The results from non-reducing SDS–P

The results from non-reducing SDS–PAGE of SEC peak 1 indicated
that next to intact Ber e 1, this (slightly asymmetric) SEC
peak also represented the dissociated large (9 kDa) polypeptides
of the allergen. In order to verify this, reduced and alkylated Ber
e 1 was applied to the same column, as can be seen in Fig. 3.
The reduced and alkylated large polypeptides (9 kDa) of Ber
e 1 eluted before the intact protein (the elution volume indicated
with L in Fig. 3), whereas the reduced and alkylated small polypeptides
(3 kDa) eluted at an elution volume of approximately
70 ml (the elution volume indicated with S in Fig. 3). Considering
a mass gain of 348.4 Da by alkylation of 6 cysteines, the reduced
and alkylated large polypeptides were not expected to elute earlier
than the parental protein on SEC. However, as SEC is dependent on
hydrodynamic volume, the hydrodynamic volume of the reduced
and alkylated large polypeptides of Ber e 1 could have caused
them to behave differently from the compact, native structure of
Ber e 1 (Alcocer et al., 2002). Apparently, the large polypeptides,
which dissociated from the Ber e 1 complex upon heating, had a
slightly more compact structure in comparison with the reduced
and alkylated polypeptides, as they eluted later from the SEC column,
at a comparable elution volume to that of intact Ber e 1
protein.
As already mentioned, SEC peaks 2 and 3 both showed single
protein bands of approximately 3 kDa on SDS–PAGE. The elution
volume of the first of the two peaks corresponded to the elution
volume of the reduced and alkylated small polypeptides of Ber e
1, as can be seen in Fig. 3. This peak thus likely represented the dissociated
small Ber e 1 polypeptides. The presence of the third SEC
peak, containing peptides with molecular masses of approximately
3 kDa, could not be explained.
Heating of Ber e 1 at pH 5.0 (20 min, 120 C), in contrast to the
results at pH 7.0, did not show any changes in the protein. No
insolubility was observed upon heating and on SEC the protein
eluted similar to the native protein (Fig. 4). Also after prolonged
heating (till 4 h), no changes in the SEC elution profile between native
protein and heated protein could be observed (data not
shown). As Ber e 1 isoforms have iso-electric pH values of 5.5
and higher, with the most predominant isoforms having pI values
of around 8 in the used protein preparation (van Boxtel et al.,
2006), at pH 5.0 all isoforms are expected to have a net positive
charge. At pH 7.0, which is closer to the (main) pI of the protein
preparation, the Ber e 1 isoform pool likely has a low net charge.
These apparent differences in charge could have caused the differences
in aggregation behaviour, as more charges are expected to
induce more repulsion and thereby less aggregation and precipitation.
Thus, although the denaturation temperatures of the protein
at pH 5.0 and pH 7.0 are comparable and approximately 110 C,
the effects of heating on the aggregation behaviour of Ber e 1 differ
greatly with the pH value.
When Brazil nuts are used as an ingredient in, for example,
cakes, the (crushed) nuts are usually mixed with the dough and
distributed over the whole food product. The baking of such products
generally implies heating temperatures ranging from 180 C
to 230 C. Despite these relatively high temperatures, due to the
water content in the crumb of these products, the temperature
inside these crumbs will not exceed 100 C. As a result, Ber e 1 situated
only at the outside of a food product can possibly denature
during heat processing. The majority of Ber e 1, however, will be
present in the crumb of the products, where the lower temperature
will not induce the protein to denature.
In conclusion, in aqueous solutions with pH values between 5.0
and 7.0, a temperature exceeding 110 C is needed to denature Ber
e 1. The denaturation temperature of Ber e 1 in Brazil nuts could,
because of the low water content, is even higher than the temperature
measured (Gekko & Timasheff, 1981). When using common
heat processing methods, the largest part of foods normally do
not reach temperatures > 100 C. This implies that Ber e 1 will
always be consumed (mainly) in its native structure, having an
intact immunodominant conformational epitope, and a high stability
to pepsin digestion (Moreno et al., 2005). As a result, common
heat processing techniques are not likely to affect the digestibility
of Brazil nuts and its concomitant IgE binding capacity after
digestion.
