3. Results and discussionProteins a

3. Results and discussion
Proteins are biological macromolecules and during traditional
heat processing, they are prone to denaturation and aggregation,
resulting in decline of product quality. Since PEF is a very promis-
ing non-thermal processing technique, it has been successfully
applied to a variety of protein-based foods. Repulsive interactions
between charged proteins stabilize protein solutions colloidally,
making them stable under natural state (Chi et al., 2003). A study
using the molecular dynamic (MD) modeling approach indicated
that an external electric field could significantly affect protein con-
formation and the solvent accessible surface area (Singh et al.,2013). This may result in changes in the colloidal properties and
there are a few studies on this area.
PEF treatment resulted in a loss of protein solubility after treat-
ment for 200, 400, 600 and 800
lsat25kV/cm.Andthedeclinein
soluble protein content of 4.18%, 4.40%, 7.84% and 9.66% respec-
tively was observed (Table 1). According to another previous
research about egg white proteins, insoluble aggregates formed
when processed at 35 kV/cm for 400
ls(Zhaoetal.,2009),the
decrease of soluble protein content could be due to the formation
of aggregates during PEF processing. In consideration of 5% soluble
protein loss was the maximum limit for producing a functionally
acceptable producted (Hamid-Samimi and Swartzel, 1985), a mild
PEF processing condition (25 kV/cm for 400
ls)maybeavery
promising choice.
PEF treatments at 25 kV/cm for 0–800
lshavebeenselectedto
investigate the particle size distribution (PSD) of egg white protein
solution. PSD of egg white treated by PEF was shown in Fig. 1. The
PSD of the control and PEF treatment at 25 kV/cm for 200 and
400
lsseemtobesimilar,withapeakatparticlesizeof100–
1100 nm. The Z-average size (Table 2) of processed for 200
ls
(25 kV/cm) showed no significant difference with control sample
(P > 0.05), while processing for 400
lshadanincrementof13.5%.
However, when processing time was prolonged to 600 and
800
ls,thePSDofPEFtreatedsamplesshowedtwopeaks,which
could be characterized by a main peak (between 100 and
1100 nm) and a small peak (between 2000 and 5500 nm). And
the Z-average size increased to 639.06 and 685.53 nm. Table 2
shows the effects of PEF treatments on polydispersity index (PDI,
a number calculated from a simple two parameter fit to the corre-
lation data called a cumulants analysis) of PEF treated egg white
solution. With respect to the increase in Z-average size, the pro-
cessing time had no significant effect on the PDI. These results indi-
cated that PEF treatments have effects on the particle size of the
solution, and soluble protein content decreased with increase in
Z-average particle size. This could be attributed to soluble and
insoluble aggregates formed during PEF treatment.
Besides of PSD, Z-average size and PDI, zeta potential is a scien-
tific term for electrokinetic potential in colloidal systems. Its value
can be significantly related to the stability of colloidal dispersions
and indicate the degree of repulsion between adjacent materials
and similarly charged particles. For molecules and particles that
are small enough, a high zeta potential will confer stability. The
solution or dispersion will resist aggregation. When the potential
is low, attraction exceeds repulsion and the dispersion will break
and flocculate. Changes of zeta potential values of the egg white
solution during PEF processing were determined (Table 3). The ini-
tial zeta potential was 7.76 mV, and it increased to 8.02 mV
after treatment at 25 kV/cm for 200
ls.Prolongingprocessingtime
(400, 600, 800
ls)hadnoobviouseffectbutledtoasmallincrease
of the zeta potential value. This means that the stability and elec-
trokinetic potential of the solution be maintained good during
PEF processing.

...
Protein oxidation is defined as the covalent modification of a
protein induced either directly by reactive oxygen species or indi-
rectly by reactions with secondary by-products of oxidative stress.
Oxidative modification of proteins can be induced experimentally
by a wide array of pre-oxidant agents and occur in vivo during
aging and in certain disease conditions. The oxidation degree in
this study was determined by the protein carbonyl content. The
protein carbonyl content of the control sample was zero. After
treatment (25 kV/cm, 800
ls),therewasnoincreaseinproteincar-
bonyl content. Previous studies detected that hydrogen radicals are
generated from the hydrogen ion of water in a phosphate buffer
and oleic acid emulsion (Zhao et al., 2011; Zhang et al., 2011c).
The difference effects between protein solution, phosphate buffer
and oleic emulsion systems could be due to solution composition
and conditions of processing.

