An alkaline protease was extracted from the viscera (intestine) of Nile tilapia, Oreochromis niloticus, the second most important fish in
Brazilian aquaculture. This enzyme is usually discarded among the tons of waste produced by its processing. The enzyme was purified in three
steps: heat treatment, ammonium sulphate fractionation and Sephadex G-75 gel filtration, presenting an yield and purification of 30% and 22-
fold, respectively, and showing a single band by SDS-PAGE (23.5 kDa). This enzyme showed Km for the hydrolysis of benzoyl-DL-argininep-nitroanilide (BAPNA) equal to 0.755 0.008 mM, an optimum temperature at 50 8C, was stable for 30 min at 50 8C, and optimum pH of
8.0. The protease was strongly inhibited by Al3+ and Cd2+, followed by Cu2+, Hg2+, Zn2+ and Co2+. Inhibition by PMSF and specific trypsin
inhibitors provided additional evidences that this activity can be attributed to a trypsin-like enzyme.
# 2004 Elsevier Ltd. All rights reserved
เป็นอัลคาไลน์โปรติเอสถูกสกัดจากเครื่องใน ( ไส้ ) ของปลานิล , ปลานิล , ที่สองที่สำคัญที่สุดจึง SH
บราซิลในการเพาะเลี้ยงสัตว์น้ำ เอนไซม์นี้มักจะทิ้งระหว่างตันของเสียที่ผลิตโดยการประมวลผล เอนไซม์ คือ ปุริมจึง 3
ขั้นตอนการรักษาความร้อน , การแยกและแยกซัลเฟตแอมโมเนียม g-75 จึง ltration เจล ,การนำเสนอผลผลิต และ ภูริ จึงบวก 30% และ 22 -
เท่าตามลำดับ และการแสดงวงดนตรีเดียวโดย SDS-PAGE ( 23.5 กิโลดาลตัน ) เอนไซม์นี้พบ km สำหรับการย่อยสลายของเบนโซอิล DL argininep i-nitroanilide ( bapna ) เท่ากับ 0.755 0.008 มม. มีอุณหภูมิสูงสุดที่ 50 8C , ที่มั่นคงสำหรับ 30 นาทีที่ 50 8C , และ pH ที่เหมาะสมของ
8.0 . ที่ติก็ขอยับยั้งโดย al3 CD2 CU2 และตามด้วย ,และ hg2 zn2 , CO2 การยับยั้งโดย PMSF speci จึงยับยั้งเอนไซม์และ C
ให้เพิ่มเติมที่ชี้ชัดว่า กิจกรรมนี้สามารถเกิดจากการเปลี่ยนแปลง เช่น เอนไซม์
# 2004 บริษัท จำกัด
การแปล กรุณารอสักครู่..