Since Pichia is known to glycosylat

Since Pichia is known to glycosylate secreted proteins that contain an N-linked sugar glycosylation motif, two of which are present in the mature enzyme domain of proFgCatB3, it was rationalized that this higher molecular weight band was most likely due to glycosylation, as observed earlier with the F. hepatica cathepsin CB2 sequence (Beckham et al.,2006).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตั้งแต่ Pichia ทราบว่า glycosylate ที่หลั่งโปรตีนที่ประกอบด้วยการเชื่อมโยง N น้ำตาล glycosylation ลาย สองซึ่งไม่อยู่ในโดเมนเอนไซม์แก่ ๆ ของ proFgCatB3 มันถูก rationalized ว่า วงนี้น้ำหนักโมเลกุลสูงเป็นมากที่สุดเนื่องจาก glycosylation ตรวจสอบก่อนหน้านี้กับการ F. hepatica cathepsin CB2 ลำดับ (เบคแฮม et al. 2006)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตั้งแต่ Pichia เป็นที่รู้จักกัน glycosylate โปรตีนที่หลั่งที่ประกอบด้วย N-เชื่อมโยงน้ำตาลแม่ลาย glycosylation สองซึ่งมีอยู่ในโดเมนเอนไซม์ผู้ใหญ่ proFgCatB3 มันก็เหตุผลที่ว่านี้วงน้ำหนักโมเลกุลสูงขึ้นน่าจะเกิดจาก glycosylation เป็นที่สังเกตก่อนหน้านี้ กับเอฟหมึก cathepsin ลำดับ CB2 (เบ็คแฮม et al., 2006)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ตั้งแต่ pichia เป็นที่รู้จักกันเพื่อให้หลั่งโปรตีนที่ประกอบด้วยน้ำตาลที่ n-linked glycosylation แม่ลายสองซึ่งมีอยู่ในผู้ใหญ่เอนไซม์โดเมนของ profgcatb3 มันเป็นเหตุผลที่น้ำหนักโมเลกุลสูงกว่านี้วงดนตรีมีแนวโน้มมากที่สุดเนื่องจาก glycosylation ตามที่สังเกตก่อนหน้านี้กับ F . การคาเทปซิน CB2 ลำดับ ( เบคแฮม et al . , 2006 )