To evaluate process-induced protein

To evaluate process-induced protein modifications in cooked ham and emulsion sausages, the proteomes of whole-cut (Parma and “Praga” cooked hams) and comminuted pork (mortadella and würstel) products were compared to raw pork using two-dimensional gel electrophoresis (2-DE) coupled to image analysis and mass spectrometry (MS). Other than heat-induced breakdown of part of the myosin heavy chains, the 2-DE pattern of cooked ham was substantially similar to that of raw pork. However, the MS-based analysis showed minor modifications, including the extensive oxidation of methionines. In contrast, likely due to emulsification, comminuted sausages were characterized by an abundant insoluble protein fraction (IPF). Interestingly, tropomyosin and myosin light chains in comminuted sausages were exclusively found in the IPF. Our results indicate that the protein aggregation systems of cooked hams and emulsion sausages reflect the processing conditions and are definitely different, the former being characterized mainly by disulphide bridges and the latter by additional covalent inter-protein links.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เพื่อประเมินการปรับเปลี่ยนกระบวนการเกิดโปรตีนสุกแฮมและไส้กรอกอิมัลชัน proteomes ของทั้งตัด (ปาร์มาและ "Praga" สุก hams) และผลิตภัณฑ์หมู comminuted (mortadella และ würstel) ได้เปรียบเทียบกับหมูดิบใช้ electrophoresis เจสองมิติ (2-DE) ควบคู่การวิเคราะห์ภาพและสเปกโตรเมท (MS) นอกจากความร้อนที่เกิดจากการแบ่งส่วนของโซ่หนักไมโอซิน เดอ 2 รูปแบบของแฮมสุกไม่มากคล้ายกับหมูดิบ อย่างไรก็ตาม การวิเคราะห์ใช้ MS แสดงปรับเปลี่ยนเล็กน้อย รวมทั้งการเกิดออกซิเดชันอย่างละเอียดของ methionines ในทางตรงกันข้าม อาจเนื่องจาก emulsification ปริมาณ ไส้กรอก comminuted ถูกลักษณะ โดยเศษส่วนโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำอุดมสมบูรณ์ (IPF) เป็นเรื่องน่าสนใจ tropomyosin และไมโอซินไฟโซ่ใน comminuted ไส้กรอกโดยเฉพาะพบใน IPF ผลของเราบ่งชี้ว่า ระบบรวมของโปรตีนสุก hams และไส้กรอกอิมัลชันแสดงเงื่อนไขการประมวลผล และแน่นอนแตกต่าง อดีตที่ถูกลักษณะ โดยสะพาน disulphide และหลัง โดยเชื่อมโยงระหว่างโปรตีน covalent เพิ่มเติม

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เพื่อประเมินการปรับเปลี่ยนโปรตีนกระบวนการที่เกิดขึ้นในแฮมสุกและไส้กรอกอิมัลชัน proteomes ของทั้งตัด (ปาร์ม่าและ "ปาร์กา" แฮมสุก) และเนื้อหมูสับผสม (Mortadella และwürstel) ผลิตภัณฑ์ที่ถูกเมื่อเทียบกับเนื้อหมูดิบโดยใช้เจลอิสองมิติ ( 2-DE) คู่กับการวิเคราะห์ภาพและมวลสาร (MS) นอกเหนือจากการสลายความร้อนที่เกิดขึ้นเป็นส่วนหนึ่งของ myosin โซ่หนักรูปแบบ 2-DE แฮมสุกเป็นอย่างมากคล้ายกับเนื้อหมูดิบ อย่างไรก็ตามการวิเคราะห์ MS-based แสดงให้เห็นว่าการปรับเปลี่ยนเล็กน้อยรวมทั้งการเกิดออกซิเดชันที่กว้างขวางของ methionines ในทางตรงกันข้ามน่าจะเกิดจาก emulsification ไส้กรอกสับผสมมีลักษณะโดยส่วนโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำที่อุดมสมบูรณ์ (IPF) ที่น่าสนใจ tropomyosin และโซ่แสง myosin ในไส้กรอกสับผสมที่พบเฉพาะใน IPF ผลของเราแสดงให้เห็นว่าระบบการรวมตัวของโปรตีนสุกแฮมและไส้กรอกอิมัลชันสะท้อนให้เห็นถึงสภาพการประมวลผลและมีความแตกต่างแน่นอนอดีตถูกลักษณะส่วนใหญ่โดยสะพาน disulphide และหลังโดยเพิ่มเติมการเชื่อมโยงระหว่างโปรตีนโควาเลนต์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพื่อประเมินกระบวนการกระตุ้นเปลี่ยนแปลงโปรตีนในแฮมอิมัลชันและไส้กรอก proteomes ทั้งตัด ( ปาร์ม่าและ " ข้อมูล " สุกแฮม ) และความท้อแท้ใจหมู ( mortadella และ W ü rstel ) ผลิตภัณฑ์เปรียบเทียบกับหมูดิบใช้ gel electrophoresis ( 2 แผ่น ) ควบคู่กับการวิเคราะห์ภาพ และแมสสเปกโตรเมทรี ( MS )นอกจากความร้อนจากการสลายของส่วนหนึ่งของ myosin หนักโซ่ , แผ่นลายแฮมสุกมากคล้ายกับที่ของวัตถุดิบหมู อย่างไรก็ตาม จากการวิเคราะห์พบว่า MS ปรับเปลี่ยนเล็กน้อย รวมทั้งการศึกษาที่กว้างขวางของ methionines . ในทางตรงกันข้าม น่าจะเกิดจาก emulsification ไส้กรอกแตกเป็นหลายชิ้นมีลักษณะเฉพาะเป็นส่วนโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำ มากมาย ( 12 )น่าสนใจ โทรโปไมโอซินและโซ่ไฟ myosin ในไส้กรอกความท้อแท้ใจถูกโดยเฉพาะพบใน 12 . ผลของเราระบุว่าโปรตีนรวมระบบต้ม แฮม และไส้กรอกอิมัลชัน สะท้อนให้เห็นถึงสภาวะและแตกต่างกันแน่นอน อดีตเป็นลักษณะส่วนใหญ่โดยสะพาน disulphide และหลังโดยเพิ่มการเชื่อมโยงระหว่างโปรตีน .