Many proteins contain disulfide bonds (–S–S–) and sulfhydryl
(–SH). Sulfhydryl (–SH) and disulfide bonds (–S–S–) play an impor-
tant role to functional properties of the protein in the food, such as
gluten and gel formation. A lot of researches show that food pro-
cessing such as thermal and high pressure could induced changes
of sulfhydryl (–SH), causing the denaturation of proteins (Iametti
et al., 1998; Mine et al., 1990). Sulfhydryl comprised free sulfhydryl
group on the protein surface and buried in the protein. Now we
turn to discuss the changes of free sulfhydryl content during PEF
processes. According to Fig 2, there was a slight increase in free
sulfhydryl content during PEF treatment. This result is in accor-
dance with previous studies whereby sulfhydryl groups became
reactive and surface free sulfhydryl increased with increment in
PEF strength and treatment time (Fernandez-Diaz et al., 2000; Li
et al., 2007a). This means that partial protein unfolding or ioniza-
tion was happened during PEF processing.
It should be noted that, along with soluble protein content
decrease and Z-average size increase, minor peak of large particle
size appeared, and precipitation represented insoluble aggregates
was also observed after centrifuged. Formation of insoluble aggre-
gates was due to protein interactions. Protein interactions of egg
white solution exposed to PEF treatments were investigated by
native-PAGE and SDS–PAGE (with or absence 2-mercaptoethanol).
After centrifugation, the supernatant was investigated by native-
PAGE (Fig. 3). The patterns of soluble protein show no obvious
changes during PEF treatment. SDS–PAGE in the presence and
absence of 2-mercaptoethanol were also performed to assess the
effects of PEF treatments on intermolecular interaction of egg
white proteins and analyze the main components of the insoluble
aggregates. The SDS–PAGE patterns in the absence (Fig. 4, lane a–d)
and presence of 2-mercaptoethanol (Fig. 5, lane f–i) showed com-
ponents no obvious changes during PEF processing. In the absence
and presence of 2-mercaptoethanol, the egg white (control, after
25 kV/cm for 400 and 600
ls)hadambiguousbandsoflysozyme
(14.3 kDa), ovalbumin (45.0 kDa), and ovotransferrin (76.0 kDa).
No new bands appeared after treatment. However, the patterns
which represent insoluble aggregates (Fig. 4, lane d and Fig. 5, lane
i) formed during PEF treatment showed that the insoluble aggre-
gates were different from soluble proteins. Unlike the supernatant,
precipitated samples treated for 600
lshadbandsoflysozymeand
ovotransferrin (Fig. 4, lane d), but not ovalbumin. At the top of the
stacking gel, the high molecular bands appeared showing that aggregates resulted from PEF treatment. More bands appeared in
the presence of 2-mercaptoethanol containing ovalbumin, lyso-
zyme and ovotransferrin. And a lot of high molecular weight bands
also appeared at the top of the stacking gel. This means insoluble
aggregates were mainly stabilized by disulfide bonds and other
covalent bonds. Non-covalent bonds also played an important role
in their appearance. Furthermore, the ovalbumin content in insol-
uble aggregates (lane i, band intensity was 13.7%) was relatively
lower than that in the supernatant (lane h, band intensity was 45.1%). However, the lysozyme content was higher (land i, band
intensity was 22.0%) than that in the supernatant (lane h, band
intensity was 3.3%). According to previous research, lysozyme
could maintain its substructure and activity in sodium phosphate
buffer under mild PEF treatments (35 kV/cm, 300
ls)andalsostay
stable against heat (100 C, 2 min) (Zhao and Yang, 2008). The
present research shows that lysozyme was relatively easy to pre-
cipitate in the dilute egg white solution system. This difference
could be due to the complicated environment and complex inter-
action between proteins under PEF treatments.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3. ผลการอภิปรายและ
โปรตีนเป็นโมเลกุลทางชีวภาพแบบดั้งเดิมและในระหว่าง
การประมวลผลความร้อนที่พวกเขามีแนวโน้มที่จะสูญเสียสภาพธรรมชาติและการรวม
