The MoFe protein is anα2β2 heterote

The MoFe protein is anα2β2 heterotetramer (Mr≈ 250,000) that contains two pairs of novel metalloclusters, called P-cluster ([8Fe-7S]) and FeMo-cofactor ([7Fe-Mo-9S-homocitrate-X]). One of each type of metal cluster is contained in an αβ-unit (11, 12), and thus each MoFe protein consists of two catalytic units (Figure 1). FeMo-cofactor is the site of substrate binding and reduction (Figure 3). This cofactor consists of a transition metal-sulfur framework and one molecule of (R)-homocitrate (41). A [4Fe-3S] subcluster is connected to a [3Fe-Mo-3S] subcluster by the atom X at one corner and three bridging inorganic sulfides (6). (R)-Homocitrate is coordinated to the Mo atom through its 2-hydroxy and 2-carboxyl groups. The presence of the light atom (X) at the center of FeMo-cofactor was detected in a high-resolution (1.16 Å) structure of the MoFe protein (6). The electron density for X is most consistent with N, C, or O, but efforts to identify this atom have yet to be successful (42–44). FeMo-cofactor is anchored to the MoFe protein byα-275Cys to an Fe atom at one end and α-442His to the Mo atom at the other end.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีน MoFe เป็น heterotetramer anα2β2 (Mr≈ 250,000) ที่ประกอบด้วยคู่ที่สองของนวนิยาย metalloclusters เรียกว่าคลัสเตอร์ P ([8Fe-7 s]) และ FeMo-ปัจจัย ([7Fe-Mo-9S-homocitrate-X]) แต่ละชนิดของโลหะคลัสเตอร์อย่างใดอย่างหนึ่งอยู่ในαβ-หน่วย (11, 12), และดังนั้น โปรตีนแต่ละ MoFe ประกอบด้วยสองหน่วยตัวเร่งปฏิกิริยา (รูปที่ 1) กระตุ้น FeMo เป็นเว็บไซต์ของพื้นผิวการผูกและลดลง (รูปที่ 3) ปัจจัยนี้ประกอบด้วยกรอบโลหะทรานซิชันกำมะถันและโมเลกุลหนึ่งของ (R) -homocitrate (41) Subcluster [4Fe 3S] เป็นกับที่ subcluster 3Fe-Mo-3S โดยอะตอม X ที่มุมหนึ่งและสามกาลอนินทรีย์ซัลไฟด์ (6) Homocitrate (R) จะประสานกับอะตอม Mo ผ่านของ 2 ไฮดร็อกซี่ และ 2 carboxyl กลุ่ม พบการปรากฏตัวของอะตอมเบา (X) ที่ที่ศูนย์ของ FeMo-ปัจจัยในแบบความละเอียดสูง (1.16 Å) โครงสร้างของโปรตีน MoFe (6) ความหนาแน่นอิเล็กตรอนสำหรับ X อย่างมากที่สุด N, C หรือ O แต่พยายามระบุนี้อะตอมยังไม่ได้ที่จะประสบความสำเร็จ (42 – 44) FeMo-ปัจจัยยึดเป็นของ MoFe โปรตีน byα-275Cys การอะตอม Fe ที่ปลายด้านหนึ่งและα-442His การ Mo อะตอมอีกด้าน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

MoFe โปรตีนanα2β2 heterotetramer (Mr≈ 250,000) ที่มีสองคู่ของ metalloclusters นวนิยายเรียกว่า P-คลัสเตอร์ ([8Fe-7S]) และ FeMo-ปัจจัย ([7Fe-MO-9S-homocitrate-X]) หนึ่งในประเภทของแต่ละคลัสเตอร์โลหะที่มีอยู่ในαβหน่วย (11, 12) และทำให้โปรตีนแต่ละ MoFe ประกอบด้วยสองหน่วยเร่งปฏิกิริยา (รูปที่ 1) FeMo-ปัจจัยคือเว็บไซต์ของพื้นผิวที่มีผลผูกพันและการลดลง (รูปที่ 3) ปัจจัยนี้ประกอบด้วยกรอบโลหะทรานซิกำมะถันและหนึ่งโมเลกุลของ (R) -homocitrate (41) [4Fe-3S] subcluster เชื่อมต่อกับ subcluster [3Fe-MO-3S] โดยอะตอม X ที่มุมหนึ่งและสามการแก้ซัลไฟด์นินทรีย์ (6) (R) -Homocitrate มีการประสานงานไปยังอะตอม Mo ทั้งหมด 2 ไฮดรอกซีและ 2 carboxyl กลุ่มของตน การปรากฏตัวของอะตอมแสง (X) ที่ศูนย์ของ FeMo-ปัจจัยที่ถูกตรวจพบในความละเอียดสูง (1.16 A) โครงสร้างของโปรตีน MoFe (6) ความหนาแน่นของอิเล็กตรอนสำหรับ X มีความสอดคล้องมากที่สุดกับ n, c หรือ O แต่ความพยายามที่จะระบุอะตอมนี้ยังไม่ประสบความสำเร็จ (42-44) FeMo-ปัจจัยทอดสมออยู่กับโปรตีน MoFe byα-275Cys เพื่ออะตอมเฟที่ปลายด้านหนึ่งและα-442His กับอะตอมโมที่ส่วนอื่น ๆ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

( 1 ) โปรตีนที่เป็นα 2 บีตา 2 heterotetramer ( นาย≈ 250 , 000 ) ที่ประกอบด้วย metalloclusters นวนิยายสองคู่ เรียกว่า p-cluster ( [ 8fe-7s ] ) และ femo โคแฟกเตอร์ ( [ 7fe-mo-9s-homocitrate-x ] ) หนึ่งในกลุ่มโลหะแต่ละชนิดที่อยู่ในαβ - หน่วย ( 11 , 12 ) ซึ่งแต่ละ ( 1 ) โปรตีนประกอบด้วยสองหน่วยเร่งปฏิกิริยา ( รูปที่ 1 ) femo โคแฟคเตอร์เป็นเว็บไซต์ของพื้นผิว และการลด ( รูปที่ 3 ) โคแฟคเตอร์นี้ประกอบด้วยการเปลี่ยนกรอบโลหะซัลเฟอร์และหนึ่งโมเลกุลของ ( R ) - homocitrate ( 41 ) [ 4fe-3s ] subcluster เชื่อมต่อกับ [ 3fe-mo-3s ] subcluster โดยอะตอม x ที่มุมหนึ่งและสามกาลอนินทรีย์ซัลไฟด์ ( 6 ) ( R ) - homocitrate มีการประสานงานไปยังโมอะตอมผ่าน 2-hydroxy และกลุ่ม 2-carboxyl . การปรากฏตัวของอะตอมแสง ( X ) ที่ศูนย์ femo โคแฟคเตอร์ที่ตรวจพบในความละเอียดสูง ( 1.16 Å ) โครงสร้างของโปรตีน ( 1 ) ( 6 ) ความหนาแน่นอิเล็กตรอนสำหรับ X คือส่วนใหญ่สอดคล้องกับ N , C , หรือ แต่ความพยายามที่จะระบุตัวตนของอะตอมนี้ยังไม่ประสบความสำเร็จ ( 42 - 44 ) femo โคแฟกเตอร์จะยึดกับโปรตีนแอลฟา ( 1 ) โดย 275cys เป็นอะตอมที่ปลายเหล็กและ 442his แอลฟากับโมอะตอมที่ปลายอื่น ๆ