S. Marklund and G. Marklund 473 Red

S. Marklund and G. Marklund 473 Reducing compounds interfere with pyrogallol autoxidation [19] by acting as scavengers. Thus 10 zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBApM reduced glutathione and ascorbate inhibit the reaction by 20 zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBA”/,. The method seems to be applicable for the assay of crude preparations ; bovine Cu-Zn superoxide dismutase exerted its full activity as internal standard in a bovine liver homogenate. The maximal inhibition that can be obtained with a liver homogenate is > 95 % and the presence of an amount of liver homo- genate giving 80 % inhibition does not at all influence the maximal inhibition obtainable with pure super- oxide dismutase. Peroxidases interfere by accelerating the autoxida- tion. Catalase in a 10 to 20-fold molar excess totally eliminates the interference by competing with per- oxidase for H202. Thus, 0.2 pM catalase allows the assay of superoxide dismutase in horseradish homo- genates. zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBAPossibility zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBAof Involvement of Singlet Oxygen in Pyrogallol Autoxidation In addition to being a superoxide dismutase, erythrocuprein has .been stated to be an efficient quencher of singlet oxygen (‘dg) [20-221. Singlet oxygen has been suggested as forming during non- enzymatic dismutation of 02.- [23] and the inhibitory effect of superoxide dismutase on pyrogallol autoxi- dation could consequently indicate a role of singlet oxygen in the reaction. However, there are several objections to this idea. The arguments for a role of erythrocuprein as a singlet oxygen quencher are questionable. In one paper, the quenching was studied using luminol chemiluminescence as a detector of singlet oxygen produced during perchromate decomposition [22]. However. luminol chemiluminescence may be brought about by a variety of reagents, and the mechanism(s) is composite [24,25]. In several cases erythrocuprein inhibits the luminescence and the inhibition could reasonably be ascribed to 02-- dismutation [25]. The lifetime of singlet oxygen (‘dg) in aqueous solution has been given as 2 ps [26]. The quenching by erythrocuprein was stated to be observable already at 0.1 nM [22], requiring a rate constant for the quenching reaction of the order of 10l5 M-’ x sK1. This is physically impossible, and if erythrocuprein is a quencher, the lifetime of singlet oxygen must be at least lo5 times longer than reported [26]. Finally, if there is any significant reaction between the 0.2 mM pyrogallol and singlet oxygen possibly formed during