In addition to thermodynamic instab

In addition to thermodynamic instability, emulsions destabilise
in the presence of competing biopolymers or changes in protein
conformation during ageing. Commercial protein preparations
(isolates, concentrates) are often mixtures of proteins. The pres-
ence of other proteins and/or surfactants influences the interfacial
properties by competitive adsorption which is often a factor of the
environmental conditions (i.e., pH, ionic strength, etc.) in the con-
tinuous phase of an emulsion (Tcholakova, Denkov, Sidzhakova,
& Campbell, 2006b). In a study on milk proteins, the dominant pro-
tein at an interface is dependent on the concentration of proteins
(Sharma & Singh, 1998). Furthermore, the authors demonstrated
that there were preferences to adherence on the interface even be-
tween proteins among different casein or whey types. Changes in
environmental conditions affect the surface hydrophobicity of
the protein and its affinity towards the interface (Rampon et al.,
2004). Therefore the protein with the highest affinity towards an
interface may displace another protein at the interface. Surfactant
molecules (i.e., tweens, spans, etc.) often displace proteins at the
interface as their small molecular weight, manouevrability and
strong affinity towards the interface allow them to displace pro-
teins (Diftis & Kiosseoglou, 2004; Van Aken, 2003). It was found
that though a surfactant may lead to the displacement of proteins
from the interface, only certain surfactants, such as Span 80, would
lead to coalescence by spontaneous rupture of the thin film formed
between droplets (Van Aken, 2003). It was noted by Van Aken
(2003) that though Span 80 is not capable of forming an emulsion
itself, its displacement of the proteins at the interface led to a rapid
destabilisation of the emulsion. Finally, the stability of an emulsion
decreases over time, due to changes in the protein conformation in
addition to the thermodynamic drive for phase separation
(Tcholakova et al., 2006a). During ageing, proteins form non-
covalent bonds, such as hydrogen and hydrophobic bonds, with
neighbouring proteins at the interface, due to conformational
changes of the protein over time (Fang & Dalgleish, 1997; Kim
et al., 2005; Tcholakova et al., 2006a). This conformational change
and the new non-covalent bonds formed lead to a decrease in
emulsion stability (Fang & Dalgleish, 1997; Kim et al., 2005; Tch-
olakova et al., 2006a).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

นอกจากความไม่แน่นอนทางอุณหพลศาสตร์ emulsions destabiliseในต่อหน้าของ biopolymers แข่งขันหรือการเปลี่ยนแปลงในโปรตีนconformation ในช่วงสูงอายุ เตรียมโปรตีนเชิงพาณิชย์(แยก สารสกัด) มักผสมโปรตีน บริษัท-ence influences อื่น ๆ โปรตีนหรือ surfactants ที่ interfacialคุณสมบัติ โดยการดูดซับการแข่งขันซึ่งมักจะเป็นปัจจัยของการสภาพแวดล้อม (เช่น pH ความแรงของ ionic ฯลฯ) ในคอนเฟสเป็นอิมัลชัน (Tcholakova, Denkov, Sidzhakova, tinuous& Campbell, 2006b) ในการศึกษานมโปรตีน การหลัก pro-ในอินเทอร์เฟซนี้จะขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของโปรตีน(Sharma และสิงห์ 1998) นอกจากนี้ ผู้เขียนแสดงที่มีลักษณะการต่าง ๆ บนอินเทอร์เฟซได้เป็น-tween โปรตีนจากเคซีนหรือเวย์แตกต่างกัน การเปลี่ยนแปลงในสภาพแวดล้อมที่มีผลต่อ hydrophobicity ผิวของโปรตีนและความ affinity ไปยังอินเทอร์เฟซ (Rampon et al.,2004) ดังนั้นโปรตีน มี affinity สูงสุดต่อการอินเทอร์เฟซอาจเลื่อนโปรตีนอื่นที่อินเทอร์เฟซ Surfactantโมเลกุล (เช่น tweens ครอบคลุม ฯลฯ) มักจะเลื่อนโปรตีนในการอินเทอร์เฟซเป็นน้ำหนักของโมเลกุลขนาดเล็ก manouevrability และaffinity แข็งแรงไปยังอินเทอร์เฟซช่วยให้พวกเขาเลื่อน pro-teins (Diftis & Kiosseoglou, 2004 Van Aken, 2003) พบที่ว่ามี surfactant อาจแทนที่ของโปรตีนจากอินเตอร์เฟซ จะเฉพาะบาง surfactants เช่นระยะ 80ทำ coalescence โดยแตกขาดของ film บางที่เกิดขึ้นระหว่างหยด (Van Aken, 2003) มีการบันทึกไว้ โดย Van Aken(2003) ที่แม้ว่าช่วง 80 ไม่สามารถขึ้นรูปเป็นอิมัลชันแทนที่ของโปรตีนที่อินเทอร์เฟสตัวเอง ที่นำไปรวดเร็วdestabilisation ของอิมัลชัน สุดท้าย เสถียรภาพของอิมัลชันลดเวลา เนื่องจากการเปลี่ยนแปลง conformation โปรตีนในนอกจากนี้ไดรฟ์สำหรับแยกระยะขอบ(Tcholakova et al., 2006a) ระหว่างริ้วรอย โปรตีนแบบใช่โคเวเลนต์พันธบัตร พันธบัตร hydrophobic และไฮโดรเจนด้วยโปรตีนประเทศที่อินเตอร์เฟซ จาก conformationalการเปลี่ยนแปลงของโปรตีนช่วงเวลา (ฟาง & Dalgleish, 1997 คิมร้อยเอ็ด al., 2005 Tcholakova et al., 2006a) เปลี่ยนแปลง conformationalและใหม่ไม่ใช่ - โคเวเลนต์ความผูกพันนำไปลดลงเสถียรภาพของอิมัลชัน (ฟาง & Dalgleish, 1997 คิม et al., 2005 สำนัก-olakova et al., 2006a)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

