The high protease activity at pH 9.

The high protease activity at pH 9.0 for both intestine and pancreas extracts in this
study could be attributed to trypsin activities. Results from BAPNA and SAPNA assays
together with electrophoresis separation further validate the presence of trypsin and
chymotrypsin in arowana digestive system. These enzymes have been reported to play
an important role in carnivorous and omnivorous species (Hofer and Schiemer, 1981;
Munilla-Moran and Stark, 1990). Eshel et al. (1993) estimated a 40–50% contribution by
trypsin in overall protein digestion activity of carnivorous species. Trypsin also plays an
important role in digestion through activation zymogens of both itself and other
endopeptidases. Here, we demonstrated that TLCK, a specific trypsin inhibitor caused
71.6% and 59.7% inhibition in arowana intestine and pancreas extracts, respectively. A
slightly lower inhibition rate (46.43 + 5.31%) was obtained in our earlier study with discus
(Symphysodon spp), an omnivorous freshwater ornamental species (Chong et al., 2002b).
Based on several reports, the optimum pH range for trypsin activities in several fish
species is 7.0–9.0 (Clark et al., 1985; Das and Tripathi, 1991).
Concurrent occurrence of trypsin and chymotrypsin in carnivorous fish has also been
reported (Chiu and Pan, 2002; Garcia-Carreno et al., 2002). Elsewhere, studies also
showed the presence of both these enzymes in omnivorous species (Martinez and Serra,
1989; Chong et al., 2002b). The molecular weight of arowana trypsin (32.3 kDa) estimated
here is slightly higher than the range of 23.0–28.0 kDa reported elsewhere for other
species (Cohen et al., 1981; Hjelmeland and Raa, 1982; Simpson and Haard, 1984). The
significantly higher trypsin and chymotrypsin activities in pancreas as compared to
intestine obtained here could be due to abstinence of feed for 24-h period prior to fish
sampling.
Gel image and biochemical assays also suggest the presence of several exopeptidases in
intestinal and pancreatic segments of arowana. Leucine aminopeptidase, carboxypeptidases
A and B are among the major representatives of this group. All these three enzymes
were detected in stomach and various segments of dover sole and marine flatfish (Clark et
al., 1985, 1987; Munilla-Moran and Stark, 1990). Leucine aminopeptidase is a cytosolic
enzyme found in a variety of tissues.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กิจกรรมรติเอสสูงที่ pH 9.0 สำหรับลำไส้และตับอ่อนที่แยกนี้ศึกษาอาจเกิดจากกิจกรรมทริปซิน ผลจาก BAPNA และซัพนา assaysพร้อม electrophoresis แยกเพิ่มเติมตรวจสอบสถานะของทริปซิน และchymotrypsin ในระบบย่อยอาหารของปลาอะโรวาน่า เอนไซม์เหล่านี้มีการรายงานในการเล่นมีบทบาทสำคัญในการกินเนื้อ และ omnivorous พันธุ์ (Hofer และ Schiemer, 1981Munilla-Moran และสตาร์ 1990) Eshel et al. (1993) ประมาณ 40 – 50% จัดสรรตามทริปซินในกิจกรรมย่อยอาหารโปรตีนโดยรวมพันธุ์กินเนื้อ ทริปซินยังเล่นตัวบทบาทสำคัญในการย่อยอาหารผ่าน zymogens เปิดใช้งานของทั้งตัวเองและอื่น ๆendopeptidases ที่นี่ ว่าที่ TLCK ผลทริปซินเฉพาะที่เกิดขึ้น71.6% และ 