References

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แสดงผลลัพธ์จากการไม่ลดลง SDS-หน้าของวินาทีสูงสุด 1ที่อยู่อีเหมือนเดิมเบอร์ 1, SEC นี้ (asymmetric เล็กน้อย)สูงสุดยังแสดงเปปไทด์ (9 kDa) ขนาดใหญ่ dissociatedของ allergen การตรวจสอบ ลด และ alkylated Berอี 1 ใช้คอลัมน์เดียวกัน สามารถเห็นใน Fig. 3ลดลง และ alkylated ใหญ่เปปไทด์ (9 kDa) ของ Bere 1 eluted ก่อนโปรตีนเหมือนเดิม (elution ไดรฟ์ข้อมูลที่ระบุมี L ใน Fig. 3), ในขณะที่เปปไทด์ขนาดเล็กลดลง และ alkylated(3 kDa) eluted ที่ปริมาตรการ elution ของประมาณ70 ml (elution ไดรฟ์ข้อมูลแสดง ด้วยใน Fig. 3) พิจารณากำไรโดยรวมของดา 348.4 โดย alkylation ของ cysteines 6 การลดลงและ alkylated เปปไทด์ที่มีขนาดใหญ่ไม่ว่าจะ elute ก่อนหน้านี้กว่าโปรตีนโดยผู้ปกครองบนวินาที อย่างไรก็ตาม SEC เป็นขึ้นอยู่กับhydrodynamic ปริมาตร ปริมาตร hydrodynamic ของที่ลดลงและเปปไทด์ขนาดใหญ่ alkylated อีเบอร์ 1 อาจทำให้เกิดการทำงานแตกต่างจากโครงสร้างขนาดเล็ก เจ้าของอีเบอร์ 1 (Alcocer et al., 2002) เห็นได้ชัด การใหญ่เปปไทด์ซึ่งถูกอีเบอร์ 1 ที่ซับซ้อนตามความร้อน มีการโครงสร้างที่กระชับขึ้นเล็กน้อยเมื่อเปรียบเทียบกับที่ลดลงและ alkylated เปปไทด์ ตามที่พวกเขา eluted ในภายหลังจากคอลัมน์ SECที่ volume เทียบ elution ของอีเบอร์เหมือนเดิม 1โปรตีนเป็นยอดดังกล่าวแล้ว SEC 2 และ 3 ทั้งแสดงเดี่ยวแถบโปรตีนของ kDa ประมาณ 3 หน้า-SDS Elution ที่ระดับแรกแห่งสอง corresponded การ elution ที่ปริมาณลดลง และ alkylated เล็กเปปไทด์อี Ber1 สามารถเห็นใน Fig. 3 ช่วงนี้จึงมีแนวโน้มแสดงที่ dissociatedเปปไทด์ขนาดเล็กเบอร์อี 1 ของ SEC 3สูงสุด ประกอบด้วยเปปไทด์ที่ มีมวลโมเลกุลของประมาณไม่สามารถอธิบาย 3 kDaความร้อนของอีเบอร์ 1 ที่ค่า pH 5.0 (20 นาที 120 C), ในทางตรงกันข้ามกับผลลัพธ์ที่ pH 7.0 ไม่แสดงการเปลี่ยนแปลงใด ๆ ในโปรตีน ไม่ใช่insolubility ถูกตรวจสอบ ตามความร้อน และ SEC โปรตีนeluted คล้ายกับโปรตีนดั้งเดิม (Fig. 4) นอกจากนี้ หลังจากเป็นเวลานานความร้อน (จนถึง 4 h), ไม่เปลี่ยนแปลงในโพรไฟล์ elution SEC ระหว่างพื้นเมืองอาจพบโปรตีนและโปรตีนอุ่น (ข้อมูลไม่แสดง) Ber isoforms e 1 มีค่า iso-ไฟฟ้าค่า pH 5.5และสูงกว่า มี isoforms กันมากที่สุดมีค่าพี่ประมาณ 8 เตรียมใช้โปรตีน (van