Table 2 shows the results of residu

Table 2 shows the results of residual caseins during ripening. Levels of the residual as1-casein (as1-cn) declined considerably during ripening, being in HP-cheeses the most extensive hydrolysis. At 60 days of ripening, cheeses made from UHPH-treated milk presented the lowest hydrolysis of this casein. These results are not in accordance with those expected, because hydrolysis of as1-cn is due mainly to the residual chymosin retained in the curd, and UH- cheeses exhibited the highest activity of this enzyme. A possible explanation could be that the conformational changes of proteins produced by the UHPH treatment of milk would make the protein less available for the enzyme. UHPH partially removes parts of the casein micellar surface, allowing the binding of inner proteins with milk fat globule membrane proteins, with the formation of new
chimerical particles (Zamora, Ferragut, Guamis, & Trujillo, 2012). Therefore, in the present study, the greater retention of chymosin in the curd was not translated to a higher hydrolysis of as1-cn.
Degradation of as2-casein (as2-cn) was more pronounced in HP- and UH-cheeses at 30 and 60 days of ripening, becoming higher than PA-cheeses.
The b-casein (b-cn) was hydrolysed to a lesser extent than as-cn in all cheeses. In general, higher hydrolysis of b-cn was observed in HP-cheeses; however, at 60 days HP-cheeses presented similar degree of residual b-cn than UH-cheeses. PA-cheeses presented the lowest hydrolysis of this casein, coinciding with the as2-cn results. Hydrolysis of b- and as2-cn is mainly produced by plasmin (Bastian & Brown, 1996; Fox, 1989) and to a lesser extent to chymosin action (Fox, Law, McSweeney, & Wallace, 1993). Higher inactivation of plasmin has been described by a pasteurisation-homogenisation treatment of milk than pasteurisation treatment (Hayes et al., 2005). Therefore, the higher hydrolysis of as2-and b-cn found in HP-cheeses compared to PA-cheeses, could be explained by a higher available protein surface area on which the enzyme can act, due to a decreased average micelle size by the homogenisation treatment. Also, the modification of protein structure by the UHPH treatment (Desrumaux & Marcand, 2002) could increase the pro- tein susceptibility to proteolytic action in UH-cheeses, comparing with the conventional pasteurisation. Pereda et al. (2008) also found higher hydrolysis of as2-and b-cn in milk UHPH at 200 MPa with Ti of 30 C than pasteurised milk stored at 4 C during 21 days.
Para-k-casein was hydrolysed during ripening in all cheeses. At 15 days of ripening HP-cheeses presented the highest hydrolysis. No significant differences were observed between HP- and UH- cheeses at 30 and 60 days of ripening; however HP-cheeses were more hydrolysed than PA-cheeses at all stages of ripening.