59.7% ยับยั้งในตับอ่อนและลำไส้ของปลาอะโรวาน่าสารสกัด ตามลำดับ Aต่ำกว่าอัตรายับยั้ง (46.43 + 5.31%) กล่าวในการศึกษาของเราก่อนหน้านี้กับปลาปอมปาดัวร์(ปลาปอมเบียส), เป็น omnivorous ปลาสวยงามพันธุ์ (ช่อง et al., 2002b)ตามรายงานต่าง ๆ ช่วงการวัดที่เหมาะสมสำหรับกิจกรรมทริปซินในปลาหลายคือ 7.0 – 9.0 (Clark et al., 1985 Das และทริพาที 1991)นอกจากนี้ยังได้เกิดขึ้นพร้อมกันของทริปซินและ chymotrypsin ในปลากินเนื้อรายงาน (Chiu และ Pan, 2002 Garcia-Carreno และ al., 2002) อื่น ๆ ศึกษายังแสดงสถานะของเอนไซม์เหล่านี้ทั้งในชนิด omnivorous (มาติเน่และ Serra1989 จงร้อยเอ็ด al., 2002b) น้ำหนักโมเลกุลของปลาอะโรวาน่าทริปซิน (32.3 kDa) ประมาณที่นี่จะสูงขึ้นเล็กน้อยกว่าช่วง 23.0 – 28.0 kDa รายงานอื่น ๆ สำหรับอื่น ๆสปีชีส์ (โคเฮนและ al., 1981 Hjelmeland และรา 1982 ซิมป์สันและ Haard, 1984) ที่อย่างมีนัยสำคัญสูงทริปซินและ chymotrypsin กิจกรรมในตับอ่อนเป็น compared เพื่อลำไส้ที่ได้รับที่นี่อาจเป็น เพราะละเว้นของตัวดึงข้อมูลสำหรับรอบระยะเวลา 24 h ก่อนปลาสุ่มตัวอย่างรูปภาพเจและชีวเคมี assays ยังแนะนำของ exopeptidases หลายในตับอ่อน และลำไส้ส่วนของปลาอะโรวาน่า Leucine aminopeptidase, carboxypeptidasesA และ B เป็นตัวแทนสำคัญของกลุ่มนี้ เอนไซม์เหล่านี้สามพบในกระเพาะอาหารและส่วนต่าง ๆ ของโดเวอร์แต่เพียงผู้เดียว และทางทะเลอันดับปลาซีกเดียว (Clark etal., 1985, 1987 Munilla-Moran และสตาร์ 1990) Leucine aminopeptidase เป็นแบบ cytosolicเอนไซม์ที่พบในเนื้อเยื่อต่าง ๆ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กิจกรรมโปรติเอสในระดับสูงที่ 9.0 ค่า pH สำหรับทั้งลำไส้และสารสกัดจากตับอ่อนใน
การศึกษาสามารถนำมาประกอบกับกิจกรรม trypsin ผลลัพธ์ที่ได้จาก Bapna และ Sapna การตรวจ
ร่วมกับการแยกอิเพิ่มเติมตรวจสอบสถานะของ trypsin และ
chymotrypsin ในระบบทางเดินอาหาร arowana เอนไซม์เหล่านี้ได้รับรายงานว่าจะเล่น
บทบาทสำคัญในสายพันธุ์ที่กินเนื้อและกินไม่เลือก (อ็และ Schiemer 1981;
Munilla-โมแรนและสตาร์ 1990) Eshel และคณะ (1993) ประมาณ 40-50% มีส่วนร่วมโดย
trypsin ในกิจกรรมการย่อยโปรตีนโดยรวมของสายพันธุ์ที่กินเนื้อเป็นอาหาร trypsin ยังเล่น
บทบาทสำคัญในการย่อยอาหารผ่าน zymogens กระตุ้นการทำงานของทั้งตัวเองและคนอื่น ๆ
endopeptidases ที่นี่เราแสดงให้เห็นว่า TLCK, ยับยั้ง trypsin เฉพาะที่เกิดจาก
71.6% และ 59.7% การยับยั้งในลำไส้ arowana และสารสกัดจากตับอ่อนตามลำดับ
อัตราการยับยั้งลดลงเล็กน้อย (46.43 + 5.31%) ที่ได้รับในการศึกษาก่อนหน้านี้ของเราที่มีจาน
(Symphysodon เอสพีพี) ซึ่งเป็นสายพันธุ์น้ำจืดที่กินไม่เลือกประดับ (ช่อง et al., 2002b).
ตามรายงานหลายช่วง pH ที่เหมาะสมสำหรับกิจกรรม trypsin ในปลาหลาย
สายพันธุ์ที่เป็น 7.0-9.0 (คลาร์ก, et al, 1985;. ดาและ Tripathi, 1991).
การเกิดขึ้นพร้อมกันของการสกัดเอนไซม์ในปลาที่กินเนื้อยังได้รับ
รายงาน (ชิวและปาน, 2002;. การ์เซีย-Carreno และคณะ, 2002) อื่น ๆ การศึกษายัง
แสดงให้เห็นว่าการปรากฏตัวของทั้งเอนไซม์เหล่านี้ในรูปแบบทุกอย่าง (มาร์ติและเซอร์ร่า,
1989;. ปากช่องและคณะ, 2002b) น้ำหนักโมเลกุลของ trypsin arowana (32.3 กิโลดาลตัน) ประมาณ
ที่นี่สูงกว่าช่วง 23.0-28.0 kDa รายงานอื่น ๆ อื่น ๆ
สายพันธุ์ (โคเฮนและคณะ, 1981;. Hjelmeland และ Raa 1982; ซิมป์สันและ Haard, 1984)
trypsin ที่สูงขึ้นอย่างมีนัยสำคัญและกิจกรรม chymotrypsin ในตับอ่อนเมื่อเทียบกับ
ลำไส้ได้ที่นี่อาจเป็นเพราะการเลิกบุหรี่ของอาหารสำหรับระยะเวลา 24 ชั่วโมงก่อนที่จะมีปลา
สุ่มตัวอย่าง.
