“Lipid Raft Model” (Simons and van

“Lipid Raft Model” (Simons and van Meer, 1988; Simons and Sampaio, 2011)
This model (Figure 1A) is based on biophysical, microscopy, and biochemical studies. It proposes that, at any given time, approximately 35% of all membrane proteins are localized into membrane domains termed lipid rafts (Levental et al., 2010). The remaining proteins (65%) are randomly distributed and can move “freely” in accordance with the original fluid mosaic model by Singer and Nicolson (1972). The current view is that lipid rafts are dynamic nanoscale assemblies enriched for sterols and sphingolipids. Lipid rafts can be stabilized and enlarged through specific lipid–lipid, lipid–protein, and protein–protein interactions. Specifically interactions with cellular scaffolds, such as the actin cytoskeleton, have been shown to stabilize and enlarge lipid rafts (Viola and Gupta, 2007). Post-translational modifications (e.g., GPI-anchors or palmitoylation) can localize proteins into lipid rafts. A wide range of dimensions for lipid rafts have been reported using a variety of techniques, e.g., ~10 nm by fluorescence resonance energy transfer (FRET; Goswami et al., 2008); 12–24 nm (Prior and Hancock, 2012), 30–700 nm (Lillemeier et al., 2006), and 100–150 nm (Cambi et al., 2006) by electron microscopy; < 20 nm by stimulated emission depletion (STED) microscopy (Eggeling et al., 2009); 100–200 nm by pair-correlation photo-activated localization microscopy (PALM; Sengupta et al., 2011);

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

"ไขมันแพรุ่น" (Simons และแวน Meer, 1988 Simons และ Sampaio, 2011)This model (Figure 1A) is based on biophysical, microscopy, and biochemical studies. It proposes that, at any given time, approximately 35% of all membrane proteins are localized into membrane domains termed lipid rafts (Levental et al., 2010). The remaining proteins (65%) are randomly distributed and can move “freely” in accordance with the original fluid mosaic model by Singer and Nicolson (1972). The current view is that lipid rafts are dynamic nanoscale assemblies enriched for sterols and sphingolipids. Lipid rafts can be stabilized and enlarged through specific lipid–lipid, lipid–protein, and protein–protein interactions. Specifically interactions with cellular scaffolds, such as the actin cytoskeleton, have been shown to stabilize and enlarge lipid rafts (Viola and Gupta, 2007). Post-translational modifications (e.g., GPI-anchors or palmitoylation) can localize proteins into lipid rafts. A wide range of dimensions for lipid rafts have been reported using a variety of techniques, e.g., ~10 nm by fluorescence resonance energy transfer (FRET; Goswami et al., 2008); 12–24 nm (Prior and Hancock, 2012), 30–700 nm (Lillemeier et al., 2006), and 100–150 nm (Cambi et al., 2006) by electron microscopy; < 20 nm by stimulated emission depletion (STED) microscopy (Eggeling et al., 2009); 100–200 nm by pair-correlation photo-activated localization microscopy (PALM; Sengupta et al., 2011); <120 nm variable spot size fluorescence correlation spectroscopy (FCS; Lenne et al., 2006). The same variability has been seen for the life-time of lipid rafts spanning from milliseconds (Eggeling et al., 2009) to seconds (Brameshuber et al., 2010), and minutes if stabilized through coalescence as seen for T cell microcluster (MC; Bunnell et al., 2002; Campi et al., 2005). The broad range of dimensions and life-times might be due to differences in detection methods or the existence of different lipid raft types (Kenworthy, 2002; Zacharias et al., 2002; Wilson et al., 2004).

