[43,44]. Additionally,the inability

[43,44]. Additionally,
the inability to remove the biotin moiety from target protein adducts
makes mass spectrometry analyses of isolated proteins difficult. This occurs
because the biotin appendage alters MS/MS fragmentation patterns
and prevents the identification of peptide adduction sites [44,49]. In
order to reduce high background proteins in proteomic adduct inventories,
it was necessary to synthesize a biotin linker that could be easily released
from target protein adducts to improve MS/MS identification of
adducted proteins. A newly synthesized click reagent containing azido
and biotin groups separated by a photocleavable linker improves upon
these preliminary affinity purification studies and allows the isolation of
a protein mixture enriched in adducted proteins (Fig. 4) [50]. Importantly,
by removing the biotinmoiety, this approach allowed the LC–MS/MS detection
of specific modification sites on proteins. Thus, such affinity
purification-photorelease strategies improve the capability to isolate
and identify specific lipid electrophile modifications to proteins from
complex biological mixtures.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

[43,44] นอกจากนี้ไม่สามารถออก moiety ไบโอตินโปรตีนเป้าหมาย adductsทำให้ mass spectrometry วิเคราะห์ของโปรตีนแยกยาก นี้เกิดขึ้นเนื่องจากในไบโอตินเพียงอวัยวะประกอบเปลี่ยนแปลงรูปแบบการกระจายตัวของ MS/MSและป้องกันไม่ให้รหัสของเพปไทด์ adduction ไซต์ [44,49] ในสั่งลดโปรตีนสูงพื้นหลังใน proteomic adduct คงก็จำเป็นต้องสังเคราะห์ตัวเชื่อมโยงข้อมูลกับไบโอตินที่ไม่ได้ปล่อยจากเป้าหมาย โปรตีน adducts เพื่อปรับปรุงรหัส MS/MSโปรตีน adducted สังเคราะห์ใหม่คลิรีเอเจนต์ที่ประกอบด้วย azidoและไบโอตินกลุ่มคั่น ด้วยตัวเชื่อมโยงข้อมูล photocleavable เพิ่มขึ้นฟอกความสัมพันธ์เบื้องต้นเหล่านี้ศึกษา และช่วยให้โดดเดี่ยวส่วนผสมโปรตีนอุดมไปใน adducted โปรตีน (Fig. 4) [50] ที่สำคัญโดยการเอาออก biotinmoiety วิธีการนี้สามารถตรวจหา LC – MS/MSของเว็บไซต์แก้ไขเฉพาะในโปรตีน ดังนั้น เช่นความสัมพันธ์ฟอก photorelease กลยุทธ์ปรับปรุงความสามารถในการแยกและระบุเฉพาะไขมัน electrophile ปรับเปลี่ยนโปรตีนจากส่วนผสมทางชีวภาพที่ซับซ้อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

[43,44] นอกจากนี้
ไม่สามารถที่จะเอาครึ่งหนึ่งไบโอตินจาก adducts โปรตีนเป้าหมาย
ทำให้มวลสารวิเคราะห์ของโปรตีนที่แยกยาก นี้เกิดขึ้น
เพราะรยางค์ไบโอติน alters MS / MS รูปแบบการกระจายตัว
และป้องกันไม่ให้บัตรประจำตัวของเว็บไซต์เปปไทด์ adduction [44,49] ใน
การสั่งซื้อเพื่อลดโปรตีนพื้นหลังที่สูงในสินค้าคงเหลือดึงเข้าหาโปรตีโอมิ
มันเป็นสิ่งจำเป็นในการสังเคราะห์ไบโอตินตัวเชื่อมโยงที่อาจได้รับการปล่อยตัวได้อย่างง่ายดาย
จาก adducts โปรตีนเป้าหมายที่จะปรับปรุงการระบุ MS / MS ของ
โปรตีน adducted น้ำยาคลิกสังเคราะห์ใหม่ที่มี azido
กลุ่มและไบโอตินแยกจากกันโดยลิงเกอร์ photocleavable ปรับปรุงเมื่อ
ศึกษาความสัมพันธ์ของการทำให้บริสุทธิ์เบื้องต้นเหล่านี้และช่วยให้แยก
ส่วนผสมโปรตีนที่อุดมด้วยโปรตีน adducted (รูปที่ 4). [50] ที่สำคัญ
โดยการเอา biotinmoiety วิธีการนี้ได้รับอนุญาต LC-MS / MS การตรวจสอบ
เว็บไซต์ที่เฉพาะเจาะจงในการปรับเปลี่ยนโปรตีน ดังนั้นสัมพันธ์ที่ใกล้ชิดเช่น
บริสุทธิ์ photorelease กลยุทธ์การปรับปรุงความสามารถในการแยก
และระบุการปรับเปลี่ยน electrophile ไขมันที่เฉพาะเจาะจงกับโปรตีนจาก
สารผสมทางชีวภาพที่ซับซ้อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

[ 43,44 ] นอกจากนี้
ไม่สามารถลบเป้าหมายโปรตีนไบโอตินกึ่งหนึ่งจาก adducts
ทำให้มวลสารการวิเคราะห์โปรตีนที่แยกได้ยาก ปัญหานี้เกิดขึ้นเนื่องจาก biotin รยางค์ไป

MS / MS รูปแบบการกระจายตัวและป้องกันไม่ให้ตัวของเปปไทด์ adduction เว็บไซต์ [ 44,49 ] ใน
เพื่อลดพื้นหลังสูงในโปรตีนโปรตีน
แอดดักต์สินค้าคงคลังมันเป็นสิ่งจำเป็นที่จะสังเคราะห์ไบโอตินโปรแกรมเชื่อมโยงที่สามารถได้อย่างง่ายดายออก
จาก adducts โปรตีนเป้าหมายเพื่อปรับปรุง MS / MS ตัว
adducted โปรตีน สังเคราะห์สารเคมีที่มีใหม่คลิก azido
และกลุ่มเซเลบริตี้แยกจากกันโดยโปรแกรมเชื่อมโยง photocleavable ปรับปรุงเมื่อ
เหล่านี้การศึกษาความสัมพันธ์และบำบัดน้ำเสียเบื้องต้นให้แยก
โปรตีนผสมที่อุดมด้วยโปรตีนใน adducted ( รูปที่ 4 ) [ 50 ] ที่สําคัญ
โดยเอา biotinmoiety วิธีการนี้อนุญาตให้ LC MS / MS และการปรับเปลี่ยนเว็บไซต์
เฉพาะโปรตีน ดังนั้น เช่น affinity
ฟอก photorelease กลยุทธ์ปรับปรุงความสามารถในการแยกและระบุการปรับเปลี่ยนฝาในไขมัน

โดยเฉพาะโปรตีนจากส่วนผสมทางชีวภาพที่ซับซ้อน .