- ข้อความ
- ประวัติศาสตร์
Ebolavirus-host cell interactionsEb
Ebolavirus-host cell interactions
Ebolavirus infection is associated with a high mortality rate and the public’s fear of ebolavirus infection makes this virus a bioterror concern. There are no effective treatments for Ebola infection. The ongoing research in my lab addresses three important questions regarding ebolavirus glycoprotein (GP) interactions with the host. First, what are the cellular factors required for ebolavirus entry? Second, how does ebolavirus GP antagonize the function of the cellular antiviral factor Tetherin? Third, does ebolavirus GP employ a novel mechanism of steric occlusion to mediate surface protein down-modulation and what is the effect of GP expression on immune recognition? Answers to these questions will provide important new information about how ebolavirus interacts with the host. In addition, these studies are likely to suggest new therapeutic or prophylactic strategies to combat ebolavirus infection. Finally, the proposed steric shielding model for surface protein down-regulation by ebolavirus represents a novel mechanism for a viral glycoprotein affecting host cell function and may also be informative for cellular mucin proteins involved in metastatic cancer.
We are taking two approaches to identify host factors needed for ebolavirus infection. First, we selected infection resistant, pseudohaploid Chinese Hamster Ovary (CHO) cells utilizing a recombinant Vesicular Stomatitis Virus encoding ebolavirus GP (VSV-EboGP) and identified four cell lines resistant to GP-mediated viral entry. In four lines examined, we found distinct mutations in the Niemann-Pick Type C1 (NPC1) gene, resulting in loss of protein expression. NPC1 mutations that affected cholesterol regulation were not identified in our screen suggesting a more direct requirement for NPC1 in ebolavirus entry. How NPC1 mediates ebolavirus infection is currently under study. In a second approach, human haploid cells mutagenized by insertional inactivation with a retroviral vector have been screened using VSV-EboGP. The mechanism(s) by which these candidate genes impair viral entry are being explored using cell biological and microscopic methods.
We demonstrated that ebolavirus virions are retained by the cellular restriction factor Tetherin and that ebolavirus glycoprotein (GP) relieves this restriction. We are examining the features and mechanisms by which ebolavirus GP counteracts Tetherin. Several primate lentiviruses and HIV-2 also utilize their envelope glycoproteins to antagonize Tetherin activity and we are comparing their mechanism(s) to that of Ebolavirus GP.
Ebolavirus glycoprotein expression causes an apparent down modulation of host cell surface proteins leading to loss of cellular adhesion and significantly diminished surface levels of MHC and several other host proteins. The striking down-regulation of class I MHC, and a potential role in loss of cell-cell adhesion leading to hemorrhage, suggest a role for GP in the pathology of ebolavirus infection. Surface protein down modulation is caused by a large mucin-like domain within ebolavirus GP. We recently demonstrated that this region within the ebolavirus glycoprotein acts as a steric shield to block surface accessibility. This model is supported by the published X-ray structure of ebolavirus GP. Importantly, steric occlusion represents a novel mechanism by which a viral glycoprotein impairs recognition of cellular surface proteins and, as we demonstrated, impairs MHC I-mediated immune cell recognition of GP expressing cells. We are currently investigating whether ebolavirus GP steric occlusion occurs on other cells types and affect innate as well as adaptive immune responses.
Ebolavirus infection is associated with a high mortality rate and the public’s fear of ebolavirus infection makes this virus a bioterror concern. There are no effective treatments for Ebola infection. The ongoing research in my lab addresses three important questions regarding ebolavirus glycoprotein (GP) interactions with the host. First, what are the cellular factors required for ebolavirus entry? Second, how does ebolavirus GP antagonize the function of the cellular antiviral factor Tetherin? Third, does ebolavirus GP employ a novel mechanism of steric occlusion to mediate surface protein down-modulation and what is the effect of GP expression on immune recognition? Answers to these questions will provide important new information about how ebolavirus interacts with the host. In addition, these studies are likely to suggest new therapeutic or prophylactic strategies to combat ebolavirus infection. Finally, the proposed steric shielding model for surface protein down-regulation by ebolavirus represents a novel mechanism for a viral glycoprotein affecting host cell function and may also be informative for cellular mucin proteins involved in metastatic cancer.
We are taking two approaches to identify host factors needed for ebolavirus infection. First, we selected infection resistant, pseudohaploid Chinese Hamster Ovary (CHO) cells utilizing a recombinant Vesicular Stomatitis Virus encoding ebolavirus GP (VSV-EboGP) and identified four cell lines resistant to GP-mediated viral entry. In four lines examined, we found distinct mutations in the Niemann-Pick Type C1 (NPC1) gene, resulting in loss of protein expression. NPC1 mutations that affected cholesterol regulation were not identified in our screen suggesting a more direct requirement for NPC1 in ebolavirus entry. How NPC1 mediates ebolavirus infection is currently under study. In a second approach, human haploid cells mutagenized by insertional inactivation with a retroviral vector have been screened using VSV-EboGP. The mechanism(s) by which these candidate genes impair viral entry are being explored using cell biological and microscopic methods.
