The use of biotechnological immobil

The use of biotechnological immobilized enzymes has been established in many industrial processes [1]. Enzyme immobilization aims to enhance the economics of biocatalytic processes since the technique enables re-use of enzymes for an extended period of time and enables simpler catalyst separation from the product mixture at the end of the reaction [2]. If immobilization is properly carried out, it may improve various enzyme features (mainly stability, but also activity, selectivity, specificity, or inhibitions problems) [3] and [4], CLEA technology produces catalysts with high activity volumes, since the activity dilution caused by inert carriers was avoided [5]. Sheldon [6] introduced the immobilization method whereby the crude enzyme extract can be immobilized directly at the production site, without the need for purification, after performing protein precipitation. The physical aggregates of the resultant enzyme molecules are joined together by non-covalent bonds and can be easily re-dissolved in water [7]. Enzyme aggregates are then cross-linked using a cross-linking agent, such as glutaraldehyde, which is commonly used in the design of immobilized biocatalysts. Glutaraldehyde molecules are small molecules that can penetrate an aggregate’s internal structure, and hence react with the amino residues on the enzyme surface [6]. Despite the enormous advantages of the CLEA method, Garcia-Galan [8] reported several disadvantages of CLEA technology. Among these problems, CLEAs are not mechanically resistant and that they are too soft for many industrial applications. Since CLEA does not require a purification step, other contaminant proteins in the solution may generate other problems, and recovery of CLEAs is a difficult process. Additionally, CLEAs have small pore sizes that can somehow reduce the diffusion rate of the substrate thereby affecting the enzyme activity. However, there are several procedures that might be considered in order to reduce CLEA’ drawbacks; CLEAs may be hardened by dehydration and an intense cross-linking to increase their mechanical resistance [8], or they may be further immobilized on sol–gel [9], or one inert protein or polymer may be added [6], [7], [8], [9] and [10]. Precipitation of enzymes by ammonium sulfate may also achieve the required purified enzymes [11].

A new concept in CLEA technology was introduced after the discovery of the possibility of forming various catalyzing reactions with a single CLEA particle. The term combi-CLEA was introduced by Sheldon et al. [11] to refer to CLEAs that catalyze a sequence of reactions. Subsequently, it is possible that combi-CLEA can catalyze non-cascade reactions. Dalal et al. [12] defined such a multipurpose CLEA (multi-CLEA) as “biocatalyst for many unrelated biological activities”. Dalal et al. [12] provided an example of a multi-CLEA that is prepared from porcine pancreatic acetone powder that had lipase, α-amylase and phospholipase A2 activities to perform three different reactions. Banerjee et al. [13] prepared a novel biocatalyst consisting of two different lipases CAL B (a non-specific lipase) and Palatase (1, 3-specific enzyme) for synthesis of biodiesel from oil. Another example of the applications of co-immobilized enzymes was carried out by Minakshi [14] to determine the level of triglycerides in serum by immobilizing lipase, glycerol kinase, glycerol-3-phosphate oxidase and peroxidase. This study focused on the combined activities of lipase and protease in a single biocatalyst since it is in demand. This single biocatalyst will be able to perform several biotransformation reactions at once and hence, can save time, effort, and cost.

Over the years, a variety of hydrolases have been isolated from the internal organs of fish. Recently, recovery and characterization of various hydrolases from fish viscera have been carried out, for example alkaline phosphatase, lipase, acetylglucosaminidase, protease, α-amylase, cellulase, etc., which led the way to the development of some new applications of these enzymes in biotechnological processes [15] and [16].

Proteases are one of the most important hydrolases obtainable from fish viscera [17]. It was reported that proteases obtained from different origins are very promising for hydrolysis of proteins for commercial uses due to their biological origin [18]. Meanwhile, most of the available reports regarding protease production are those on proteases from microbial origin [19], [20] and [21]]. The demand for lipases is rapidly growing as well, due to their uses in many industries and industrial processes, such as organic chemical processing, detergent formulations, synthesis of bio surfactants, the oleo chemical industry, the dairy industry, the agrochemical industry, paper manufacture, nutrition, cosmetics, and pharmaceutical processing [22].