Boxtel et al.,2006), ที่ค่า pH 5.0 isoforms ทั้งหมดคาดว่าจะได้บวกสุทธิค่าธรรมเนียมการ ที่ pH 7.0 ซึ่งจะใกล้ชิดกับพี่ (หลัก) ของโปรตีนเตรียมสอบ Ber อี 1 isoform สระว่ายน้ำน่าจะมีประจุสุทธิต่ำความแตกต่างเหล่านี้ปรากฏในค่าธรรมเนียมอาจทำให้เกิดความแตกต่างในพฤติกรรมรวม ค่าธรรมเนียมเพิ่มขึ้นคาดว่าจะก่อให้เกิด repulsion เพิ่มเติม และรวมจึงน้อย และฝนดังนั้น แม้ว่าอุณหภูมิ denaturation ของโปรตีนที่ pH 5.0 และค่า pH 7.0 จะเปรียบเทียบได้ และประมาณ 110 Cผลของความร้อนในพฤติกรรมรวมของอีเบอร์ 1 แตกต่างกันมีค่า pH อย่างมากเมื่อถั่วบราซิลที่ใช้เป็นส่วนผสมใน การเค้ก ถั่ว (บด) มักจะผสมกับแป้ง และกระจายผ่านผลิตภัณฑ์อาหารทั้งหมด อบของผลิตภัณฑ์ดังกล่าวโดยทั่วไปหมายถึงอุณหภูมิความร้อนตั้งแต่ 180 องศาเซลเซียสการค. 230 แม้ มีอุณหภูมิค่อนข้างสูงเหล่านี้ เนื่องในปริมาณน้ำในเศษของผลิตภัณฑ์เหล่านี้ อุณหภูมิภายในเศษเหล่านี้จะไม่เกิน 100 ซี ดัง อีเบอร์ 1 แห่งที่ด้านนอกของอาหาร ผลิตภัณฑ์สามารถจะ denatureในระหว่างการประมวลผลความร้อน ส่วนใหญ่ของอีเบอร์ 1 อย่างไรก็ตาม จะนำเสนอในเศษของผลิตภัณฑ์ ต่ำลงอุณหภูมิจะก่อให้เกิดโปรตีนการ denatureในโซลูชั่นอควีมีค่า pH ระหว่าง 5.0 เบียดเบียนและ 7.0 ต้องการ denature Ber อุณหภูมิเกิน 110 Cอี 1 Denaturation อุณหภูมิของอีเบอร์ 1 ในถั่วบราซิลจะเนื่องจากปริมาณน้ำต่ำ จะสูงขึ้นกว่าอุณหภูมิวัด (สกุลตุ๊กแก & Timasheff, 1981) เมื่อใช้ร่วมกันวิธีการประมวลผลความร้อน ส่วนใหญ่ของอาหารปกติทำไม่ถึงอุณหภูมิ > 100 C. หมายความว่าเบอร์อี 1 จะเสมอจะใช้ (ส่วนใหญ่) ในโครงสร้างของพื้นเมือง มีการimmunodominant เหมือนเดิม epitope conformational และความมั่นคงสูงการย่อยอาหารเพพซิน (Moreno et al., 2005) เป็นผล ทั่วไปเทคนิคการประมวลผลความร้อนไม่น่ามีผลกับการ digestibilityถั่วบราซิลและกำลังผูก IgE ความมั่นใจหลังจากย่อยอาหารการอ้างอิง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลจากการไม่ลด SDS-PAGE ของยอด ก.ล.ต. 1 แสดงให้เห็น
ว่าต่อไปยัง e เบอร์ 1 เหมือนเดิมนี้ (เล็กน้อยไม่สมมาตร) สำนักงานคณะกรรมการ ก.ล.ต.
สูงสุดยังเป็นตัวแทนพ้นจากขนาดใหญ่ (9 กิโลดาลตัน) polypeptides
ของสารก่อภูมิแพ้ เพื่อที่จะตรวจสอบนี้ลดลงและ alkylated เบอร์
อี 1 ถูกนำไปใช้กับคอลัมน์เดียวกันที่สามารถมองเห็นในรูป 3.