ผลในการลดลงของคุณภาพของผลิตภัณฑ์ ตั้งแต่ PEF เป็น promis- มาก
เทคนิคการประมวลผลไอเอ็นจีไม่ใช่ความร้อนจะได้รับการประสบความสำเร็จ
นำไปใช้กับความหลากหลายของอาหารที่มีโปรตีนตาม น่ารังเกียจปฏิสัมพันธ์
ระหว่างโปรตีนเรียกเก็บเสถียรภาพโซลูชั่นโปรตีน colloidally,
ทำให้พวกเขามีเสถียรภาพภายใต้สภาพธรรมชาติ (จิ et al., 2003) การศึกษา
โดยใช้แบบไดนามิกโมเลกุล (MD) วิธีการสร้างแบบจำลองแสดงให้เห็น
ว่าไฟไหม้สายไฟฟ้าภายนอกอาจนัยสำคัญ Fi ด้วยกันส่งผลกระทบต่อโปรตีนทำา
การก่อตัวและมีพื้นที่ผิวที่สามารถเข้าถึงตัวทำละลาย (สิงห์ et al., 2013) ซึ่งอาจส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในคุณสมบัติของคอลลอยด์และ
มีการศึกษาน้อยในพื้นที่นี้.
รักษา PEF ผลในการสูญเสียของการละลายโปรตีนหลังจาก treat-
ment 200, 400, 600 และ 800
lsat25kV / cm.Andthedeclinein
ปริมาณโปรตีนที่ละลายน้ำได้ 4.18 %, 4.40%, 7.84% และ 9.66% ตามลำดับ
ลำดับเป็นข้อสังเกต (ตารางที่ 1) ตามที่ก่อนหน้านี้อีก
วิจัยเกี่ยวกับโปรตีนไข่ขาวมวลรวมที่ไม่ละลายน้ำที่เกิดขึ้น
เมื่อประมวลผลที่ 35 kV / cm 400
LS (Zhaoetal., 2009)
การลดลงของปริมาณโปรตีนที่ละลายน้ำได้อาจเกิดจากการก่อตัว
ของมวลรวมระหว่างการประมวลผล PEF ในการพิจารณา 5% ที่ละลายน้ำได้
สูญเสียโปรตีนเป็นวงเงินสูงสุดในการผลิตตามหน้าที่
ที่ยอมรับ producted (ฮามิด-Samimi และ Swartzel, 1985), อ่อน
สภาพการประมวลผล PEF (25 kV / cm 400
LS) maybeavery
ทางเลือกที่มีแนวโน้ม.
การรักษา PEF ที่ 25 kV / cm สำหรับ 0-800
lshavebeenselectedto
ตรวจสอบการกระจายขนาดของอนุภาค (PSD) ของโปรตีนไข่สีขาว
แก้ปัญหา PSD ของไข่ขาวรับการรักษาโดย PEF ก็แสดงให้เห็นในรูป 1.
PSD ของการควบคุมและการรักษา PEF ที่ 25 kV / cm 200 และ
400
lsseemtobesimilar, withapeakatparticlesizeof100-
1100 นาโนเมตร ขนาด Z-เฉลี่ย (ตารางที่ 2) ของการประมวลผล 200
LS
(25 kV / cm) พบว่าไม่มีความแตกต่างกันไฟนัยสำคัญกับตัวอย่างควบคุม
(P> 0.05) ในขณะที่การประมวลผลสำหรับ 400
lshadanincrementof13.5%.
แต่เมื่อเวลาการประมวลผลนานขึ้นเป็นเวลา 600 และ
800
LS, thePSDofPEFtreatedsamplesshowedtwopeaks ซึ่ง
อาจจะโดดเด่นด้วยยอดเขาหลัก (ระหว่าง 100 และ
1100 นาโนเมตร) และสูงสุดขนาดเล็ก (ระหว่างปี 2000 และ 5500 นาโนเมตร) และ
ขนาด Z-เฉลี่ยเพิ่มขึ้นเป็น 639.06 และ 685.53 นาโนเมตร ตารางที่ 2
แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของการรักษา PEF ดัชนี polydispersity (PDI,
จำนวนคำนวณจากง่ายสองพารามิเตอร์ Fi เสื้อเพื่อ corre-
ข้อมูล lation เรียกว่าการวิเคราะห์ cumulants) ของ PEF รับการรักษาไข่ขาว
วิธีการแก้ปัญหา เกี่ยวกับการเพิ่มขนาด Z-เฉลี่ยโปร
เวลาประมวลไม่มีมีนัยสำคัญผลกระทบลาดเทใน PDI ผลการศึกษานี้แสดงให้
cated ว่าการรักษา PEF มีผลต่อขนาดอนุภาคของ
การแก้ปัญหาและปริมาณโปรตีนที่ละลายน้ำได้ลดลงตามการเพิ่มขึ้นของ
ขนาดอนุภาค Z-เฉลี่ย ซึ่งอาจนำมาประกอบกับละลายน้ำและ
ไม่ละลายน้ำมวลรวมที่เกิดขึ้นในระหว่างการรักษา PEF.
นอกจากของ PSD, ขนาด Z-เฉลี่ยและ PDI ศักยภาพซีตาเป็น scien-
Fi TI ระยะคศักยภาพ electrokinetic ในระบบคอลลอยด์ ค่าของมัน
สามารถเป็นนัยสำคัญ Fi ด้วยกันที่เกี่ยวข้องกับความมั่นคงของ dispersions คอลลอยด์
และระบุระดับของการขับไล่ระหว่างวัสดุที่อยู่ติดกัน
และอนุภาคที่มีประจุในทำนองเดียวกัน สำหรับโมเลกุลและอนุภาคที่
มีขนาดเล็กพอที่มีศักยภาพซีตาสูงจะหารือความมั่นคง
วิธีการแก้ปัญหาหรือการกระจายตัวจะต้านทานการรวมตัว เมื่อที่มีศักยภาพ
อยู่ในระดับต่ำที่ดึงดูดความสนใจเกินกว่าการขับไล่และการกระจายจะทำลาย
และชั้น occulate การเปลี่ยนแปลงของค่าที่มีศักยภาพซีตาของไข่ขาว
วิธีการแก้ปัญหาระหว่างการประมวลผล PEF ได้รับการพิจารณา (ตารางที่ 3) ความรุนแรง
tial ซีตาที่มีศักยภาพเป็น? 7.76 mV และจะเพิ่มขึ้นเป็น? 8.02 mV
หลังการรักษาที่อุณหภูมิ 25 kV / cm 200
ls.Prolongingprocessingtime
(400, 600, 800
LS) hadnoobviouseffectbutledtoasmallincrease
ของมูลค่าที่มีศักยภาพซีตา ซึ่งหมายความว่ามีเสถียรภาพและชุดอิเล็กทรอนิกส์
ที่มีศักยภาพ trokinetic ของการแก้ปัญหาได้รับการรักษาที่ดีในช่วง
