Proteins contain many ionisable gro

Proteins contain many ionisable groups which alter the electri-
cal characteristics of an interface of oil droplets once adsorbed
(Charalambous & Doxastakis, 1989; Damodaran, 1996; Jönsson,
Lindman, Holmberg, & Kronberg, 1998; Linfield, 1976; Magdassi,
1996; Myers, 1988; Richmond, 1990). These ionisable groups
may contain acidic (COOH, COO,orH+
) or basic (NH2 or NH3
+
)
moieties which are positively or negatively charged depending
on the pH and ionic strength of the aqueous solvent (Charalambous
& Doxastakis, 1989; Damodaran, 1996; Jönsson et al., 1998; Lin-
field, 1976; Magdassi, 1996; Myers, 1988; Richmond, 1990). In a
recent study of emulsions stabilised with potato proteins, a change
in pH from 2 to 8 improved emulsion stability by changes in the
protein surface charge and improved the viscoelastic properties
of the interface (Romero et al., 2011a). The improved emulsion sta-
bility was attributed to enhanced electrostatic repulsion of potato
proteins at pH 8 and the increased elasticity of the proteins at the
oil–water interface which resisted mechanical deformation of the
droplets (Romero et al., 2011a). At the isoelectric pH, the net
charge is neutral, which causes a tendency for the protein to aggre-
gate (Foegeding & Davis, 2011). It is the charge and magnitude of
these ionisable groups which affect the stability and physicochem-
ical properties of protein-coated oil droplets (Guzey & McCle-
ments, 2007). When the interface is highly charged, the stability
is enhanced due to electrostatic repulsion between droplets (Guzey
& McClements, 2007). Charged surfaces may also attract various
molecules, such as ions, antioxidants, and flavours, which may
screen the charge on the interface (McClements, 2005). If the
charge at the interface is neutral due to charge screening by ioni-
sable molecules, the stability of the emulsion will be reduced
due to the tendency for flocculation (Foegeding & Davis, 2011).
Charged interfaces may also bind to divalent ions which may
destabilise the emulsion by crosslinking proteins on different drop-
lets, causing aggregation to occur (McClements, 2005).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนประกอบด้วยในกลุ่ม ionisable ซึ่งเปลี่ยน electri-ลักษณะ cal ของอินเทอร์เฟซของหยดน้ำมัน adsorbed ครั้ง(Charalambous & Doxastakis, 1989 Damodaran, 1996 JönssonLindman, Holmberg, & Kronberg, 1998 Linfield, 1976 Magdassiปี 1996 ไมเยอร์ 1988 ริชมอนด์ 1990) กลุ่มเหล่านี้ ionisableอาจประกอบด้วยกรด (COOH บิลล์ orH +) หรือ basic (NH2 หรือ NH3+)คิด moieties ซึ่งเป็นบวก หรือลบขึ้นอยู่กับpH และความแรงของ ionic ของตัวทำละลายอควี (Charalambous& Doxastakis, 1989 Damodaran, 1996 Jönsson และ al., 1998 หลิน-field, 1976 Magdassi, 1996 ไมเยอร์ 1988 ริชมอนด์ 1990) ในการการศึกษาล่าสุดของ emulsions เสถียรภาพกับมันฝรั่งโปรตีน การเปลี่ยนแปลงใน pH จาก 2 8 ปรับปรุงเสถียรภาพของอิมัลชันจากการเปลี่ยนแปลงในการโปรตีนผิวค่าธรรมเนียม และปรับปรุงคุณสมบัติ viscoelasticของอินเทอร์เฟซ (Romero et al., 2011a) สตาดีอิมัลชัน-bility ถูกบันทึกเพิ่ม repulsion สถิตของมันฝรั่งโปรตีนที่ pH 8 และความยืดหยุ่นที่เพิ่มขึ้นของโปรตีนที่น้ำมัน – น้ำอินเทอร์เฟซที่ resisted แมพทางกลของการหยด (Romero et al., 2011a) ที่ pH isoelectric สุทธิค่าธรรมเนียม ๑ ซึ่งทำให้แนวโน้มสำหรับโปรตีนไป aggre-เก (Foegeding & Davis, 2011) ค่าธรรมเนียมและขนาดของกลุ่ม ionisable ซึ่งส่งผลกระทบต่อเสถียรภาพและ physicochem-คุณสมบัติ ical ของหยดน้ำมันเคลือบโปรตีน (Guzey และ McCle-ments, 2007) เมื่ออินเทอร์เฟซที่สูงคิด ความมั่นคงเพิ่มขึ้นเนื่องจากไฟฟ้าสถิต repulsion ระหว่างหยด (Guzey& McClements, 2007) คิดค่าธรรมเนียมพื้นผิวอาจยังดึงดูดต่าง ๆโมเลกุล เช่นกัน สารต้านอนุมูลอิสระ flavours ซึ่งอาจหน้าจอแสดงค่าบนอินเทอร์เฟซ (McClements, 2005) ถ้าการค่าธรรมเนียมที่อินเทอร์เฟซเป็นกลางเนื่องจากค่าธรรมเนียมการคัดกรองโดย ioni-สีน้ำตาลโมเลกุล เสถียรภาพของอิมัลชันจะลดลงเนื่องจากแนวโน้มสำหรับ flocculation (Foegeding & Davis, 2011)อินเทอร์เฟซที่คิดค่าธรรมเนียมอาจผูกเข้ากัน divalent อาจยังdestabilise แบบอิมัลชัน โดยโปรตีน crosslinking บนหล่นแตกต่าง-ให้ ทำให้เกิดการรวมกลุ่มที่จะเกิดขึ้น (McClements, 2005)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนที่มีกลุ่ม ionisable
หลายอย่างที่เปลี่ยนระบบไฟฟ้าที่มีลักษณะไขมันของอินเตอร์เฟซของหยดน้ำมันดูดซับครั้งเดียว
(Charalambous และ Doxastakis 1989; Damodaran 1996; Jönsson,
Lindman, โฮล์มและรอนเบิร์ก, 1998; ELD ไฟหลิน, 1976; Magdassi,
1996; ไมเออร์, 1988; ริชมอนด์ 1990) กลุ่ม ionisable
เหล่านี้อาจจะมีความเป็นกรด(COOH, ซีโอโอ ORH
+) หรือระดับล่าง (NH2 หรือ NH3 +) moieties ซึ่งเป็นบวกหรือประจุลบขึ้นอยู่บนความเป็นกรดด่างและความแข็งแรงของอิออนของตัวทำละลายน้ำ (Charalambous และ Doxastakis 1989; Damodaran 1996 ; Jönsson, et al, 1998;. Lin- ELD fi, 1976; Magdassi 1996; ไมเออร์, 1988; ริชมอนด์ 1990) ในการศึกษาล่าสุดของอิมัลชันมีความเสถียรกับโปรตีนมันฝรั่งมีการเปลี่ยนแปลงค่าpH 2-8 เสถียรภาพอิมัลชันที่ดีขึ้นจากการเปลี่ยนแปลงในความดูแลผิวโปรตีนและการปรับปรุงคุณสมบัติviscoelastic ของอินเตอร์เฟซ (โรเมโร et al., 2011a) อิมัลชันที่ดีขึ้นสถานีซึ่งรับผิดชอบเป็นผลมาจากการขับไล่ไฟฟ้าสถิตที่เพิ่มขึ้นของมันฝรั่งโปรตีนที่pH 8 และความยืดหยุ่นที่เพิ่มขึ้นของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซน้ำมันน้ำซึ่งต่อต้านการเปลี่ยนรูปกลของหยด(โรเมโร et al., 2011a) ที่พีเอช Isoelectric สุทธิค่าใช้จ่ายจะเป็นกลางซึ่งทำให้เกิดแนวโน้มที่โปรตีนเพื่อaggre- ประตู (Foegeding และเดวิส 2011) มันเป็นค่าใช้จ่ายและขนาดของกลุ่ม ionisable เหล่านี้ที่มีผลต่อความมั่นคงและความ physicochem- คุณสมบัติ iCal