ลดลงและ alkylated polypeptides ขนาดใหญ่ (9 กิโลดาลตัน) ของเบอร์
1 อีชะก่อนโปรตีนเหมือนเดิม (ชะปริมาณที่ระบุไว้
กับ L ในรูปที่. 3) ในขณะที่ polypeptides ขนาดเล็กลดลงและอัลคีเลต
(3 กิโลดาลตัน) ชะที่ ปริมาณการชะประมาณ
70 มล. (ปริมาณชะระบุด้วย S ในรูปที่. 3) พิจารณา
กําไรจากมวลของ 348.4 ดาโดย alkylation 6 cysteines ที่ลดลง
และ alkylated polypeptides ขนาดใหญ่ที่ไม่ได้คาดหวังว่าจะชะก่อนหน้านี้
กว่าโปรตีนจากผู้ปกครองในสำนักงานคณะกรรมการ ก.ล.ต. อย่างไรก็ตามในขณะที่สำนักงานคณะกรรมการ ก.ล.ต. จะขึ้นอยู่กับ
ปริมาณอุทกพลศาสตร์อุทกพลศาสตร์ของปริมาณลดลง
และ polypeptides ขนาดใหญ่ของอัลคีเลตอีเบอร์ 1 น่าจะเกิดจาก
พวกเขาที่จะทำงานแตกต่างจากที่มีขนาดกะทัดรัดโครงสร้างพื้นเมืองของ
อีเบอร์ 1 (Alcocer et al., 2002) เห็นได้ชัดว่า polypeptides ขนาดใหญ่
ซึ่งแยกตัวออกจากอีเบอร์ 1 ที่ซับซ้อนโดยความร้อนมี
โครงสร้างที่กะทัดรัดมากขึ้นเล็กน้อยเมื่อเทียบกับที่ลดลง
polypeptides และอัลคีเลตเช่นที่พวกเขาชะภายหลังจากคอลัมน์สำนักงานคณะกรรมการ ก.ล.ต.
ที่ปริมาณการชะเทียบเท่ากับที่ของเหมือนเดิม อีเบอร์ 1
โปรตีน.
ดังกล่าวแล้วยอด ก.ล.ต. ที่ 2 และ 3 ทั้งสองแสดงให้เห็นว่าเดียว
แถบโปรตีนประมาณ 3 กิโลดาลตันในระบบ SDS-PAGE ชะ
ปริมาณของครั้งแรกของสองยอดสอดคล้องกับชะ
ปริมาณลดลงและ alkylated polypeptides ขนาดเล็กของ e เบอร์
1 ที่สามารถมองเห็นในรูป 3. ยอดเขานี้จึงน่าจะเป็นตัวแทนของพ้นจาก
เบอร์เล็กอี 1 polypeptides การปรากฏตัวของสำนักงานคณะกรรมการ ก.ล.ต. ที่สาม
ยอดที่มีเปปไทด์ที่มีมวลโมเลกุลประมาณ
3 กิโลดาลตันไม่สามารถอธิบายได้.
ทำความร้อนของอีเบอร์ 1 ที่พีเอช 5.0 (20 นาที, 120? C) ในทางตรงกันข้ามกับ
ผลที่ 7.0 ค่าความเป็นกรดได้ ไม่แสดงการเปลี่ยนแปลงใด ๆ ในโปรตีน ไม่
แก้ไม่ตกก็สังเกตเห็นความร้อนและสำนักงานคณะกรรมการ ก.ล.ต. โปรตีน
ชะคล้ายกับโปรตีนพื้นเมือง (รูปที่ 4). นอกจากนี้หลังจากที่เป็นเวลานาน
ความร้อน (จนถึง 4 ชั่วโมง) ไม่มีการเปลี่ยนแปลงในรายละเอียดชะ ก.ล.ต. ระหว่างพื้นเมือง
โปรตีนและโปรตีนความร้อนอาจจะมีการตั้งข้อสังเกต (ข้อมูลไม่
แสดง) ในฐานะที่เป็นเบอร์ 1 อีไอโซฟอร์มมีค่าพีเอช iso ไฟฟ้า 5.5
และสูงกว่าที่มีไอโซฟอร์มเด่นที่สุดมีค่า pI
ประมาณ 8 ในการเตรียมโปรตีนที่ใช้ (รถตู้ Boxtel et al.,
2006) ที่ pH 5.0 ไอโซฟอร์มทั้งหมดที่คาดว่าจะ มีสุทธิบวก
ค่าใช้จ่าย ที่ pH 7.0 ซึ่งอยู่ใกล้กับ (หลัก) pI ของโปรตีน
เตรียมเบอร์ 1 อีไอโซฟอร์มสระว่ายน้ำจะมีค่าใช้จ่ายสุทธิต่ำ.