We demonstrated that ebolavirus virions are retained by the cellular restriction factor Tetherin and that ebolavirus glycoprotein (GP) relieves this restriction. We are examining the features and mechanisms by which ebolavirus GP counteracts Tetherin. Several primate lentiviruses and HIV-2 also utilize their envelope glycoproteins to antagonize Tetherin activity and we are comparing their mechanism(s) to that of Ebolavirus GP.
Ebolavirus glycoprotein expression causes an apparent down modulation of host cell surface proteins leading to loss of cellular adhesion and significantly diminished surface levels of MHC and several other host proteins. The striking down-regulation of class I MHC, and a potential role in loss of cell-cell adhesion leading to hemorrhage, suggest a role for GP in the pathology of ebolavirus infection. Surface protein down modulation is caused by a large mucin-like domain within ebolavirus GP. We recently demonstrated that this region within the ebolavirus glycoprotein acts as a steric shield to block surface accessibility. This model is supported by the published X-ray structure of ebolavirus GP. Importantly, steric occlusion represents a novel mechanism by which a viral glycoprotein impairs recognition of cellular surface proteins and, as we demonstrated, impairs MHC I-mediated immune cell recognition of GP expressing cells. We are currently investigating whether ebolavirus GP steric occlusion occurs on other cells types and affect innate as well as adaptive immune responses.
0/5000
โต้เซลล์โฮสต์ Ebolavirus
Ebolavirus ติดเชื้อที่สัมพันธ์กับอัตราการตายสูง และความกลัวของประชาชนติดเชื้อ ebolavirus bioterror กังวลไวรัสนี้ให้ มีการรักษาไม่มีประสิทธิภาพในการติดเชื้ออีโบลา งานวิจัยในแล็บของฉันอย่างต่อเนื่องอยู่ 3 คำถามสำคัญเกี่ยวกับ ebolavirus โต้ตอบไกลโคโปรตีน (GP) กับโฮสต์ ครั้งแรก อะไรเป็นปัจจัยโทรศัพท์มือถือที่จำเป็นสำหรับรายการ ebolavirus หรือไม่ สอง วิธีการทำงานของโทรศัพท์เคลื่อนที่ต้านไวรัส antagonize ไม่ ebolavirus GP ปัจจัย Tetherin 3, ebolavirus GP ไม่ใช้กลไกนวนิยายของสิ่งสำคัญ steric บรรเทาผิวโปรตีนลงเอ็มและผลของนิพจน์ GP ในการรู้จำภูมิคุ้มกันคืออะไร คำตอบสำหรับคำถามเหล่านี้จะให้ข้อมูลใหม่ที่สำคัญเกี่ยวกับวิธี ebolavirus โต้ตอบกับโฮสต์ นอกจากนี้ การศึกษาเหล่านี้มีแนวโน้มที่แนะนำกลยุทธ์ใหม่รักษาโรค หรือทานเพื่อต่อสู้กับการติดเชื้อ ebolavirus สุดท้าย แบบจำลอง steric ป้องกันเสนอสำหรับระเบียบลงผิวโปรตีนโดย ebolavirus แทนกลไกนวนิยายในไกลโคโปรตีนไวรัสที่มีผลต่อฟังก์ชันเซลล์โฮสต์ และอาจยังมีข้อมูลสำหรับโทรศัพท์มือถือ mucin โปรตีนเกี่ยวข้องกับ metastatic มะเร็ง
เราจะมีสองวิธีในการระบุปัจจัยโฮสต์ที่จำเป็นสำหรับการติดเชื้อ ebolavirus ครั้งแรก เราเลือกติดทน pseudohaploid จีนหนูแฮมสเตอร์รังไข่ (ช่อ) เซลล์ใช้ Vesicular Stomatitis ไวรัส recombinant รหัส ebolavirus GP (VSV-EboGP) และระบุบรรทัดเซลล์ 4 ทน GP mediated รายการไวรัส ในสี่รายการที่ตรวจสอบ เราพบการกลายพันธุ์แตกต่างกันใน C1 ชนิด Niemann รับยีน (NPC1) เกิดการสูญเสียโปรตีนนิพจน์ กลายพันธุ์ NPC1 ที่ควบคุมไขมันที่ไม่ระบุในหน้าจอของเราแนะนำความต้องการโดยตรงมากขึ้นสำหรับ NPC1 ในรายการ ebolavirus วิธี NPC1 mediates ติด ebolavirus อยู่ระหว่างการศึกษา ในแนวทางที่สอง มนุษย์เซลล์ haploid mutagenized โดยยกเลิกการเรียก insertional กับเวกเตอร์ retroviral ได้ถูกฉายใช้ VSV-EboGP มีการสำรวจ mechanism(s) ซึ่งยีนเหล่านี้ผู้ทำรายการไวรัสใช้เซลล์ด้วยกล้องจุลทรรศน์ และชีวภาพวิธีการ
