ที่คาดการณ์ไว้ แต่เว็บไซต์ phosphor

ที่คาดการณ์ไว้ แต่เว็บไซต์ phosphorylation ยืนยันใน YBX1 ตามที่อธิบายไว้ข้างต้นน้อยมากในเว็บไซต์ phosphorylation YBX1 ได้รับการยืนยันในร่างกาย อย่างไรก็ตามตามที่แสดงในตารางที่ 2 เว็บไซต์ที่มีศักยภาพหลายได้รับการระบุโดยการวิเคราะห์ MS แต่ยังไม่ได้รับการยืนยันจากในร่างกายทดลอง. กลุ่มวิจัยหลายดำเนินการ MS วิเคราะห์เพื่อระบุพื้นผิวของไคเนสส์ต่างๆและปัจจัยโทรศัพท์มือถืออื่น ๆ ใน proteomes ของ มนุษย์ปกติเช่นเดียวกับเซลล์มะเร็ง ยกตัวอย่างเช่น Blasius et al, MS ใช้การวิเคราะห์เพื่อระบุพื้นผิวของเซลล์วงจรด่านไคเนส 1 (Chk1) ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการควบคุมกระบวนการโทรศัพท์มือถือเช่นการจำลองดีเอ็นเอเซลล์และการตอบสนองต่อการทำลาย DNA หนึ่งของพื้นผิว Chk1 phosphorylates เป็น 80 ธ รีโอนี (T80) ซึ่งมีอยู่ในโดเมนของ CSD YBX1.39 กฎระเบียบของ YBX1 โดย Chk1 ดูเหมือนว่าเป็นไปได้ตั้งแต่ฟังก์ชั่นของทั้งสอง Chk2 YBX1 และส่วนใหญ่จะเป็นที่คล้ายกันและเป็นไปได้ว่าบาง Chk1 ออกแรง ของผลกระทบผ่านการโพสต์การปรับเปลี่ยน translationally YBX1 อย่างไรก็ตามการทำงานของ T80 ก็ยังไม่ได้รับการยืนยันในร่างกาย. ความก้าวหน้าล่าสุดสามารถมองเห็นได้ในการศึกษาโดยชาร์ตอัล ในการศึกษานี้มีปริมาณขนาดใหญ่ของการศึกษา MS phosphoproteome ในมะเร็งปากมดลูกเซลล์ HeLa ได้รับอนุญาตสำหรับประชาชนทั่วโลกของโปรตีน modifications.40 ท่ามกลางโปรตีนต่างๆที่มีการแก้ไขหลายเว็บไซต์นอกจากนี้ยังพบอยู่ใน YBX1 (ตารางที่ 2) ทุกเว็บไซต์ phosphorylation ที่ถูกระบุไว้ในการศึกษาครั้งนี้เป็นส่วนใหญ่ใน A / P และโดเมน CTD ส่วนใหญ่ของเว็บไซต์เหล่านี้ไม่เคยมีการกำหนดไว้ก่อน ดังนั้นการศึกษาครั้งนี้จะเปิดพื้นที่ที่กว้างขวางของการวิจัยเพื่อสำรวจความสำคัญของเว็บไซต์เหล่านี้ในการสนับสนุนที่จะเป็นมะเร็งปากมดลูก. มันเป็นที่น่าสังเกตว่าเว็บไซต์เหล่านี้จนกว่าจะได้รับการยืนยันจากการทดลองในร่างกายพวกเขาเป็นเพียงเว็บไซต์ที่มีศักยภาพ อย่างไรก็ตามข้อมูลเหล่านี้จะเป็นแนวทางในความพยายามใด ๆ ในอนาคตเพื่อให้เข้าใจบทบาทของการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลในการควบคุม YBX1

Ubiquitylation

Ubiquitylation is a type of post-translational modification that controls various cellular processes through proteasomal degradation of target proteins. As listed in Table 2, some potential ubiquitylation sites have been identified on YBX1. Notably, three studies employed genome wide mass spectrometric proteomics to scan for ubiquitylation in the genome and found several sites on YBX1.41, 42 and 43 Chibi et al identified that retinoblastoma binding protein 6 (RBBP6), an E3 ubiquitin ligase, interacts with YBX1, leading to ubiquitylation and proteasomal degradation of YBX1.44 Thus, dysregulation of ubiquitylation may alter YBX1 function and further contribute to its oncogenic capability, and hence is worth exploring in future in vivo studies.

