Peroxidase from white turnip (Brass

Peroxidase from white turnip (Brassica rapa) was immobilized as cross-linked enzyme aggregate (CLEA) via solvent precipitation and glutaraldehyde cross-linking. The nature of the precipitation solvent, enzyme and glutaraldehyde concentrations affected the formation and the activity of the enzyme aggregate. The aggregates resulting from cross-linking with glutaraldehyde produced insoluble catalytically active cross-linked enzyme aggregates. Acetone was selected as the more efficient solvent, giving the highest activity recovery (28%) and aggregation yield (78%). Immobilization was conducted for 3 h under agitation at 4 1C. Optimal conditions were determined as 2% (v/v) glutaraldehyde and 9:1 (v/v) enzyme to glutaraldehyde ratio. The highest activity recovery and aggregation yield were 42.5% and 82% respectively. CLEAs with enhanced thermal and acidic condition stabilities were formed when compared to the free enzyme. The cross-linked enzyme aggregates exhibited optimal pH and temperature in the range 6–7 1C and 40 1C, respectively. CLEAs of Brassica rapa peroxidase exhibited good stability in nonpolar organic solvents and they could be stored in pH 7 buffer with no activity loss at 4 1C for more than three months

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Peroxidase จากหัวผักกาดขาว (ผักราปา) ถูกตรึงเป็น cross-linked เอนไซม์รวม (รัก) ผ่านฝนตัวทำละลายและ glutaraldehyde cross-linking ลักษณะของการฝนตัวทำละลาย เอนไซม์ และ glutaraldehyde ความเข้มข้นได้รับผลกระทบการก่อตัวและการรวมเอนไซม์ ผลที่เกิดจาก cross-linking กับ glutaraldehyde ผลิตเพิ่มเอนไซม์ cross-linked ใช้งาน catalytically ขึ้น อะซีโตนถูกเลือกเป็นการเพิ่มเติม efficient ตัวทำละลาย ให้กู้คืนกิจกรรมสูงสุด (28%) และผลผลิตรวม (78%) วิธีการตรึงโปสำหรับ h 3 ภายใต้อาการกังวลต่อที่ 4 1C. เงื่อนไขที่เหมาะสมถูกกำหนดเป็น glutaraldehyde 2% (v/v) และ 9:1 (v/v) เอนไซม์ glutaraldehyde อัตราส่วน จากสูงที่สุดจากกิจกรรมกู้คืนและการรวมผลตอบแทนขึ้น 42.5% และ 82% ตามลำดับ CLEAs ด้วยเพิ่มความร้อน และกรดสภาพหงิม ๆ ถูกก่อตั้งขึ้นเมื่อเปรียบเทียบกับเอนไซม์อิสระ เพิ่มเอนไซม์ cross-linked จัดแสดงค่า pH ที่เหมาะสมและอุณหภูมิในช่วง 6-7 1 C และ 40 1C ตามลำดับ ความมั่นคงดีในหรือสารทำละลายอินทรีย์ nonpolar จัดแสดง CLEAs ของ peroxidase ราปาผัก และพวกเขาอาจจะเก็บไว้ในบัฟเฟอร์ pH 7 กับการสูญเสียกิจกรรมที่ 4 1C มากกว่าสามเดือน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

peroxidase จากหัวผักกาดขาว (Brassica rapa) ถูกตรึงเอนไซม์เป็น cross-linked รวม (CLEA) ผ่านการเร่งรัดทำละลายและ glutaraldehyde ข้ามการเชื่อมโยง ลักษณะของตัวทำละลายตกตะกอนเอนไซม์และความเข้มข้นของ glutaraldehyde ได้รับผลกระทบการสร้างและการทำงานของเอนไซม์รวมที่ มวลที่เกิดจากการข้ามการเชื่อมโยงกับ glutaraldehyde ผลิตที่ไม่ละลายน้ำที่ใช้งานเร่งปฏิกิริยา cross-linked มวลเอนไซม์ อะซีโตนได้รับเลือกเป็นสาย EF ตัวทำละลายมากขึ้นเพียงพอให้การฟื้นตัวของกิจกรรมสูงสุด (28%) และอัตราผลตอบแทนรวม (78%) ตรึงได้ดำเนินการเป็นเวลา 3 ชั่วโมงภายใต้ความปั่นป่วนที่ 4 1C สภาวะที่เหมาะสมได้รับการพิจารณาเป็น 2% (v / v) และ glutaraldehyde 9: 1 (v / v) เอนไซม์ต่อ glutaraldehyde การฟื้นตัวของกิจกรรมและผลผลิตสูงสุดรวมเป็น 42.5% และ 82% ตามลำดับ CLEAs มีเสถียรภาพความร้อนและสภาพที่เป็นกรดที่เพิ่มขึ้นกำลังก่อตัวขึ้นเมื่อเทียบกับเอนไซม์ฟรี ข้ามเชื่อมโยงมวลเอนไซม์แสดงค่า pH ที่เหมาะสมและอุณหภูมิในช่วงวันที่ 6-7 และ 40 1C 1C ตามลำดับ CLEAs ของ peroxidase Brassica rapa แสดงเสถียรภาพที่ดีในตัวทำละลายอินทรีย์ไม่มีขั้วและพวกเขาอาจจะเก็บไว้ในค่า pH 7 บัฟเฟอร์กับการสูญเสียกิจกรรมใดที่ 4 1C มานานกว่าสามเดือน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เปอร์ออกซิเดสจากหัวผักกาดขาว ( Brassica rapa ) ถูกตรึงเป็นเอนไซม์รวมลิงค์ - กาชาด ( เคลีย ) ผ่านการตกตะกอนตัวทำละลายและกลูตาราลดีไฮด์เมื่อ . จมของ the precipitation วิสัย , enzyme ( glutaraldehyde concentrations ผลดีและ reps ( the บล็อกจังหวะ aggregate .มวลรวมที่เกิดจากการเชื่อมโยงกับการใช้กลูตารัลดีไฮด์ที่ catalytically ทำให้เกิดเอนไซม์มวลรวม . acetone was selected as the more ef fi cient วิสัยวัยรุ่นและ recovery activity highest ( 28 เช่น ( yield aggregation ( 78 เช่น . ผลการทดลอง 3 ชั่วโมง ในการกวนที่ 4 1c สภาวะที่เหมาะสมคือ กำหนดเป็น 2 เปอร์เซ็นต์ ( v / v ) กลูตารัลดีไฮด์ และ 9 :1 ( v / v ) เอนไซม์ต่อ glutaraldehyde . the highest activity recovery ( aggregation yield สำหรับ 42.5 % ( 82 % respectively . cleas ปรับความร้อนและกรดสภาพมั่นคงขึ้น เมื่อเทียบกับเอนไซม์อิสระ เอนไซม์มี pH ที่เหมาะสมที่ทำให้เกิดมวลและอุณหภูมิในช่วง 6 - 7 c และ 40 c ตามลำดับcleas ของผัก rapa peroxidase มีเสถียรภาพที่ดีในตัวทำละลายไม่มีขั้ว และพวกเขาจะถูกเก็บไว้ในบัฟเฟอร์ pH 7 ไม่มีกิจกรรมที่ 4 ในการสูญเสียมากกว่า 3 เดือน