ว่า ebolavirus virions จะเก็บปัจจัย โดยจำกัดโทรศัพท์มือถือ Tetherin และไกลโคโปรตีนที่ ebolavirus (GP) ช่วยลดข้อจำกัดนี้ เราจะตรวจสอบคุณสมบัติและกลไก โดยที่ ebolavirus GP counteracts Tetherin หลายอันดับวานร lentiviruses และเอชไอวี-2 นอกจากนี้ยังใช้ glycoproteins ซองจดหมายของพวกเขาเพื่อ antagonize Tetherin กิจกรรม และเราจะเปรียบเทียบ mechanism(s) ของพวกเขาที่ Ebolavirus GP
นิพจน์ไกลโคโปรตีน Ebolavirus ทำชัดเจนลงเอ็มของโฮสต์เซลล์โปรตีนที่นำไปสู่การสูญเสียการยึดเกาะเซลล์ผิว และระดับผิวของเอ็มเอชซีและโปรตีนโฮสต์อื่น ๆ หลายที่ลดลงอย่างมีนัยสำคัญ ที่โดดเด่นลงระเบียบของคลาสผมเอ็มเอชซี และบทบาทอาจสูญเสียการยึดเกาะเซลล์เซลล์ที่นำไปสู่การตกเลือด แนะนำบทบาทสำหรับ GP ในพยาธิวิทยาของการติดเชื้อ ebolavirus โปรตีนผิวลงเอ็มเกิดจากโดเมนเหมือน mucin ขนาดใหญ่ภายใน ebolavirus GP เราเพิ่งแสดงว่า ภูมิภาคนี้ภายในไกลโคโปรตีน ebolavirus ทำหน้าที่เป็นโล่ steric เพื่อบล็อกการเข้าถึงพื้นผิว รุ่นนี้ได้รับการสนับสนุน โดยโครงสร้างเอ็กซ์เรย์ประกาศของ ebolavirus GP ที่สำคัญ ไม่ควรมองข้าม steric แทนกลไกนวนิยายซึ่งไกลโคโปรตีนไวรัสแตกการรับรู้ของโปรตีนที่ผิวเซลลูลาร์ และ ดังเรา เอ็มเอชซีรู้ฉัน-mediated เซลล์ภูมิคุ้มกันของ GP แสดงเซลล์แตก เรากำลังจะตรวจสอบว่า ebolavirus GP steric ไม่ควรมองข้ามในเซลล์ชนิดอื่น ๆ และมีผลต่อการตอบสนองภูมิคุ้มกันโดยธรรมชาติ เป็นแบบอะแดปทีฟการ
Ebolavirus ติดเชื้อที่สัมพันธ์กับอัตราการตายสูง และความกลัวของประชาชนติดเชื้อ ebolavirus bioterror กังวลไวรัสนี้ให้ มีการรักษาไม่มีประสิทธิภาพในการติดเชื้ออีโบลา งานวิจัยในแล็บของฉันอย่างต่อเนื่องอยู่ 3 คำถามสำคัญเกี่ยวกับ ebolavirus โต้ตอบไกลโคโปรตีน (GP) กับโฮสต์ ครั้งแรก อะไรเป็นปัจจัยโทรศัพท์มือถือที่จำเป็นสำหรับรายการ ebolavirus หรือไม่ สอง วิธีการทำงานของโทรศัพท์เคลื่อนที่ต้านไวรัส antagonize ไม่ ebolavirus GP ปัจจัย Tetherin 3, ebolavirus GP ไม่ใช้กลไกนวนิยายของสิ่งสำคัญ steric บรรเทาผิวโปรตีนลงเอ็มและผลของนิพจน์ GP ในการรู้จำภูมิคุ้มกันคืออะไร คำตอบสำหรับคำถามเหล่านี้จะให้ข้อมูลใหม่ที่สำคัญเกี่ยวกับวิธี ebolavirus โต้ตอบกับโฮสต์ นอกจากนี้ การศึกษาเหล่านี้มีแนวโน้มที่แนะนำกลยุทธ์ใหม่รักษาโรค หรือทานเพื่อต่อสู้กับการติดเชื้อ ebolavirus สุดท้าย แบบจำลอง steric ป้องกันเสนอสำหรับระเบียบลงผิวโปรตีนโดย ebolavirus แทนกลไกนวนิยายในไกลโคโปรตีนไวรัสที่มีผลต่อฟังก์ชันเซลล์โฮสต์ และอาจยังมีข้อมูลสำหรับโทรศัพท์มือถือ mucin โปรตีนเกี่ยวข้องกับ metastatic มะเร็ง
