The binding of insulin to the insul

The binding of insulin to the insulin binding aptamer (IBA) was investigated with different spectroscopy techniques (UV/vis absorption, fluorescence, resonance light-scattering spectra (RLS), synchronous fluorescence, and three-dimensional fluorescence). The thermodynamic parameters (Kb, ΔH, ΔG, and ΔS) of the insulin–IBA complex were further investigated by temperature-dependent fluorescence measurement over the range of 25–37 1C. The results of synchronous fluorescence, resonance light scattering (RLS) and three-dimensional fluorescence spectra showed that IBA would alter the structure of insulin. Folding of the dual-labeled insulin binding aptamer, FL-IBA, carrying 6-carboxyfluorescein (FAM) and 6-carboxytetramethylrhodamine (TAMRA) labels at termini of the insulin binding aptamer (IBA), into G-quadruplex leading to the contact quenching occurs as a result of the formation of a nonfluorescent complex between donor and acceptor. Significant fluorescent signal change when FL-IBA was bound to insulin is attributed to a conformational change in FL-IBA from a loose random coil to a compact G-quadruplex. Based on fluorescence quenching of IBA folding, a simple and sensitive insulin aptamer-based biosensor in the range of 2–70 nM was proposed.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผูกพันของอินซูลินการ aptamer ผูกของอินซูลิน (อิบา) ถูกตรวจสอบ ด้วยเทคนิคต่าง ๆ ก (ดูดซึม UV/vis, fluorescence แรมสเป็คตราแสง scattering การสั่นพ้อง (RLS), ซิงโครนัส fluorescence และสามมิติ fluorescence) ขอบพารามิเตอร์ (Kb, ΔH, ΔG และ ΔS) ของอาคารอินซูลิน – อิบาเพิ่มเติมได้ถูกสอบสวน โดยวัด fluorescence ขึ้นอยู่กับอุณหภูมิช่วง 25 – 37 1 ซี ผลลัพธ์ของแบบซิงโครนัส fluorescence การสั่นพ้องแสง scattering (RLS) และแรมสเป็คตรา fluorescence สามมิติแสดงให้เห็นว่า อิบาจะเปลี่ยนโครงสร้างของอินซูลิน พับเข้าไปชุบติดต่อ quadruplex G ของสองชื่ออินซูลินผูก aptamer, FL-อิบา แบก 6-carboxyfluorescein (FAM) และ 6-carboxytetramethylrhodamine (TAMRA) ป้ายที่เทอร์มินิของ aptamer ผูกของอินซูลิน (อิบา), เกิดจากการก่อตัวของ nonfluorescent ที่ซับซ้อนระหว่างผู้บริจาคและ acceptor เปลี่ยนสัญญาณฟลูออเรสสำคัญเมื่ออิบา FL ถูกผูกไว้กับอินซูลินเป็นเกิดจากการเปลี่ยนแปลง conformational ใน FL-อิบาจากขดสุ่มหลวมเพื่อกระชับ G quadruplex ตาม fluorescence ชุบของอิบาพับ biosensor aptamer ขึ้นง่าย และไวต่ออินซูลินในช่วง 2 – 70 nM ได้เสนอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผูกพันของอินซูลินอินซูลินผูกพัน aptamer (IBA) ถูกตรวจสอบด้วยเทคนิคสเปกโทรสโกที่แตกต่างกัน (UV / พิพาทการดูดซึมแสงสะท้อนสเปกตรัมแสงกระเจิง (RLS) เรืองแสงซิงโครและเรืองแสงสามมิติ) พารามิเตอร์ทางอุณหพลศาสตร์ (KB, ΔH, ΔGและΔS) ของอินซูลิน IBA ที่ซับซ้อนได้รับการตรวจสอบต่อไปโดยการวัดการเรืองแสงขึ้นอยู่กับอุณหภูมิในช่วง 25-37 1C ผลที่ได้จากการเรืองแสงซิงโครกระเจิงแสงเสียงสะท้อน (RLS) และสเปกตรัมแสงสามมิติแสดงให้เห็นว่าไอบีเอจะเป็นการปรับเปลี่ยนโครงสร้างของอินซูลิน พับของอินซูลินคู่ที่มีข้อความที่มีผลผูกพัน aptamer, FL-IBA ถือ 6 carboxyfluorescein (FAM) และ 6-carboxytetramethylrhodamine (Tamra) ป้ายที่ปลายทางของอินซูลินที่มีผลผูกพัน aptamer นี้ (IBA) ลงไปใน G-quadruplex นำไปสู่​​การดับการติดต่อที่เกิดขึ้น เป็นผลมาจากการก่อตัวของความซับซ้อน nonfluorescent ระหว่างผู้บริจาคและใบเสร็จ การเปลี่ยนแปลงสัญญาณเรืองแสงอย่างมีนัยสำคัญเมื่อ FL-IBA ถูกผูกไว้กับอินซูลินมีสาเหตุมาจากการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้าง FL-IBA จากขดลวดแบบสุ่มหลวมขนาดกะทัดรัด G-quadruplex ขึ้นอยู่กับการดับแสงของการพับ IBA เป็นอินซูลินที่เรียบง่ายและมีความสำคัญ aptamer ไบโอเซนเซอร์ที่ใช้ในช่วง 2-70 นาโนเมตรได้รับการเสนอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผูกพันของอินซูลินอินซูลินผูก aptamer ( IBA ) ถูกตรวจสอบด้วยเทคนิคสเปกโทรสโกปีแตกต่างกัน ( UV / VIS การเรืองแสงสเปกตรัมกระเจิงแสงสะท้อน ( RLS ) , ซิงโครนัสฟลูออเรสเซนซ์ , และสามมิติเรืองแสง ) พารามิเตอร์ thermodynamic ( กิโลไบต์ Δ H , ΔกรัมΔ ) และอินซูลิน ( IBA ที่ซับซ้อนได้ โดยขึ้นอยู่กับอุณหภูมิการการวัดผ่านช่วง 25 - 37 1C ผลลัพธ์ของซิงโครนัสฟลูออเรสเซนซ์ , เรโซแนนซ์ การกระจายแสง ( RLS ) และสามมิติเรืองแสงสเปกตรัม พบว่า IBA จะปรับเปลี่ยนโครงสร้างของอินซูลิน พับสองป้ายผูก fl-iba aptamer , อินซูลิน ,แบก 6-carboxyfluorescein ( FAM ) และ 6-carboxytetramethylrhodamine ( ตำรา ) ป้ายที่ แทร์มินี่ของอินซูลินผูก aptamer ( IBA ) เป็น g-quadruplex นำไปสู่ติดต่อดับเกิดขึ้นเป็นผลของการพัฒนาที่ซับซ้อน nonfluorescent ระหว่างผู้บริจาคและพระนาสิก .ที่สำคัญหลอดสัญญาณเปลี่ยนเมื่อ fl-iba ผูกพันกับอินซูลิน ประกอบกับการเปลี่ยนแปลงทางโครงสร้างใน fl-iba จากหลวมแบบขดเป็น g-quadruplex ขนาดกะทัดรัด ขึ้นอยู่กับการ quenching IBA พับง่ายและความไวอินซูลิน aptamer ตามกระบวนการในช่วง 2 – 70 นาโนเมตร ได้ถูกเสนอขึ้นมา