevier วิทยาศาสตร์ จำกัดสงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สองโปรตีนยับยั้งอะไมเลสที่เรียกว่า AAI-Pa1 และ AAI-PA2 ถูกทำให้บริสุทธิ์จากเมล็ดของถั่ว tepary เพาะปลูก
(Phaseolus acutifolius A. สีเทาพันธุ์. PI311897) สองสารยับยั้งการแตกต่างกันในความจำเพาะต่อ-amylases ของแมลงศัตรูพืชดังกล่าว
เป็น bruchids แม้ว่าไม่ได้แสดงให้เห็นฤทธิ์ยับยั้งใด ๆ กับ-amylases เลี้ยงลูกด้วยนมของแบคทีเรียเชื้อราหรือแหล่งกำเนิด AAI-PA2
คล้ายสองยับยั้งถั่วทั่วไป AAI-1 และ AAI-2, ในหลายลักษณะเช่น N-ขั้วลำดับกรดอะมิโนและ
โครงสร้าง oligomeric ถูกประกอบด้วยหน่วยย่อยและข ในทางตรงกันข้าม AAI-Pa1 ประกอบด้วย glycopolypeptide เดียวที่มี
มวลโมเลกุล 35 กิโลดาลตันและอะมิโน n- ขั้วลำดับกรดของมันคล้ายกับว่าเลคตินในเมล็ดถั่วและถั่ว tepary ทั่วไป.
ข้อมูลเกี่ยวกับสองถั่ว tepary สารยับยั้งอะไมเลส อาจจะมีประโยชน์ไม่เพียง แต่สำหรับการให้ความเข้าใจในโครงสร้างที่สำคัญสำหรับ
ความจำเพาะต่อเอนไซม์ที่แตกต่างกันอะไมเลส แต่ยังสำหรับการเสริมสร้างความต้านทานต่อแมลงในพืช # 2001 Elsevier Science จำกัด
สงวนลิขสิทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สองการ a-amylase proteinaceous termed aai-pa1 aai-pa2 ) และบริสุทธิ์จากเมล็ดของถั่วที่ปลูก tepary
( phaseolus acutifolius . สีเทา , พันธุ์ pi311897 ) ทั้งสองมีความจำเพาะต่อโปรตีนใน a-amylases เช่น
เป็นศาสตร์แมลงศัตรูพืช , แต่ไม่แสดงใด ๆ กับ a-amylases ยับยั้งกิจกรรมของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหรือเชื้อราแบคทีเรีย , ต้นกำเนิด aai-pa2
ลักษณะ 2 การ aai-1 aai-2 ถั่วทั่วไป และในหลายลักษณะ เช่น กรดอะมิโนกรดอะมิโนและเป็นโอลิโก
โครงสร้างประกอบด้วยสองหน่วยย่อยที่ . ใน aai-pa1 คมชัดประกอบด้วย glycopolypeptide เดี่ยวกับ
มวลโมเลกุล 35 กิโลดาลตัน และลำดับของกรดอะมิโนกรดอะมิโน คล้ายกับที่ของเลคตินในถั่วและถั่วเมล็ด tepary ทั่วไป .
ข้อมูลเกี่ยวกับสอง tepary ถั่ว a-amylase inhibitors อาจจะมีประโยชน์ไม่เพียง แต่เพื่อให้ข้อมูลเชิงลึกเป็นโครงสร้างสำคัญสำหรับ
ความจำเพาะต่อเอนไซม์ a-amylase ที่แตกต่างกัน แต่ยังเพื่อเพิ่มความต้านทานต่อแมลงในพืช # 2001 Elsevier Science จำกัด
สงวนสิทธิ์ทั้งหมด