Zamora (2009) did not find statistical differences in the amount of as1-, as2-or para-k-cn between starter-free fresh cheeses made from pasteurised (80 C, 15 s), homogenised-pasteurised (15þ3MPaat60 C,and80 Cfor15s)orUHPH(300MPaatTi of 30 C) milk. However, higher hydrolysis of b-cn was observed between day 1 and 13 in cheeses made from UHPH-treated milk. Pecorino cheese made from HHP-treated milk (100 MPa) showed an early proteolysis compared to those made from raw or ther- mised (65 C, 15 s) milk, evidenced by the appearance of a band corresponding to low molecular weight peptides in a poly- acrylamide gel electrophoresis (Vannini et al., 2008). Similar results occurred in Crescenza cheese made from HHP treatment (100 MPa) compared to those made from pasteurised (63 C, 35 min) milk (Lanciotti et al., 2004). In goat cheese, also has been observed an increase of proteolytic activities due to the HHP treatment of milk, and explained by the changes produced by the treatment in the protein network making the protein more available for the enzyme (Guerzoni et al., 1999).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตารางที่ 2 แสดงผลของ caseins ตกค้างระหว่างการสุก ระดับของการตกค้าง as1-เคซีน (as1-cn) ปฏิเสธอย่างมากในช่วงสุก อยู่ใน HP ชีย่อยสลายสิ้นสุด ที่ 60 วันสุก เนยแข็งทำจากนมถือว่า UHPH แสดงการย่อยสลายต่ำสุดของเคซีนนี้ ผลลัพธ์เหล่านี้ไม่ได้ตามที่คาดไว้ เนื่องจากย่อยสลายของ as1 cn ค chymosin เหลือที่เก็บไว้ในนั้น และยูชีจัดแสดงกิจกรรมของเอนไซม์นี้สูงสุด คำอธิบายที่เป็นไปได้อาจเป็นว่า การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนที่ผลิต โดยการรักษา UHPH นมจะทำให้โปรตีนน้อยเอนไซม์นี้ UHPH บางส่วนเอาชิ้นส่วนของพื้นผิว micellar เคซีน ช่วยให้การรวมของโปรตีนภายในกับนม fat globule โปรตีนเมมเบรน กับการก่อตัวของใหม่อนุภาค chimerical (ซาโมรา Ferragut, Guamis และทรูจิ โล 2012) ดังนั้น ในการศึกษาปัจจุบัน การเก็บรักษาที่มากขึ้นของ chymosin ในนั้นไม่แปลเพื่อการย่อยสลายสูงของ as1-cnสลายของ as2-เคซีน (as2-cn) ได้เด่นชัดมากขึ้นใน HP - และยูชีที่ 30 และ 60 วันสุก กลายเป็นสูงกว่าชี PAบี-เคซีน (b-cn) ถูกถูกย่อยในระดับที่น้อยกว่าเป็น cn ในชีทั้งหมด พบว่า โดยทั่วไป สูงย่อยสลายของ b-cn ใน HP-ชี อย่างไรก็ตาม เวลา 60 วัน HP ชีแสดงคล้ายปริญญาเหลือ b-cn มากกว่ายูเอชชี PA-ชีแสดงย่อยสลายต่ำสุดของเคซีนนี้ coinciding กับผล as2-cn ส่วนใหญ่มีผลิตย่อยของ b - และ as2-cn โดย plasmin (ซิวและน้ำตาล 1996 ฟ็อกซ์ 1989) และในระดับน้อยจะกระทำ chymosin (Fox กฎหมาย McSweeney และ Wallace, 1993) Plasmin ฤทธิ์สูงได้รับการอธิบาย โดยการรักษาความร้อน homogenisation นมกว่ารักษาความร้อน (เฮย์ส et al. 2005) ดังนั้น การย่อยสลายสูงของ as2- และพบใน HP ชีเทียบกับ PA-ชี บี-cn สามารถอธิบาย โดยเป็นโปรตีนที่มีพื้นที่ผิวสูงซึ่งเอนไซม์นี้สามารถทำหน้าที่ เนื่องจากมีขนาดลดลงเฉลี่ย micelle โดยรักษา homogenisation ยัง การปรับเปลี่ยนโครงสร้างของโปรตีนโดยการรักษา UHPH (Desrumaux & Marcand, 2002) สามารถเพิ่มการดำเนินการย่อยโปรตีนในยูชี เปรียบเทียบกับความร้อนธรรมดาไก่ pro-เทียน Pereda et al. (2008) ยังพบว่าการย่อยสลายสูงของ as2- และบี-cn ในนม UHPH ที่ 200 MPa กับ Ti ของ C 30 กว่าพาสเจอร์ไรส์เก็บไว้ที่ 4 C ในระหว่างวันที่ 21พารา -k-เคซีนถูกถูกย่อยระหว่างการสุกในชีทั้งหมด วันที่ 15 ของสุก HP-ชีแสดงย่อยสลายสูง ไม่มีความแตกต่างกันถูกตั้งข้อสังเกตระหว่าง HP - และยูชีที่ 30 และ 60 วันสุก อย่างไรก็ตาม HP