autoxidation, an extraordinarily high rate constant is required, 2 lo9 M-’ x sK’,Effects of Pyrogallol on Catechol 0-Methyltransferase Pyrogallol is a mixed competitive and noncompeti- tive inhibitor of catechol 0-methyltransferase [27,28]. The noncompetitive inhibition increases with increas- ing purification of the enzyme and with increased preincubation with pyrogallol [27]. The assay of catechol 0-methyltransferase is performed at 37 “C in a buffer of pH 7.9 for at least 10 min [27]. The pyrogallol will be rapidly autoxidized under these conditions. During autoxidation of pyrogallol 02.-, H202 and possibly OH. are formed, the latter by the Haber-Weiss mechanism [29], 02.- + H202 --f OH. + OH- + 02. These reactive species may contribute significantly to the noncompetitive effects of pyro- gallol on catechol 0-methyltransferase, which con- tains an “essential” sulfhydryl group [30]. It can also be questioned whether the competitive part of the inhibition is due to the pyrogallol or to its oxidation products.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

S. Marklund และกรัม Marklund 473 วิธี:ลดสารรบกวน pyrogallol autoxidation [19] โดยทำหน้าที่เป็น scavengers ดังนั้น 10 ไธ zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBApM ลดและ ascorbate ยับยั้งปฏิกิริยา โดย 20 zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBA "/, วิธีการน่าจะ เป็นสำหรับการวิเคราะห์ของเตรียมน้ำมัน dismutase ซูเปอร์ออกไซด์ Cu-Zn วัวนั่นเองกิจกรรมของเต็มเป็นมาตรฐานภายใน homogenate ตับวัว การยับยั้งสูงสุดที่สามารถรับกับ homogenate ตับ > 95% และของจำนวนตับตุ๊ด - genate ให้ 80% ยับยั้งการไม่มีผลต่อการยับยั้งสูงสุดที่สิทธิได้รับ ด้วย dismutase ซูเปอร์ออกไซด์บริสุทธิ์ Peroxidases ยุ่ง โดยเร่งสเตรชัน autoxida Catalase ใน 10 การเกินสบ 20-fold ทั้งหมดกำจัดรบกวน โดยแข่งขันกับต่อ oxidase สำหรับ H202 ดังนั้น catalase น. 0.2 ได้วิเคราะห์ของซูเปอร์ออกไซด์ dismutase ใน horseradish ตุ๊ด-genates zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBAPossibility zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBAof ออกซิเจนเกี่ยวข้องเสื้อกล้าม Pyrogallol Autoxidation ในนอกเหนือจากการถูก dismutase ซูเปอร์ออกไซด์ erythrocuprein มีราคาระบุไว้ให้ ตัว quencher ประสิทธิภาพของออกซิเจนเสื้อกล้าม.been (' กิจ) [20-221 เสื้อกล้ามออกซิเจนมีการแนะนำเป็นการขึ้นรูประหว่างใช่เอนไซม์ในระบบ dismutation ของ 02. - [23] และผลลิปกลอสไขของซูเปอร์ออกไซด์ dismutase pyrogallol autoxi-dation ดังนั้นสามารถแสดงบทบาทของเสื้อกล้ามออกซิเจนในปฏิกิริยา อย่างไรก็ตาม มีอุปสรรคหลายแนวความคิดนี้ อาร์กิวเมนต์สำหรับบทบาทของ erythrocuprein เป็นแบบเสื้อกล้ามออกซิเจน quencher จะแก้แค้นคืน ในกระดาษหนึ่ง การชุบได้ศึกษาใช้ chemiluminescence ลูมินอลเป็นตัวจับของออกซิเจนเสื้อกล้ามผลิต perchromate