N-acetylation, or the transfer of a

N-acetylation, or the transfer of an acetyl group to nitrogen, occurs in almost all eukaryotic proteins through both irreversible and reversible mechanisms. N-terminal acetylation requires the cleavage of the N-terminal methionine by methionine aminopeptidase (MAP) before replacing the amino acid with an acetyl group from acetyl-CoA by N-acetyltransferase (NAT) enzymes. This type of acetylation is co-translational, in that N-terminus is acetylated on growing polypeptide chains that are still attached to the ribosome. While 80-90% of eukaryotic proteins are acetylated in this manner, the exact biological significance is still unclear.

Acetylation at the ε-NH2 of lysine (termed lysine acetylation) on histone N-termini is a common method of regulating gene transcription. Histone acetylation is a reversible event that reduces chromosomal condensation to promote transcription, and the acetylation of these lysine residues is regulated by transcription factors that contain histone acetyletransferase (HAT) activity. While transcription factors with HAT activity act as transcription co-activators, histone deacetylase (HDAC) enzymes are co-repressors that reverse the effects of acetylation by reducing the level of lysine acetylation and increasing chromosomal condensation.

Sirtuins (silent information regulator) are a group of NAD-dependent deacetylases that target histones. As their name implies, they maintain gene silencing by hypoacetylating histones and have been reported to aid in maintaining genomic stability.

While acetylation was first detected in histones, cytoplasmic proteins have been reported to also be acetylated, and therefore acetylation seems to play a greater role in cell biology than simply transcriptional regulation. Furthermore, crosstalk between acetylation and other post-translational modifications, including phosphorylation, ubiquitination and methylation, can modify the biological function of the acetylated protein.

Protein acetylation can be detected by chromosome immunoprecipitation (ChIP) using acetyllysine-specific antibodies or by mass spectrometry, where an increase in histone by 42 mass units represents a single acetylation.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

N acetylation หรือการโอนย้ายของ acetyl กลุ่มไนโตรเจน เกิดขึ้นใน eukaryotic โปรตีนเกือบทั้งหมดผ่านกลไกกลับ และกลับ Acetylation N-เทอร์มินัลต้องการความแตกแยกของ aminopeptidase methionine โดย methionine N-เทอร์มินัล (แผนที่) ก่อนที่จะเปลี่ยนกรดอะมิโนกับกลุ่มที่มี acetyl จาก acetyl-CoA โดยเอนไซม์ N-acetyltransferase (NAT) ชนิดนี้ acetylation นั้น co-translational เทอร์มินัส N ถูก acetylated บนโซ่ polypeptide ที่ยังคงแนบกับไรโบโซมเติบโต ในขณะที่ 80-90% ของโปรตีน eukaryotic ถูก acetylated ในลักษณะนี้ ความสำคัญทางชีวภาพที่แน่นอนเป็นอั้มวิธีการทั่วไปของการควบคุมการถอดรหัสยีน acetylation ที่ε-NH2 ของไลซีน (เรียกว่าไลซีน acetylation) บนฮิสโตน N เทอร์มิได้ ฮิสโตน acetylation เป็นเหตุการณ์กลับที่ลดโอกาสควบแน่นเพื่อส่งเสริมการถอดรหัส และ acetylation เหล่านี้ตกค้างไลซีนถูกควบคุม โดยปัจจัยการถอดรหัสที่ประกอบด้วยฮิสโตน acetyletransferase (หมวก) กิจกรรม ขณะที่ปัจจัยถอดหมวกกิจกรรมเป็นการถอดรหัสร่วมกระตุ้น เอนไซม์ deacetylase (HDAC) ของฮิสโตนมี repressors ร่วมที่กลับของ acetylation โดยลดระดับของไลซีน acetylation และเพิ่มโอกาสในการควบแน่นSirtuins (ข้อมูลเงียบควบคุม) เป็นกลุ่มของ deacetylases ขึ้นอยู่กับ NAD ที่เป้าหมาย histones ตามความหมายของชื่อของพวกเขา พวกเขารักษายีนสมร โดย hypoacetylating histones และมีการรายงานเพื่อช่วยในการรักษาเสถียรภาพการในขณะที่ acetylation พบครั้งแรกใน histones รายการเลือกโปรตีนที่มีการรายงานไปยัง acetylated และดังนั้น acetylation น่าจะ มีบทบาทมากขึ้นในเซลล์ชีววิทยามากกว่าระเบียบ transcriptional เพียง นอกจากนี้ ครอสทอล์ค acetylation และอื่น ๆ แก้ไข post-translational, phosphorylation, ubiquitination และ ปรับ สามารถปรับเปลี่ยนการทำงานทางชีวภาพของโปรตีน acetylatedAcetylation โปรตีนสามารถตรวจพบ โดย immunoprecipitation จึงโครโมโซม (ชิ) ซึ่งใช้เฉพาะ acetyllysine แอนตี้ หรือ รเมท ซึ่งการเพิ่มขึ้นของฮิสโตนโดยหน่วยมวล 42 แทน acetylation เดียว

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

N-acetylation หรือการโอนของกลุ่ม acetyl ไนโตรเจนที่เกิดขึ้นในเกือบทุกโปรตีน eukaryotic ผ่านกลไกทั้งสองกลับไม่ได้และกลับได้ N-ขั้ว acetylation ต้องแตกแยกของ methionine n- ขั้วโดย methionine aminopeptidase (MAP) ก่อนที่จะเปลี่ยนกรดอะมิโนกับกลุ่ม acetyl จาก acetyl-CoA จาก N-acetyltransferase (NAT) เอนไซม์ ประเภทของ acetylation นี้เป็นผู้ร่วมแปลในการที่ N-ปลายทาง acetylated เติบโต polypeptide โซ่ที่ยังคงติดอยู่กับไรโบโซม ในขณะที่ 80-90% ของโปรตีน eukaryotic จะ acetylated ในลักษณะนี้อย่างมีนัยสำคัญทางชีวภาพที่แน่นอนยังไม่ชัดเจน. acetylation ที่ε-NH2 ไลซีน (เรียกว่าไลซีน acetylation) บนสโตน N-Termini เป็นวิธีการทั่วไปของการควบคุมการถอดรหัสยีน สโตน acetylation เป็นเหตุการณ์ที่พลิกกลับที่ช่วยลดการควบแน่นของโครโมโซมเพื่อส่งเสริมการถอดความและ acetylation ของ lysine ตกค้างเหล่านี้จะถูกควบคุมโดยถอดความปัจจัยที่มีสโตน acetyletransferase (HAT) กิจกรรม ในขณะที่ปัจจัยการถอดความกับการกระทำกิจกรรมหมวกถอดความร่วม activators, สโตน deacetylase (HDAC) เอนไซม์ร่วม repressors ที่ย้อนกลับผลของ acetylation โดยการลดระดับของไลซีน acetylation และเพิ่มการกลั่นตัวของโครโมโซม. Sirtuins (ควบคุมข้อมูลเงียบ) เป็นกลุ่ม ของ deacetylases NAD ขึ้นอยู่กับว่า histones กำหนดเป้าหมาย เป็นชื่อของพวกเขาหมายถึงพวกเขารักษาสมรยีนโดย hypoacetylating histones และได้รับการรายงานเพื่อช่วยในการรักษาเสถียรภาพของจีโนม. ในขณะที่ acetylation พบครั้งแรกใน histones โปรตีนนิวเคลียสได้รับรายงานว่าจะยังสามารถ acetylated และดังนั้นจึง acetylation ดูเหมือนว่าจะมีบทบาทมากกว่า ในเซลล์ชีววิทยากว่าการควบคุมการถอดรหัสเพียง นอกจากนี้ crosstalk ระหว่าง acetylation และการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลอื่น ๆ รวมทั้ง phosphorylation, ubiquitination และ methylation สามารถปรับเปลี่ยนฟังก์ชั่นทางชีวภาพของโปรตีน acetylated. โปรตีน acetylation สามารถตรวจพบโดยโครโมโซม immunoprecipitation (Chip) โดยใช้แอนติบอดี acetyllysine เฉพาะหรือมวลสาร ที่เพิ่มขึ้นในสโตน 42 หน่วยมวลหมายถึง acetylation เดียว