เราจะมีสองวิธีในการระบุปัจจัยโฮสต์ที่จำเป็นสำหรับการติดเชื้อ ebolavirus ครั้งแรก เราเลือกติดทน pseudohaploid จีนหนูแฮมสเตอร์รังไข่ (ช่อ) เซลล์ใช้ Vesicular Stomatitis ไวรัส recombinant รหัส ebolavirus GP (VSV-EboGP) และระบุบรรทัดเซลล์ 4 ทน GP mediated รายการไวรัส ในสี่รายการที่ตรวจสอบ เราพบการกลายพันธุ์แตกต่างกันใน C1 ชนิด Niemann รับยีน (NPC1) เกิดการสูญเสียโปรตีนนิพจน์ กลายพันธุ์ NPC1 ที่ควบคุมไขมันที่ไม่ระบุในหน้าจอของเราแนะนำความต้องการโดยตรงมากขึ้นสำหรับ NPC1 ในรายการ ebolavirus วิธี NPC1 mediates ติด ebolavirus อยู่ระหว่างการศึกษา ในแนวทางที่สอง มนุษย์เซลล์ haploid mutagenized โดยยกเลิกการเรียก insertional กับเวกเตอร์ retroviral ได้ถูกฉายใช้ VSV-EboGP มีการสำรวจ mechanism(s) ซึ่งยีนเหล่านี้ผู้ทำรายการไวรัสใช้เซลล์ด้วยกล้องจุลทรรศน์ และชีวภาพวิธีการ
ว่า ebolavirus virions จะเก็บปัจจัย โดยจำกัดโทรศัพท์มือถือ Tetherin และไกลโคโปรตีนที่ ebolavirus (GP) ช่วยลดข้อจำกัดนี้ เราจะตรวจสอบคุณสมบัติและกลไก โดยที่ ebolavirus GP counteracts Tetherin หลายอันดับวานร lentiviruses และเอชไอวี-2 นอกจากนี้ยังใช้ glycoproteins ซองจดหมายของพวกเขาเพื่อ antagonize Tetherin กิจกรรม และเราจะเปรียบเทียบ mechanism(s) ของพวกเขาที่ Ebolavirus GP
นิพจน์ไกลโคโปรตีน Ebolavirus ทำชัดเจนลงเอ็มของโฮสต์เซลล์โปรตีนที่นำไปสู่การสูญเสียการยึดเกาะเซลล์ผิว และระดับผิวของเอ็มเอชซีและโปรตีนโฮสต์อื่น ๆ หลายที่ลดลงอย่างมีนัยสำคัญ ที่โดดเด่นลงระเบียบของคลาสผมเอ็มเอชซี และบทบาทอาจสูญเสียการยึดเกาะเซลล์เซลล์ที่นำไปสู่การตกเลือด แนะนำบทบาทสำหรับ GP ในพยาธิวิทยาของการติดเชื้อ ebolavirus โปรตีนผิวลงเอ็มเกิดจากโดเมนเหมือน mucin ขนาดใหญ่ภายใน ebolavirus GP เราเพิ่งแสดงว่า ภูมิภาคนี้ภายในไกลโคโปรตีน ebolavirus ทำหน้าที่เป็นโล่ steric เพื่อบล็อกการเข้าถึงพื้นผิว รุ่นนี้ได้รับการสนับสนุน โดยโครงสร้างเอ็กซ์เรย์ประกาศของ ebolavirus GP ที่สำคัญ ไม่ควรมองข้าม steric แทนกลไกนวนิยายซึ่งไกลโคโปรตีนไวรัสแตกการรับรู้ของโปรตีนที่ผิวเซลลูลาร์ และ ดังเรา เอ็มเอชซีรู้ฉัน-mediated เซลล์ภูมิคุ้มกันของ GP แสดงเซลล์แตก เรากำลังจะตรวจสอบว่า ebolavirus GP steric ไม่ควรมองข้ามในเซลล์ชนิดอื่น ๆ และมีผลต่อการตอบสนองภูมิคุ้มกันโดยธรรมชาติ เป็นแบบอะแดปทีฟการ
การแปล กรุณารอสักครู่..
Ebolavirus-host cell interactions
Ebolavirus infection is associated with a high mortality rate and the public’s fear of ebolavirus infection makes this virus a bioterror concern. There are no effective treatments for Ebola infection. The ongoing research in my lab addresses three important questions regarding ebolavirus glycoprotein (GP) interactions with the host. First, what are the cellular factors required for ebolavirus entry? Second, how does ebolavirus GP antagonize the function of the cellular antiviral factor Tetherin? Third, does ebolavirus GP employ a novel mechanism of steric occlusion to mediate surface protein down-modulation and what is the effect of GP expression on immune recognition? Answers to these questions will provide important new information about how ebolavirus interacts with the host. In addition, these studies are likely to suggest new therapeutic or prophylactic strategies to combat ebolavirus infection. Finally, the proposed steric shielding model for surface protein down-regulation by ebolavirus represents a novel mechanism for a viral glycoprotein affecting host cell function and may also be informative for cellular mucin proteins involved in metastatic cancer.