แยกส่วนประกอบ [22] อย่างไรก็ตาม ลูมินอล chemiluminescence อาจสามารถนำมาเกี่ยวกับ โดยหลากหลาย reagents และ mechanism(s) ที่เป็นคอมโพสิต [24,25] ในหลายกรณี erythrocuprein ยับยั้ง luminescence การ และสมเหตุสมผลเป็น ascribed ยับยั้งการการ 02 - dismutation [25] อายุการใช้งานของเสื้อกล้ามออกซิเจน (' กิจ) ในละลายได้กำหนดเป็น ps 2 [26] ชุบ ด้วย erythrocuprein ได้ระบุให้ observable แล้วที่ 0.1 nM [22], ต้องใช้ค่าคงอัตราการปฏิกิริยา quenching ลำดับ 10 l 5 M-' x sK1 ไม่จริง และถ้า erythrocuprein ตัว quencher อายุการใช้งานของเสื้อกล้ามออกซิเจนต้องที่น้อยที่สุด lo5 เวลายาวกว่ารายงาน [26] ในที่สุด ถ้าไม่มีปฏิกิริยาใด ๆ อย่างมีนัยสำคัญระหว่าง 0.2 mM pyrogallol และเสื้อกล้ามออกซิเจนอาจเกิดขึ้นระหว่าง autoxidation เป็นค่าคงอัตราสูงรองจำเป็น 2 lo9 M-'x sK' ผล Pyrogallol บน Catechol 0 Methyltransferase Pyrogallol เป็นการผสมแข่งขัน และผล noncompeti tive ของ catechol 0-methyltransferase [27,28] ยับยั้งการ noncompetitive เพิ่ม increas ing ทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์นี้ และ preincubation เพิ่มขึ้นกับ pyrogallol [27] 37 "C ในบัฟเฟอร์ของ 7.9 สำหรับอย่างน้อย 10 นาที [27] ดำเนินการวิเคราะห์ของ catechol 0-methyltransferase Pyrogallol จะได้อย่างรวดเร็ว autoxidized ภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ ระหว่าง autoxidation pyrogallol 02. -, H202 และอาจ OH จะเกิดขึ้น หลัง โดยฮาเบอร์มีร์กลไก [29], 02. - + H202 - f OH + OH - + 02 ชนิดปฏิกิริยาเหล่านี้อาจนำไปสู่การ noncompetitive ผลของ pyro gallol catechol 0-methyltransferase, tains คอนที่อย่างมีนัยสำคัญในการกลุ่ม sulfhydryl "จำเป็น" [30] มันสามารถยังถูกไต่สวนว่า หนึ่งยับยั้งการแข่งขันเนื่อง จาก pyrogallol หรือผลิตภัณฑ์ออกซิเดชัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอส Marklund กรัมและ 473 Marklund สารลดการรบกวนการทำงานของปฏิกิริยาออกซิเดชัน pyrogallol [19] โดยทำหน้าที่เป็นขยะ ดังนั้น zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBApM ลดลง 10 กลูตาไธโอนและ ascorbate ยับยั้งการเกิดปฏิกิริยาโดย 20 zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBA "/ ,. วิธีการที่ดูเหมือนว่าจะมีผลบังคับใช้สำหรับการทดสอบของการเตรียมน้ำมันดิบ; วัว Cu-Zn superoxide dismutase กระทำกิจกรรมอย่างเต็มรูปแบบที่เป็นมาตรฐานภายในใน homogenate ตับวัว การยับยั้งสูงสุดที่สามารถรับกับ homogenate ตับคือ> 95% และการปรากฏตัวของจำนวนเงินของตับ homo- genate ให้ยับยั้ง 80% ไม่ได้ที่มีอิทธิพลต่อทุกการยับยั้งสูงสุดจะได้รับกับ dismutase ซุปเปอร์ออกไซด์บริสุทธิ์ที่ peroxidases รบกวนโดยเร่งการ autoxida- catalase ใน 10 ส่วนที่กราม 20 เท่าโดยสิ้นเชิงจะช่วยลดการรบกวนจากการแข่งขันด้วยละ oxidase สำหรับ H202 ดังนั้น 12:02 catalase ช่วยให้การวิเคราะห์ของ superoxide dismutase ในมะรุม homo- genates zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBAPossibility zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaZYXWVUTSRQPONMLKJIHGFEDCBAof มีส่วนร่วมของออกซิเจนในอัตราส่วนเสื้อกล้ามปฏิกิริยาออกซิเดชันในนอกเหนือจากการเป็น superoxide dismutase, erythrocuprein ได้ .been ดังกล่าวจะเป็นดับที่มีประสิทธิภาพของออกซิเจนเสื้อกล้าม (DG) [20-221 ออกซิเจนเสื้อกล้ามได้รับการแนะนำในช่วงการขึ้นรูปเป็น dismutation เอนไซม์ที่ไม่ใช่ของ 02.