Cofilin is an actin depolymerizing

Cofilin is an actin depolymerizing protein found widely distributed in animals and plants. We have used electron cryomicroscopy and helical reconstruction to identify its binding site on actin filaments. Cofilin binds filamentous (F)-actin cooperatively by bridging two longitudinally associated actin subunits. The binding site is centered axially at subdomain 2 of the lower actin subunit and radially at the cleft between subdomains 1 and 3 of the upper actin subunit. Our work has revealed a totally unexpected (and unique) property of cofilin, namely, its ability to change filament twist. As a consequence of this change in twist, filaments decorated with cofilin have much shorter ‘actin crossovers' (∼75% of those normally observed in F-actin structures). Although their binding sites are distinct, cofilin and phalloidin do not bind simultaneously to F-actin. This is the first demonstration of a protein that excludes another actin-binding molecule by changing filament twist. Alteration of F-actin structure by cofilin/ADF appears to be a novel mechanism through which the actin cytoskeleton may be regulated or remodeled.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

cofilin เป็นโปรตีนโปรตีน depolymerizing พบกระจายอยู่ทั่วไปในสัตว์และพืช เราได้ใช้อิเล็กตรอน cryomicroscopy และขดลวดฟื้นฟูเพื่อระบุเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันที่มีต่อเส้นใยโปรตีน cofilin ผูกใย (ฉ) โปรตีน-ร่วมมือกันโดยการเชื่อมโยงที่เกี่ยวข้องตามยาวสองหน่วยย่อยโปรตีนเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันเป็นศูนย์กลางแกนย่อยที่ 2 จาก subunit โปรตีนที่ลดลงและเรดิที่แหว่งย่อยระหว่างวันที่ 1 และ 3 ของหน่วยย่อยโปรตีนบน การทำงานของเราได้เปิดเผยทรัพย์สิน (และไม่ซ้ำกัน) ที่ไม่คาดคิดโดยสิ้นเชิง cofilin คือความสามารถในการเปลี่ยนไส้บิด เป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงในการบิดนี้,เส้นใยตกแต่งด้วย cofilin มีสั้นมาก 'ไขว้โปรตีน' (~ 75% ของผู้ที่ตั้งข้อสังเกตตามปกติในโครงสร้างโปรตีนฉ) แม้ว่าเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันของพวกเขามีความแตกต่าง, cofilin และ phalloidin ไม่ผูกพร้อมกันเพื่อ F-โปรตีน นี่คือการสาธิตครั้งแรกของโปรตีนที่ไม่รวมอีกโมเลกุลโปรตีนมีผลผูกพันโดยการเปลี่ยนไส้บิดการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างฉโปรตีนโดย cofilin / ADF ดูเหมือนจะเป็นนวนิยายกลไกผ่านที่โครงร่างของโปรตีนอาจจะควบคุมหรือการออกแบบ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Cofilin เป็นแอกตินเป็นโปรตีนที่พบกระจายอย่างกว้างขวางในสัตว์และพืช depolymerizing เราได้ใช้ cryomicroscopy อิเล็กตรอนและฟื้นฟู helical ระบุไซต์ของผูกบน filaments แอกติน Cofilin binds filamentous (F) -แอกติน cooperatively โดยกาลสอง longitudinally สัมพันธ์ subunits แอกติน รวมเว็บไซต์เป็นศูนย์กลาง axially โดเมนย่อย 2 ของย่อยแอกตินล่าง และ radially ที่เพดานระหว่าง subdomains 1 และ 3 ของย่อยบนแอกติน งานของเราได้เปิดเผยทั้งหมดโดยไม่คาดคิด (และเฉพาะ) คุณสมบัติของ cofilin ได้แก่ ความสามารถในการเปลี่ยนใยบิด เป็นลำดับของการเปลี่ยนแปลงนี้ในบิด filaments ที่ตกแต่ง ด้วย cofilin ได้สั้นกว่า 'crossovers แอกติน' (∼75% ของปกติพบในโครงสร้างของแอกติน F) แม้ว่าเว็บไซต์ของพวกเขารวมแตกต่างกัน cofilin และ phalloidin ไม่ผูกกันกับแอกติน F เดโมแรกของโปรตีนที่แยกโมเลกุลของแอกตินผูกอีก โดยเปลี่ยนแปลงบิดใย อยู่ เปลี่ยนโครงสร้างของแอกติน F โดย cofilin/ADF จะ กลไกนวนิยายที่ cytoskeleton แอกตินอาจกำหนด หรือออกแบบแล้ว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

cofilin มีโปรตีน depolymerizing actin ที่พบกันอย่างกว้างขวางในการกระจายพันธุ์ไม้และสัตว์ เราได้สร้างขึ้นมาใหม่ใช้ cryomicroscopy อิเลคตรอนและตัวหนอนเพื่อระบุไซต์มีผลผูกพันในเส้นใย actin cofilin ผูกพัน filamentous ( F ) - actin กอบกู้โดยการเชื่อมโยงระหว่างเครือข่ายสอง subunits actin longitudinally ที่เกี่ยวข้องไซต์ที่มีผลผูกพันอยู่ในศูนย์กลาง axially subdomain ที่ 2 ของ subunit actin ลดลงและเป็นรัศมีที่ตัดระหว่างโดเมนย่อยที่ 1 และ 3 ของ subunit actin บน งานของเรามีที่พักที่ไม่คาดคิดทั้งหมด(และที่โดดเด่น)ของ cofilin ได้แก่ความสามารถของการเปลี่ยนแปลงบิดใย เป็นผลของการเปลี่ยนแปลงนี้ในขณะเดียวกันได้รับการตกแต่งพร้อมด้วยเส้นใย cofilin มีมากกว่า' actin 'เป็นอนาล็อก(∼ 75% ของผู้ที่ตามปกติสังเกตเห็นในโครงสร้าง F - actin ) แม้ว่าจะยังมีผลผูกพันของพวกเขาก็มีจุดเด่น phalloidin cofilin และไม่มีผลผูกพันพร้อมกันไปยัง F - actin โรงแรมแห่งนี้คือการสาธิตแรกที่ของโปรตีนที่ไม่รวมถึงอณู actin - มีผลผูกพันอีกคนหนึ่งโดยการเปลี่ยนบิดใยการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้าง F - actin โดย Letter cofilin /จะปรากฏขึ้นเพื่อเป็นกลไกการเขียนนวนิยายเรื่องที่ผ่าน cytoskeleton actin อาจจะถูกควบคุมหรือปรับรูปแบบใหม่