นอกจากนี้ความไม่แน่นอนทางอุณหพลศาสตร์, อีมัลชั่มั่นคงในที่ที่มีการแข่งขันพลาสติกชีวภาพหรือการเปลี่ยนแปลงในโปรตีนโครงสร้างในช่วงริ้วรอย การเตรียมโปรตีนพาณิชย์(ไอโซเลทเข้มข้น) มักจะผสมของโปรตีน ดันence ของโปรตีนอื่น ๆ และ / หรือลดแรงตึงผิวในชั้น uences interfacial คุณสมบัติดูดซับโดยการแข่งขันซึ่งมักจะเป็นปัจจัยที่สภาพแวดล้อม (เช่นค่า pH ความแข็งแรงอิออน ฯลฯ ) ในทําเฟสtinuous ของอิมัลชัน (Tcholakova, Denkov, Sidzhakova, และแคมป์เบล 2006b) ในการศึกษาเกี่ยวกับโปรตีนนมที่โดดเด่นโปรเทียนที่อินเตอร์เฟซจะขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของโปรตีน(ชาร์และซิงห์, 1998) นอกจากนี้ผู้เขียนแสดงให้เห็นว่ามีการตั้งค่าที่จะยึดมั่นในการติดต่อแม้ต้องจึงโปรตีนเคซีนทวีหมู่ที่แตกต่างกันหรือชนิดเวย์ การเปลี่ยนแปลงในสภาพแวดล้อมที่มีผลต่อการไฮโดรพื้นผิวของโปรตีนและnity ของ af ต่อสายอินเตอร์เฟซ (Rampon et al., 2004) ดังนั้นโปรตีนกับ nity สาย af สูงสุดต่อที่อินเตอร์เฟซที่อาจแทนที่โปรตีนอื่นที่อินเตอร์เฟซ ลดแรงตึงผิวโมเลกุล (เช่น tweens, ช่วง ฯลฯ ) มักจะแทนที่โปรตีนที่อินเตอร์เฟซที่เป็นน้ำหนักโมเลกุลขนาดเล็กmanouevrability และnity สาย af แข็งแกร่งต่ออินเตอร์เฟซช่วยให้พวกเขาที่จะไล่โปรteins (Diftis และ Kiosseoglou 2004; แวน Aken, 2003) . นอกจากนี้ยังพบว่าแม้ลดแรงตึงผิวอาจนำไปสู่การกำจัดของโปรตีนจากอินเตอร์เฟซลดแรงตึงผิวเฉพาะบางเช่นช่วง80 จะนำไปสู่การเชื่อมต่อกันโดยการแตกที่เกิดขึ้นเองของLM สายบาง ๆ ที่เกิดขึ้นระหว่างหยด(Van Aken, 2003) มันเป็นข้อสังเกตโดยรถตู้ Aken (2003) ว่าแม้ช่วง 80 จะไม่สามารถสร้างน้ำนมตัวเองแทนที่ของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซที่นำไปสู่การอย่างรวดเร็วdestabilization ของอิมัลชัน ในที่สุดความมั่นคงของอิมัลชันลดลงเมื่อเวลาผ่านไปเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างโปรตีนในนอกเหนือไปจากไดรฟ์ความร้อนสำหรับการแยกเฟส(Tcholakova et al., 2006a) ในช่วงอายุโปรตีนในรูปแบบที่ไม่ใช่พันธะโควาเลนเช่นไฮโดรเจนและพันธบัตรน้ำกับเพื่อนบ้านโปรตีนที่เชื่อมต่อเนื่องจากโครงสร้างการเปลี่ยนแปลงของโปรตีนในช่วงเวลา(ฝางและ Dalgleish, 1997; คิมet al, 2005;. Tcholakova et al, ., 2006a) การเปลี่ยนแปลงนี้โครงสร้างและพันธบัตรที่ไม่ใช่โควาเลนต์ใหม่ที่เกิดขึ้นนำไปสู่การลดลงในความมั่นคงอิมัลชัน(ฝางและ Dalgleish, 1997; คิม et al, 2005;. Tch-. olakova, et al, 2006a)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นอกจาก Thermodynamic เสถียรภาพอิมัลชันทำให้ไม่มั่นคง
ในการแสดงตนของการแข่งขัน หรือการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีนโปรตีน
ในระหว่างอายุ การเตรียมโปรตีน
พาณิชย์ ( ไอโซเลตเข้มข้น ) มักจะเป็นส่วนผสมของโปรตีน ท่านประธาน -
อิทธิพล ( ของโปรตีนอื่น ๆและ / หรือสารลดแรงตึงผิวใน uences flผิวหน้า
คุณสมบัติโดยการแข่งขันในการดูดซับซึ่งมักจะเป็นปัจจัย
สภาพแวดล้อม ( เช่น pH , ความเข้มข้นของไอโอดีน ฯลฯ ) ในคอน -
เฟสรับของอิมัลชัน ( tcholakova denkov sidzhakova
, , , &แคมป์เบล 2006b ) ในการศึกษาเกี่ยวกับโปรตีนนม , เด่น โปร -
เทียนที่ติดต่อจะขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของโปรตีน
( Sharma &ซิงห์ , 1998 ) นอกจากนี้ ผู้เขียนได้แสดงให้เห็นว่ามีการตั้งค่าที่จะยึดมั่น
-
ในอินเตอร์เฟซที่ แม้ จะนโปรตีนเคซีนที่แตกต่างกันหรือชนิดของโปรตีน การเปลี่ยนแปลงในสภาพแวดล้อมที่มีผลต่อผิว

