The crystallographic structure of A

The crystallographic structure of AChE reveals that it has a narrow 20 A gorge,containing two binging sites : the catalytic active site (CAS) at the bottom and the peripheral anionic site (PAS) near the entrance of the gorge.

hence,inhibitors that bind to either one or two sites could inhibit the AChE.

However, current studies indicated that AChE could promote amyloid fibril formation by interaction through the PAS of AChE,giving stable AChE-ab complex, which are more toxic than single AB peptides alone.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลึกของอาการปวดเผยให้เห็นว่ามันมีความแคบ 20 หุบเขาที่มีสองเว็บไซต์ binging. เว็บไซต์เร่งปฏิกิริยาที่ใช้งาน (CAS) ที่ด้านล่างและเว็บไซต์ที่ประจุลบต่อพ่วง (ปา) ใกล้กับทางเข้าของกิน

จึงยับยั้ง ผูกไว้กับคนใดคนหนึ่งหรือสองเว็บไซต์ที่สามารถยับยั้งอาการปวด.

แต่ปัจจุบันการศึกษาชี้ให้เห็นว่าอาการปวดจะส่งเสริมการสะสม fibril amyloid โดยการทำงานร่วมกันผ่านปาของอาการปวดให้มั่นคงปวด-ab ความซับซ้อนซึ่งมีความเป็นพิษมากขึ้นกว่าเปปไทด์ขเดียวคนเดียว

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างของ AChE crystallographic เผยว่า มี 20 แคบที่ไซต์การโดด ประกอบด้วยสอง binging: ตัวเร่งปฏิกิริยาใช้งานไซต์ (CAS) ที่ด้านล่างและต่อพ่วงย้อมไซต์ (PAS) ใกล้ทางเข้าของโดด

ดังนั้น inhibitors ที่ผูกกับเว็บไซต์หนึ่ง หรือสองสามารถยับยั้งปวดได้

อย่างไรก็ตาม ปัจจุบันการศึกษาระบุว่า ปวดสามารถส่งเสริมก่อ amyloid fibril โดยโต้ตอบผ่าน PAS ปวด ให้มั่นคงปวด ab คอมเพล็กซ์ ซึ่งมีพิษยิ่งกว่าเปป AB เดี่ยวคนเดียว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้าง crystallographic ของอาการปวดหลังส่วนเผยว่า"มันมีคอคอดที่แคบ 20 ที่ประกอบด้วยสองสถานที่ binging ไซต์ที่ใช้งานอยู่มีเครื่องฟอกไอเสีย( CA )ที่ด้านล่างและอุปกรณ์ต่อพ่วง anionic ไซต์( PAS )ที่อยู่ใกล้กับทางเข้าของช่องแคบระหว่างหุบเขาที่.

ดังนั้นผลลัพธ์โรคหลอดเลือดสมองแตกที่เชื่อมโยงกับทั้งแบบหนึ่งหรือสองสถานที่ไม่สามารถยับยั้งการปวด.

อย่างไรก็ตามจากการศึกษาในปัจจุบันระบุว่าอาการปวดหลังส่วนจะเป็นการสร้างการโต้ตอบ amyloid fibril โดยผ่านทาง PAS ที่มีอาการปวดหลังส่วนการให้คอมเพล็กซ์ที่มี เสถียรภาพ และอาการปวดหลังส่วน - ab ซึ่งมีมากกว่าเป็นพิษ peptides เดียว AB อยู่คนเดียว