In the present study, novel mutatio

In the present study, novel mutations p.D175A and p.G269R were
found as compound heterozygous in infantile TSD. The missense mutation
p.D175A disrupts the β-sheet due to an amino acid change from a
positively charged aspartic acid to a hydrophobic alanine residue at
codon 175 of exon 5. At the same time, p.G269R mutation creates
over-packing and backbone disruption due to the replacement of a
small hydrophilic group (glycine) with a positively charged residue (Alanine)
at codon 269 of exon-7 [Fig. 2(a)–(b)]. Therefore, disruption of
the backbone from αGly269Arg may result in the movement of
αHis262, with the likelihood of disrupting the coordination of residues
in the active site. The RMSD of the modeled mutant is also significantly

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในการศึกษาปัจจุบัน นวนิยายพันธุ์ p.D175A และ p.G269R ได้พบเป็นสารประกอบ heterozygous ในแบบเด็ก ๆ TSD กลายพันธุ์ missensep.D175A disrupts β-แผ่นเนื่องจากการเปลี่ยนกรดอะมิโนจากการมีค่ากรดจะมีคราบเหนียวเหนอะหนะอะลานีนที่บวกรหัสพันธุกรรม 175 ของ exon 5 ในเวลาเดียวกัน สร้างกลายพันธุ์ p.G269Rการบรรจุเกินและกระดูกสันหลังหยุดชะงักเนื่องจากการแทนที่ของการเล็กน้ำกลุ่ม (glycine) มีสารที่มีประจุบวก (อะลานีน)ที่รหัสพันธุกรรม 269 exon 7 [มะเดื่อ 2(a)–(b)] ดังนั้น การหยุดชะงักของกระดูกสันหลังจาก αGly269Arg อาจส่งผลให้การเคลื่อนไหวของΑHis262 กับโอกาสของการรบกวนประสานงานตกค้างในไซต์ใช้งาน RMSD ของ mutant สร้างแบบจำลองเป็นอย่างมาก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในการศึกษาปัจจุบันกลายพันธุ์นวนิยาย p.D175A และ p.G269R ถูก
พบเป็น heterozygous สารประกอบในวัยแรกเกิดศูนย์รับฝากหลักทรัพย์ missense กลายพันธุ์
p.D175A รบกวนβแผ่นเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงของกรดอะมิโนจาก
กรด aspartic ประจุบวกกับสารตกค้างที่ไม่ชอบน้ำอะลานีน
codon 175 ของเอกซ์ซอน 5. ในเวลาเดียวกัน, p.G269R กลายพันธุ์สร้าง
มากกว่าการบรรจุและกระดูกสันหลัง การหยุดชะงักเนื่องจากการเปลี่ยนของการเป็น
กลุ่มที่ชอบน้ำขนาดเล็ก (glycine) กับสารตกค้างที่มีประจุบวก (Alanine)
ที่ codon 269 ของเอกซ์ซอน-7 [รูป 2 (ก) - (ข)] ดังนั้นการหยุดชะงักของ
กระดูกสันหลังจากαGly269Argอาจส่งผลให้การเคลื่อนไหวของ
αHis262กับโอกาสในการรบกวนการประสานงานของสารตกค้างที่
อยู่ในการใช้งานเว็บไซต์ RMSD ของมนุษย์กลายพันธุ์เป็นแบบจำลองอย่างมีนัยสำคัญ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในการศึกษา p.d175a การกลายพันธุ์ นวนิยาย และ p.g269r คือพบว่าสารประกอบในการสร้างในบริษัทฯ ส่วนมิ ซ็นต์ การกลายพันธุ์p.d175a รบกวนบีตา - แผ่น เนื่องจากการเปลี่ยนกรดอะมิโนจากมีประจุบวกกรดอะลานีนไฮโดรโฟบิกที่เป็นสารตกค้างรหัส 175 ของ exon 5 ในเวลาเดียวกัน การสร้าง p.g269rมาบรรจุ และกระดูกสันหลังการหยุดชะงักเนื่องจากการเปลี่ยนของกลุ่มที่มีขนาดเล็ก ( Glycine ) ที่มีประจุบวก ( alanine ) กากที่ codon 269 ของ exon-7 [ รูปที่ 2 ( ก ) และ ( b ) ] ดังนั้น การหยุดชะงักของหลักจากα gly269arg อาจผลในการเคลื่อนไหวα his262 กับโอกาสของการทำลายการประสานงานของตกค้างในไซต์ที่ใช้งานอยู่ การ rmsd ของต้นแบบกลายพันธุ์ยังเป็นอย่างมาก