การประมวลผล PEF. ... ออกซิเดชันโปรตีนเป็นนิยามเป็นไอออนโควาเลนต์ Modi Fi ของโปรตีนที่เหนี่ยวนำให้เกิดทั้งทางตรงโดยออกซิเจนหรือแสดงให้rectly จากปฏิกิริยากับรองโดย ด้านผลิตภัณฑ์ของความเครียด oxidative. ไอออนบวก Modi Fi Oxidative ของโปรตีนที่สามารถเหนี่ยวนำให้เกิดการทดลองโดยหลากหลายของตัวแทนก่อนอนุมูลอิสระและเกิดขึ้นในร่างกายในช่วงอายุและอยู่ในสภาพที่เป็นโรคบางอย่าง ระดับออกซิเดชันในการศึกษาครั้งนี้ถูกกำหนดโดยโปรตีนคาร์บอนิล เนื้อหาโปรตีนคาร์บอนิลของตัวอย่างการควบคุมเป็นศูนย์ หลังจากการรักษา (25 kV / cm, 800 LS) therewasnoincreaseinproteincar- เนื้อหา bonyl การศึกษาก่อนหน้าตรวจพบว่าอนุมูลไฮโดรเจนจะถูกสร้างขึ้นจากไฮโดรเจนไอออนของน้ำในฟอสเฟตบัฟเฟอร์และอิมัลชันกรดโอเลอิก (Zhao et al, 2011;.. Zhang และคณะ, 2011c). ผลกระทบการแก้ปัญหาความแตกต่างระหว่างโปรตีนฟอสเฟตบัฟเฟอร์และอิมัลชันโอเลอิก ระบบอาจเป็นเพราะองค์ประกอบของการแก้ปัญหาและเงื่อนไขของการประมวลผล. โปรตีนหลายชนิดจะมีพันธบัตรเด Fi disul (-S-S-) และ sulfhydryl (-SH) sulfhydryl (-SH) และพันธบัตรเด Fi disul (-S-S-) เล่นคัญบทบาทสําคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนในอาหารเช่นกลูเตนและเจลก่อตัว จำนวนมากที่มีงานวิจัยที่แสดงให้เห็นว่าอาหารโปรประมวลเช่นความดันสูงความร้อนและสามารถเหนี่ยวนำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของ sulfhydryl (-SH) ก่อให้เกิดความสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน (Iametti et al, 1998;.. เหมืองและคณะ, 1990) sulfhydryl ประกอบด้วย sulfhydryl ฟรีกลุ่มบนพื้นผิวโปรตีนและฝังอยู่ในโปรตีน ตอนนี้เราเปิดเพื่อหารือเกี่ยวกับการเปลี่ยนแปลงของเนื้อหา sulfhydryl ฟรีในช่วง PEF กระบวนการ ตามรูปที่ 2 มีการเพิ่มขึ้นเล็กน้อยในฟรีเนื้อหา sulfhydryl ในระหว่างการรักษา PEF ผลนี้อยู่ในต้องตามเต้นรำกับการศึกษาก่อนหน้าโดยกลุ่ม sulfhydryl กลายเป็นปฏิกิริยาและพื้นผิว sulfhydryl ฟรีเพิ่มขึ้นตามการเพิ่มขึ้นในความแข็งแรง PEF และเวลาในการรักษา (นัน Diaz-et al, 2000;. Li et al., 2007A) ซึ่งหมายความว่าโปรตีนบางส่วนแฉหรือ ioniza- การได้รับการเกิดขึ้นในระหว่างการประมวลผล PEF. มันควรจะตั้งข้อสังเกตว่าพร้อมกับปริมาณโปรตีนที่ละลายน้ำได้ลดลงและเพิ่มขนาด Z-เฉลี่ยสูงสุดรองลงมาของอนุภาคขนาดใหญ่ขนาดปรากฏและฝนเป็นตัวแทนของมวลรวมที่ไม่ละลายน้ำก็ยังเป็น สังเกตหลังจากที่ปั่น การก่อตัวของ aggre- ที่ไม่ละลายน้ำประตูเป็นผลมาจากการมีปฏิสัมพันธ์โปรตีน ปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนไข่แก้ปัญหาสีขาวสัมผัสกับการรักษา PEF ถูกตรวจสอบโดยพื้นเมืองหน้าและ SDS-PAGE (มีหรือไม่มี 2-mercaptoethanol). หลังจากที่หมุนเหวี่ยงใสได้รับการตรวจสอบโดยพื้นเมืองในหน้า (รูปที่. 3) รูปแบบของโปรตีนที่ละลายน้ำไม่แสดงที่เห็นได้ชัดการเปลี่ยนแปลงในระหว่างการรักษา PEF SDS-PAGE ในการแสดงตนและไม่มีตัวตนของ 2-mercaptoethanol ได้ดำเนินการนอกจากนี้ยังมีการประเมินผลกระทบของการรักษา PEF ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลของไข่โปรตีนสีขาวและวิเคราะห์องค์ประกอบหลักของที่ไม่ละลายน้ำมวลรวม รูปแบบ SDS-PAGE ในกรณีที่ไม่มี (รูปที่. 4 เลน-D) และการปรากฏตัวของ 2-mercaptoethanol (รูปที่. 5, ช่อง F-i) แสดงให้เห็นสั่งะไม่มีการเปลี่ยนแปลงที่เห็นได้ชัดระหว่างการประมวลผล PEF ในกรณีที่ไม่มีและการปรากฏตัวของ 2-mercaptoethanol, ไข่ขาว (การควบคุมหลังจาก25 kV / cm 400 และ 600 LS) hadambiguousbandsoflysozyme (14.3 กิโลดาลตัน) ovalbumin (45.0 กิโลดาลตัน) และ ovotransferrin (76.0 กิโลดาลตัน). ​​ไม่มีวงใหม่ปรากฏ หลังการรักษา อย่างไรก็ตามรูปแบบซึ่งเป็นตัวแทนของมวลรวมที่ไม่ละลายน้ำ (รูปที่. 4, D เลนและรูปที่. 5, ช่องi) ที่เกิดขึ้นในระหว่างการรักษา PEF แสดงให้เห็นว่า aggre- ที่ไม่ละลายน้ำประตูแตกต่างจากโปรตีนที่ละลายน้ำได้ ซึ่งแตกต่างจากใส, ตกตะกอนตัวอย่างได้รับการรักษา 600 lshadbandsoflysozymeand ovotransferrin (รูปที่. 4 เลนง) แต่ไม่ ovalbumin ที่ด้านบนของเจลซ้อน, วงโมเลกุลสูงปรากฏแสดงให้เห็นว่ามวลรวมผลจากการรักษา PEF วงอื่น ๆ ที่ปรากฏในการแสดงตนของ 2-mercaptoethanol มี ovalbumin, lyso- Zyme และ ovotransferrin และจำนวนมากของวงน้ำหนักโมเลกุลสูงก็ยังปรากฏอยู่ที่ด้านบนของเจลซ้อน ซึ่งหมายถึงการที่ไม่ละลายน้ำมวลถูกเสถียรส่วนใหญ่โดยพันธบัตรเด Fi disul และอื่น ๆ ที่พันธะโควาเลน พันธบัตรที่ไม่ใช่โควาเลนต์ยังมีบทบาทสำคัญในลักษณะของพวกเขา นอกจากนี้เนื้อหาใน ovalbumin insol- มวลรวมมีทั้ง (เลน i, ความเข้มวงเป็น 13.7%) ค่อนข้างต่ำกว่าในสารละลาย (เลนชั่วโมงเข้มวงเป็น 45.1%) อย่างไรก็ตามเนื้อหา lysozyme สูง (ที่ดิน i, วงเข้มเป็น 22.0%) มากกว่าว่าในสารละลาย (เลนชั่วโมงวงเข้มเป็น 3.3%) ตามการวิจัยก่อนหน้านี้ lysozyme สามารถรักษาโครงสร้างและกิจกรรมในโซเดียมฟอสเฟตบัฟเฟอร์ภายใต้การรักษา PEF อ่อน (35 kV / cm, 300 LS) andalsostay มั่นคงกับความร้อน (100? C, 2 นาที) (Zhao และหยาง 2008) งานวิจัยนี้แสดงให้เห็นว่าเป็นเรื่องง่าย lysozyme ค่อนข้างล่วงหน้าcipitate ในไข่เจือจางระบบการแก้ปัญหาสีขาว ความแตกต่างนี้อาจเป็นเพราะสภาพแวดล้อมที่มีความซับซ้อนและมีความซับซ้อนระหว่างการดำเนินการระหว่างโปรตีนภายใต้การรักษา PEF