This paper reports the preparation steps of a single biocatalyst from channel catfish viscera Ictalurus punctatus which can catalyze several

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การใช้เอนไซม์กับการประถูกตรึงกับที่มีการสร้างในกระบวนการอุตสาหกรรมหลายอย่าง [1] ตรึงเอนไซม์มีจุดมุ่งหมายเพื่อเพิ่มเศรษฐศาสตร์ของกระบวนการ biocatalytic ตั้งแต่เทคนิคช่วยให้การใช้เอนไซม์สำหรับระยะเวลา และช่วยให้ง่ายเศษแยกจากส่วนผสมของผลิตภัณฑ์ที่สิ้นสุดของปฏิกิริยา [2] ถ้าตรึงจะถูกดำเนินการ มันอาจปรับปรุงคุณสมบัติเอนไซม์ต่าง ๆ (ส่วนใหญ่เสถียร แต่ยังปัญหากิจกรรม วิธี ความจำเพาะ หรือยับยั้ง) [3] และ [4], CLEA เทคโนโลยีผลิตสิ่งที่ส่งเสริมกับวอลุ่มสูงกิจกรรม ตั้งแต่เจือจางกิจกรรมที่เกิดจากสายการบินเฉื่อย หลีกเลี่ยง [5] เชลด้อน [6] แนะนำวิธีการตรึงโดยสามารถตรึงเอนไซม์ดิบสารสกัดที่ไซต์การผลิต โดยไม่ต้องทำให้บริสุทธิ์ หลังจากการตกตะกอนโปรตีนโดยตรง ผลรวมทางกายภาพของโมเลกุลเอนไซม์ที่เกิดอยู่ร่วมกันโดยไม่เลนต์ และสามารถได้อย่างง่ายดายอีกครั้งละลายในน้ำ [7] ผลรวมของเอนไซม์อยู่ แล้วตรึง cross-linked ใช้ตัวแทน cross-linking เช่น glutaraldehyde ซึ่งเป็นที่นิยมใช้ในการออกแบบของ biocatalysts โมเลกุล glutaraldehyde มีโมเลกุลขนาดเล็กที่สามารถเจาะโครงสร้างภายในการรวม และดังนั้น ทำปฏิกิริยากับกรดอะมิโนตกบนผิวเอนไซม์ [6] แม้ มีข้อได้เปรียบมหาศาลของวิธี CLEA การ์เซีย-Galan [8] รายงานหลายข้อเสียของเทคโนโลยีจอดร หนึ่งในปัญหาเหล่านี้ CLEAs ไม่ทนกลไก และว่า จะอ่อนเกินไปสำหรับอุตสาหกรรมต่าง ๆ เนื่องจากตรงข้ามไม่ต้องใช้ขั้นตอนการทำให้บริสุทธิ์ โปรตีนสิ่งปลอมปนอื่น ๆ ในการแก้ปัญหาที่อาจสร้างปัญหาอื่น ๆ และการกู้คืนของ CLEAs เป็นกระบวนการยาก นอกจากนี้ CLEAs มีขนาดรูพรุนขนาดเล็กที่สามารถลดอัตราการแพร่ของพื้นผิวจึงส่งผลกระทบต่อกิจกรรมของเอนไซม์อย่างใด อย่างไรก็ตาม มีขั้นตอนต่าง ๆ ที่อาจได้รับการพิจารณาเพื่อลดเคลีย ' ข้อเสีย CLEAs อาจแข็งตัว โดยการคายน้ำและการเชื่อมโยงเข้มข้นเพื่อเพิ่มความต้านทานเชิงกล [8], หรือพวกเขาอาจเพิ่มเติมตรึงบนโซลเจ [9], หรือหนึ่งเฉื่อยโปรตีนหรือพอลิเมอร์อาจเพิ่ม [6], [7], [8], [9] และ [10] ฝนของเอนไซม์โดยแอมโมเนียซัลเฟตอาจยังให้เกิดเอนไซม์บริสุทธิ์จำเป็น [11]แนวคิดใหม่ในเทคโนโลยี CLEA ถูกนำมาใช้หลังจากการค้นพบของการขึ้นรูปต่าง ๆ catalyzing ปฏิกิริยากับอนุภาคเดี่ยว CLEA ระยะสูบรับไดถูกนำมาใช้โดยเชลด้อน et al. [11] ในการอ้างถึง