ของหยดน้ำมันโปรตีนเคลือบ (Guzey และ McCle- ments 2007) เมื่ออินเตอร์เฟซที่เป็นค่าใช้จ่ายสูงความมั่นคงจะเพิ่มขึ้นเนื่องจากการเขม่นไฟฟ้าสถิตระหว่างหยด (Guzey และ McClements 2007) พื้นผิวที่เรียกเก็บอาจดึงดูดต่างๆโมเลกุลเช่นอิออน, สารต้านอนุมูลอิสระและ avours ชั้นซึ่งอาจกลั่นกรองค่าใช้จ่ายที่เกี่ยวกับอินเตอร์เฟซ(McClements, 2005) หากค่าใช้จ่ายที่อินเตอร์เฟซที่เป็นกลางเนื่องจากการคิดค่าบริการตรวจคัดกรองโดย ioni- โมเลกุลสีดำ, ความมั่นคงของอิมัลชันจะลดลงอันเนื่องมาจากแนวโน้มชั้นocculation นี้ (Foegeding และเดวิส 2011). อินเตอร์เฟซที่เรียกเก็บอาจผูกกับไอออน divalent ซึ่งอาจมั่นคงอิมัลชันโดยเชื่อมขวางโปรตีนที่แตกต่างกันในแบบดึงช่วยก่อให้เกิดการรวมตัวที่จะเกิดขึ้น (McClements, 2005)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนมีหลาย ionisable กลุ่มซึ่งเปลี่ยนแปลง -
แคล Electri คุณลักษณะของอินเตอร์เฟซของน้ำมันหยดเมื่อดูดซับ
( charalambous & doxastakis , 1989 ; damodaran , 1996 ; J ö nsson
lindman โฮล์มเบิร์ก , , , &ครอนเบิร์ก , 1998 ; หลินจึงละมั่ง , 1976 ; magdassi
, 1996 ; ไมเออร์ , 1988 ; ริชมอนด์ 1990 ) กลุ่ม ionisable เหล่านี้
อาจประกอบด้วยกรด ( โดยใช้เทคนิค  ระหว่าง , COO ,
) หรือพื้นฐาน ( nh2 หรือ nh3

)54 ซึ่งเป็นบวกหรือประจุลบ ขึ้นอยู่กับ
บน pH และความแรงของไอออนของสารละลายตัวทำละลาย ( charalambous
& doxastakis , 1989 ; damodaran , 1996 ; J ö nsson et al . , 1998 ; หลิน -
จึงละมั่ง , 1976 ; magdassi , 1996 ; ไมเออร์ , 1988 ; ริชมอนด์ , 1990 ) ในการศึกษาล่าสุดของอิมัลชั่นความเสถียรด้วย

ในโปรตีนมันฝรั่ง , การเปลี่ยนแปลง pH จาก 2 ถึง 8 การปรับปรุงเสถียรภาพโดยการเปลี่ยนแปลงใน
อิมัลชันประจุพื้นผิวโปรตีนและการปรับปรุงคุณสมบัติยืดหยุ่น
ของอินเตอร์เฟซ ( โรเมโร et al . , 2011a ) Sta - อิมัลชั่นดีขึ้น
bility ประกอบกับอนุกรรมการเพิ่มโปรตีนมันฝรั่ง
ที่ pH 8 และเพิ่มความยืดหยุ่น ของโปรตีนที่
น้ำมัน–น้ำซึ่งต่อต้านการอินเตอร์เฟซเชิงกลของ
หยด ( โรเมโร et al . , 2011a ) ที่ pH ไอโซอิเล็กทริก สุทธิ
ประจุเป็นกลาง ซึ่งทำให้แนวโน้มสำหรับโปรตีนเพื่อ aggre -
ประตู ( foegeding &เดวิส , 2011 ) มันเป็นค่าใช้จ่ายและขนาดของ ionisable
เหล่านี้กลุ่มที่มีผลต่อความมั่นคงและ physicochem -
เกี่ยวกับคุณสมบัติของโปรตีนเคลือบน้ำมันหยด ( guzey & mccle -
ments , 2007 ) เมื่ออินเตอร์เฟซเป็นค่าใช้จ่ายสูง , เสถียรภาพ
จะเพิ่มขึ้นเนื่องจากแรงผลักไฟฟ้าสถิตระหว่างหยด ( guzey
& mcclements , 2007 ) ประจุพื้นผิวอาจดึงดูดโมเลกุลต่างๆ
เช่นไอออน , สารต้านอนุมูลอิสระ , และfl avours ซึ่งอาจ
หน้าจอค่าธรรมเนียมบนอินเตอร์เฟซ ( mcclements , 2005 ) ถ้า
ค่าใช้จ่ายในอินเตอร์เฟซที่เป็นกลาง เนื่องจากค่าใช้จ่ายตรวจคัดกรองโดยไอโอนี -
โมเลกุล Sable , ความคงตัวของอิมัลชันจะลดลง
เนื่องจากแนวโน้มสำหรับfl occulation ( foegeding &เดวิส , 2011 ) .
ค่าบริการอินเทอร์เฟซอาจยังผูกขนาดไอออนซึ่งอาจทำให้ไม่มั่นคงอิมัลชัน โดยทำปฏิกิริยา
-
ช่วยให้โปรตีนในต่าง ๆลดลง ก่อให้เกิดการรวมตัวเกิดขึ้น ( mcclements , 2005 )