We are taking two approaches to identify host factors needed for ebolavirus infection. First, we selected infection resistant, pseudohaploid Chinese Hamster Ovary (CHO) cells utilizing a recombinant Vesicular Stomatitis Virus encoding ebolavirus GP (VSV-EboGP) and identified four cell lines resistant to GP-mediated viral entry. In four lines examined, we found distinct mutations in the Niemann-Pick Type C1 (NPC1) gene, resulting in loss of protein expression. NPC1 mutations that affected cholesterol regulation were not identified in our screen suggesting a more direct requirement for NPC1 in ebolavirus entry. How NPC1 mediates ebolavirus infection is currently under study. In a second approach, human haploid cells mutagenized by insertional inactivation with a retroviral vector have been screened using VSV-EboGP. The mechanism(s) by which these candidate genes impair viral entry are being explored using cell biological and microscopic methods.
We demonstrated that ebolavirus virions are retained by the cellular restriction factor Tetherin and that ebolavirus glycoprotein (GP) relieves this restriction. We are examining the features and mechanisms by which ebolavirus GP counteracts Tetherin. Several primate lentiviruses and HIV-2 also utilize their envelope glycoproteins to antagonize Tetherin activity and we are comparing their mechanism(s) to that of Ebolavirus GP.
Ebolavirus glycoprotein expression causes an apparent down modulation of host cell surface proteins leading to loss of cellular adhesion and significantly diminished surface levels of MHC and several other host proteins. The striking down-regulation of class I MHC, and a potential role in loss of cell-cell adhesion leading to hemorrhage, suggest a role for GP in the pathology of ebolavirus infection. Surface protein down modulation is caused by a large mucin-like domain within ebolavirus GP. We recently demonstrated that this region within the ebolavirus glycoprotein acts as a steric shield to block surface accessibility. This model is supported by the published X-ray structure of ebolavirus GP. Importantly, steric occlusion represents a novel mechanism by which a viral glycoprotein impairs recognition of cellular surface proteins and, as we demonstrated, impairs MHC I-mediated immune cell recognition of GP expressing cells. We are currently investigating whether ebolavirus GP steric occlusion occurs on other cells types and affect innate as well as adaptive immune responses.
Ebolavirus infection is associated with a high mortality rate and the public’s fear of ebolavirus infection makes this virus a bioterror concern. There are no effective treatments for Ebola infection. The ongoing research in my lab addresses three important questions regarding ebolavirus glycoprotein (GP) interactions with the host. First, what are the cellular factors required for ebolavirus entry? Second, how does ebolavirus GP antagonize the function of the cellular antiviral factor Tetherin? Third, does ebolavirus GP employ a novel mechanism of steric occlusion to mediate surface protein down-modulation and what is the effect of GP expression on immune recognition? Answers to these questions will provide important new information about how ebolavirus interacts with the host. In addition, these studies are likely to suggest new therapeutic or prophylactic strategies to combat ebolavirus infection. Finally, the proposed steric shielding model for surface protein down-regulation by ebolavirus represents a novel mechanism for a viral glycoprotein affecting host cell function and may also be informative for cellular mucin proteins involved in metastatic cancer.
We are taking two approaches to identify host factors needed for ebolavirus infection. First, we selected infection resistant, pseudohaploid Chinese Hamster Ovary (CHO) cells utilizing a recombinant Vesicular Stomatitis Virus encoding ebolavirus GP (VSV-EboGP) and identified four cell lines resistant to GP-mediated viral entry. In four lines examined, we found distinct mutations in the Niemann-Pick Type C1 (NPC1) gene, resulting in loss of protein expression. NPC1 mutations that affected cholesterol regulation were not identified in our screen suggesting a more direct requirement for NPC1 in ebolavirus entry. How NPC1 mediates ebolavirus infection is currently under study. In a second approach, human haploid cells mutagenized by insertional inactivation with a retroviral vector have been screened using VSV-EboGP. The mechanism(s) by which these candidate genes impair viral entry are being explored using cell biological and microscopic methods.
We demonstrated that ebolavirus virions are retained by the cellular restriction factor Tetherin and that ebolavirus glycoprotein (GP) relieves this restriction. We are examining the features and mechanisms by which ebolavirus GP counteracts Tetherin. Several primate lentiviruses and HIV-2 also utilize their envelope glycoproteins to antagonize Tetherin activity and we are comparing their mechanism(s) to that of Ebolavirus GP.
