Polyphenol oxidase (PPO) was isolated from longan (Dimocarpus longan Lour.) fruit peel, with a 46-fold puri®cation of PPO by
ammonium sulfate, Sephadex G-200 and Phenyl Sepharose being achieved. Pyrogallol, 4-methylcatechol, and catechol were good
substrates for the enzyme, and activity with chlorogenic acid, p-cresol, resorcinol, or tyrosine was not observed. The optimal pH for
PPO activity was 6.5 with 4-methylcatechol. The enzyme had a remarkably temperature optimum (35C) and was relatively stable,
requiring a little more than 20 min at 50C for 50% loss of activity. Reduced glutathione, l-cysteine, thiourea, FeSO4 and SnCl2
markedly inhibited PPO activity, whereas MnSO4 and CaCl2 enhanced PPO activity. Data obtained in this study might help to
better understand longan fruit peel browning. # 1999 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.
Polyphenol oxidase (PPO) ถูกแยกจากเปลือกผลไม้ลำไย (Dimocarpus ลำไยร้าน) กับภูริ 46-fold ® cation PPO โดย
แอมโมเนียซัลเฟต Sephadex G 200 และ Sepharose Phenyl กำลังประสบความสำเร็จ Pyrogallol, 4 methylcatechol และ catechol ได้ดี
พื้นผิวสำหรับเอนไซม์ และกิจกรรม กับกรด chlorogenic, p cresol, resorcinol, tyrosine ถูกตรวจสอบไม่ PH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับ
กิจกรรม PPO เป็น 6.5 กับ 4 methylcatechol เอนไซม์ที่มีเป็นไข้แต่อุณหภูมิเหมาะสม (35 C) และมีเสถียรภาพค่อนข้าง,
ต้องน้อยกว่า 20 นาทีที่ 50 C สำหรับขาดทุน 50% ของกิจกรรมการ ลดกลูตาไธโอน l-cysteine, thiourea, FeSO4 และ SnCl2
ห้ามกิจกรรม PPO อย่างเด่นชัด โดย MnSO4 และ CaCl2 PPO กิจกรรมเพิ่ม ข้อมูลที่ได้ในการศึกษานี้อาจช่วยให้
ดี เข้าใจลำไยผลไม้เปลือก browning # 1999 Elsevier วิทยาศาสตร์ จำกัด สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด
การแปล กรุณารอสักครู่..
