The proteolysis revealed a Michaeli

The proteolysis revealed a Michaelis–Menten type of kinetics
when hydrolyzing casein (Fig. 3b). The values of Km,Vmax, kcat and
kcat/Km measured from Michaelis–Menten plots, as shown in
Table 3a. As calculated from Michaelis–Menten plots, the Km and
Vmax were 16.8 lMand 82.6 lmol/min, respectively. The estimated
Km values indicated the affinity of enzyme toward the substrate.
Vmax is an indication of the catalytic activity of an enzyme which
is usually desired to be as high as possible.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ใน proteolysis เปิดเผยชนิด Michaelis – Menten ของจลนพลศาสตร์เมื่อ hydrolyzing เคซีน (รูปที่ 3b) ค่าของ kcat กม. Vmax และวัด kcat/Km จากผืน Michaelis – Menten ดังที่แสดงในตาราง 3a คำนวณได้จากแปลง Michaelis – Menten กม.การ และVmax ได้ 16.8 lMand 82.6 lmol/min ตามลำดับ การประเมินกม.ค่าระบุความสัมพันธ์ของเอนไซม์ต่อพื้นผิวVmax เป็นการบ่งชี้กิจกรรมเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่เป็นที่ต้องการจะสูงที่สุดโดยปกติ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

proteolysis เปิดเผยชนิด Michaelis-Menten จลนพลศาสตร์
เมื่อไฮโดรไลซ์เคซีน (รูป. 3b) ค่าของ Km, Vmax, kcat และ
kcat / กิโลเมตรวัดจากแปลง Michaelis-Menten ดังแสดงใน
3a ตาราง ในฐานะที่คำนวณได้จากแปลง Michaelis-Menten ที่ Km และ
Vmax เป็น 16.8 lMand 82.6 lmol / นาทีตามลำดับ ประมาณ
ค่า Km ชี้ให้เห็นความสัมพันธ์ของเอนไซม์ที่มีต่อสารตั้งต้น.
Vmax เป็นข้อบ่งชี้ของการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ซึ่ง
มักจะเป็นที่ต้องการจะเป็นที่สูงที่สุด

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีโ ลซิสที่พบมาก menten –ประเภทของจลนศาสตร์เมื่อการย่อยเคซีน ( รูปที่ 3B ) ค่า Km และ Vmax , kcatkcat / km วัดจาก menten แปลงมาก ( ดังแสดงในตารางคำนวณจาก 3A เป็นมาก– menten แปลง , กิโลเมตรถึงได้ 16.8 lmand 82.6 lmol / นาที ตามลำดับ โดยประมาณค่า km พบ affinity ของเอนไซม์ต่อพื้นผิวถึงเป็นข้อบ่งชี้จากฤทธิ์ของเอนไซม์ที่มักต้องการให้สูงที่สุดเท่าที่เป็นไปได้