The protein solubility profile of P. lunatus seeds coat as a function of
pH is depicted in Fig. 1, in the pH range of 3.0–10.0. The protein solubility
exhibited minimum values at around pH 4.0 (isoelectric point) for all
the varieties and with a steady increase from pH 6.0 towards alkaline pH
values. The pH of food system is a determinant factor in its protein solubility,
as solubility around the isoelectric point of protein is associated
with lower solubility (Arntfield & Maskus, 2011). Similar observations
have been reported for kidney bean protein fractions and isolate
(Mundi & Aluko, 2012; Yin, Tang, Wen, & Yang, 2010). With the same
trend for chickpea (Sanjeewa, Wanasundara, Pietrasik, & Shand, 2010)
and cowpea proteins (Ragab, Babiker, & Eltinay, 2004). High protein solubility
(N 60%) was exhibited under alkaline conditions by the seeds
coat, with the maximum values at pH 10. The low protein solubility
at pH value of 4.0 could be attributed to the intermolecular attraction
of protein molecules in the isoelectric zone (Ali, Ahmed, Mohamed,
Mohamed Ahmed, & Babiker, 2010). At extremely acidic and alkaline
pHs, proteins carry net positive and negative charges, respectively,
and thus, electrostatic repulsion and ionic hydration could have
promoted protein solubilisation (El Nasri & El Tinay, 2007). The high
protein solubility shown by the seeds coat could be due to the presence
and nature of glycoprotein (N45% carbohydrate content) (Table 1),
which suggests the enhancement of protein interactions with water
by carbohydrate component. The solubility profile of a protein provides
some insight into the extent of denaturation which might have occurred
during processing (Adebowale, 2008). It also gives an indication of the
types of foods or beverages into which the protein could be incorporated
(Horax et al., 2004).
โพรไฟล์การละลายโปรตีนของ P. lunatus เมล็ดพันธุ์ตราเป็นฟังก์ชันของpH เป็นภาพใน Fig. 1 ในช่วง pH 3.0-10.0 ละลายโปรตีนจัดแสดงค่าต่ำสุดที่รอบ ๆ pH 4.0 (isoelectric จุด) ทั้งหมดพันธุ์ และเพิ่มความมั่นคงจาก pH 6.0 ต่อด่าง pHค่า PH ของระบบอาหารเป็นปัจจัยดีเทอร์มิแนนต์ในการละลายของโปรตีนเป็นละลายรอบ ๆ จุด isoelectric โปรตีนเกี่ยวข้องมีการละลายต่ำ (Arntfield & Maskus, 2011) สังเกตเหมือนกันมีการรายงานในส่วนโปรตีนถั่ว และแยก(Mundi & Aluko, 2012 ยินดี ถัง Wen และ ยาง 2010) มีเหมือนกันแนวโน้มสำหรับแกงถั่วเขียว (Sanjeewa, Wanasundara, Pietrasik และ Shand, 2010)และโปรตีน cowpea (Ragab, Babiker, & Eltinay, 2004) ละลายของโปรตีน(N 60%) จัดแสดงสภาวะด่าง โดยเมล็ดเสื้อคลุม มีค่าสูงสุดที่ pH 10 ละลายโปรตีนต่ำที่ pH ค่า 4.0 อาจเกิดจากเที่ยว intermolecularของโมเลกุลโปรตีนในโซน isoelectric (อาลี Ahmed, MohamedMohamed Ahmed, & Babiker, 2010) กรด และด่างมากpHs โปรตีนดำเนินการสุทธิเป็นค่าบวก และค่าลบค่าธรรมเนียม ตามลำดับดังนั้น repulsion สถิตและไล่น้ำ ionic ไม่มีsolubilisation ส่งเสริมโปรตีน (เอเมียร์และเอล Tinay, 2007) สูงแสดงตราเมล็ดละลายโปรตีนอาจเนื่องจากและธรรมชาติของไกลโคโปรตีน (N45% คาร์โบไฮเดรตเนื้อหา) (ตารางที่ 1),ที่แนะนำของการโต้ตอบของโปรตีนกับน้ำโดยส่วนประกอบของคาร์โบไฮเดรต โพรไฟล์การละลายของโปรตีนมีเป็นขอบเขตของ denaturation ซึ่งอาจเกิดขึ้นในระหว่างการประมวลผล (Adebowale, 2008) นอกจากนี้ยังให้การบ่งชี้ชนิดของอาหารหรือเครื่องดื่มที่สามารถรวมโปรตีน(Horax et al., 2004)
การแปล กรุณารอสักครู่..

รายละเอียดสามารถในการละลายของโปรตีนพี lunatus
เสื้อเมล็ดเป็นหน้าที่ของพีเอชเป็นที่ปรากฎในรูป 1 ในช่วงค่า pH 3.0-10.0 สามารถในการละลายโปรตีนแสดงค่าต่ำสุดที่ประมาณค่า pH 4.0 (จุด Isoelectric) สำหรับทุกสายพันธุ์และมีการเพิ่มขึ้นอย่างต่อเนื่องจากค่าpH 6.0 ที่มีต่อค่าความเป็นกรดเป็นด่างค่า พีเอชของระบบอาหารเป็นปัจจัยปัจจัยในการละลายของโปรตีนที่เป็นละลายรอบจุด Isoelectric ของโปรตีนที่มีความเกี่ยวข้องกับการละลายที่ต่ำกว่า(Arntfield และ Maskus 2011) ข้อสังเกตที่คล้ายกันได้รับการรายงานสำหรับเศษส่วนโปรตีนถั่วไตและแยก(มุนและ Aluko 2012; หยินถังเหวินและยาง, 2010) แบบเดียวกับที่แนวโน้มถั่วเขียว (sanjeewa, Wanasundara, Pietrasik และประชิด 2010) และโปรตีนถั่วพุ่ม (Ragab, Babiker และ Eltinay, 2004) สามารถในการละลายที่มีโปรตีนสูง(ยังไม่มี 60%) ได้รับการจัดแสดงภายใต้เงื่อนไขที่อัลคาไลน์โดยเมล็ดเสื้อที่มีค่าสูงสุดที่pH 10. การละลายโปรตีนต่ำที่ค่าพีเอช4.0 สามารถนำมาประกอบกับแหล่งท่องเที่ยวระหว่างโมเลกุลของโมเลกุลโปรตีนในเขตIsoelectric ( อาลีอาเหม็ดฮาเหม็ดโมฮาเหม็อาเหม็ดและBabiker 2010) ที่มีฤทธิ์เป็นกรดเป็นด่างมากและพีเอชโปรตีนดำเนินการค่าใช้จ่ายสุทธิบวกและลบตามลำดับและทำให้เขม่นไฟฟ้าสถิตและชุ่มชื้นไอออนิกจะได้รับการเลื่อนตำแหน่งโปรตีนsolubilisation (เอร์นาสรี่และเอ Tinay 2007) สูงละลายโปรตีนที่แสดงโดยเสื้อเมล็ดอาจเป็นเพราะการปรากฏตัวและลักษณะของไกลโคโปรตีน(N45% ปริมาณคาร์โบไฮเดรต) (ตารางที่ 1) ซึ่งแสดงให้เห็นการเพิ่มประสิทธิภาพของโปรตีนที่มีน้ำจากองค์ประกอบคาร์โบไฮเดรต รายละเอียดการละลายของโปรตีนให้เข้าใจบางอย่างในขอบเขตของการสูญเสียสภาพธรรมชาติที่อาจจะเกิดขึ้นระหว่างการประมวลผล(Adebowale, 2008) นอกจากนี้ยังให้ข้อบ่งชี้ของชนิดของอาหารหรือเครื่องดื่มโปรตีนเป็นที่อาจจะรวม(Horax et al., 2004)
การแปล กรุณารอสักครู่..

การละลายโปรตีนโปรไฟล์ของหน้าสีเงินเมล็ดเคลือบเป็นฟังก์ชัน
อ เป็นภาพในรูปที่ 1 ในช่วง pH 3.0 – 10.0 . โปรตีนที่ละลาย
) ต่ำสุดที่ประมาณ pH 4.0 ( จุดไอโซอิเล็กทริก ) ทั้งหมด
นานาและมีความมั่นคงเพิ่มขึ้นจาก pH 6.0 ต่อด่าง pH
ค่า พีเอชของระบบอาหาร เป็นปัจจัยหนึ่งในการละลายของโปรตีน
,เช่นการละลายรอบจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการละลายต่ำ (
arntfield & maskus , 2011 ) คล้ายสังเกต
ถูกรายงานว่ามีถั่วโปรตีนเศษส่วนและแยก
( มันดิ& Aluko , 2012 ; หยิน หยาง& Tang Wen , 2010 ) กับแนวโน้มเดียวกัน
สำหรับถั่วเขียว ( sanjeewa wanasundara pietrasik , , ,
&แชนด์ , 2010 ) และถั่วพุ่ม ( ragab babiker & , โปรตีน , eltinay , 2004 )สูง
การละลายโปรตีน ( ร้อยละ 60 ) ถูกจัดแสดงภายใต้เงื่อนไขโดยเมล็ดด่าง
เสื้อ กับค่าที่มากที่สุดที่พีเอช 10 โปรตีนต่ำละลาย
ที่ค่า pH 4.0 อาจจะเกิดจากการ์เที่ยว
ของโมเลกุลของโปรตีนในโซนไอโซอิเล็กทริก ( อาลี อาเหม็ด Mohamed ,
Mohamed Ahmed , & babiker , 2010 ) ที่เป็นกรดและด่าง
5 แสน ,โปรตีนมีสุทธิค่าบวกและลบตามลำดับ
จึงเขม่นไฟฟ้าสถิตและไอออน hydration จะ
เลื่อน solubilisation โปรตีน ( El กุญชร& El tinay , 2007 ) สูง
โปรตีนละลายแสดงโดยเมล็ดเคลือบอาจจะเนื่องจากการแสดง
และธรรมชาติของโปรตีน ( ปริมาณคาร์โบไฮเดรต n45 % ) ( ตารางที่ 1 ) ,
ซึ่งแสดงให้เห็นว่าการปฏิสัมพันธ์กับโปรตีนน้ำ
โดยส่วนประกอบคาร์โบไฮเดรต โปรไฟล์ของการละลายโปรตีนให้
ความเข้าใจบางอย่างในขอบเขต ( ซึ่งอาจเกิดขึ้นในระหว่างการประมวลผล (
adebowale , 2008 ) มันยังช่วยให้บ่งชี้ของชนิดของอาหารหรือเครื่องดื่ม
ซึ่งเป็นโปรตีนที่ สามารถใช้
( horax et al . , 2004 )
การแปล กรุณารอสักครู่..