Acetylation

In 2009, Choudhary et al carried out a study using MS analysis to scan for global lysine acetylation sites in whole cell lysates from human acute myeloid leukemia cell lines. Among the 3600 lysine (K) acetylation sites found on 1750 proteins, one of them was K81 in the CSD domain of YBX1. Current evidence suggests that lysine acetylation is important for functions and interactions of various genes including p53.45 It is also known that p53 and YBX1 interact with each other and that nuclear localization of YBX1 can be regulated only by functional but not mutant p53.2 and 46 Therefore, it would be worthwhile to confirm K81 acetylation in vivo, and to explore whether it affects the interaction between YBX1 and p53 or other proteins in the cell, and further, how the acetylation may modulate cell function in vivo.

Methylation

Methylation of proteins occurring at lysine and arginine (R) is also one of the most critical post-translational modifications seen in nature. Methylation of proteins has been implicated in a number of cellular processes like gene transcription, DNA damage and repair, protein translocation etc. As shown in Table 2, YBX1 is methylated at residues R199, 200 and 239 using immunoaffinity purification of methylated peptides followed by MS analysis. 47 Interestingly, previous work from our laboratory also showed that the transcription factor NF-κB is methylated on K218/221 and R30 of its p65 subunit. 48, 49 and 50 Since we found that YBX1 is a direct activator of NF-κB, 29 it would be interesting to further examine whether methylation of YBX1 plays an important role in regulating the interaction between YBX1 and NF-κB, contributing to dysfunction of these two proteins in cancer. This possibility further justifies the necessity of confirming the methylation sites of YBX1 in vivo.