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3 . ผลลัพธ์และโปรตีนเป็นโมเลกุลทางชีวภาพและการอภิปราย
ในระหว่างการประมวลผลความร้อนแบบดั้งเดิม
, พวกเขามักจะและ ( รวม
เป็นผลในการลดลงของผลิตภัณฑ์คุณภาพ ตั้งแต่ PEF เป็นสัญญา -
ไอเอ็นจีไม่ร้อนเทคนิคการประมวลผลได้รับเรียบร้อยแล้ว
ใช้กับความหลากหลายของโปรตีนจากอาหาร ติดต่อ
น่ารังเกียจระหว่างค่าโปรตีนทำให้โปรตีน colloidally โซลูชั่น , ทำให้พวกเขามีเสถียรภาพภายใต้สภาวะธรรมชาติ
( ชิ et al . , 2003 ) การศึกษา
โดยใช้แบบจำลองพลวัตเชิงโมเลกุล ( MD ) พบ
ที่ภายนอกไฟฟ้าจึงจะ signi ละมั่งจึงลดลงอย่างมีนัยสําคัญเมื่อมีผลต่อโปรตีนคอน -
การพัฒนาและละลายเข้าพื้นที่ผิว ( Singh et al . , 2013 ) นี้อาจส่งผลในการเปลี่ยนแปลงในคุณสมบัติของคอลลอยด์และ
มีการศึกษาน้อยในพื้นที่นี้ .
PEF รักษาส่งผลให้เกิดการสูญเสียโปรตีนละลายหลังรักษา --
ment 200 , 400 , 600 และ 800
lsat25kv / เซนติเมตร andthedeclinein
ละลายโปรตีนที่ 4.18 บาท ร้อยละ 4.40 7.84 ร้อยละ 9.66 % respec -
มี ( ตารางที่ 1 ) พบว่า . ตามอีกงานวิจัยก่อนหน้านี้
เกี่ยวกับไข่ขาวโปรตีนไม่ละลายมวลรวมเกิดขึ้น
เมื่อการประมวลผลที่ 35 kV / cm
สำหรับ 400LS ( zhaoetal . , 2009 ) ,
ลดปริมาณโปรตีนที่ละลายได้ เนื้อหาอาจจะเนื่องจากการก่อตัว
ของมวลรวมในระหว่างการประมวลผล PEF . ในการพิจารณา 5 % การสูญเสียโปรตีนละลาย
วงเงินสูงสุดสำหรับการผลิตตามหน้าที่
ยอมรับได้ ( ฮามิด samimi และ swartzel , 1985 ) , อ่อน
PEF การประมวลผลเงื่อนไข ( 25 kV / cm 400
-
) maybeavery สัญญาทางเลือก
PEF รักษาใน 25 kV / cm
0 – 800lshavebeenselectedto
ศึกษาขนาดของอนุภาค สารละลายโปรตีนไข่สีขาว

