ummaryThe stability of crude extrac

ummary
The stability of crude extracellular protease produced by Bacillus licheniformis RP1,
isolated from polluted water, in various solid laundry detergents was investigated.
The enzyme had an optimum pH and temperature at pH 10.0–11.0 and 65–70 1C.
Enzyme activity was inhibited by PMSF, suggesting that the preparation contains a
serine-protease. The alkaline protease showed extreme stability towards non-ionic
(5% Tween 20% and 5% Triton X-100) and anionic (0.5% SDS) surfactants, which
retained 100% and above 73%, respectively, of its initial activity after preincubation
60 min at 40 1C.
The RP1 protease showed excellent stability and compatibility with a wide range
of commercial solid detergents at temperatures from 40 to 50 1C, suggesting its
further application in detergent industry. The enzyme retained 95% of its initial
activity with Ariel followed by Axion (94%) then Dixan (93.5%) after preincubation
60 min at 40 1C in the presence of 7 mg/ml of detergents. In the presence of Nadhif
and New Det, the enzyme retained about 83.5% of the original activity. The effects
of additives such as maltodextrin, sucrose and PEG 4000 on the stability of the
enzyme during spray-drying and during subsequent storage in New Det detergent
were also examined. All additives tested enhanced stability of the enzyme.
& 2006 Elsevier GmbH. All rights reserved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ummary
เสถียรรติเอส extracellular น้ำมันที่ผลิต โดย licheniformis คัด RP1,
แยกต่างหากจากน้ำเสีย ในผงซักฟอกซักรีดแข็งต่าง ๆ ถูกสอบสวน
เอนไซม์ที่ได้มีค่า pH ที่เหมาะสมและอุณหภูมิที่ pH 10.0-11.0 และ 65 – 70 1C.
เอนไซม์ถูกห้าม โดย PMSF แนะนำว่า ประกอบด้วยการเตรียมการ
รติเอสแถummary
เสถียรรติเอส extracellular น้ำมันที่ผลิต โดย licheniformis คัด RP1,
แยกต่างหากจากน้ำเสีย ในผงซักฟอกซักรีดแข็งต่าง ๆ ถูกสอบสวน
เอนไซม์ที่ได้มีค่า pH ที่เหมาะสมและอุณหภูมิที่ pH 10.0-11.0 และ 65 – 70 1C.
เอนไซม์ถูกห้าม โดย PMSF แนะนำว่า ประกอบด้วยการเตรียมการ
รติเอสแถ รติเอสด่างพบว่าเสถียรภาพมากถอยไม่ใช่-ionic
(5% Tween 20% และ 5% ไตรตั้น X-100) และย้อม (0.5% SDS) surfactants ซึ่ง
สะสม 100% ไป 73% ตามลำดับ ของของกิจกรรมเริ่มต้นหลังจาก preincubation
60 นาทีที่ 40 1C.
รติเอส RP1 แสดงให้เห็นความมั่นคงดีและเข้ากันได้กับหลากหลาย
ของผงซักฟอกแข็งเชิงพาณิชย์ที่อุณหภูมิ 40 กับ 50 1C, แนะนำตัว
ไปประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรมผงซักฟอก เอนไซม์นี้ 95% ของการเริ่มต้นสะสม
กิจกรรมกับอาเรียลตาม Axion (94%) แล้ว Dixan (93.5%) หลังจาก preincubation
60 นาทีที่ 40 1C ในต่อหน้าของ 7 mg/ml ของผงซักฟอก ในต่อหน้าของ Nadhif
และเดชใหม่ เอนไซม์ที่สะสมราคาประมาณ 83.5% ของกิจกรรมเดิม ผล
สารเช่น maltodextrin ซูโครสและตรึง 4000 ในเสถียรภาพของการ
เอนไซม์สเปรย์แห้ง และ ระหว่างการเก็บรักษาต่อในผงซักฟอกใหม่เดช
ยังถูกตรวจสอบ เพิ่มเสถียรภาพของเอนไซม์ทดสอบวัตถุเจือปนทั้งหมด
& 2006 Elsevier GmbH สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ummary
เสถียรภาพของดิบและผลิตโดย Bacillus licheniformis rp1 ติ
, แยกจากน้ำเสียในผงซักฟอกซักรีดแข็งต่าง ๆศึกษา
เอนไซม์มี pH ที่เหมาะสมและอุณหภูมิพีเอช 10.0 – 11.0 และ 65 - 70 c .
กิจกรรมของเอนไซม์ถูกยับยั้ง PMSF กล่าวว่า การเตรียมการประกอบด้วย
เซอรีนโปรติเอสและมีเสถียรภาพมากต่อระดับอัลคาไลน์โปรติเอส
( 5 tween 20 % และ 5 % Triton X-100 ) และประจุลบ ( 0.5 % SDS ) สารลดแรงตึงผิว ซึ่ง
เก็บไว้ 100 % และสูงกว่า 73 ตามลำดับ กิจกรรมแรกหลังจากพบ
60 นาทีที่ 40 c .
rp1 เอสมีเสถียรภาพที่ดีเยี่ยมและความเข้ากันได้ กับหลากหลายของผงซักฟอกที่เป็นของแข็งที่อุณหภูมิ
พาณิชย์ในจาก 40 ถึง 50 ,แนะนำของ
โปรแกรมเพิ่มเติมในอุตสาหกรรมผงซักฟอก เอนไซม์รักษา 95% ของกิจกรรมเริ่มต้นของแอเรียล
ตามเซียน ( 94 ) แล้ว dixan ( 93.5% ) หลังจากพบ
60 นาทีที่ 40 1C ต่อหน้า 7 มก. / มล. ของผงซักฟอก ในการแสดงตนของ nadhif
และใหม่มี , เอนไซม์สะสมประมาณร้อยละ 83.5 กิจกรรมเดิม ผล
ของวัตถุเจือปนเช่น maltodextrin ,ซูโครสและ PEG 4000 ต่อเสถียรภาพของเอนไซม์ในกระบวนการอบแห้งแบบพ่นฝอย และในระหว่าง

กระเป๋าตามมาในผงซักฟอกเดชใหม่ทำการ ทั้งหมดวัตถุเจือปนทดสอบเสถียรภาพที่เพิ่มขึ้นของเอนไซม์
& 2006 เอลส์ GmbH สงวนลิขสิทธิ์