Ebolavirus glycoprotein expression causes an apparent down modulation of host cell surface proteins leading to loss of cellular adhesion and significantly diminished surface levels of MHC and several other host proteins. The striking down-regulation of class I MHC, and a potential role in loss of cell-cell adhesion leading to hemorrhage, suggest a role for GP in the pathology of ebolavirus infection. Surface protein down modulation is caused by a large mucin-like domain within ebolavirus GP. We recently demonstrated that this region within the ebolavirus glycoprotein acts as a steric shield to block surface accessibility. This model is supported by the published X-ray structure of ebolavirus GP. Importantly, steric occlusion represents a novel mechanism by which a viral glycoprotein impairs recognition of cellular surface proteins and, as we demonstrated, impairs MHC I-mediated immune cell recognition of GP expressing cells. We are currently investigating whether ebolavirus GP steric occlusion occurs on other cells types and affect innate as well as adaptive immune responses.
การแปล กรุณารอสักครู่..
อีโบราไวรัสเซลล์โฮสต์ของ
อีโบราไวรัสการติดเชื้อที่เกี่ยวข้องกับอัตราการตายสูง และประชาชนกลัวติดเชื้ออีโบราไวรัส ทำให้ไวรัสนี้มี bioterror กังวล ไม่มีการรักษาที่มีประสิทธิภาพสำหรับการติดเชื้ออีโบล่า การวิจัยอย่างต่อเนื่องในแลปของฉันที่อยู่สำคัญ 3 คำถามเกี่ยวกับอีโบราไวรัสโปรตีน ( GP ) การสื่อสารกับโฮสต์ ครั้งแรกอะไรคือปัจจัยที่จำเป็นสำหรับเซลล์อีโบราไวรัสเข้า ? ประการที่สอง แล้วอีโบราไวรัส GP ฤทธิ์การทำงานของโทรศัพท์มือถือ tetherin ปัจจัยไวรัส ? ที่สาม , อีโบราไวรัส GP จ้างนวนิยายกลไกการไกล่เกลี่ยเอผิวโปรตีนลงม็อดและอะไรคือผลของ GP การแสดงออกในการภูมิคุ้มกัน ?คำตอบของคำถามเหล่านี้จะให้ข้อมูลใหม่ที่สำคัญเกี่ยวกับวิธีการอีโบราไวรัสติดต่อกับโฮสต์ นอกจากนี้ การศึกษาเหล่านี้มีแนวโน้มที่จะแนะนำกลยุทธ์ในการรักษาโรค หรือป้องกันโรคใหม่เพื่อต่อสู้กับการติดเชื้ออีโบราไวรัส . ในที่สุดการนำเสนอรูปแบบ down-regulation โปรตีนเอป้องกันผิวอีโบราไวรัสเป็นกลไกใหม่สำหรับไวรัสโปรตีนมีผลต่อการทำงานของเซลล์โฮสต์ และอาจเป็นข้อมูลสำหรับโปรตีนเซลล์เยื่อเมือกมีส่วนร่วมในมะเร็งระยะแพร่กระจาย .
เราจะมี 2 วิธีที่จะระบุปัจจัยที่จำเป็นสำหรับการโฮสต์ติดเชื้ออีโบราไวรัส . ตอนแรกเราเลือกติดทน ,pseudohaploid จีนหนูแฮมสเตอร์รังไข่ ( โช ) เซลล์ใช้ไวรัส stomatitis ี่ซึ่งเป็นตุ่มพอง recombinant อีโบราไวรัส GP การเข้ารหัส ( vsv ebogp ) และระบุสี่เซลล์ป้องกันไวรัส GP โดยรายการ ในสี่สายตรวจพบการกลายพันธุ์ที่แตกต่างกันในประเภทนีเลือก C1 ( อัตราการคุ้มครองที่แท้จริง ) ยีนที่ส่งผลให้สูญเสียการแสดงออกของโปรตีนอัตราการคุ้มครองที่แท้จริงที่มีผลต่อการควบคุมคอเลสเตอรอลมีการกลายพันธุ์ที่ระบุในหน้าจอของเราแนะนำความต้องการโดยตรงมากขึ้น สำหรับอัตราการคุ้มครองที่แท้จริงในอีโบราไวรัสเข้า วิธีการติดเชื้ออีโบราไวรัสอัตราการคุ้มครองที่แท้จริง mediates อยู่ภายใต้การศึกษา ในแบบที่สอง มนุษย์โครโมโซมเซลล์ mutagenized โดย insertional การยับยั้งด้วยเวกเตอร์ retroviral ได้รับการคัดเลือกใช้ vsv ebogp .