Intracellular animal proteases acti

Intracellular animal proteases active at acid pH have been extensively studied (for a review see refs

[ 1,2] ), and these studies have led to the identification, separation and at least partial characterization of a number of enzymes involved.

Proteolytic activity
at neutral pH in animal tissue extracts, on the other hand, has often been mentioned, but reports on the isolation, separation or characterization of the enzymes are scarce ([3-8] , and others).

This is partly due to the much higher activities at acid pH values, but also to the rather elusive nature of the enzyme(s) assumed to be active at neutral pH.

We directed our studies to the proteolytic activity possibly present in beef spleen, and especially to the problem of the existence of an endopeptidase active at neutral or slightly alkaline pH values. For the detection of this activity the traditional Kunitz method [9] using the absorbancy increase at 280 nm with casein as substrate, is hazardous [lo].

We, therefore,
used more sensitive and specific methods, viz. the
Folin-reagent [ 11,121 and the ninhydrin method (13)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีเอสที่ใช้งานภายในเซลล์สัตว์ที่ pH กรดได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวาง (สำหรับ refs ดูความคิดเห็น[1,2]) และการศึกษาเหล่านี้ได้นำไปสู่การระบุแยกและอย่างน้อยตัวละครบางส่วนของจำนวนของเอนไซม์ที่เกี่ยวข้อง. กิจกรรมโปรตีนที่เป็นกลางค่า pH ในสารสกัดจากเนื้อเยื่อของสัตว์ในมืออื่น ๆ ที่ได้รับการกล่าวถึงบ่อย แต่รายงานเกี่ยวกับการแยกแยกหรือลักษณะของเอนไซม์ที่จะหายาก ([3-8] และอื่น ๆ ). นี้เป็นส่วนหนึ่งเนื่องจากกิจกรรมที่เพิ่มสูงขึ้นมาก ที่ค่า pH กรด แต่ยังรวมถึงธรรมชาติที่ยากจะอธิบายค่อนข้างของเอนไซม์ (s) สันนิษฐานว่าจะเป็นการใช้งานที่ pH เป็นกลาง. เรากำกับการศึกษาของเราไปยังกิจกรรมโปรตีนอาจจะอยู่ในม้ามเนื้อและโดยเฉพาะอย่างยิ่งในการแก้ไขปัญหาของการดำรงอยู่ของที่ endopeptidase ใช้งานในค่า pH เป็นกลางหรือด่างเล็กน้อย สำหรับการตรวจสอบของกิจกรรมนี้วิธีการแบบดั้งเดิม Kunitz [9] โดยใช้เพิ่มขึ้นดูดซับที่ 280 นาโนเมตรมีเคซีนเป็นสารตั้งต้นที่เป็นอันตราย [แท้จริง]. ดังนั้นเราจึงใช้วิธีการที่มีความสำคัญมากขึ้นและเฉพาะเจาะจง ได้แก่ Folin-น้ำยา [11121 และวิธี ninhydrin (13)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สัตว์ที่ใช้เพื่อการเป็นกรด pH ได้กว้างขวางศึกษา ( สำหรับทบทวนดูอ้างอิง

[ 2 ] ) และการศึกษาเหล่านี้ได้นำไปสู่การแยกและอย่างน้อยบางส่วนคุณสมบัติของเอนไซม์ที่จำเพาะ กิจกรรม


ที่ Ph เป็นกลางในสัตว์เนื้อเยื่อ สารสกัด บนมืออื่น ๆ มักจะได้รับการกล่าวถึง แต่รายงานเกี่ยวกับการแยกการแยกหรือคุณสมบัติของเอนไซม์ขาดแคลน ( [ 8 ] , และอื่น ๆ )

นี่คือบางส่วนเนื่องจากการสูงมาก กิจกรรมที่กรด ค่าความเป็นกรด - ด่าง แต่ยังธรรมชาติที่ค่อนข้างเข้าใจยากของเอนไซม์ ( s ) ที่ถือว่าเป็นงานที่เป็นกลาง PH

เรากำกับการศึกษาของเราไปยังกิจกรรมอาจจำเพาะ ปัจจุบันในม้ามเนื้อและโดยเฉพาะอย่างยิ่งปัญหาของการดำรงอยู่ของโดเพปทิเดสปราดเปรียวที่เป็นกลางหรือด่างเล็กน้อย ค่า pH . การตรวจหากิจกรรมนี้วิธีการแบบดั้งเดิม kunitz [ 9 ] ใช้ absorbancy เพิ่ม 280 nm กับเคซีนที่เป็น substrate ] หล่ออันตราย [


เราจึงใช้อ่อนไหวและเฉพาะวิธีการ ได้แก่
folin รีเอเจนต์ [ 11121 และ ninhydrin วิธี

( 13 )