- [23] และผลการยับยั้งของ superoxide dismutase ใน pyrogallol autoxi- มูลนิธิจึงสามารถบ่งบอกถึงบทบาทของออกซิเจนเสื้อกล้ามในการเกิดปฏิกิริยา แต่มีหลายครั้งที่จะคัดค้านความคิดนี้ ข้อโต้แย้งสำหรับบทบาทของ erythrocuprein เป็นดับออกซิเจนเสื้อกล้ามมีปัญหา หนึ่งในกระดาษดับได้ศึกษาโดยใช้ chemiluminescence ลูมินอลเป็นเครื่องตรวจจับออกซิเจนเสื้อกล้ามที่ผลิตในระหว่างการสลายตัว perchromate [22] อย่างไรก็ตาม chemiluminescence ลูมินอลอาจจะนำเกี่ยวกับความหลากหลายของสารเคมีและกลไก (s) คอมโพสิต [24,25] ในหลายกรณี erythrocuprein ยับยั้งการเรืองแสงและยับยั้งพอจะกำหนด 02-- dismutation [25] อายุการใช้งานของออกซิเจนเสื้อกล้าม (ของ DG) ในการแก้ปัญหาน้ำที่ได้รับเป็น 2 PS [26] ดับโดย erythrocuprein ได้ระบุไว้ให้เป็นที่สังเกตได้แล้วที่ 0.1 นาโนเมตร [22] ซึ่งได้กำหนดให้ค่าคงที่อัตราการเกิดปฏิกิริยาดับของคำสั่งของ 10l5 M- ที่ 'x SK1 นี้เป็นไปไม่ได้และถ้าเป็น erythrocuprein ดับที่อายุการใช้งานของออกซิเจนเสื้อกล้ามต้องมีอย่างน้อยครั้ง lo5 นานกว่ารายงาน [26] สุดท้ายหากมีปฏิกิริยาใด ๆ อย่างมีนัยสำคัญระหว่าง pyrogallol มิลลิ 0.2 และออกซิเจนที่เกิดขึ้นอาจจะเป็นเสื้อกล้ามระหว่างปฏิกิริยาออกซิเดชันเป็นค่าคงที่อัตราสูงเป็นพิเศษที่จำเป็น 2 lo9 M- 'x SK' ผลของอัตราส่วนใน catechol 0 ใบพัดอัตราส่วนเป็นผสม ยับยั้งเชิงการแข่งขันและ noncompeti- ของ catechol 0 ใบพัด [27,28] เพิ่มขึ้นยับยั้งทั้งผองกับไอเอ็นจี increas- บริสุทธิ์ของเอนไซม์และ preinc​​ubation เพิ่มขึ้นด้วย pyrogallol [27] การทดสอบของ catechol 0 ใบพัดจะดำเนินการที่ 37 "C ในบัฟเฟอร์ค่า pH 7.9 เป็นเวลาอย่างน้อย 10 นาที [27] pyrogallol จะ autoxidized อย่างรวดเร็วภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ ในระหว่างปฏิกิริยาออกซิเดชันของ pyrogallol 02.-, H202 และอาจ OH จะเกิดขึ้นหลังโดยกลไกฮาเบอร์-ไวสส์ [29], 02.- + H202 --f OH + + OH- 02. สายพันธุ์เหล่านี้อาจทำให้เกิดปฏิกิริยาอย่างมีนัยสำคัญต่อผลกระทบของทั้งผอง gallol pyro- ใน catechol 0 ใบพัดซึ่ง tains จึงดูเป็น "จำเป็น" กลุ่ม sulfhydryl [30] นอกจากนี้ยังสามารถถามว่าเป็นส่วนหนึ่งในการแข่งขันของการยับยั้งเกิดจากการ pyrogallol หรือผลิตภัณฑ์ออกซิเดชัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอส marklund G marklund 473 การลดสารประกอบก้าวก่าย ซึ่งอุตสาหกรรม [ 19 ] โดยทำหน้าที่จับ . 