LOX activity was assayed using the

LOX activity was assayed using the methods of Sovrano et al.
(2006). The reaction mixture consisted of 10 L of linoleic acid
substrate, 4 mL of water, 1 mL of 0.1N NaOH and 5 L of Tween
20. The mixture was shaken vigorously and diluted to 20 mL with
water. The assay was performed at 25 ◦C by adding 50 L of crude
extract to 100 L of substrate and 1.85 mL of buffer (100 mM phosphate
buffer, pH 6.8). One unit of activity was determined in units of
0.1 per minute increase in absorbance at 234 nm. Catechol oxidase
activity was assayed according to Dan et al. (1999). The reaction
mixture contained 1.95 mL of 0.1 M phosphate buffer (pH 6.8),
1 mL of 10 mM caffeic acid substrate, and 0.05 mL of crude enzyme
extract. One unit of enzyme activity was defined as the amount of
the enzyme that produced an increase in absorbance at 420 nm of
0.001 per minute. The protein concentration in enzyme extracts
was determined by the standard Bradford method, using bovine
serum albumin as a standard protein.
CA

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กิจกรรมล็อกซ์ถูก assayed โดยใช้วิธีของ Sovrano et al(2006) ผสมปฏิกิริยาที่ประกอบด้วยกรดไลโนเลอิก 10 Lพื้นผิว 4 mL ของน้ำ 1 มิลลิลิตรของ 0.1N NaOH และ L 5 ของโลก20. ส่วนผสมเขย่าแรง ๆ และเจือจางถึง 20 mL ด้วยน้ำ ทำการทดสอบที่ 25 ◦C โดยเพิ่ม 50 ลิตรน้ำมันดิบสารสกัด 100 L ของพื้นผิว และ 1.85 mL ของบัฟเฟอร์ (ฟอสเฟต 100 มม.บัฟเฟอร์ pH 6.8) กำหนดกิจกรรมหนึ่งหน่วยในหน่วยของเพิ่มขึ้น 0.1 ต่อนาทีค่าที่ 234 nm Catechol oxidaseกิจกรรมถูก assayed ตามด่าน et al. (1999) การเกิดปฏิกิริยาผสมอยู่ 1.95 มิลลิลิตร 0.1 M ฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (pH 6.8),1 มล.ของสารตั้งต้นกรด caffeic 10 มม. และ 0.05 mL ของเอนไซม์ดิบสารสกัดจาก กำหนดจำนวนหน่วยของเอนไซม์เอนไซม์ที่ผลิตเพิ่มขึ้นในค่าที่ 420 นิวตันเมตร0.001 ต่อนาที ความเข้มข้นของโปรตีนในสารสกัดจากเอนไซม์กำหนด โดยวิธีการมาตรฐานแบรดฟอร์ด ใช้วัวserum albumin เป็นโปรตีนมาตรฐานCA

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กิจกรรมแซลมอนรมควันได้รับการวิเคราะห์โดยใช้วิธีการของ Sovrano et al,.
(2006) ผสมปฏิกิริยาประกอบด้วย 10 ลิตรของกรดไลโนเลอิก
ตั้งต้น 4 มิลลิลิตรของน้ำ 1 มิลลิลิตร 0.1N NaOH และ 5 ลิตร Tween
20 ส่วนผสมที่ถูกเขย่าแรง ๆ และลดลงเหลือ 20 มลกับ
น้ำ การทดสอบได้รับการดำเนินการใน 25 ◦Cโดยการเพิ่ม 50 ลิตรน้ำมันดิบ
สารสกัด 100 L ของพื้นผิวและ 1.85 มลบัฟเฟอร์ (100 มิลลิเมตรฟอสเฟต
บัฟเฟอร์ค่า pH 6.8) หนึ่งหน่วยของกิจกรรมที่ถูกกำหนดในหน่วยของ
0.1 ต่อนาทีเพิ่มขึ้นในการดูดกลืนแสงที่ 234 นาโนเมตร catechol oxidase
กิจกรรมได้รับการวิเคราะห์ตามแดน et al, (1999) ปฏิกิริยา
ส่วนผสมที่มีอยู่ 1.95 มล 0.1 M ฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (pH 6.8)
1 มิลลิลิตร 10 มิลลิเมตรพื้นผิวกรด caffeic และ 0.05 มลเอนไซม์
สารสกัดจาก หนึ่งหน่วยของเอนไซม์ถูกกำหนดเป็นจำนวนเงินของ
เอนไซม์ที่ผลิตเพิ่มขึ้นในการดูดกลืนแสงที่ 420 นิวตันเมตร
ต่อนาที 0.001 ความเข้มข้นของโปรตีนในสารสกัดจากเอนไซม์ที่
ถูกกำหนดโดยมาตรฐานวิธีการที่แบรดฟอวัวโดยใช้
ซีรั่มอัลบูมินเป็นโปรตีนมาตรฐาน.
แคลิฟอร์เนีย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กิจกรรมระหว่างตัวอย่างซีรั่มที่ใช้วิธีการของโซวาโน et al .( 2006 ) ปฏิกิริยาผสมของกรด linoleic จำนวน 10 ลิตรพื้นผิว , 4 ml ของน้ำ 1 มิลลิลิตร และ 0.1n NaOH 5 l น20 . ส่วนผสมที่ถูกเขย่าอย่างแรง และประมาณ 20 ml ด้วยน้ำ ( แสดงที่ 25 ◦ C โดยเพิ่ม 50 ลิตร ของดิบสกัด 100 ลิตร ( 1.85 กรัม ( 100 mM ฟอสเฟตบัฟเฟอร์บัฟเฟอร์พีเอช 6.8 ) หน่วยหนึ่งของกิจกรรมที่ถูกกำหนดในหน่วยของ0.1 ต่อนาทีเพิ่มการดูดกลืนแสงที่ 234 nm . แคติคอล กซิเดสกิจกรรมซีรั่มตามแดน et al . ( 1999 ) ปฏิกิริยาส่วนผสมที่มีอยู่ 1.95 กรัม 0.1 M phosphate buffer pH 6.8 )1 มิลลิลิตรของกรด Caffeic 10 มม. ฐานรองและ 0.05 มิลลิลิตรเอนไซม์สารสกัด หนึ่งหน่วยของเอนไซม์ถูกกำหนดไว้เป็นจำนวนเอนไซม์ที่ผลิตเพิ่มขึ้นในการดูดกลืนแสงที่ 420 นาโนเมตรของ0.001 ต่อนาที ระดับโปรตีนในเอนไซม์จากถูกกำหนดโดยวิธี Bradford มาตรฐาน ใช้วัวอัลบูมินเป็นโปรตีนมาตรฐานซีเอ