ไม่ชอบของโปรตีนและ AF จึงเกียรติต่ออินเตอร์เฟซ ( rampon et al . ,
2004 ) ดังนั้นโปรตีนที่มีมากที่สุดที่ AF จึงเกียรติต่อ
อินเตอร์เฟซอาจแทนที่โปรตีนอื่นที่เชื่อมต่อ โมเลกุล surfactant
( I , tweens ขยาย ฯลฯ ) มักจะแทนที่โปรตีนที่
อินเตอร์เฟซที่น้ำหนักของโมเลกุลขนาดเล็ก และ manouevrability
แข็งแรง AF จึงเกียรติต่ออินเตอร์เฟซที่อนุญาตให้พวกเขาเพื่อแทนที่ Pro -
teins ( diftis & kiosseoglou , 2004 ; รถตู้ aken , 2003 ) พบว่าสารลดแรงตึงผิว
ถึงแม้ว่าอาจทำให้เกิดการเคลื่อนที่ของโปรตีน
จากอินเตอร์เฟซเดียวโดยเฉพาะ เช่นสแปน 80 จะนำไปสู่การรวมตัวโดย
แตกโดยธรรมชาติของ LM จึงเกิดขึ้น
บางระหว่างหยด ( รถตู้ aken , 2003 ) มันถูกระบุไว้โดยรถตู้ aken
( 2003 ) แม้ว่าช่วง 80 ไม่สามารถสร้างอิมัลชัน
นั่นเอง การเคลื่อนตัวของโปรตีนที่เชื่อมต่อนำไปสู่ destabilisation อย่างรวดเร็ว
ของอิมัลชัน ในที่สุด ความเสถียรของอิมัลชัน
ลดลงตลอดเวลา เนื่องจากมีการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีนในการไดรฟ์อุณหพลศาสตร์สำหรับ

เฟส( tcholakova et al . , 2006a ) ในระหว่างอายุ โปรตีนรูปแบบ Non -
โควาเลนต์พันธบัตรเช่นพันธบัตรไฮโดรเจน และ hydrophobic โปรตีนที่ใกล้เคียงกับ

ติดต่อเนื่องจากมีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนตลอดเวลา ( ฟาง&แดลเกอลิช , 1997 ; คิม
et al . , 2005 ; tcholakova et al . , 2006a ) นี้การเปลี่ยนแปลงทางโครงสร้าง
และไม่ใหม่โควาเลนต์พันธบัตรเกิดขึ้นนำไปสู่การลดลงใน
เสถียรภาพอิมัลชัน ( ฟาง&แดลเกอลิช , 1997 ; Kim et al . , 2005 ; เชอะ -
olakova et al . , 2006a )