In this study, we investigated the

In this study, we investigated the interaction of Vaccinium bracteatum Thunb. leaf (VBTL) pigment and
rice proteins. In the presence of rice protein, VBTL pigment antioxidant activity and free polyphenol content
decreased by 67.19% and 68.11%, respectively, and L* of the protein–pigment complex decreased significantly
over time. L* values of albumin, globulin and glutelin during 60-min pigment exposure
decreased by 55.00, 57.14, and 54.30%, respectively, indicating that these proteins had bound to the pigment.
A significant difference in protein surface hydrophobicity was observed between rice proteins and
pigment–protein complexes, indicating that hydrophobic interaction is a major binding mechanism
between VBTL pigment and rice proteins. A significant difference in secondary structures between proteins
and protein–pigment complexes was also uncovered, indicating that hydrogen bonding may be
another mode of interaction between VBTL pigment and rice proteins. Our results indicate that VBTL pigment
can stain rice proteins with hydrophobic and hydrogen interactions.

2015 Elsevier Ltd. All rights reserved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในการศึกษานี้ เราตรวจสอบการโต้ตอบของ Vaccinium bracteatum Thunb ลีฟ (VBTL) รงควัตถุ และข้าวโปรตีน ในต่อหน้าของโปรตีนข้าว VBTL เม็ดสีต้านอนุมูลอิสระกิจกรรม และเนื้อหา polyphenol ฟรีลดลง โดย 67.19% และ 68.11% ตามลำดับ และ L * ของคอมเพล็กซ์โปรตีน – เม็ดสีลดลงอย่างมีนัยสำคัญช่วงเวลานั้น L * ค่า albumin กลอบูลิน และ glutelin ในแสงนาที 60 เม็ดลด 55.00, 57.14 และ 54.30% ตามลำดับ ระบุว่า โปรตีนเหล่านี้มาผูกเข้ากับเม็ดสีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในโปรตีนผิว hydrophobicity ถูกตรวจสอบระหว่างโปรตีนข้าว และผง – โปรตีนคอมเพล็กซ์ ระบุว่า hydrophobic โต้เป็นกลไกสำคัญรวมระหว่าง VBTL ผงและข้าวโปรตีน ความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในโครงสร้างรองระหว่างโปรตีนและคอมเพล็กซ์โปรตีน – ผงเถ บ่งชี้ว่า อาจเป็นไฮโดรเจนยึดโหมดอื่นของปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนผงและข้าว VBTL ผลของเราบ่งชี้ว่า รงควัตถุ VBTLสามารถติดข้าวโปรตีน ด้วย hydrophobic และโต้ตอบไฮโดรเจนได้2015 Elsevier จำกัด สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในการศึกษานี้เราตรวจสอบการทำงานร่วมกันของ Vaccinium bracteatum Thunb ใบ (VBTL)
เม็ดสีและโปรตีนข้าว ในการปรากฏตัวของโปรตีนข้าวฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระสี VBTL
และเนื้อหาโพลีฟีนฟรีลดลง67.19% และ 68.11% ตามลำดับและ L *
ที่ซับซ้อนโปรตีนเม็ดสีลดลงอย่างมีนัยสำคัญในช่วงเวลา ค่า L * อัลบูมิโกลบูลิและ glutelin ระหว่างการถ่ายภาพสี 60
นาทีลดลง55.00, 57.14 และ 54.30% ตามลำดับแสดงให้เห็นว่าโปรตีนเหล่านี้ได้ถูกผูกไว้กับเม็ดสี.
ความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญใน hydrophobicity พื้นผิวโปรตีนพบว่าระหว่างโปรตีนข้าวและ
สีคอมเพล็กซ์โปรตีนแสดงให้เห็นว่าการทำงานร่วมกันไม่ชอบน้ำเป็นกลไกสำคัญที่มีผลผูกพันระหว่างสี VBTL และโปรตีนข้าว ความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในโครงสร้างรองระหว่างโปรตีนและโปรตีนคอมเพล็กซ์เม็ดสียังถูกค้นพบแสดงให้เห็นพันธะไฮโดรเจนที่อาจจะมีโหมดอื่นของการปฏิสัมพันธ์ระหว่างสีVBTL และโปรตีนข้าว ผลของเราแสดงให้เห็นว่าเม็ดสี VBTL สามารถเปื้อนโปรตีนข้าวกับปฏิสัมพันธ์น้ำและไฮโดรเจน.? 2015 เอลส์ จำกัด สงวนลิขสิทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การศึกษาปฏิสัมพันธ์ของแวคซีเนียม bracteatum Thunb . ใบ ( vbtl
) สีและโปรตีนข้าว ในการแสดงตนของโปรตีนข้าว vbtl รงควัตถุและฤทธิ์ต้านฟรีปริมาณเนื้อหา
ลดลง 67.19 % และ 68.11 ตามลำดับ และ L * ของโปรตีนที่ซับซ้อนและเม็ดสีลดลงอย่างมีนัยสำคัญ
ตลอดเวลา L * ค่าอัลบูมินและในระหว่างที่กลูเทลิน 60 นาทีสีแสง
ลดลง 55.00 ศึกษา , และ , 54.30 เปอร์เซ็นต์ ตามลำดับ แสดงให้เห็นว่าโปรตีนเหล่านี้มีไว้เพื่อสี .
ความแตกต่างในพื้นผิวบรรจุภัณฑ์โปรตีนระหว่างโปรตีนและโปรตีนเชิงซ้อน (
สีข้าว ระบุว่า ปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิกเป็นหลักผูกกลไก
ระหว่างเม็ดสี vbtl และโปรตีนข้าวความแตกต่างในโครงสร้างทุติยภูมิระหว่างโปรตีนและโปรตีนเชิงซ้อน ( สี
ยังเปิดเผย ระบุว่า พันธะไฮโดรเจนอาจ
อีกโหมดของปฏิสัมพันธ์ระหว่างสี vbtl และโปรตีนข้าว ผลของเราระบุว่า vbtl รงควัตถุ
สามารถคราบโปรตีนข้าว ) และไฮโดรเจนปฏิกิริยา .

2015 นอกจากนี้ จำกัด .