กลไก ( s ) ซึ่งยีนเหล่านี้บั่นทอนประสิทธิภาพของผู้สมัครเข้าเป็นไวรัสชีวภาพและวิธีการสํารวจโดยใช้เซลล์ด้วยกล้องจุลทรรศน์ พบว่าไวรัสอีโบราไวรัส
เรายังคงอยู่ โดยเซลล์จำกัดปัจจัย tetherin และอีโบราไวรัสโปรตีน ( GP ) บรรเทาข้อ จำกัด นี้ เรามีการตรวจสอบคุณสมบัติและกลไกที่ช่วย tetherin อีโบราไวรัส GP .lentiviruses สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายและ hiv-2 ยังใช้โปรตีนซองจดหมายของพวกเขาจะเป็นศัตรูกับกิจกรรม tetherin และเรากำลังเปรียบเทียบ กลไกของพวกเขา ( s ) ที่
อีโบราไวรัสจีพีอีโบราไวรัสแยกแยะการแสดงออกสาเหตุชัดเจนลงปรับเซลล์ผิวยังนำไปสู่การสูญเสียการยึดเกาะของเซลล์โปรตีนและลดระดับของพื้นผิวทาง MHC และโปรตีนโฮสต์อื่น ๆหลาย ๆ ที่โดดเด่นของ down-regulation ชั้น MHC และบทบาทศักยภาพในการสูญเสียการยึดเกาะ astrocytoma นำไปสู่อาการตกเลือดแนะนำบทบาทสำหรับ GP ในพยาธิสภาพของการติดเชื้ออีโบราไวรัส . พื้นผิวโปรตีนลงม็อดเกิดจากเยื่อเมือกที่มีขนาดใหญ่เช่นโดเมนภายในอีโบราไวรัสจีพี เราเพิ่งพบว่า ภูมิภาคนี้ภายในอีโบราไวรัสโปรตีนทำหน้าที่เป็นโล่เพื่อป้องกันการเข้าถึงเอพื้นผิว รุ่นนี้เป็นรุ่นที่ได้รับการสนับสนุน โดยเผยแพร่เอกซเรย์โครงสร้างของอีโบราไวรัสจีพี ที่สำคัญเอเป็นกลไกการนวนิยายซึ่งไวรัสโปรตีนโปรตีนที่ผิวเซลล์ และทำลายการรับรู้ที่เราสาธิต บกพร่อง และ MHC ของเซลล์ภูมิคุ้มกันการรับรู้ของ GP แสดงเซลล์ เรากำลังตรวจสอบว่า การเกิดขึ้นและอีโบราไวรัสจีพีเอเซลล์อื่น ๆ และส่งผลกระทบต่อธรรมชาติ ตลอดจนการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน
.
อีโบราไวรัสการติดเชื้อที่เกี่ยวข้องกับอัตราการตายสูง และประชาชนกลัวติดเชื้ออีโบราไวรัส ทำให้ไวรัสนี้มี bioterror กังวล ไม่มีการรักษาที่มีประสิทธิภาพสำหรับการติดเชื้ออีโบล่า การวิจัยอย่างต่อเนื่องในแลปของฉันที่อยู่สำคัญ 3 คำถามเกี่ยวกับอีโบราไวรัสโปรตีน ( GP ) การสื่อสารกับโฮสต์ ครั้งแรกอะไรคือปัจจัยที่จำเป็นสำหรับเซลล์อีโบราไวรัสเข้า ? ประการที่สอง แล้วอีโบราไวรัส GP ฤทธิ์การทำงานของโทรศัพท์มือถือ tetherin ปัจจัยไวรัส ? ที่สาม , อีโบราไวรัส GP จ้างนวนิยายกลไกการไกล่เกลี่ยเอผิวโปรตีนลงม็อดและอะไรคือผลของ GP การแสดงออกในการภูมิคุ้มกัน ?คำตอบของคำถามเหล่านี้จะให้ข้อมูลใหม่ที่สำคัญเกี่ยวกับวิธีการอีโบราไวรัสติดต่อกับโฮสต์ นอกจากนี้ การศึกษาเหล่านี้มีแนวโน้มที่จะแนะนำกลยุทธ์ในการรักษาโรค หรือป้องกันโรคใหม่เพื่อต่อสู้กับการติดเชื้ออีโบราไวรัส . ในที่สุดการนำเสนอรูปแบบ down-regulation โปรตีนเอป้องกันผิวอีโบราไวรัสเป็นกลไกใหม่สำหรับไวรัสโปรตีนมีผลต่อการทำงานของเซลล์โฮสต์ และอาจเป็นข้อมูลสำหรับโปรตีนเซลล์เยื่อเมือกมีส่วนร่วมในมะเร็งระยะแพร่กระจาย .