ชีได้ซึ่งจะยิ่งกว่าชี PA ทุกขั้นตอนการสุกซาโมรา (2009) ไม่พบความแตกต่างทางสถิติจำนวน as1- as2- หรือพารา-k-cn ระหว่าง starter ฟรีสดชีจากพาสเจอร์ไรส์ (80 C, 15 s), พาสเจอร์ไรส์นี้ (15þ3MPaat60 C, and80 Cfor15s) orUHPH (300MPaatTi 30 เซลเซียส) นม อย่างไรก็ตาม ไฮโตรไลซ์สูงของ b cn ถูกตรวจสอบระหว่างวันที่ 1 และ 13 ในเนยแข็งที่ทำมาจากนมที่รับการรักษา UHPH ชี pecorino จาก HHP ถือนม (100 MPa) พบ proteolysis เป็นต้นเมื่อเทียบกับที่ทำจากวัตถุดิบ หรือ mised เธอ (65 C, 15 s) โดยลักษณะของวงดนตรีที่สอดคล้องกับเปปไทด์น้ำหนักโมเลกุลต่ำในแบบอิเจโพลีอะคริลาไมด์ (Vannini et al. 2008) นม ผลที่คล้ายกันที่เกิดขึ้นในชี Crescenza จาก HHP รักษา (100 MPa) เมื่อเทียบกับจากพาสเจอร์ไรส์ (63 C, 35 นาที) นม (Lanciotti et al. 2004) ในชี มีการสังเกตการเพิ่มขึ้นของกิจกรรมย่อยโปรตีนรักษา HHP นม และอธิบายการเปลี่ยนแปลงโดยการรักษาในเครือข่ายโปรตีนทำให้โปรตีนมีมากขึ้นสำหรับเอนไซม์ (Guerzoni et al. 1999)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตารางที่ 2 แสดงผลการ caseins ที่เหลือในระหว่างการสุก ระดับของการตกค้าง AS1 เคซีน (AS1-CN) ปรับตัวลดลงมากในช่วงสุกอยู่ใน HP-ชีสการย่อยที่ครอบคลุมมากที่สุด 60 วันสุกชีสที่ทำจากนม UHPH รับการรักษาที่นำเสนอการย่อยต่ำสุดของเคซีนนี้ ผลลัพธ์เหล่านี้ไม่ได้เป็นไปตามที่คาดเพราะการย่อยสลายของ AS1-CN เป็นเพราะส่วนใหญ่จะ chymosin ที่เหลือเก็บไว้ในนมเปรี้ยวและชีส UH- แสดงกิจกรรมสูงสุดของเอนไซม์นี้ คำอธิบายที่เป็นไปได้อาจเป็นไปได้ว่าการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนที่ผลิตโดยการรักษา UHPH ของนมจะทำให้โปรตีนน้อยสามารถใช้ได้สำหรับเอนไซม์ UHPH บางส่วนเอาชิ้นส่วนของพื้นผิวของเคซีน micellar ที่ช่วยให้มีผลผูกพันของโปรตีนชั้นในมีโปรตีนไขมันนมเม็ดกับการก่อตัวของใหม่
อนุภาคเพ้อเจ้อ (ซาโมรา Ferragut, Guamis และ Trujillo 2012) ดังนั้นในการศึกษาปัจจุบันที่เก็บรักษาที่มากขึ้นของ chymosin ในนมเปรี้ยวก็ไม่ได้แปลไปยังที่สูงขึ้นของการย่อยสลาย AS1-CN.
สลาย AS2 เคซีน (AS2-CN) เป็นเด่นชัดมากขึ้นใน HP- และ UH-ชีสวันที่ 30 และ 60 วันสุกกลายเป็นสูงกว่า PA-ชีส.
B-เคซีน (B-CN) ถูกย่อยในระดับที่น้อยกว่าเป็น-CN ในชีสทั้งหมด โดยทั่วไปการย่อยสลายที่สูงขึ้นของ B-CN พบว่าใน HP-ชีส; อย่างไรก็ตามในวันที่ 60 HP-ชีสที่นำเสนอการศึกษาระดับปริญญาที่คล้ายกันของเหลือ B-CN กว่า UH-ชีส PA-ชีสที่นำเสนอการย่อยต่ำสุดของเคซีนนี้ประจวบกับผล AS2-CN การย่อยสลายของ B- และ AS2-CN ที่ผลิตส่วนใหญ่โดย plasmin (บาสเตียน & Brown, 1996; ฟ็อกซ์, 1989) และในระดับน้อยกับการกระทำ chymosin (ฟ็อกซ์, กฎหมาย, McSweeney และวอลเลซ, 1993) การใช้งานที่สูงขึ้นของ plasmin ได้รับการอธิบายโดยการรักษาพาสเจอร์ไรซ์-homogenisation ของนมพาสเจอร์ไรซ์กว่าการรักษา (Hayes et al., 2005) ดังนั้นการย่อยที่สูงขึ้นของ AS2 และ B-CN พบใน HP-เนยแข็งเมื่อเทียบกับ PA-ชีสสามารถอธิบายได้โดยมีพื้นที่ผิวโปรตีนที่มีอยู่สูงกว่าที่เอนไซม์สามารถทำหน้าที่เนื่องจากมีขนาดไมเซลล์ลดลงโดยเฉลี่ย homogenisation การรักษา นอกจากนี้การปรับเปลี่ยนโครงสร้างของโปรตีนโดยการรักษา UHPH (Desrumaux & Marcand, 2002) อาจเพิ่มความไวต่อ Tein โปรกับการกระทำของโปรตีนใน UH-ชีสเปรียบเทียบกับพาสเจอร์ไรซ์แบบเดิม Pereda et al, (2008) นอกจากนี้ยังพบการย่อยสลายที่สูงขึ้นของ AS2 และ B-CN ใน UHPH นมที่ 200 MPa กับ Ti 30 C กว่านมพาสเจอร์ไรส์เก็บไว้ที่ 4 องศาเซลเซียสในช่วง 21 วัน.