PSD ของไข่ขาวรักษา PEF ถูกแสดงในรูปที่ 1
PSD ของการควบคุมและ PEF รักษาที่ 25 kV / cm 200 และ

lsseemtobesimilar 400 ,
withapeakatparticlesizeof100 – 1100 นาโนเมตร การ z-average ขนาด ( ตารางที่ 2 ) ส่วน 200
-
( 25 kV / cm ) พบว่าไม่มีความแตกต่างกับ signi จึงไม่สามารถควบคุมตัวอย่าง
อย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( P > 0.05 ) ในขณะที่ประมวลผล 400 lshadanincrementof13.5 %
.
แต่เมื่อเวลาการประมวลผลคือเป็นเวลานานถึง 600 และ 800
-
,
thepsdofpeftreatedsamplesshowedtwopeaks ซึ่งอาจจะมีลักษณะเป็นยอดเขาหลัก ( ระหว่าง 100 และ
1 , 100 nm ) และยอดขนาดเล็ก ( ระหว่าง 2000 และ 5 , 500 nm )
z-average และขนาดเพิ่มขึ้นและ 639.06 685.53 nm . ตารางที่ 2
แสดงผลของการรักษาในดัชนี polydispersity PEF ( PDI
หมายเลข , คำนวณจากง่ายสองพารามิเตอร์ --
t จึงโทรศัพท์เรียก cumulants lation ข้อมูลการวิเคราะห์ของ PEF รักษาผิวขาวใส
ไข่ ด้วยการเพิ่มขนาด z-average , Pro -
cessing เวลาไม่มี signi จึงไม่มีผลต่อ PDI . ผลลัพธ์เหล่านี้ -
อินดีตั้งอยู่ที่ PEF ทรีทเมนต์ที่มีขนาดอนุภาคของ
โซลูชันและละลายโปรตีนลดลงเพิ่มขึ้นในอนุภาคขนาด z-average
. นี้อาจจะเกิดจากปริมาณน้ำที่เกิดขึ้นในระหว่างการรักษา
มวลรวม PEF .
นอกจาก PSD , ขนาดและศักยภาพ z-average PDI ซีต้าเป็นวิทยาศาสตร์ -
Ti จึง C ระยะในศักยภาพในการศึกษาระบบ
ค่าของสามารถ signi จึงลดลงอย่างมีนัยสําคัญเมื่อเกี่ยวข้องกับเสถียรภาพของคอลลอยด์ดัล dispersions
และระบุระดับของแรงผลักระหว่างวัสดุที่อยู่ติดกันและคิดค่าบริการเดียวกัน
อนุภาค สำหรับโมเลกุลและอนุภาคที่
มีขนาดเล็กพอ ศักยภาพ Zeta สูงจะให้ความ
ทางออก หรือกระจาย จะต่อต้านการรวมกัน เมื่อศักยภาพ
น้อยสถานที่น่าสนใจเกินกว่าแรงผลักและการกระจายตัวจะแตก
flและ occulate . การเปลี่ยนแปลงของซีตาศักยภาพ คุณค่าของสารละลายไข่ขาว
ในระหว่างการประมวลผล PEF เป็น ( ตารางที่ 3 ) ส่วนนี้ -
tial ซีตาศักยภาพ คือ  7.76 MV และมันเพิ่มขึ้นมากหลังการรักษา  MV
ที่ 25 kV / cm 200
-
. prolongingprocessingtime ( 400 , 600 , 800

