AbstractTaking advantage of recent

Abstract
Taking advantage of recent advances in polarized Raman microspectroscopy, and based on a rational decomposition of the amide I band, the conformation and orientation of proteins have been determined for cocoon silks of the silkworms Bombyx mori and Samia cynthia ricini and dragline silks of the spiders Nephila clavipes and Nephila edulis. This study distinguished between band components due to β-sheets, β-turns, 31-helices, and unordered structure for the four fibers. For B. mori, the β-sheet content is 50%, which matches the proportion of residues that form the GAGAGS fibroin motifs. For the Nephila dragline and S. c. ricini cocoon, the β-sheet content (36–37% and 45%, respectively) is higher than the proportion of residues that belong to polyalanine blocks (18% and 42%, respectively), showing that adjacent GGA motifs are incorporated into the β-sheets. Nephila spidroins contain fewer β-sheets and more flexible secondary structures than silkworm fibroins. The amorphous polypeptide chains are preferentially aligned parallel to the fiber direction, although their level of orientation is much lower than that of β-sheets. Overall, the results show that the four silks exhibit a common molecular organization, with mixtures of dif

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทคัดย่อใช้ประโยชน์จากความก้าวหน้าล่าสุดในขั้ว microspectroscopy รามัน แล้วตามเน่าเชือดของ amide ฉันวง conformation และการวางแนวของโปรตีนสำหรับกำหนดผ้าไหมรังของ silkworms ไหมและ Samia cynthia ricini และ dragline ซิลค์ของแมงมุม Nephila clavipes Nephila edulis การศึกษานี้แตกต่างระหว่างส่วนประกอบวงβ-แผ่น β-เปิด 31-helices และโครงสร้างเส้นใย 4 ปกติ สำหรับโมริเกิด เนื้อหาแผ่นβเป็น 50% ซึ่งตรงกับสัดส่วนของการตกที่ความ fibroin GAGAGS Nephila dragline และรัง ricini c. S. เนื้อหาแผ่นβ (36 – 37% และ 45% ตามลำดับ) สูงกว่าสัดส่วนของตกค้างที่อยู่ในบล็อก polyalanine (18% และ 42% ตามลำดับ), แสดงว่า ติด GGA ลงจะรวมอยู่ในแผ่นβ Nephila spidroins ประกอบด้วยβ-แผ่นน้อยลงและโครงสร้างรองมีความยืดหยุ่นกว่าไหม fibroins โซ่ polypeptide ไปเป็นโน้ตขนานกับทิศทางของเส้นใย แม้ว่าระดับของแนวมากต่ำกว่าของβ-แผ่น โดยรวม ผลแสดงว่า ผ้าไหมสี่แสดงแบบทั่วไปโมเลกุลองค์กร มีส่วนผสมของ dif

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทคัดย่อ
การใช้ประโยชน์จากความก้าวหน้าล่าสุดใน microspectroscopy รามันขั้วและขึ้นอยู่กับเหตุผลของการสลายตัวของวงผมเอไมด์, โครงสร้างและการวางแนวของโปรตีนที่ได้รับการกำหนดสำหรับผ้าไหมรังไหมของดักแด้ไหมและผ้าไหม Samia cynthia ricini และเหมืองแร่ของแมงมุม clavipes Nephila และ edulis Nephila การศึกษาครั้งนี้แตกต่างระหว่างองค์ประกอบวงเนื่องจากβ-แผ่นผลัด-β, 31 เอนริเก้และโครงสร้างที่ไม่เรียงลำดับสำหรับสี่เส้นใย สำหรับ B. Mori เนื้อหาβแผ่นอยู่ที่ 50% ซึ่งตรงกับสัดส่วนของสารตกค้างที่ฟอร์ม GAGAGS ลวดลายไฟโบรอิน สำหรับ Dragline Nephila และเอค รัง ricini เนื้อหาβแผ่น (36-37% และ 45% ตามลำดับ) สูงกว่าสัดส่วนของสารตกค้างที่อยู่ใน polyalanine บล็อก (18% และ 42% ตามลำดับ) แสดงให้เห็นว่าลวดลาย GGA ที่อยู่ติดกันจะรวมอยู่ใน β-แผ่น spidroins Nephila มีแผ่นβ-น้อยลงและโครงสร้างที่ยืดหยุ่นมากขึ้นรองกว่าไหม fibroins polypeptide โซ่สัณฐานมีความสอดคล้องพิเศษขนานไปกับทิศทางเส้นใยแม้ว่าระดับของการวางแนวมากต่ำกว่าของβ-แผ่น โดยรวมผลแสดงให้เห็นว่าทั้งสี่เส้นไหมแสดงโมเลกุลองค์กรทั่วไปที่มีส่วนผสมของ dif

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

Abstract
Taking advantage of recent advances in polarized Raman microspectroscopy, and based on a rational decomposition of the amide I band, the conformation and orientation of proteins have been determined for cocoon silks of the silkworms Bombyx mori and Samia cynthia ricini and dragline silks of the spiders Nephila clavipes and Nephila edulis. This study distinguished between band components due to β-sheets, β-turns, 31-helices, and unordered structure for the four fibers. For B. mori, the β-sheet content is 50%, which matches the proportion of residues that form the GAGAGS fibroin motifs. For the Nephila dragline and S. c. ricini cocoon, the β-sheet content (36–37% and 45%, respectively) is higher than the proportion of residues that belong to polyalanine blocks (18% and 42%, respectively), showing that adjacent GGA motifs are incorporated into the β-sheets. Nephila spidroins contain fewer β-sheets and more flexible secondary structures than silkworm fibroins. The amorphous polypeptide chains are preferentially aligned parallel to the fiber direction,แม้ว่าระดับของการมีมากต่ำกว่าที่ของบีตา - แผ่น โดยรวม พบว่ามี 4 ผ้าไหมทั่วไปโมเลกุลองค์กร ที่มีส่วนผสมของดิฟ