Perspective
Post-translational modification is an important way to regulate protein function. Different sites on a single protein allow for triggering varied functions of the same protein, depending on the cellular requirements and/or environmental stimuli. This allows for fine-tuning of the protein function. YBX1 has emerged as one of the proteins substantially post-translationally modified, as identified by advanced mass spectrometric proteomics (Table 1 and Table 2). This vast amount of information makes post-translational modification of YBX1 an exciting research area for further exploration.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ที่คาดการณ์ไว้แต่เว็บไซต์ phosphorylation ยืนยันใน YBX1 ตามที่อธิบายไว้ข้างต้นน้อยมากในเว็บไซต์ phosphorylation YBX1 ได้รับการยืนยันในร่างกายอย่างไรก็ตามตามที่แสดงในตารางที่ 2 เว็บไซต์ที่มีศักยภาพหลายได้รับการระบุโดยการวิเคราะห์นางสาวแต่ยังไม่ได้รับการยืนยันจากในร่างกายทดลอง กลุ่มวิจัยหลายดำเนินการนางสาววิเคราะห์เพื่อระบุพื้นผิวของไคเนสส์ต่างๆและปัจจัยโทรศัพท์มือถืออื่นๆ ใน proteomes นั้น ๆ มนุษย์ปกติเช่นเดียวกับเซลล์มะเร็งยกตัวอย่างเช่น Blasius et al, MS ใช้การวิเคราะห์เพื่อระบุพื้นผิวของเซลล์วงจรด่านไคเนส 1 (Chk1) ซึ่งมีบทบาทสำคัญในกหนึ่งของพื้นผิวารควบคุมกระบวนการโทรศัพท์มือถือเช่นการจำลองดีเอ็นเอเซลล์และการตอบสนองต่อการทำลายดีเอ็นเอเป็น 80 ธรีโอนี (T80) ซึ่งมีอยู่ในโดเมนของ CSD YBX1.39 กฎระเบียบของ YBX1 โดย Chk1 ดูเหมือนว่าเป็นไปได้ตั้งแต่ฟังก์ชั่นของทั้งสอง Chk2 YBX1 แ phosphorylates Chk1ละส่วนใหญ่จะเป็นที่คล้ายกันและเป็นไปได้ว่าบาง Chk1 ออกแรงของผลกระทบผ่านการโพสต์การปรับเปลี่ยน translationally YBX1 อย่างไรก็ตามการทำงานของ T80 ก็ยังไม่ได้รับการยืนยันในร่างกาย ความก้าวหน้าล่าสุดสามารถมองเห็นได้ในการศึกษาโดยชาร์ตอัลในการศึกษานี้มีปริมาณขนาดใหญ่ของการศึกษานางสาว phosphoproteome ในมะเร็งปากมดลูกเซลล์ HeLa ได้รับอนุญาตสำหรับประชาชนทั่วโลกของโปรตีน modifications.40 ท่ามกลางโปรตีนต่างๆที่มีการแก้ไขหลายเว็บไซต์นอกจากนี้ยังพบอยู่ใน YBX1 (ตารางที่ 2) ทุกเว็บไซต์ phosphorylation ที่ถูกระบุไว้ในการศึกษาครั้งนี้เป็นส่วนใหญ่ใน A / P และโดเมน CTD ส่วนใหญ่ของเว็บไซต์เหล่านี้ไม่เคยมีการกำหนดไว้ก่อนดังนั้นการศึกษาครั้งนี้จะเปิดพื้นที่ที่กว้างขวางของการวิจัยเพื่อสำรวจความสำคัญของเว็บไซต์เหล่านี้ในการสนับสนุนที่จะเป็นมะเร็งปากมดลูก มันเป็นที่น่าสังเกตว่าเว็บไซต์เหล่านี้จนกว่าจะได้รับการยืนยันจากการทดลองในร่างกายพวกเขาเป็นเพียงเว็บไซต์ที่มีศักยภาพอย่างไรก็ตามข้อมูลเหล่านี้จะเป็นแนวทางในความพยายามใดๆ ในอนาคตเพื่อให้เข้าใจบทบาทของการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลในการควบคุม YBX1UbiquitylationUbiquitylation เป็นชนิดของการแก้ไข post-translational ที่ควบคุมกระบวนการต่าง ๆ โทรศัพท์มือถือผ่าน proteasomal การสลายตัวของโปรตีนเป้าหมาย ตามที่ปรากฏในตารางที่ 2 ได้รับการระบุบางไซต์ ubiquitylation อาจเกิดขึ้นบน YBX1 3 การศึกษาทำงานไปยังโปรตีโอมากกว้างโดยรวม spectrometric และมิกส์ที่ต่าง ๆ กลุ่มสแกน ubiquitylation ในกลุ่มนี้ และพบหลายเว็บไซต์บน YBX1.41, 42 และ 43 Chibi et al ระบุว่า retinoblastoma ผูกโปรตีน 6 (RBBP6), เป็น E3 ubiquitin ligase โต้ตอบกับ YBX1 นำไปสู่การสลายตัวที่ ubiquitylation และ proteasomal ของดังนี้ YBX1.44, dysregulation ubiquitylation อาจเปลี่ยนฟังก์ชัน YBX1 และช่วยเพิ่มเติม ความสามารถของ oncogenic ยวด และดังนั้น เที่ยวศึกษาในอนาคตในสัตว์ทดลองAcetylationIn 2009, Choudhary et al carried out a study using MS analysis to scan for global lysine acetylation sites in whole cell lysates from human acute myeloid leukemia cell lines. Among the 3600 lysine (K) acetylation sites found on 1750 proteins, one of them was K81 in the CSD domain of YBX1. Current evidence suggests that lysine acetylation is important for functions and interactions of various genes including p53.45 It is also known that p53 and YBX1 interact with each other and that nuclear localization of YBX1 can be regulated only by functional but not mutant p53.2 and 46 Therefore, it would be worthwhile to confirm K81 acetylation in vivo, and to explore whether it affects the interaction between YBX1 and p53 or other proteins in the cell, and further, how the acetylation may modulate cell function in vivo.MethylationMethylation of proteins occurring at lysine and arginine (R) is also one of the most critical post-translational modifications seen in nature. Methylation of proteins has been implicated in a number of cellular processes like gene transcription, DNA damage and repair, protein translocation etc. As shown in Table 2, YBX1 is methylated at residues R199, 200 and 239 using immunoaffinity purification of methylated peptides followed by MS analysis. 47 Interestingly, previous work from our laboratory also showed that the transcription factor NF-κB is methylated on K218/221 and R30 of its p65 subunit. 48, 49 and 50 Since we found that YBX1 is a direct activator of NF-κB, 29 it would be interesting to further examine whether methylation of YBX1 plays an important role in regulating the interaction between YBX1 and NF-κB, contributing to dysfunction of these two proteins in cancer. This possibility further justifies the necessity of confirming the methylation sites of YBX1 in vivo.