ความแตกต่างที่เห็นได้ชัดในค่าใช้จ่ายเหล่านี้อาจจะทำให้เกิดความแตกต่าง
ในพฤติกรรมการรวมเป็นค่าใช้จ่ายอื่น ๆ ที่คาดว่า ที่จะ
ก่อให้เกิดการเขม่นมากขึ้นและการรวมจึงน้อยลงและฝน.
ดังนั้นแม้ว่าอุณหภูมิที่สูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน
ที่ pH 5.0 และค่า pH 7.0 ที่มีการเทียบเคียงและประมาณ 110 องศาเซลเซียส,
ผลกระทบของความร้อนที่มีต่อพฤติกรรมการรวมตัวของอีเบอร์ 1 มีความแตกต่าง
อย่างมากกับ ค่าพีเอช.
เมื่อเมล็ดถั่วบราซิลถูกนำมาใช้เป็นส่วนผสมในเช่น
เค้ก (บด) ถั่วที่ผสมมักจะมีแป้งและ
กระจายไปทั่วทั้งผลิตภัณฑ์อาหาร อบของผลิตภัณฑ์ดังกล่าว
โดยทั่วไปหมายถึงอุณหภูมิความร้อนตั้งแต่ 180? C
ถึง 230? C แม้จะมีอุณหภูมิค่อนข้างสูงเหล่านี้เนื่องจาก
ปริมาณน้ำในเศษของผลิตภัณฑ์เหล่านี้อุณหภูมิ
ภายใน crumbs เหล่านี้จะไม่เกิน 100 องศาเซลเซียส เป็นผลให้อีเบอร์ 1 อยู่
เพียงด้านนอกของผลิตภัณฑ์อาหารอาจจะทำให้ผิดลักษณะเดิม
ระหว่างการประมวลผลความร้อน ส่วนใหญ่ของ e เบอร์ 1 แต่จะ
อยู่ในเศษของผลิตภัณฑ์ที่อุณหภูมิต่ำกว่า
จะไม่ก่อให้เกิดโปรตีนเพื่อทำให้ผิดลักษณะเดิม.
ในข้อสรุปในการแก้ปัญหาน้ำที่มีค่าความเป็นกรดด่างระหว่าง 5.0
และ 7.0 อุณหภูมิเกิน 110? C เป็นสิ่งจำเป็นที่จะทำให้ผิดลักษณะเดิมเบอร์
อี 1. อุณหภูมิ denaturation ของอีเบอร์ 1 ในถั่วบราซิลทำได้
เพราะปริมาณน้ำต่ำจะสูงขึ้นกว่าอุณหภูมิ
วัด (Gekko & Timasheff, 1981) เมื่อใช้ร่วมกัน
วิธีการประมวลผลความร้อนส่วนที่ใหญ่ที่สุดของอาหารตามปกติไม่
ได้ไปถึงอุณหภูมิ> 100 องศาเซลเซียส นี่ก็หมายความว่าอีเบอร์ 1 จะ
เสมอจะบริโภค (ส่วนใหญ่) ในโครงสร้างพื้นเมืองมี
epitope โครงสร้างเหมือนเดิม immunodominant และมีความมั่นคงสูง
ในการย่อยอาหารเปปซิน (เรโน et al., 2005) เป็นผลทั่วไป
เทคนิคการประมวลผลความร้อนไม่น่าจะส่งผลกระทบต่อการย่อย
ของถั่วบราซิลและกำลังการผลิตที่มีผลผูกพัน IgE ไปด้วยกันหลังจาก
การย่อยอาหาร.
