3.2. Dynamic mechanical analysis of

3.2. Dynamic mechanical analysis of a poultry protein during cooling
In the course of sample cooling from 78 C to 20 C the stiffness
modulus G1 in the control system was increasing monotonously
(Fig. 1). This may be connected with the reorganisation within
intermolecular bonds in the tested systems.
Upon cooling the cooked gel, hydrogen bonds reform, adding
stiffness to the system, and some of the a-helix structure reforms.
At the same time, the b-structure of the proteins is formed
between protein chains which were randomized upon heating.
Wang and Smith (1994b) showed that in myosin isolated from
chicken breast muscles, heated above 55 C and cooled to 25 C
hydrogen bonds were formed in b-structures of proteins. This contributes
to the stabilisation and increase in elasticity of the actomyosin
gel network and an increase in its elastic properties.
Cooling of MP systems containing microbial transglutaminase from
78 C to approx. 35 C leads to a linear reduction of G1 values. This
may be connected with a weakening of hydrophobic interactions
progressing with a decrease in temperature. This is suggested by
changes in elasticity of entropic character, typical of covalently
bound polymers (Case et al., 1992). Below 35 C, similarly as it is
the case in the control system, the spatial gel network is stabilised
by hydrogen bonds.
When the gel is prepared at high temperature (>60 C), rapid
unfolding of proteins results in more intense coagulation. The presence
of transglutaminase in the system enhances this effect. This
means that more water is released from the gel network (Niwa,
1992).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.2. การวิเคราะห์กลแบบไดนามิกของโปรตีนสัตว์ปีกในช่วงเย็นในหลักสูตรอย่างเย็นจาก 78 C ถึง 20 C ความแข็งที่โมดูลัสของ G1 ในระบบควบคุมเกิดขึ้น monotonously(Fig. 1) นี้อาจเชื่อมโยงกับ reorganisation ภายในพันธบัตร intermolecular ในระบบทดสอบเมื่อเย็นเจสุก พันธบัตรไฮโดรเจนปฏิรูป เพิ่มตึงระบบ และบางส่วนของการปฏิรูปโครงสร้างเป็นเกลียวในเวลาเดียวกัน b-โครงสร้างของโปรตีนที่เกิดขึ้นระหว่างโซ่โปรตีนซึ่งมี randomized เมื่อร้อนวังและสมิธ (1994b) พบว่า ในไมโอซินแยกต่างหากจากกล้ามเนื้ออกไก่ ความร้อนเหนือ 55 C และระบายความร้อนด้วยการ 25 Cพันธบัตรไฮโดรเจนเกิดขึ้นในบีโครงสร้างของโปรตีน นี้สนับสนุนstabilisation และเพิ่มความยืดหยุ่นของ actomyosinเจลอาบน้ำเครือข่ายและการเพิ่มคุณสมบัติของความยืดหยุ่นระบายความร้อนของระบบ MP ประกอบด้วย transglutaminase จุลินทรีย์จากC 78 ถึงประมาณ 35 C นำไปสู่ลดเชิงเส้นของค่า G1 นี้อาจเชื่อมโยงกับการลดลงของการโต้ตอบ hydrophobicความก้าวหน้า ด้วยการลดอุณหภูมิ นี้แนะนำโดยเปลี่ยนแปลงในความยืดหยุ่นของอักขระ entropic โดยทั่วไปของ covalentlyผูกโพลิเมอร์ (กรณี et al., 1992) ต่ำกว่า 35 C ทำนองเดียวกันก็เป็นในระบบควบคุม เครือข่ายเจปริภูมิมีเสถียรภาพโดยพันธบัตรไฮโดรเจนเมื่อเตรียมเจที่อุณหภูมิสูง (> 60 C), อย่างรวดเร็วunfolding ผลโปรตีนในการแข็งตัวของเลือดที่รุนแรงมากขึ้น สถานะการออนไลน์ของ transglutaminase ในระบบจะช่วยเพิ่มลักษณะพิเศษนี้ นี้หมายความ ว่า น้ำมากออกจากเครือข่ายเจล (วา1992)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.2 การวิเคราะห์ทางกลแบบไดนามิกของโปรตีนสัตว์ปีกในช่วงการทำความเย็น
ในหลักสูตรของการระบายความร้อนตัวอย่างจาก 78? C ถึง 20? C ตึง
โมดูลัส G1 ในระบบการควบคุมการเพิ่มขึ้นเบื่อหน่าย
(รูปที่ 1). นี้อาจจะเกี่ยวข้องกับการปรับโครงสร้างองค์กรภายใน
พันธบัตรระหว่างโมเลกุลในระบบการทดสอบ.
เมื่อเจลเย็นสุกไฮโดรเจนปฏิรูปพันธบัตรเพิ่ม
ความมั่นคงให้กับระบบและบางส่วนของการปฏิรูปโครงสร้างเกลียว.