Perspective
Post-translational modification is an important way to regulate protein function. Different sites on a single protein allow for triggering varied functions of the same protein, depending on the cellular requirements and/or environmental stimuli. This allows for fine-tuning of the protein function. YBX1 has emerged as one of the proteins substantially post-translationally modified, as identified by advanced mass spectrometric proteomics (Table 1 and Table 2). This vast amount of information makes post-translational modification of YBX1 an exciting research area for further exploration.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ที่คาดการณ์ไว้ แต่เว็บไซต์ phosphorylation ยืนยันใน YBX1 phosphorylation YBX1 ได้รับการยืนยันในร่างกายอย่างไรก็ตามตามที่แสดงในตารางที่ 2 นางสาว กลุ่มวิจัยหลายดำเนินการ MS ๆ ใน proteomes ของมนุษย์ปกติเช่นเดียวกับเซลล์มะเร็งยกตัวอย่างเช่น Blasius, et al, MS 1 (Chk1) ดีเอ็นเอหนึ่งของพื้นผิว Chk1 phosphorylates เป็น 80 ธ รีโอนี (T80) ซึ่งมีอยู่ในโดเมนของ CSD YBX1.39 กฎระเบียบของ YBX1 โดย Chk1 Chk2 YBX1 Chk1 ออกแรง translationally YBX1 อย่างไรก็ตามการทำงานของ T80 ก็ยังไม่ได้รับการยืนยันในร่างกาย MS phosphoproteome ในมะเร็งปากมดลูกเซลล์ HeLa modifications.40 YBX1 (ตารางที่ 2) ทุกเว็บไซต์ phosphorylation A / P และโดเมน CTD ๆ YBX1 Ubiquitylation Ubiquitylation เป็นประเภทของการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลที่ควบคุมเซลล์กระบวนการต่างๆผ่านการย่อยสลายของโปรตีน proteasomal เป้าหมาย ตามที่ระบุไว้ในตารางที่ 2, บางเว็บไซต์ ubiquitylation ที่อาจเกิดขึ้นได้รับการระบุใน YBX1 ยวดสามการศึกษาการจ้างงานมวลกว้างจีโนมโปรตีน spectrometric เพื่อสแกนหา ubiquitylation ในจีโนมและพบว่าหลายเว็บไซต์บน YBX1.41, 42 และ 43 Chibi et al, ระบุว่า retinoblastoma โปรตีน 6 (RBBP6) ซึ่งเป็นลิกาเซ E3 ubiquitin, มีปฏิสัมพันธ์กับ YBX1 ที่นำไปสู่การย่อยสลายและ ubiquitylation proteasomal ของ YBX1.44 ดังนั้น dysregulation ของ ubiquitylation อาจปรับเปลี่ยนฟังก์ชั่น YBX1 และยังนำไปสู่ความสามารถในการถ่ายทอดและด้วยเหตุนี้มีมูลค่าการสำรวจในอนาคตในร่างกายการศึกษา. acetylation ในปี 2009 Choudhary et al, ดำเนินการศึกษา โดยใช้การวิเคราะห์ MS เพื่อสแกนหาเว็บไซต์ acetylation ไลซีนโลกใน lysates เซลล์ทั้งจากมะเร็งเม็ดเลือดขาวชนิดเฉียบพลันมนุษย์สายพันธุ์เซลล์ ท่ามกลาง 3600 ไลซีน (K) เว็บไซต์ acetylation ที่พบในโปรตีน 1750 หนึ่งในนั้นคือ K81 ในโดเมน CSD ของ YBX1 ปัจจุบันมีหลักฐานแสดงให้เห็นว่า acetylation ไลซีนเป็นสิ่งสำคัญสำหรับการทำงานและการมีปฏิสัมพันธ์ของยีนต่าง ๆ รวมทั้ง p53.45 นอกจากนี้ยังเป็นที่รู้จักกันว่า p53 และ YBX1 โต้ตอบกับแต่ละอื่น ๆ และที่แปลนิวเคลียร์ YBX1 สามารถควบคุมการทำงานโดยเฉพาะการกลายพันธุ์ แต่ไม่ p53.2 และ 46 ดังนั้นมันจะคุ้มค่าที่จะยืนยัน acetylation K81 ในร่างกายและในการสำรวจว่าจะมีผลกระทบต่อการทำงานร่วมกันระหว่าง YBX1 และ p53 หรือโปรตีนในเซลล์และต่อไปวิธี acetylation อาจปรับเปลี่ยนการทำงานของเซลล์ในร่างกาย. Methylation Methylation ของโปรตีน ที่เกิดขึ้นในไลซีนและอาร์จินี (R) ยังเป็นหนึ่งในที่สำคัญที่สุดการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลเห็นในธรรมชาติ methylation ของโปรตีนที่มีส่วนเกี่ยวข้องในจำนวนของเซลล์กระบวนการเช่นการถอดรหัสยีนเสียหายของดีเอ็นเอและซ่อมแซมโยกย้ายโปรตีน ฯลฯ ดังแสดงในตารางที่ 2 YBX1 เป็น methylated ที่ตกค้าง R199, 200 และ 239 โดยใช้ฟอก immunoaffinity ของเปปไทด์สารตามด้วย MS การวิเคราะห์ 47 ที่น่าสนใจในการทำงานก่อนหน้านี้จากห้องปฏิบัติการของเรายังพบว่าการถอดความปัจจัย NF-κBเป็น methylated ใน K218 / 221 และ R30 ของหน่วยย่อยของ p65 48, 49 และ 50 เนื่องจากเราพบว่า YBX1 เป็นกระตุ้นโดยตรงของ NF-κB 29 มันจะน่าสนใจเพื่อตรวจสอบว่า methylation ของ YBX1 มีบทบาทสำคัญในการควบคุมการทำงานร่วมกันระหว่าง YBX1 และ NF-κBที่เอื้อต่อความผิดปกติของ ทั้งสองโปรตีนในการรักษามะเร็ง ความเป็นไปได้ต่อไปนี้จะ justifies ความจำเป็นของการยืนยันเว็บไซต์ methylation ของ YBX1 ในร่างกาย. มุมมองการปรับเปลี่ยนโพสต์แปลเป็นวิธีที่สำคัญในการควบคุมการทำงานของโปรตีน เว็บไซต์ที่แตกต่างกันในโปรตีนเดียวอนุญาตให้มีการเรียกฟังก์ชั่นที่แตกต่างกันของโปรตีนเหมือนกันขึ้นอยู่กับความต้องการโทรศัพท์มือถือและ / หรือสิ่งเร้าสิ่งแวดล้อม ซึ่งช่วยให้การปรับจูนการทำงานของโปรตีน YBX1 ได้กลายเป็นหนึ่งของโปรตีนอย่างมีนัยสำคัญการแก้ไขโพสต์ translationally ที่ระบุไว้โดยโปรตีน spectrometric มวลขั้นสูง (ตารางที่ 1 และตารางที่ 2) ซึ่งจำนวนเงินที่มากมายของข้อมูลที่ทำให้การปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลของ YBX1 พื้นที่วิจัยที่น่าตื่นเต้นสำหรับการตรวจสอบข้อเท็จจริงต่อไป