เราจะมี 2 วิธีที่จะระบุปัจจัยที่จำเป็นสำหรับการโฮสต์ติดเชื้ออีโบราไวรัส . ตอนแรกเราเลือกติดทน ,pseudohaploid จีนหนูแฮมสเตอร์รังไข่ ( โช ) เซลล์ใช้ไวรัส stomatitis ี่ซึ่งเป็นตุ่มพอง recombinant อีโบราไวรัส GP การเข้ารหัส ( vsv ebogp ) และระบุสี่เซลล์ป้องกันไวรัส GP โดยรายการ ในสี่สายตรวจพบการกลายพันธุ์ที่แตกต่างกันในประเภทนีเลือก C1 ( อัตราการคุ้มครองที่แท้จริง ) ยีนที่ส่งผลให้สูญเสียการแสดงออกของโปรตีนอัตราการคุ้มครองที่แท้จริงที่มีผลต่อการควบคุมคอเลสเตอรอลมีการกลายพันธุ์ที่ระบุในหน้าจอของเราแนะนำความต้องการโดยตรงมากขึ้น สำหรับอัตราการคุ้มครองที่แท้จริงในอีโบราไวรัสเข้า วิธีการติดเชื้ออีโบราไวรัสอัตราการคุ้มครองที่แท้จริง mediates อยู่ภายใต้การศึกษา ในแบบที่สอง มนุษย์โครโมโซมเซลล์ mutagenized โดย insertional การยับยั้งด้วยเวกเตอร์ retroviral ได้รับการคัดเลือกใช้ vsv ebogp .กลไก ( s ) ซึ่งยีนเหล่านี้บั่นทอนประสิทธิภาพของผู้สมัครเข้าเป็นไวรัสชีวภาพและวิธีการสํารวจโดยใช้เซลล์ด้วยกล้องจุลทรรศน์ พบว่าไวรัสอีโบราไวรัส
เรายังคงอยู่ โดยเซลล์จำกัดปัจจัย tetherin และอีโบราไวรัสโปรตีน ( GP ) บรรเทาข้อ จำกัด นี้ เรามีการตรวจสอบคุณสมบัติและกลไกที่ช่วย tetherin อีโบราไวรัส GP .lentiviruses สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายและ hiv-2 ยังใช้โปรตีนซองจดหมายของพวกเขาจะเป็นศัตรูกับกิจกรรม tetherin และเรากำลังเปรียบเทียบ กลไกของพวกเขา ( s ) ที่
อีโบราไวรัสจีพีอีโบราไวรัสแยกแยะการแสดงออกสาเหตุชัดเจนลงปรับเซลล์ผิวยังนำไปสู่การสูญเสียการยึดเกาะของเซลล์โปรตีนและลดระดับของพื้นผิวทาง MHC และโปรตีนโฮสต์อื่น ๆหลาย ๆ ที่โดดเด่นของ down-regulation ชั้น MHC และบทบาทศักยภาพในการสูญเสียการยึดเกาะ astrocytoma นำไปสู่อาการตกเลือดแนะนำบทบาทสำหรับ GP ในพยาธิสภาพของการติดเชื้ออีโบราไวรัส . พื้นผิวโปรตีนลงม็อดเกิดจากเยื่อเมือกที่มีขนาดใหญ่เช่นโดเมนภายในอีโบราไวรัสจีพี เราเพิ่งพบว่า ภูมิภาคนี้ภายในอีโบราไวรัสโปรตีนทำหน้าที่เป็นโล่เพื่อป้องกันการเข้าถึงเอพื้นผิว รุ่นนี้เป็นรุ่นที่ได้รับการสนับสนุน โดยเผยแพร่เอกซเรย์โครงสร้างของอีโบราไวรัสจีพี ที่สำคัญเอเป็นกลไกการนวนิยายซึ่งไวรัสโปรตีนโปรตีนที่ผิวเซลล์ และทำลายการรับรู้ที่เราสาธิต บกพร่อง และ MHC ของเซลล์ภูมิคุ้มกันการรับรู้ของ GP แสดงเซลล์ เรากำลังตรวจสอบว่า การเกิดขึ้นและอีโบราไวรัสจีพีเอเซลล์อื่น ๆ และส่งผลกระทบต่อธรรมชาติ ตลอดจนการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน
.
การแปล กรุณารอสักครู่..
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.
- Gang
- i can lived without it
- Today I was sick. I have a sore throat,
- Commercial Complex
- พวกเราทักทายกัน
- that is love
- The evaluation of bulk charcoal as green
- วิจัยพัฒนานวัตกรรมและสิ่งประดิษฐ์Researc
- รับราชการ
- อนาคต
- attitudes towards the school’s rules and
- where do you keep up on the plane
- inoculation of pork
- Is that so?
- ฉันจะพูดว่าฉันได้ยินเสียงคุณ แต่คุณไม่ได
- และฉันก็รู้ว่าคุณกำลังรำคาญฉัน
- Reputations
- This is a teacher ‘s day at the departme
- กำหนดเป้าหมายให้กับตัวเองอย่างชัดเจน
- ตรงกับช่วงเดือนเมษายนของทุกปี
- if can boycott the jews i will do
- It is still in full gear
- Etiology of malnutrition
- Your ass hole
