The small dermatan sulphate proteog

The small dermatan sulphate proteoglycan of bovine tendon demonstrated a unique ability to inhibit fibrillogenesis of both type I and type II collagen from bovine tendon and cartilage respectively in an assay performed in vitro. None of the other proteoglycan populations from cartilage, tendon or aorta, even those similar in size and chemical structure, had this effect. Alkali treatment of the small proteoglycan of tendon eliminated its ability to inhibit fibrillogenesis, whereas chondroitinase digestion did not. This indicates that its interaction with collagen depends on the core protein. Fibrillogenesis of pepsin-digested collagens was affected similarly, indicating that interaction with the collagen telopeptides is not involved. The results suggest that interactions between collagen and proteoglycans may be quite specific both for the type of proteoglycan and its tissue of origin.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มันลินซีดซัลเฟต dermatan เล็กของเส้นเอ็นวัวแสดงความสามารถเฉพาะในการยับยั้ง fibrillogenesis ชนิดทั้งฉันและชนิดที่สองคอลลาเจนจากวัวเอ็นและกระดูกอ่อนในการทดสอบตามลำดับที่ดำเนินการในหลอดทดลอง ไม่มีประชากรกลุ่มอื่น ๆ มันลินซีดจากกระดูกอ่อน เอ็น หรือ โลหิต แม้แต่ที่คล้ายกันในขนาดและโครงสร้างทางเคมี ผลกระทบนี้ได้ รักษาด่างมันลินซีดเล็กของเส้นเอ็นตัดความสามารถในการยับยั้ง fibrillogenesis ในขณะที่ไม่ได้ย่อยอาหาร chondroitinase บ่งชี้ว่า การโต้ตอบกับคอลลาเจนขึ้นอยู่กับโปรตีนหลัก Fibrillogenesis ของ collagens ธาตุเพพซิน-ย่อยได้รับผลในทำนองเดียวกัน ไม่เกี่ยวข้องบ่งชี้ว่า การโต้ตอบกับ telopeptides คอลลาเจน ผลลัพธ์แนะนำว่า ปฏิสัมพันธ์ระหว่างคอลลาเจนและ proteoglycans อาจค่อนข้างเฉพาะ สำหรับชนิดของมันลินซีดและของเนื้อเยื่อต้นกำเนิด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ขนาดเล็ก proteoglycan ซัลเฟต dermatan เอ็นวัวแสดงให้เห็นถึงความสามารถพิเศษในการยับยั้งการ fibrillogenesis ของทั้งสองประเภท I และชนิดที่สองคอลลาเจนจากวัวเอ็นและกระดูกอ่อนตามลำดับในการทดสอบดำเนินการในหลอดทดลอง ไม่มีของประชากร proteoglycan อื่น ๆ จากกระดูกอ่อนเส้นเอ็นเส้นเลือดหรือแม้กระทั่งผู้ที่คล้ายกันในขนาดและโครงสร้างทางเคมีมีผลกระทบนี้ การรักษาด่างของ proteoglycan เล็ก ๆ ของเอ็นกำจัดความสามารถในการยับยั้งการ fibrillogenesis ในขณะที่การย่อยอาหาร chondroitinase ไม่ได้ นี้บ่งชี้ว่าปฏิสัมพันธ์กับคอลลาเจนขึ้นอยู่กับโปรตีนหลัก Fibrillogenesis ของคอลลาเจนเปปซินย่อยได้รับผลกระทบในทำนองเดียวกันแสดงให้เห็นว่าการมีปฏิสัมพันธ์กับ telopeptides คอลลาเจนไม่เกี่ยวข้องกับ ผลการชี้ให้เห็นว่าการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างคอลลาเจนและ proteoglycans อาจจะค่อนข้างเฉพาะเจาะจงทั้งสำหรับประเภทของ proteoglycan และเนื้อเยื่อของต้นกำเนิด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ขนาดเล็กของเอ็นโคเดอมาแทนซัลเฟตโปรตีนโอไกลแคนแสดงความสามารถพิเศษในการยับยั้ง fibrillogenesis ทั้งประเภทที่ 1 และประเภทที่ 2 คอลลาเจนจากวัวเส้นเอ็นและกระดูกอ่อน ตามลำดับ ในการทดสอบในหลอดทดลอง . ไม่มีของอื่น ๆที่มีโปรตีนโอไกลแคน จากกระดูกอ่อน เอ็น เส้นเลือด หรือ แม้แต่ผู้ที่คล้ายกันในขนาดและโครงสร้างทางเคมี ได้ผลแบบนี้ รักษาด่างของโปรตีนโอไกลแคนเล็ก ๆของเอ็นตัดความสามารถในการยับยั้ง fibrillogenesis ในขณะที่การย่อย chondroitinase ไม่ได้ นี้บ่งชี้ว่า การมีปฏิสัมพันธ์กับคอลลาเจนขึ้นอยู่กับหลักของโปรตีน fibrillogenesis ของเตยหอมย่อยคอลลาเจนได้รับผลกระทบเช่นกัน ระบุว่า การมีปฏิสัมพันธ์กับคอลลาเจน telopeptides ไม่เกี่ยวข้อง พบว่าปฏิสัมพันธ์ระหว่างคอลลาเจนและ proteoglycans อาจจะค่อนข้างเฉพาะเจาะจง ทั้งประเภทของโปรตีนโอไกลแคน และเนื้อเยื่อของต้นกำเนิด