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่คาดการณ์ไว้แต่เว็บไซต์ฟอสโฟริเลชันยืนยันใน ybx1 ตามที่อธิบายไว้ข้างต้นน้อยมากในเว็บไซต์ฟอสโฟริเลชัน ybx1 ได้รับการยืนยันในร่างกายอย่างไรก็ตามตามที่แสดงในตารางที่ 2นางสาวแต่ยังไม่ได้รับการยืนยันจากในร่างกายทดลอง .กลุ่มวิจัยหลายดำเนินการ MS จะวิเคราะห์เพื่อระบุพื้นผิวของไคเนสส์ต่างๆและปัจจัยโทรศัพท์มือถืออื่น the proteomes ของมนุษย์ปกติเช่นเดียวกับเซลล์มะเร็งยกตัวอย่างเช่นเบลเซียส et al ,นางสาวใช้การวิเคราะห์เพื่อระบุพื้นผิวของเซลล์วงจรด่านไคเนส 1 ( chk1 ) ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการควบคุมกระบวนการโทรศัพท์มือถือเช่นการจำลองดีเอ็นเอเซลล์และการตอบสนองต่อการทำลายหนึ่งของพื้นผิว chk1 phosphorylates เป็น 80 โดยดีเอ็นเอ( t80 ) ซึ่งมีอยู่ในโดเมนของ CSD ybx1 .39 กฎระเบียบของ ybx1 โดย chk1 ดูเหมือนว่าเป็นไปได้ตั้งแต่ฟังก์ชั่นของทั้งสอง chk2 ybx1 และส่วนใหญ่จะเป็นที่คล้ายกันและเป็นไปได้ว่าบาง chk1 ออกแรงของผลกระทบผ่านการโพสต์การปรับเปลี่ยน translationally ybx1t80 ก็ยังไม่ได้รับการยืนยันในร่างกาย .ความก้าวหน้าล่าสุดสามารถมองเห็นได้ในการศึกษาโดยชาร์ตอัลในการศึกษานี้มีปริมาณขนาดใหญ่ของการศึกษา MS phosphoproteome ในมะเร็งปากมดลูกเซลล์ Hela ได้รับอนุญาตสำหรับประชาชนทั่วโลกของโปรตีนการปรับเปลี่ยน40 ท่ามกลางโปรตีนต่างๆที่มีการแก้ไขหลายเว็บไซต์นอกจากนี้ยังพบอยู่ใน ybx1 ( ตารางที่ 2 ) ทุกเว็บไซต์ฟอสโฟริเลชันที่ถูกระบุไว้ในการศึกษาครั้งนี้เป็นส่วนใหญ่ใน / p และโดเมน CTDดังนั้นการศึกษาครั้งนี้จะเปิดพื้นที่ที่กว้างขวางของการวิจัยเพื่อสำรวจความสำคัญของเว็บไซต์เหล่านี้ในการสนับสนุนที่จะเป็นมะเร็งปากมดลูก .มันเป็นที่น่าสังเกตว่าเว็บไซต์เหล่านี้จนกว่าจะได้รับการยืนยันจากการทดลองในร่างกายพวกเขาเป็นเพียงเว็บไซต์ที่มีศักยภาพอย่างไรก็ตามข้อมูลเหล่านี้จะเป็นแนวทางในความพยายามใดไม่มีybx1