hadnoobviouseffectbutledtoasmallincrease LS )ของซีตาศักยภาพ คุณค่า ซึ่งหมายความ ว่า เสถียรภาพและ Elec -
trokinetic ศักยภาพของโซลูชั่นรักษาที่ดีในระหว่าง
PEF การประมวลผล .

. . . . . . .
โปรตีนออกซิเดชันเป็น เดอ จึงเป็นโควาเลนต์ประจุ Modi เน็ดจึงเป็นทั้งโดยตรงโดยการ
โปรตีนชนิดออกซิเจนปฏิกิริยาหรือเอกบุคคล -
rectly ให้โดยปฏิกิริยากับมัธยมผลพลอยได้ของปฏิกิริยาความเครียด .
จึงเกิดการโมดิโปรตีนสามารถชักนำโดย
โดยอาร์เรย์ที่กว้างของอนุมูลอิสระที่เกิดขึ้นในร่างกายแทนก่อนและระหว่าง
อายุและในโรคเงื่อนไขบางอย่าง ออกซิเดชัน :
การศึกษานี้กำหนดโดยโปรตีนคาร์บอนิลในเนื้อหา
โปรตีนคาร์บอนิลเนื้อหาของตัวอย่างควบคุมที่ศูนย์ หลังจาก
รักษา ( 25 kV / cm , 800
-
- ) , therewasnoincreaseinproteincar bonyl เนื้อหาการศึกษาก่อนหน้านี้พบว่าไฮโดรเจน Radicals
สร้างขึ้นจากไอออนไฮโดรเจนของน้ำในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ และกรดโอเลอิก ( จ้าว
อิมัลชัน et al . , 2011 ; Zhang et al . , 2011c ) .
ความแตกต่างผลระหว่างสารละลายโปรตีน
ฟอสเฟตบัฟเฟอร์และระบบอิมัลชันได้ดีอาจเป็นเพราะโซลูชั่นองค์ประกอบ
และเงื่อนไข

ของการประมวลผลประกอบด้วยโปรตีนหลาย disul จึง de พันธบัตร ( s ) s ( – ) และ sulfhydryl
( - SH ) sulfhydryl ( - SH ) และ disul จึง de พันธบัตร ( ––– s s ) เล่นเป็น impor tant -
บทบาทหน้าที่คุณสมบัติของโปรตีนในอาหาร เช่น
ตังและการเกิดเจล มากของงานวิจัยแสดงให้เห็นว่าอาหารโปร --
cessing เช่นความร้อนและแรงดันสูง อาจเกิดจากการเปลี่ยนแปลงของ sulfhydryl (
( SH )ก่อให้เกิด ( โปรตีน ( iametti
et al . , 1998 ; เหมือง et al . , 1990 ) ประกอบด้วยกลุ่ม sulfhydryl sulfhydryl
ฟรีบนพื้นผิวโปรตีนและฝังอยู่ในโปรตีน ตอนนี้เราเปิดเพื่อหารือเกี่ยวกับการเปลี่ยนแปลง
เนื้อหา sulfhydryl อิสระในระหว่างกระบวนการ PEF