ภาพเจลและการตรวจทางชีวเคมียังแนะนำให้ปรากฏตัวของ exopeptidases ในหลาย
ส่วนลำไส้และตับอ่อนของ arowana Leucine aminopeptidase, carboxypeptidases
A และ B เป็นหนึ่งในตัวแทนที่สำคัญของกลุ่มนี้ ทั้งหมดเหล่านี้สามเอนไซม์
ถูกตรวจพบในกระเพาะอาหารและส่วนต่างๆของ แต่เพียงผู้เดียวโดเวอร์และ flatfish ทะเล (คลาร์กและ
อัล, 1985, 1987;. Munilla-โมแรนและสตาร์ 1990) Leucine aminopeptidase เป็น cytosolic
เอนไซม์ที่พบในความหลากหลายของเนื้อเยื่อ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สูง protease activity ที่พีเอช 9.0 ทั้งลำไส้และตับอ่อน สารสกัดในการศึกษาครั้งนี้อาจจะเกิดจากกิจกรรมของเอนไซม์
. ผลจาก bapna น้ำดื่มและใช้ร่วมกับการแยกเอนไซม์เพิ่มเติม
ตรวจสอบการแสดงตนของทริป
สิบโทในระบบทางเดินอาหาร อโรวาน่า . เอนไซม์เหล่านี้ได้รับการรายงานที่จะเล่น
บทบาทสำคัญในที่กินเนื้อและกินทั้งพืชและสัตว์ ( โฮเฟอร์ และชนิด schiemer , 1981 ;
munilla มอแรน และ สตาร์ค , 2533 ) ที่ตั้ง et al . ( 1993 ) ประมาณ 40 – 50 % บริจาคโดยเอนไซม์ในการย่อยโปรตีน
รวมกิจกรรมของพืชกินแมลงชนิด ซินยังเล่นเป็นบทบาทสำคัญในการย่อยอาหารที่ผ่านการกระตุ้นของทั้งสองตัวนี้ endopeptidases อื่น

ที่นี่เราแสดงให้เห็นว่า tlck ,ยับยั้งเอนไซม์ที่เฉพาะเจาะจงของสาเหตุ
% และร้อยละ 59.7 การยับยั้งในลำไส้และตับอ่อนสารสกัดอโรวาน่า ตามลำดับ a
เล็กน้อยลดการยับยั้งอัตรา ( ล้าง 5.31 % ) ได้ในก่อนหน้านี้เรียนกับจาน
( symphysodon spp ) , หินประดับชนิดที่กินทั้งพืชและสัตว์ ( ช่อง et al . , 2002b ) .
ตามรายงานหลาย ช่วง pH ที่เหมาะสมสำหรับกิจกรรมของเอนไซม์หลายปลา
ชนิดคือ 7.0 และ 9.0 คลาร์ก et al . , 1985 ; ดาส และ ทริปาธิ , 1991 ) .
ที่เกิดขึ้นพร้อมกันของเอนไซม์ไคโมทริปซินในปลาและพืชกินแมลงได้
รายงาน ( ชิวและกระทะ , 2002 ; การ์เซีย carreno et al . , 2002 ) ที่อื่น การศึกษายังพบการปรากฏตัวของ
ทั้งสองชนิด ( มาร์ติเนซ กินทั้งพืชและสัตว์และเอนไซม์ใน Serra ,
1989 ; ชอง et al . , 2002b ) น้ำหนักโมเลกุลของเอนไซม์ปลาตะพัด ( 323 กิโลดาลตัน ) ประมาณ
ที่นี่เป็นเล็กน้อยสูงกว่าช่วง 23.0 – 28 kDa และรายงานอื่นสำหรับชนิดอื่น ๆ
( Cohen et al . , 1981 ; และ hjelmeland Raa , 1982 ; ซิมป์สัน และ haard , 1984 )
ทริปและกิจกรรมสูงกว่าสิบโทในตับอ่อนเมื่อเทียบกับ
ไส้ได้รับที่นี่อาจเป็นเพราะการอดอาหารสำหรับระยะเวลา 24-h ก่อน

ปลาคนภาพเจลและชีวเคมี ) ยังแนะนำการปรากฏตัวของหลาย exopeptidases ในส่วนลำไส้และโรคของอะโรวาน่า
. ลูซีนบางหนบันทึกระยะ
, A และ B ของตัวแทนที่สำคัญของกลุ่มนี้ ทั้งหมดเหล่านี้สามเอนไซม์
ถูกตรวจพบในกระเพาะอาหารและส่วนต่างๆของปลาในทะเลและโดเวอร์ ( คลาร์กและ
al . , 1985 , 1987 ; munilla Moran และสตาร์ค , 2533 )ลูซีนบางหนเป็น cytosolic
เอนไซม์ที่พบในความหลากหลายของเนื้อเยื่อ