10 zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbazyxwvutsrqponmlkjihgfedcbapm จึงลดลงและกลูต้าไธโอน ยับยั้งปฏิกิริยาจาก 20 zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbazyxwvutsrqponmlkjihgfedcba " . วิธีการที่ดูเหมือนว่าจะสามารถใช้ได้สำหรับการทดสอบของดิบเตรียม ;วัว Cu Zn Superoxide Dismutase นั่นเองกิจกรรมเต็มเป็นมาตรฐานภายในในอนตับวัว การยับยั้งสูงสุดที่สามารถรับกับตับอน > 95% และการปรากฏตัวของจํานวนของตับตุ๊ด - genate ให้ 80% ยับยั้งไม่ได้ทั้งหมดอิทธิพลสูงสุดยับยั้งหาได้ บริสุทธิ์ซูเปอร์ออกไซด์ถึง .เพอร์ กซิเดสแทรกแซงโดยเร่ง autoxida - tion . คะตะเลสใน 10 ถึง 20 เท่าฟันส่วนเกินโดยสิ้นเชิงขจัดสัญญาณรบกวนโดยแข่งขันกับต่อเอนไซม์สำหรับ h202 . ดังนั้น 0.2 น. สามารถช่วยให้แบคทีเรียของ Superoxide Dismutase ในหัวผักกาด โฮโม - genates .การมีส่วนร่วมของ zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbazyxwvutsrqponmlkjihgfedcbapossibility zyxwvutsrqponmlkjihgfedcbazyxwvutsrqponmlkjihgfedcbaof เสื้อกล้ามออกซิเจนออกซิเดชันซึ่งนอกจากเป็น Superoxide Dismutase erythrocuprein , มี ถูกระบุเป็นผู้ดับไฟที่มีออกซิเจนเสื้อกล้าม ( 'dg ) [ 20-221 .เสื้อกล้ามออกซิเจนถูกแนะนำขึ้นในช่วงไม่ dismutation เอนไซม์ 02 - [ 23 ] และผลยับยั้งของ Superoxide Dismutase ซึ่งใน autoxi - SIRS จึงได้บ่งชี้ถึงบทบาทของเสื้อกล้ามออกซิเจนในปฏิกิริยา อย่างไรก็ตาม มีหลายคนคัดค้านกับความคิดนี้ อาร์กิวเมนต์สำหรับบทบาทของ erythrocuprein เป็นเสื้อกล้ามออกซิเจน quencher เป็นที่น่าสงสัย ในกระดาษหนึ่งQuenching ศึกษาใช้ลูมินอลเคมีลูมิเนสเซนต์เป็นเครื่องตรวจจับออกซิเจนเสื้อกล้ามผลิตในระหว่างการ perchromate [ 22 ] อย่างไรก็ตาม ลูมินอลนโยบายแรงงานอาจจะมาเกี่ยวกับความหลากหลายของสารเคมีและกลไก ( s ) เป็นคอมโพสิต [ 24,25 ] ในหลายกรณี erythrocuprein ยับยั้งเรืองแสงและการยับยั้งมีเหตุผลที่จะถูก ascribed 02 -- dismutation [ 25 ]อายุการใช้งานของออกซิเจนเสื้อกล้าม ( 'dg ) ในสารละลายที่ได้รับ 2 PS [ 26 ] โดย erythrocuprein Quenching ) จะสังเกตได้ 0.1 nm [ 22 ] โดยมีอัตราคงที่สำหรับดับปฏิกิริยาของ 10l5 M - x sk1 . นี่มันเป็นไปไม่ได้ และถ้า erythrocuprein เป็น quencherอายุการใช้งานของเสื้อกล้ามออกซิเจนต้องยาวอย่างน้อย lo5 ครั้งกว่ารายงาน [ 26 ] สุดท้ายหากมีการใด ๆที่สำคัญซึ่งปฏิกิริยาระหว่าง 0.2 มม. และเสื้อกล้ามออกซิเจนจะเกิดขึ้นในอุตสาหกรรม อัตราสูงเป็นพิเศษ คงต้องใช้ 2 lo9 M - x SK 'ผลของแคติคอลซึ่งใน 0-methyltransferase ซึ่งเป็นผสมและการแข่งขัน ซึ่ง noncompeti - tive แคติคอล 0-methyltransferase [ 27,28 ] การไม่แข่งขันกับการเพิ่มสินค้า - ing บริสุทธิ์ของเอนไซม์เพิ่มขึ้นซึ่งพบใน [ 27 ] ( ของแคติคอล 0-methyltransferase แสดงที่ 37 " C ในบัฟเฟอร์ pH 79 เป็นเวลาอย่างน้อย 10 นาที [ 27 ] ที่ซึ่งจะ autoxidized อย่างรวดเร็วภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ ในช่วงของอุตสาหกรรมซึ่ง 02 - , h202 และอาจจะโอ จะเกิดขึ้นหลังจากฮาเบอร์ไวส์กลไก [ 29 ] , 02 - h202 -- F โอ้ โอ้ - 02 เหล่านี้ชนิด Reactive อาจมีส่วนอย่างมากที่จะไม่แข่งขันผลของไฟ gallol บน 0-methyltransferase แคติคอล ,ต่อต้าน - ซึ่ง tains " จำเป็น " sulfhydryl กลุ่ม [ 30 ] ก็จะถามว่าเป็นส่วนหนึ่งของการแข่งขันเนื่องจากการเกิดออกซิเดชันซึ่งหรือผลิตภัณฑ์ของ