ในเวลาเดียวกัน, B-โครงสร้าง ของโปรตีนที่จะเกิดขึ้น
ระหว่างกลุ่มโปรตีนที่ถูกสุ่มโดยความร้อน.
วังและสมิ ธ (1994b) พบว่าใน myosin แยกได้จาก
ไก่กล้ามเนื้อเต้านมร้อนสูงกว่า 55 องศาเซลเซียสและระบายความร้อนถึง 25 องศาเซลเซียส
ไฮโดรเจนพันธบัตรที่มีอยู่ในโครงสร้างของ B- โปรตีน นี้ก่อ
ที่จะรักษาเสถียรภาพและเพิ่มความยืดหยุ่นของ actomyosin
เครือข่ายเจลและการเพิ่มขึ้นของคุณสมบัติยืดหยุ่นของมัน.
ระบายความร้อนของระบบ MP ที่มีจุลินทรีย์รานจาก
78? C ถึงประมาณ 35 องศาเซลเซียสจะนำไปสู่การลดลงของค่าเชิงเส้น G1 นี้
อาจจะเกี่ยวข้องกับการลดลงของการมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ
ความคืบหน้ากับการลดลงของอุณหภูมิ นี้เป็นข้อเสนอแนะจาก
การเปลี่ยนแปลงในความยืดหยุ่นของตัวละครที่สึกกร่อนตามแบบฉบับของ covalently
โพลีเมอผูกพัน (กรณี et al., 1992) ต่ำกว่า 35 องศาเซลเซียสเช่นเดียวกันมันเป็น
ในกรณีที่ระบบการควบคุมเครือข่ายเชิงพื้นที่เจลจะมีความเสถียร
ด้วยพันธะไฮโดรเจน.
เมื่อเจลที่เตรียมไว้ที่อุณหภูมิสูง (> 60? C) อย่างรวดเร็ว
แฉของผลโปรตีนในการแข็งตัวรุนแรงมากขึ้น . การปรากฏตัว
ของทรานในระบบช่วยเพิ่มผลกระทบนี้ นี้
หมายความว่าน้ำมากขึ้นจะถูกปล่อยออกจากเครือข่ายเจล (Niwa,
1992)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.2 . พลวัตเชิงกลวิเคราะห์โปรตีนในไก่เย็น
ในหลักสูตรของตัวอย่างเย็นจาก 78  C 20  C ค่า
ัส G1 ในระบบการควบคุมเพิ่มขึ้นน่าเบื่อหน่าย
( รูปที่ 1 ) นี้อาจจะเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงครั้งใหญ่ภายใน
พันธบัตร์ในการทดสอบระบบ .
เมื่อสุกคูลลิ่งเจลไฮโดรเจนปฏิรูปพันธบัตรเพิ่ม
ตึงเพื่อระบบและบางส่วนของการปฏิรูปโครงสร้าง a-helix .
ในเวลาเดียวกัน b-structure ของโปรตีนที่ถูกสร้างขึ้น
ระหว่างกลุ่มโปรตีนซึ่งสุ่มเมื่อความร้อน .
วังและ Smith ( 1994b ) พบว่าใน myosin ที่แยกได้จากกล้ามเนื้ออก
ไก่อุ่นเหนือ 55  C และเย็นที่ 25  C
ไฮโดรเจนพันธบัตรก่อตั้งขึ้นใน b-structures ของโปรตีน นี้ก่อ
เพื่อรักษาเสถียรภาพและเพิ่มความยืดหยุ่นของโม
เจลเครือข่ายและเพิ่มมันยืดหยุ่นคุณสมบัติ .
เย็นของ MP ระบบที่มีทรานส์กลูตามิเนสจากจุลินทรีย์
78  C ประมาณ 35  C นำไปสู่การเชิงเส้นค่า G1 . นี้
อาจเชื่อมต่อกับการลดลงของปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิก
คืบหน้ากับการลดลงของอุณหภูมิ นี่คือที่แนะนำโดย
การเปลี่ยนแปลงในความยืดหยุ่นของตัวละคร entropic ตามแบบฉบับของ covalently
ผูกพันพอลิเมอร์ ( กรณี et al . , 1992 ) ด้านล่าง 35  C เหมือนกับมันเป็น
กรณีในระบบการควบคุมเครือข่ายเชิงพื้นที่คือความเสถียร
เจลโดยพันธะไฮโดรเจน .
เมื่อเจลที่เตรียมที่อุณหภูมิสูง ( > 60  C ) อย่างรวดเร็ว
แฉโปรตีนของผลลัพธ์ในการรุนแรงมากขึ้น การแสดง
ของทรานส์กลูตามิเนสในระบบช่วยเพิ่มลักษณะพิเศษนี้ นี้
หมายความว่าน้ำจะถูกปล่อยจากเจลเครือข่าย ( นิวะ
1992 )