The GMP protein content from dough

The GMP protein content from dough decreased drastically and significantly when TG was added to 0.5%, although a lower dose increased the GMP content (Table 1). TG induced cross-linking into gluten proteins, but these new bonds caused structural changes in proteins, modifying their SDS solubility (Steffolani et al., 2008). TG catalyzes the formation of isopeptide bonds as well as the deami- dation of glutamine residues where water molecules are used as acyl acceptors (Motoki and Seguro, 1998). This reaction occurs mainly when glutamine residues are predominant over lysine residues such as in gluten proteins. Glutamine is transformed to glutamic acid by increasing negative charge density; the increase of repulsive interactions among protein chains prevents a stable aggregation (Weegels et al., 1990) and this promotes an increase of

Table 2

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เนื้อหาโปรตีน GMP จากแป้งลดลงอย่างรวดเร็วและ significantly เมื่อ TG เพิ่ม 0.5% แม้ว่าปริมาณต่ำเพิ่มเนื้อหา GMP (ตาราง 1) TG เกิด cross-linking เป็นโปรตีนตัง แต่พันธบัตรใหม่เหล่านี้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีน การปรับเปลี่ยนของ SDS ละลาย (Steffolani et al., 2008) TG catalyzes การก่อตัวของพันธบัตร isopeptide และ deami-dation ของ glutamine ตกที่โมเลกุลของน้ำถูกใช้เป็น acyl acceptors (โมะโตะกิและ Seguro, 1998) ปฏิกิริยานี้เกิดขึ้นส่วนใหญ่เมื่อตก glutamine กันผ่านไลซีนตกค้างเช่นในโปรตีนตัง Glutamine เป็นแปลงกับกลูตาเมต โดยเพิ่มความหนาแน่นค่าลบ การเพิ่มขึ้นของ repulsive โต้ตอบระหว่างโซ่โปรตีนป้องกันรวมมีเสถียรภาพ (Weegels และ al., 1990) และนี้ส่งเสริมการเพิ่มขึ้นของตารางที่ 2

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ปริมาณโปรตีน GMP จากแป้งลดลงอย่างมากและอย่างมีนัยสำคัญเมื่อ TG ถูกเพิ่มเข้ามาถึง 0.5% แม้ว่าจะมีปริมาณที่ลดลงเพิ่มขึ้นเนื้อหา GMP (ตารางที่ 1) TG ชักนำข้ามการเชื่อมโยงเข้าสู่โปรตีนตัง แต่พันธบัตรใหม่ ๆ เหล่านี้ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโปรตีนการปรับเปลี่ยนการละลาย SDS ของพวกเขา (Steffolani et al., 2008) TG กระตุ้นการก่อตัวของพันธบัตร isopeptide เช่นเดียวกับมูลนิธิ deami- ตกค้าง glutamine ที่โมเลกุลของน้ำจะถูกใช้เป็นตัวรับ acyl (Motoki และเซกูโร, 1998) ปฏิกิริยานี้ส่วนใหญ่เกิดขึ้นเมื่อตกค้าง glutamine เด่นกว่า lysine ตกค้างเช่นโปรตีนกลูเตน กลูตามีการเปลี่ยนกรดกลูตามิโดยการเพิ่มความหนาแน่นของประจุลบ; การเพิ่มขึ้นของการมีปฏิสัมพันธ์ที่น่ารังเกียจในหมู่โซ่โปรตีนป้องกันการรวมตัวที่มีเสถียรภาพ (Weegels et al., 1990) และส่งเสริมการเพิ่มขึ้นของตารางที่ 2

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

GMP โปรตีนจากแป้งลดลง ใน signi จึงลดลงอย่างมีนัยสําคัญเมื่อตอนที่ TG เพิ่ม 0.5% แม้ว่าปริมาณลดเพิ่ม GMP เนื้อหา ( ตารางที่ 1 ) และเป็นโปรตีนโมเลกุล TG ตังแต่พันธบัตรใหม่เหล่านี้ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีนในการปรับเปลี่ยนของ SDS การละลาย ( steffolani et al . , 2008 )TG และการก่อตัวของพันธบัตร isopeptide รวมทั้ง deami - SIRS และสารตกค้างที่โมเลกุลของน้ำจะถูกใช้เป็น , ( โมโตกิ เปรียบเทียบ และแน่นอน , 1998 ) ปฏิกิริยานี้ส่วนใหญ่เกิดขึ้นเมื่อกรดตกค้างจะโดดกว่า lysine ตกค้างเช่นโปรตีนกลูเตน และจะเปลี่ยนกรดกลูตามิก โดยการเพิ่มความหนาแน่นของประจุลบการเพิ่มขึ้นของการโต้ตอบที่น่ารังเกียจของกลุ่มโปรตีนป้องกันการเกาะกลุ่มมั่นคง ( weegels et al . , 1990 ) และส่งเสริมการเพิ่มตารางที่ 2