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

"แพไขมันรุ่น" (ไซมอนส์และรถตู้ Meer, 1988; ไซมอนส์และ Sampaio 2011)
รุ่นนี้ (รูปที่ 1A) จะขึ้นอยู่กับชีวฟิสิกส์กล้องจุลทรรศน์และการศึกษาทางชีวเคมี มันเสนอว่าในเวลาใดก็ตามประมาณ 35% ของโปรตีนเมมเบรนจะมีการแปลเป็นโดเมนเมมเบรนที่เรียกว่าแพไขมัน (Levental et al., 2010) โปรตีนที่เหลือ (65%) มีการกระจายแบบสุ่มและสามารถย้าย "ได้อย่างอิสระ" ให้สอดคล้องกับรูปแบบเดิมกระเบื้องโมเสคของของเหลวโดยนักร้องและ Nicolson (1972) มุมมองปัจจุบันคือแพไขมันเป็นส่วนประกอบนาโนแบบไดนามิกอุดมสำหรับ sterols และ sphingolipids แพไขมันสามารถทรงตัวและขยายผ่านเฉพาะไขมันไขมันไขมันโปรตีนและปฏิกริยาระหว่างโปรตีน โดยเฉพาะการสื่อสารกับโครงโทรศัพท์มือถือเช่นโครงร่างโปรตีนได้รับการแสดงที่จะมีเสถียรภาพและขยายแพไขมัน (วิโอลาและ Gupta 2007) การปรับเปลี่ยนโพสต์แปล (เช่น GPI-เบรกหรือ palmitoylation) สามารถ จำกัด วงโปรตีนไขมันเป็นแพ หลากหลายขนาดสำหรับแพไขมันที่ได้รับรายงานโดยใช้ความหลากหลายของเทคนิคเช่น ~ 10 นาโนเมตรโดยการถ่ายโอนพลังงานเสียงสะท้อนเรืองแสง (ฉลุ. Goswami et al, 2008); 12-24 นาโนเมตร (ก่อนและแฮนค็อก, 2012), 30-700 นาโนเมตรและมี 100-150 นาโนเมตรโดยใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน (Lillemeier et al, 2006.) (Cambi et al, 2006.); <20 นาโนเมตรโดยการสูญเสียการปล่อยกระตุ้น (STED) กล้องจุลทรรศน์ (Eggeling et al, 2009.); 100-200 นาโนเมตรโดยคู่ความสัมพันธ์กล้องจุลทรรศน์การแปลเปิดใช้งานภาพ (PALM; Sengupta, et al, 2011.); <120 นาโนเมตรขนาดของจุดตัวแปรเรืองแสงสเปคโทรสหสัมพันธ์ (FCS. Lenne et al, 2006) ความแปรปรวนเดียวกันได้รับการเห็นสำหรับชีวิตเวลาของแพไขมันทอดจากมิลลิวินาที (Eggeling et al., 2009) วินาที (Brameshuber et al., 2010) และนาทีถ้ามีความเสถียรผ่านการเชื่อมต่อกันเท่าที่เห็นสำหรับเซลล์ microcluster T (MC ; Bunnell et al, 2002;. Campi, et al, 2005). ความหลากหลายของขนาดและชีวิตครั้งอาจจะเป็นเพราะความแตกต่างในวิธีการตรวจสอบหรือการดำรงอยู่ของชนิดแพไขมันที่แตกต่างกัน (Kenworthy 2002; เศคาริยา et al, 2002;.. วิลสัน, et al, 2004)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

" รูปแบบของแพ " ( Simons และรถตู้ขึ้น , 1988 ; Simons และ ขั้นตอน , 2011 )
รุ่นนี้ ( รูปที่ 1A ) ตามทางชีวฟิสิกส์ กล้องจุลทรรศน์ และชีวเคมี . มันเสนอว่าในเวลาใดก็ตาม ประมาณ 35% ของเมมเบรนโปรตีนทั้งหมดในเมมเบรนโดเมนภาษาท้องถิ่นเรียกว่าไขมันแพ ( levental et al . , 2010 )โปรตีนที่เหลือ ( 65% ) ที่มีการกระจายแบบสุ่มและสามารถเคลื่อนย้ายได้อย่างอิสระ " ตามต้นฉบับโมเสครูปแบบของเหลวโดยนักร้องและนิโคลสัน ( 1972 ) มุมมองปัจจุบันคือไขมันแพเป็นแบบไดนามิกและ nanoscale ประกอบที่อุดมด้วยสเตอรอลสฟิงโกลิพิด . ไขมันแพสามารถทรงตัวและขยายผ่านไขมันและไขมันเฉพาะไขมันและโปรตีนและโปรตีน และโปรตีนที่เพิ่มขึ้นโดยเฉพาะการปฏิสัมพันธ์กับนั่งร้านมือถือเช่น actin ไซโทสเกเลตอนมีถูกแสดงเพื่อรักษาเสถียรภาพและขยายไขมันแพ ( Viola และ Gupta , 2007 ) ประกาศปรับเปลี่ยนแปล ( เช่นเบรก GPI หรือ palmitoylation ) สามารถระบุโปรตีนในไขมันแพ . หลากหลายมิติสำหรับไขมันแพได้รับรายงานโดยใช้ความหลากหลายของเทคนิคเช่น~ 10 nm โดยการถ่ายโอนพลังงานเรโซแนนซ์ ( หงุดหงิด ; Goswami et al . , 2008 ) ; 12 – 24 nm ( เดิม และแฮนค็อก , 2012 ) , 30 - 700 nm ( lillemeier et al . , 2006 ) , และ 100 – 150 nm ( cambi et al . , 2006 ) โดยการใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน ; < 20 นาโนเมตร โดยการกระตุ้นการปล่อย ( 4 ) กล้องจุลทรรศน์ ( eggeling et al . , 2009 ) ; nm 100 – 200 โดยคู่เปิดภาพความสัมพันธ์จุลทรรศน์จำกัด ( ปาล์ม ; เซนคุปตา et al . ,2554 ) ; < 120 nm ตัวแปรขนาดจุด fluorescence spectroscopy ( FCS ) ; lenne et al . , 2006 ) ความแปรปรวนเดียวกันได้รับการเห็นในชีวิตเวลาของไขมันแพครอบคลุมจากมิลลิวินาที ( eggeling et al . , 2009 ) วินาที ( brameshuber et al . , 2010 ) และ นาทีถ้าคงที่ผ่านการรวมตัวตามที่เห็นใน microcluster เซลล์ T ( พิธีกร ; บันเนิล et al . , 2002 ; คัมภีร์ et al . , 2005 )ช่วงกว้างของขนาดและเวลาชีวิตอาจเนื่องมาจากความแตกต่างในวิธีการตรวจสอบหรือการดำรงอยู่ของชนิดของไขมันแพ ( เคนเวอที่แตกต่างกัน , 2002 ; Zacharias et al . , 2002 ; วิลสัน et al . , 2004 )