อ้างอิง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลจากการไม่ SDS หน้า–ของวินาทีสูงสุด 1 พบ
ถัดจาก E เหมือนเดิม เบอร์ 1 ( เล็กน้อยไม่สมมาตร ) วินาที
ยอดยังเป็นตัวแทนทางใจขนาดใหญ่ (  9 กิโลดาลตัน ) โปรตีน
ของ allergen . ในการตรวจสอบนี้ ลดลง และ alkylated เบอร์
E 1 ใช้เป็นคอลัมน์เดียวกัน ดังจะเห็นได้ในรูปที่ 3 .
ลดลง และ alkylated โปรตีนขนาดใหญ่ (  9 กิโลดาลตัน ) เบอร์
E 1 ตัวอย่างก่อนโปรตีนเหมือนเดิม ( ใช้ปริมาตรแสดง
L ในรูปที่ 3 ) , ในขณะที่ลดลง และ alkylated เปปไทด์ขนาดเล็ก
(  3 กิโลดาลตัน ) ตัวอย่างที่ใช้ปริมาณประมาณ
70 ml ( ปริมาณ ( แสดงในรูปที่ 3 ) พิจารณาได้จาก 348.4 ดา
มวลโดยอัลคิเลชัน 6 cysteines , ลด
alkylated โปรตีนขนาดใหญ่ และไม่คาดว่าจะ elute ก่อนหน้านี้
กว่าโปรตีนของบิดามารดาต่อวินาที อย่างไรก็ตาม ขณะที่ ก.ล.ต. จะขึ้นอยู่กับ
ดัชนีดัชนีปริมาณ , ปริมาณที่ลดลง และขนาดของโปรตีน alkylated
E
1 เบอร์ สามารถทำให้พวกเขาทำตัวแตกต่างจากขนาดกะทัดรัด โครงสร้างดั้งเดิมของ
เบอร์ E 1 ( Alcocer et al . , 2002 ) ปรากฏว่า บริษัท ขนาดใหญ่
ซึ่งทางใจจากเบอร์ 1 ที่ซับซ้อนและมี
เมื่อความร้อนขนาดกะทัดรัดมากขึ้นเล็กน้อยในการเปรียบเทียบกับโครงสร้างโปรตีนและลด
alkylated ตามที่พวกเขาตัวอย่างภายหลังจากคอลัมน์วินาที
ที่โลนที่เทียบเท่ากับที่ของไม่เสียหาย เบอร์ 1

และโปรตีน ตามที่กล่าวแล้วครับยอด 2 และ 3 ทั้ง พบประมาณ 3 กิโลดาลตันบน SDS - หน้าเดียว
แถบโปรตีน การใช้
ปริมาณแรกของทั้งสองตรงกับ (
;ปริมาณของโปรตีนลดลง และ alkylated เล็กเบอร์ E
1 , ที่สามารถเห็นได้ในรูปที่ 3 ยอดเขานี้จึงมีโอกาสแสดงทางใจ
E เล็กเบอร์ 1 ชนิด การปรากฏตัวของยอดวินาที
3 ที่มีโมเลกุลเปปไทด์ที่มีมวลประมาณ
3 ) ไม่สามารถอธิบาย .