ubiquitylation ubiquitylation เป็นประเภทหนึ่งของการควบคุมกระบวนการต่าง ๆที่ไปรษณีย์ - แปลแก้ไขเซลล์เป้าหมายผ่าน proteasomal การสลายตัวของโปรตีน ตามที่ระบุไว้ในตารางที่ 2 บางเว็บไซต์ ubiquitylation ศักยภาพที่ได้รับการระบุใน ybx1 . โดยเฉพาะสามการศึกษาจีโนมกว้างใช้มวลความโปรตีโอมิกส์เพื่อสแกน ubiquitylation ในจีโนมมนุษย์ และพบหลายเว็บไซต์บน ybx1.41 , 42 และ 43 Chibi et al ระบุว่าโปรตีนเรติโนบลาสโตมา 6 ( rbbp6 ) E3 ข้างนอกไลเกส มีการโต้ตอบกับ ybx1 , ผู้นำ ubiquitylation และการย่อยสลาย proteasomal ของ ybx1.44 ปานdysregulation ของ ubiquitylation อาจปรับเปลี่ยนฟังก์ชัน ybx1 และเพิ่มเติม ส่งผลให้ความสามารถใน oncogenic ของมันและด้วยเหตุนี้มีมูลค่าการสำรวจในอนาคตการศึกษาในสัตว์