Para-K-เคซีนจะถูกย่อยในระหว่างการสุกชีสทั้งหมด 15 วันนับจากวันสุก HP-ชีสที่นำเสนอการย่อยสูงสุด ไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญระหว่าง HP- และชีส UH- วันที่ 30 และ 60 วันนับจากวันสุก; แต่ HP-ชีสถูกย่อยมากกว่า PA-ชีสทุกขั้นตอนของการทำให้สุก.
ซาโมรา (2009) ไม่พบความแตกต่างทางสถิติในจำนวน as1- ที่ AS2 หรือ Para-K-CN ระหว่างชีสสดเริ่มต้นฟรีทำจากพาสเจอร์ไรส์ (80 C, 15 s), homogenised พาสเจอร์ไรส์ (15þ3MPaat60 C, and80 Cfor15s) orUHPH (300MPaatTi 30 C) นม อย่างไรก็ตามการย่อยสลายที่สูงขึ้นของ B-CN พบว่าระหว่างวันที่ 1 และ 13 ในเนยแข็งที่ทำจากนม UHPH รับการรักษา ชีส Pecorino ที่ทำจากนม HHP รับการรักษา (100 MPa) แสดงให้เห็นว่า proteolysis ต้นเมื่อเทียบกับผู้ที่ทำจากวัตถุดิบหรือ ther- mised (65 C, 15 s) นมหลักฐานโดยการปรากฏตัวของวงดนตรีที่สอดคล้องกับต่ำเปปไทด์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลในส่วน โพลีริลาไมด์ gel electrophoresis (Vannini et al., 2008) ผลที่คล้ายกันเกิดขึ้นในชีสที่ทำจาก Crescenza รักษา HHP (100 MPa) เมื่อเทียบกับผู้ที่ทำจากพาสเจอร์ไรส์ (63 C, 35 นาที) นม (Lanciotti et al., 2004) ในชีสแพะยังได้รับการสังเกตการเพิ่มขึ้นของกิจกรรมโปรตีนเนื่องจากการรักษา HHP ของนมและอธิบายจากการเปลี่ยนแปลงที่เกิดขึ้นจากการรักษาในเครือข่ายของโปรตีนทำให้โปรตีนที่มีมากขึ้นสำหรับเอนไซม์ (Guerzoni et al., 1999) .

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ตารางที่ 2 แสดงผลตกค้างของสารเคซีนในระหว่างการสุก ระดับของเคซีน as1 ตกค้าง ( as1 CN ) ลดลงอย่างมากในการช่วยย่อย เป็นชีสที่กว้างขวางที่สุด ที่ 60 วันสุก , เนยแข็งทำจากนมที่ได้รับการ uhph เสนอต่ำสุดของเคซีนนี้ ผลลัพธ์เหล่านี้จะไม่เป็นไปตามที่คาดไว้ เนื่องจากการ as1 CN นั้นเนื่องจากส่วนที่เหลือไคโมซินยังคงอยู่ในนมเปรี้ยว และเอ่อ . . . ชีสแสดงกิจกรรมสูงสุดของเอนไซม์นี้ คำอธิบายที่เป็นไปได้คือการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนที่ผลิตโดย uhph รักษานมจะทำให้โปรตีนที่มีอยู่น้อยสำหรับเอนไซม์ uhph บางส่วนเอาส่วนของเคซีนไมเซลผิว ให้ผูกพันของโปรตีนภายในกับนมเม็ดกลมเล็กไขมันโปรตีนเมมเบรนที่มีการก่อตัวใหม่อนุภาคที่ไม่เป็นจริง ( ซาโมรา , ferragut guamis , และ , Trujillo , 2012 ) ดังนั้นในการศึกษามากกว่าการคงอยู่ของไคโมซินในนมเปรี้ยวไม่แปลให้ การสูงขึ้นของ as1 cnการย่อยสลายของ AS2 เคซีน ( AS2 CN ) เด่นชัดมากขึ้นใน HP - เอ่อชีสที่ 30 และ 60 วัน สุก กลายเป็นสูงกว่าชีส PAการ b-casein ( b-cn ) ถูกพบในขอบเขตที่น้อยกว่าเป็น CN ในชีส . โดยทั่วไปที่สูงขึ้น การ b-cn พบว่า HP ชีส แต่ชีสที่ 60 วัน เอชพีนำเสนอที่คล้ายกันระดับ b-cn ตกค้างกว่าอ่าชีส . ชีสโดยนำเสนอการย่อยสลายสุดของเคซีนนี้ ประจวบกับ AS2 cn ผลลัพธ์ การย่อยสลายของ B - AS2 CN ผลิตโดยส่วนใหญ่พลาสมิน ( Bastian และสีน้ำตาล , 1996 ; สุนัขจิ้งจอก , 1989 ) และในระดับที่น้อยกว่าการเศรษฐศาสตร์วิศวกรรมการกระทำ ( Fox , กฎหมาย , mcsweeney และวอลเลซ , 1993 ) สูงใช้งานของพลาสมินได้รับการอธิบายโดยปา ตอไรเซชั่นการรักษานมโฮโมจีไนเซชั่นมากกว่าปา ตอไรเซชั่น ( เฮย์ et al . , 2005 ) ดังนั้น ยิ่งการ AS2 b-cn พบในเนยแข็งและผลิตภัณฑ์เทียบกับเนยแข็ง PA สามารถอธิบายได้โดยโปรตีนที่สูงของพื้นที่ผิว ซึ่งเอนไซม์สามารถแสดงเนื่องจากการลดลงเฉลี่ยไมเซลล์ขนาดโดยการโฮโมจีไนเซชั่น . นอกจากนี้ การปรับเปลี่ยนโครงสร้างของโปรตีนโดยการรักษา uhph ( desrumaux & marcand , 2002 ) ได้เพิ่มโปร -- เทียนเกิดจำเพาะ การกระทำในเอ่อชีส , เปรียบเทียบกับ ปา ตอไรเซชั่นแบบเดิม เปเร et al . ( 2008 ) พบการสูงขึ้นของ AS2 b-cn ใน uhph และนมที่ 200 MPa กับ Ti 30 C มากกว่านมพาสเจอร์ไรซ์ที่อุณหภูมิ 4 องศาเซลเซียส ในช่วง 21 วันpara-k-casein ถูกพบระหว่างการสุกในชีส . 15 วันสุกที่เอชพีนำเสนอชีสเอนไซม์สูงสุด ไม่มีความแตกต่างที่พบระหว่าง HP และ เอ่อ . . . ชีสที่ 30 และ 60 วัน สุก อย่างไรก็ตาม HP เนยแข็งมากขึ้นกว่าเดินผ่านป่าในทุกขั้นตอนของการสุกซาโมรา ( 2009 ) ไม่พบความแตกต่างทางสถิติในจํานวน as1 - AS2 หรือ para-k-cn ระหว่าง Starter ฟรีสดเนยแข็งที่ทำจากพาสเจอร์ไรซ์ ( 80 C 15 s ) homogenised พาสเจอร์ไรซ์ ( 15 þ 3mpaat60 C and80 cfor15s ) oruhph ( 300mpaatti 30 C ) นม อย่างไรก็ตาม สูงกว่า การ b-cn ) ระหว่างวันที่ 1 และ 13 ในเนยแข็งที่ทำจากนม uhph ปฏิบัติ . เปโคริโน่ชีสที่ทำจากนม hhp ปฏิบัติ ( 100 MPa ) พบต้นโปรตีโ ลซิสเมื่อเทียบกับผู้ที่ทำจากวัตถุดิบหรือชาย - mised ( 65 C 15 s ) นม เห็นได้จากลักษณะของการเป็นวงดนตรีที่น้ำหนักโมเลกุลต่ำ เปปไทด์ ในโพลีอะคริลาไมด์เจลอิเลคโตรโฟรีซีส ( vannini et al . , 2008 ) ผลที่คล้ายกันที่เกิดขึ้นใน crescenza เนยแข็งทำจาก hhp บำบัด ( 100 MPa ) เมื่อเทียบกับผู้ที่ทำจากพาสเจอร์ไรซ์ ( 63 C , 35 นาที ) นม ( lanciotti et al . , 2004 ) ชีสแพะยังได้สังเกตเห็นการเพิ่มขึ้นของกิจกรรมจำเพาะ เนื่องจากการ hhp รักษานมและอธิบายโดยการเปลี่ยนแปลงที่เกิดจากการรักษาในโปรตีนทำให้โปรตีนมากกว่าเครือข่ายของเอนไซม์ ( guerzoni et al . , 1999 )