CLEAs ที่กระตุ้นลำดับของปฏิกิริยา ต่อมา ได้ที่จอดรสูบสามารถกระตุ้นปฏิกิริยาไม่เรียงซ้อน Dalal et al. [12] กำหนดดังกล่าวเป็นอเนกประสงค์ CLEA (multi-CLEA) เป็น "biocatalyst สำหรับกิจกรรมทางชีวภาพมากมายไม่เกี่ยว" Dalal et al. [12] ให้ตัวอย่างของหลายเคลียที่ปรุงจากผงอะซีโตนที่ตับหมูที่มีเอนไซม์ไลเปส α-amylase และ phospholipase A2 กิจกรรมทำปฏิกิริยาแตกต่างกัน 3 เตรียม Banerjee et al. [13] เป็น biocatalyst นวนิยายประกอบด้วยสองต่างผสมบี CAL (เอนไซม์ไลเปสไม่เฉพาะเจาะจง) และ Palatase (1, 3 เฉพาะเอนไซม์) สำหรับการสังเคราะห์ของไบโอดีเซลจากน้ำมัน อีกตัวอย่างหนึ่งของการใช้งานของเอนไซม์ที่ถูกตรึงกับที่ร่วมดำเนินการ โดย Minakshi [14] เพื่อกำหนดระดับของไตรกลีเซอไรด์ในซีรั่ม โดย immobilizing เอนไซม์ไลเปส ไคเนสรีกลีเซอรอล กลีเซอรอล-3-ฟอสเฟต oxidase และฮอส การศึกษานี้เน้นกิจกรรมรวมของเอนไซม์ไลเปสและโปรติเอสใน biocatalyst เดียวเนื่องจากเป็นความต้องการ Biocatalyst เดียวนี้จะทำปฏิกิริยาเปลี่ยนรูปทางชีวภาพหลายครั้ง และด้วยเหตุนี้ สามารถบันทึกเวลา ความพยายาม และต้นทุนปี หลากหลาย hydrolases ได้แยกจากอวัยวะภายในของปลา เมื่อเร็ว ๆ นี้ การกู้คืนและสมบัติของ hydrolases ต่าง ๆ จากปลาผู้ตายการดำเนิน สำหรับตัวอย่างด่าง phosphatase เอนไซม์ไลเปส acetylglucosaminidase โปรติเอส α-อะไมเลส cellulase ฯลฯ ซึ่งนำวิธีการพัฒนาโปรแกรมประยุกต์บางโปรแกรมใหม่ของเอนไซม์เหล่านี้ในกระบวนการกับการประ [15] และ [16]โปรตีเอสเป็นหนึ่งใน hydrolases สำคัญที่สุดที่ได้มาจากผู้ตายปลา [17] มีรายงานว่า โปรตีเอสที่ได้รับจากต้นกำเนิดที่แตกต่างกันมีแนวโน้มมากสำหรับย่อยสลายของโปรตีนสำหรับใช้งานเชิงพาณิชย์เนื่องจากชีวภาพของพวกเขา [18] ในขณะเดียวกัน ส่วนใหญ่ของรายงานมีอยู่เกี่ยวกับการผลิตโปรติเอสเป็นผู้โปรตีเอสจากต้นกำเนิดจุลินทรีย์ [19], [20] และ [21]] ความต้องการผสมเช่นการเจริญเติบโตอย่างรวดเร็ว เนื่องจากการใช้ในหลายอุตสาหกรรม และกระบวน การทางอุตสาหกรรม เช่นการประมวลผลทางเคมีอินทรีย์ สูตรผงซักฟอก สังเคราะห์ของ surfactants ชีวภาพ oleo อุตสาหกรรมเคมี อุตสาหกรรมนม อุตสาหกรรมเคมีเกษตร งานกระดาษ โภชนาการ เครื่องสำอาง และยาประมวลผล [22]กระดาษรายงานขั้นตอนการเตรียมของเป็น biocatalyst เดียวจากปลากดอเมริกันผู้ตาย Ictalurus punctatus ซึ่งสามารถกระตุ้นหลาย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การใช้เทคโนโลยีชีวภาพเอนไซม์ตรึงได้รับการก่อตั้งขึ้นในกระบวนการผลิตของอุตสาหกรรมจำนวนมาก [1] การตรึงเอนไซม์มีวัตถุประสงค์เพื่อเสริมสร้างเศรษฐกิจของกระบวนการ biocatalytic ตั้งแต่เทคนิคช่วยให้กลับมาใช้เอนไซม์สำหรับการขยายระยะเวลาและช่วยให้การแยกตัวเร่งปฏิกิริยาที่เรียบง่ายจากส่วนผสมผลิตภัณฑ์ในตอนท้ายของการเกิดปฏิกิริยา [2] หากตรึงจะดำเนินการอย่างถูกต้องออกก็อาจปรับปรุงคุณสมบัติต่างๆของเอนไซม์ (ความมั่นคงส่วนใหญ่ แต่ยังกิจกรรมหัวกะทิจำเพาะหรือปัญหายับยั้ง) [3] และ [4] เทคโนโลยี CLEA ผลิตตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีปริมาณสูงกิจกรรมตั้งแต่เจือจางกิจกรรม ที่เกิดจากการให้บริการเฉื่อยหลีกเลี่ยง [5] เชลดอน [6] แนะนำวิธีการตรึงโดยสารสกัดเอนไซม์สามารถตรึงได้โดยตรงที่สถานที่ผลิตโดยไม่จำเป็นต้องสำหรับการทำให้บริสุทธิ์หลังจากการดำเนินการตกตะกอนโปรตีน มวลรวมทางกายภาพของโมเลกุลเอนไซม์ผลมีร่วมกันด้วยพันธะโควาเลนต์ที่ไม่สามารถนำมาได้อย่างง่ายดายอีกครั้งละลายในน้ำ [7] มวลเอนไซม์แล้ว cross-linked ใช้เป็นตัวแทนการเชื่อมโยงข้ามเช่น glutaraldehyde ซึ่งเป็นที่นิยมใช้ในการออกแบบของเอนไซม์ตรึง โมเลกุล Glutaraldehyde เป็นโมเลกุลขนาดเล็กที่สามารถเจาะโครงสร้างภายในของการรวมและด้วยเหตุนี้ทำปฏิกิริยากับสารตกค้างบนพื้นผิวอะมิโนเอนไซม์ [6] แม้จะมีข้อได้เปรียบมหาศาลของวิธี CLEA ที่การ์เซีย Galan [8] รายงานหลายข้อเสียของเทคโนโลยี CLEA ท่ามกลางปัญหาเหล่านี้ไม่ได้ CLEAs ทนกลและว่าพวกเขาจะอ่อนเกินไปสำหรับการใช้งานในหลายอุตสาหกรรม ตั้งแต่ CLEA ไม่จำเป็นต้องมีขั้นตอนการทำให้บริสุทธิ์โปรตีนสารปนเปื้อนอื่น ๆ ในการแก้ปัญหาอาจสร้างปัญหาอื่น ๆ และการฟื้นตัวของ CLEAs เป็นกระบวนการที่ยาก นอกจากนี้ CLEAs มีขนาดรูพรุนขนาดเล็กที่ใดสามารถลดอัตราการแพร่กระจายของสารตั้งต้นจึงมีผลต่อเอนไซม์ อย่างไรก็ตามมีหลายขั้นตอนที่อาจจะมีการพิจารณาในการสั่งซื้อเพื่อลดข้อบกพร่อง CLEA '; CLEAs อาจจะแข็งโดยการคายน้ำและรุนแรงข้ามการเชื่อมโยงเพื่อเพิ่มความต้านทานทางกลของพวกเขา [8] หรือพวกเขาอาจจะตรึงเพิ่มเติมเกี่ยวกับโซลเจล [9] หรือหนึ่งโปรตีนเฉื่อยหรือพอลิเมออาจจะเพิ่ม [6] [7 ], [8] [9] และ [10] การตกตะกอนของเอนไซม์โดยแอมโมเนียมซัลเฟตอาจบรรลุจำเป็นต้องใช้เอนไซม์บริสุทธิ์ [11]. แนวคิดใหม่ในเทคโนโลยี CLEA เป็นที่รู้จักหลังจากการค้นพบความเป็นไปได้ของการเกิดปฏิกิริยาการเร่งปฏิกิริยาต่างๆที่มีอนุภาค CLEA เดียวที่ ระยะ Combi-CLEA ถูกนำโดยเชลดอน, et al [11] ในการอ้างถึง CLEAs ที่กระตุ้นลำดับของปฏิกิริยา ต่อจากนั้นก็เป็นไปได้ว่า