ทิเลชัน

ใน 2009 , choudhary et al ดำเนินการศึกษาโดยใช้การวิเคราะห์ MS สแกนทั่วโลกซีนทิเลชันเว็บไซต์ใน lysates จากมนุษย์ทั้งเซลล์มะเร็งเม็ดเลือดขาวเฉียบพลันชนิดไมอิลอยด์เซลล์เส้นระหว่าง 3600 lysine ( K ) เว็บไซต์ทิเลชันพบ 1750 โปรตีน หนึ่งในนั้นคือ k81 ใน CSD โดเมนของ ybx1 . หลักฐานปัจจุบันแสดงให้เห็นว่าซีนทิเลชันเป็นสิ่งสำคัญสำหรับการทำงานและปฏิสัมพันธ์ของยีนต่างๆ รวมถึง p53.45 เป็นที่รู้จักกันว่ากิจกรรม ybx1 และโต้ตอบกับแต่ละอื่น ๆและการนิวเคลียร์ของ ybx1 สามารถถูกควบคุมโดยเฉพาะการทำงานแต่ไม่กลายพันธุ์ของโปรตีน p532 46 ดังนั้นมันจะคุ้มค่าที่จะยืนยัน k81 ทิเลชันในสัตว์ทดลอง และดูว่ามันมีผลต่อการปฏิสัมพันธ์ระหว่าง ybx1 มะเร็งหรือโปรตีนอื่น ๆและในเซลล์ และ เพิ่มเติม วิธีอะซิทิเลชันอาจจะปรับการทำงานของเซลล์ในร่างกาย ร่างกาย



เมทิลเลชันของโปรตีนที่เกิดขึ้นในไลซีน และอาร์จินีน ( R ) ยังเป็นหนึ่งในที่สำคัญที่สุดไปรษณีย์ - แปลแก้ไขเห็นในธรรมชาติ เมทิลเลชันของโปรตีนเข้าไปพัวพัน กับจำนวนของกระบวนการโทรศัพท์มือถือเช่นยีนถอดความ ความเสียหายของดีเอ็นเอและซ่อมแซมโยกย้ายโปรตีน ฯลฯ ดังแสดงในตารางที่ 2 ybx1 เป็น methylated r199 ที่ตกค้าง ,200 และ 239 ใช้ immunoaffinity methylated เปปไทด์บริสุทธิ์ตามการวิเคราะห์ MS 47 ทั้งนี้ ก่อนหน้างานจากห้องปฏิบัติการของเรา นอกจากนี้ยังพบว่าปัจจัยการถอดความ NF - κ B คือ methylated บน k218 / และ r30 ของ p65 1 . 48 , 49 และ 50 เนื่องจากเราพบว่า ybx1 เป็นโดยตรงกิจกรรมของ NF - κ B