ตามรูปที่ 2 มีการเพิ่มขึ้นเล็กน้อยในเนื้อหา sulfhydryl อิสระ
PEF ในระหว่างการรักษา ผลนี้ในภูมิภาค
เต้นกับการศึกษาก่อนหน้านี้โดยกลุ่ม sulfhydryl กลายเป็น
reactive และพื้นผิว sulfhydryl ฟรีเพิ่มขึ้นเพิ่มความแข็งแกร่งและการรักษา
PEF ( Fernandez Diaz et al . , 2000 ; Li
et al . , 2007a ) ซึ่งหมายความว่าบางส่วนโปรตีนแฉหรือ ioniza -
tion เกิดขึ้นระหว่างกระบวนการ PEF .
มันควรจะสังเกตว่าพร้อมกับปริมาณโปรตีนลดลง และเพิ่มขนาด z-average
,พีคเล็กของขนาดอนุภาค
ขนาดใหญ่ก็ปรากฏตัว และ การแสดง ที่ไม่ละลายน้ำ พบว่าระดับมวลรวม
หลัง . การก่อตัวของ aggre - ไม่ละลาย
ประตูเนื่องจากการปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน ปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนไข่
ไวท์ โซลูชั่น เปิดรับ PEF การทดลองตรวจสอบโดย
พื้นเมืองหน้าและหน้า ( SDS ) หรือขาดอย่างเดียว )
3 หลัง ,และน่านถูกสอบสวนโดยพื้นเมือง -
หน้า ( รูปที่ 3 ) รูปแบบของโปรตีนที่ละลายน้ำได้ไม่แสดงชัดเจน
การเปลี่ยนแปลงในระหว่าง PEF รักษา SDS ) หน้าในการแสดงตนและการขาดอย่างเดียวยัง

การประเมินผลของการรักษาในการปฏิสัมพันธ์์ PEF ของไข่
ขาวโปรตีนและวิเคราะห์องค์ประกอบหลักของกลุ่มไม่ละลาย

โดย SDS –หน้ารูปแบบในการขาดงาน ( ภาพที่ 4 เลน ( D )
และการแสดงตนของอย่างเดียว ( รูปที่ 5 ) เลน F ) พบดอทคอม -
ส่วนประกอบโดยทั่วไปไม่มีการเปลี่ยนแปลงอย่างเห็นได้ชัดในช่วงการประมวลผล PEF . ในการขาด
และการแสดงตนของอย่างเดียว ไข่สีขาว ( การควบคุมหลังจาก
25 kV / cm 400 และ 600

( LS ) hadambiguousbandsoflysozyme 14.3 กิโลดาลตัน ) , โอวัลบูมิน ( ปี 4 ) และ โอโวทราน เฟอร์ริน ( 76.0
) )ไม่มีวงดนตรีใหม่ปรากฏขึ้นหลังจากการรักษา อย่างไรก็ตาม รูปแบบ
ซึ่งเป็นตัวแทนของมวลรวม ( รูปที่ไม่ละลายน้ำ 4 เลน D และภาพที่ 5 เลน
ฉัน ) ที่เกิดขึ้นระหว่างการรักษา พบว่า น้ำ aggre PEF -
ประตูแตกต่างจากปริมาณโปรตีน ซึ่งแตกต่างจากน่าน
ตกตะกอน , ตัวอย่างการรักษา lshadbandsoflysozymeand 600

โอโวทราน เฟอร์ริน ( รูปที่ 4 , เลน D ) แต่ไม่โอวัลบูมิน . ที่ด้านบนของ
ซ้อนเจล , น้ำหนักโมเลกุลสูงวงปรากฏแสดงให้เห็นว่ามวลรวมที่เกิดจาก PEF รักษา วงมากกว่าที่ปรากฏในการแสดงตนของอย่างเดียว
-
lyso โอวัลบูมินไซม์ที่มี , และ โอโวทราน เฟอร์ริน . และมีน้ำหนักโมเลกุลสูงแถบ
ยังปรากฏที่ด้านบนของการซ้อนเจล ซึ่งหมายความว่าไม่ละลาย
มวลรวมเป็นคงที่ โดย disul เดอ หุ้นกู้ และพันธบัตรโควาเลนต์จึงๆ

ไม่โควาเลนต์พันธบัตรยัง เล่น บทบาทสำคัญ ในการปรากฏตัวของพวกเขา นอกจากนี้ โอวัลบูมินเนื้อหาใน insol -
Concepcin มวลรวม ( เลนผม วงเข้มเป็น 13.7 %
) ค่อนข้างต่ำกว่าในน่าน ( ซอย H , วงดนตรีเข้มเป็น 45.1 % ) อย่างไรก็ตาม ไลโซไซม์เนื้อหาสูง ( ที่ดินผม วง
ความเข้ม 80 % ) สูงกว่าในน่าน ( ซอย H , วงดนตรี
เข้มคือ 3.3% )ตามการวิจัยก่อนหน้านี้ ไลโซไซม์
สามารถรักษาโครงสร้างพื้นฐานและกิจกรรมในโซเดียมฟอสเฟตบัฟเฟอร์ภายใต้การรักษา
PEF ไม่รุนแรง ( 35 kV / cm 300

andalsostay LS ) เสถียรต่อความร้อน ( 100  C 2 นาที ) ( จ้าวหยาง , 2008 )
ในปัจจุบันการวิจัยแสดงให้เห็นว่าไลโซไซม์ค่อนข้างง่ายที่จะ pre -
cipitate ในเจือจางไข่ขาวโซลูชั่นระบบ ความแตกต่างนี้
อาจเป็นเพราะสภาพแวดล้อมที่ซับซ้อนและซับซ้อนอินเตอร์ -
การกระทำระหว่างโปรตีนภายใต้ PEF

รักษา