Combi-CLEA สามารถเร่งปฏิกิริยาที่ไม่ใช่น้ำตก Dalal et al, [12] ที่กำหนดไว้เช่นอเนกประสงค์ CLEA (Multi-CLEA) ขณะที่ "biocatalyst สำหรับหลาย ๆ คนที่ไม่เกี่ยวข้องกับกิจกรรมทางชีวภาพ" Dalal et al, [12] ที่จัดไว้ให้ตัวอย่างของหลาย CLEA ที่เตรียมจากสุกรผงอะซีโตนตับอ่อนที่มีเอนไซม์ไลเปส, αอะไมเลสและ phospholipase A2 กิจกรรมที่จะดำเนินการสามปฏิกิริยาที่แตกต่างกัน Banerjee, et al [13] เตรียม biocatalyst นวนิยายประกอบด้วยสองเอนไซม์ไลเปสที่แตกต่างกัน CAL B (เป็นเอนไซม์ไลเปสที่ไม่เฉพาะเจาะจง) และ Palatase (1, 3 เอนไซม์ที่เฉพาะเจาะจง) สำหรับการสังเคราะห์ไบโอดีเซลจากน้ำมัน ตัวอย่างของการใช้งานของเอนไซม์ร่วมตรึงอีกได้ดำเนินการโดย Minakshi [14] เพื่อกำหนดระดับของไตรกลีเซอไรด์ในซีรั่มโดยเอนไซม์ไลเปสเปรย์, กลีเซอรอลไคเนส, กลีเซอรอล-3-ฟอสเฟต oxidase และ peroxidase การศึกษาครั้งนี้มุ่งเน้นไปที่การทำกิจกรรมร่วมกันของเอนไซม์ไลเปสและโปรติเอสใน biocatalyst เดียวเพราะมันอยู่ในความต้องการ นี้ biocatalyst เดียวจะสามารถดำเนินการเปลี่ยนรูปทางชีวภาพปฏิกิริยาหลายครั้งและด้วยเหตุนี้สามารถประหยัดเวลาและความพยายามและค่าใช้จ่าย. กว่าปีที่มีความหลากหลายของ hydrolases ได้รับการแยกออกจากอวัยวะภายในของปลา เมื่อเร็ว ๆ นี้การกู้คืนและลักษณะของไฮโดรต่าง ๆ จากลำไส้ปลาได้รับการดำเนินการสำหรับ phosphatase ตัวอย่างเช่นอัลคาไลน์สไลเปส acetylglucosaminidase โปรทีเอสαอะไมเลส, เซลลูเลสเป็นต้นซึ่งนำวิธีการไปสู่การพัฒนาโปรแกรมใหม่บางส่วนของเอนไซม์เหล่านี้ ในกระบวนการทางเทคโนโลยีชีวภาพ [15] และ [16]. โปรตีเอสเป็นหนึ่งในไฮโดรที่สำคัญที่สุดจะได้รับจากลำไส้ปลา [17] มีรายงานว่าโปรตีเอสที่ได้รับจากต้นกำเนิดที่แตกต่างกันมีแนวโน้มมากสำหรับการย่อยสลายของโปรตีนสำหรับการใช้งานเชิงพาณิชย์เนื่องจากการกำเนิดชีวภาพของพวกเขา [18] ในขณะที่ส่วนใหญ่ของรายงานที่มีอยู่เกี่ยวกับการผลิตเอนไซม์โปรติเอเป็นผู้ที่อยู่ในโปรตีเอสจากจุดกำเนิดของจุลินทรีย์ [19] [20] และ [21]] ความต้องการใช้เอนไซม์ไลเปสที่มีการเติบโตอย่างรวดเร็วเช่นกันเนื่องจากการใช้งานในหลายอุตสาหกรรมและกระบวนการทางอุตสาหกรรมเช่นการประมวลผลอินทรีย์เคมีสูตรผงซักฟอกสังเคราะห์ลดแรงตึงผิวชีวภาพอุตสาหกรรมเคมี Oleo อุตสาหกรรมนมอุตสาหกรรมเคมีเกษตร, การผลิตกระดาษ , โภชนาการ, เครื่องสำอางและการประมวลผลยา [22]. กระดาษนี้รายงานขั้นตอนการจัดทำ biocatalyst เดียวจากช่องปลาดุกพุง Ictalurus punctatus ซึ่งสามารถกระตุ้นหลาย