1 เครื่อง เบอร์ และที่ pH 5.0 ( 20 นาที , 120  C ) ในทางตรงกันข้ามกับ
ผลลัพธ์ที่ pH 7.0 ,ไม่ได้แสดงการเปลี่ยนแปลงใด ๆในโปรตีน ไม่พบเมื่อความร้อนและกรดเมตา

ตัวอย่างต่อวินาทีโปรตีนคล้ายกับโปรตีนพื้นเมือง ( รูปที่ 4 ) นอกจากนี้ หลังจากความร้อนเป็นเวลานาน
( จนถึง 4 H ) ไม่มีการเปลี่ยนแปลงในวินาที ( ระหว่างโปรตีนและโปรตีนโปรไฟล์พื้นเมือง
อุ่นสามารถสังเกตได้ ( ข้อมูลไม่
แสดง ) เป็นเบอร์ 1 ได้ค่า ISO E ต่อ pH 5.5
ไฟฟ้าสูงขึ้นด้วยความเด่นที่สุดต่อมีปี่ค่า
ประมาณ 8 ในการเตรียมการใช้โปรตีน ( รถตู้ Boxtel et al . ,
2006 ) ที่ pH 5.0 ทุกไอโซฟอร์มที่คาดว่าจะบวกสุทธิ
ค่า ที่ pH 7.0 ซึ่งเป็นผู้ใกล้ชิดกับ ( หลัก ) ปี่ของโปรตีน
การเตรียม , เบอร์ E 1 สระ มีประจุสุทธิไอโซฟอร์มน่าจะต่ำ .
ความแตกต่างเหล่านี้ปรากฏในค่าใช้จ่ายสามารถทำให้ความแตกต่าง
พฤติกรรม รวมเป็นค่าใช้จ่ายเพิ่มเติมที่คาดว่าจะทำให้เกิดแรงผลักและงบน้อย

รวมและการตกตะกอน ดังนั้นแม้ว่า ( อุณหภูมิของโปรตีนที่ pH 5.0 และ pH 7.0
จะเปรียบประมาณ 110  C
ผลของความร้อนต่อพฤติกรรมของ เบอร์ 1 กลุ่ม E แตกต่าง
อย่างมากกับ ค่า pH .
เมื่อเมล็ดถั่วบราซิลจะใช้เป็นส่วนผสมในตัวอย่างเช่น
เค้ก ( บด ) ถั่วมักจะผสมกับแป้งและ
กระจายผลิตภัณฑ์อาหารทั้งหมด เบเกอรี่ของ
ผลิตภัณฑ์ดังกล่าวบ่งบอกโดยทั่วไปตั้งแต่  ความร้อนอุณหภูมิ 180 C
230  C แม้จะมีอุณหภูมิค่อนข้างสูง เหล่านี้เนื่องจาก
ปริมาณน้ำในเศษเล็กเศษน้อยของผลิตภัณฑ์เหล่านี้ อุณหภูมิ
ภายในเศษเหล่านี้จะไม่เกิน 100  C . ผลเบอร์ E 1 ตั้งอยู่
เท่านั้นที่ด้านนอกของผลิตภัณฑ์อาหารอาจทำให้ผิดธรรมชาติ
ในระหว่างการประมวลผลความร้อน ส่วนใหญ่ของเบอร์ E 1 , อย่างไรก็ตาม , จะ
ปัจจุบันในเศษเล็กเศษน้อยของผลิตภัณฑ์ที่ลดอุณหภูมิ
จะไม่ทำให้โปรตีนในนม .
สรุป ในสารละลายที่มีค่า pH ระหว่าง 5.0
และ 7.0 , อุณหภูมิเกิน 110  C ต้องการนมเบอร์
E 1ที่อุณหภูมิของเบอร์ ( E 1 ในถั่วบราซิล ,
เพราะปริมาณน้ำต่ำจะสูงกว่าอุณหภูมิ
วัด ( Gekko & timasheff , 1981 ) เมื่อใช้ร่วมกัน
การประมวลผลความร้อนวิธีการ ส่วนที่ใหญ่ที่สุดของอาหารปกติ
ไม่ถึงอุณหภูมิ > 100  C แสดงว่าเบอร์ E 1
เสมอใช้ ( ส่วนใหญ่ ) ในโครงสร้างดั้งเดิมของมันมี
เหมือนเดิม immunodominant ไวรัสโครงสร้างและเสถียรภาพสูงเพื่อย่อยเปปซิน
( Moreno et al . , 2005 ) ผล เทคนิคการประมวลผลความร้อนทั่วไป
ไม่น่าจะส่งผลกระทบต่อการย่อยได้ของถั่วบราซิลและเกิด
IgE ผูกความจุหลังจาก


อ้างอิงจากการย่อยอาหาร