view of how the numerous environmental or hormonal signals thatinterve การแปล - view of how the numerous environmental or hormonal signals thatinterve ไทย วิธีการพูด

view of how the numerous environmen

view of how the numerous environmental or hormonal signals that
intervene during plant growth and development target, in time and
space, the multiple aquaporin isoforms expressed throughout the plant.
4.2. Gating
The gating of plant aquaporins, that is, the opening and closing of the
water channel pore, can be regulated by multiple effectors, such as
phosphorylation, protons (H+), and divalent cations. An activating
role for phosphorylation was first proposed for pea PvTIP3;1,
GmNod26 and spinach SoPIP2;1, based on functional expression in
oocytes of wild-type and phosphorylation mutant forms, together
with alterations of oocyte protein phosphatase and/or kinase activities
[59,63,69]. Water transport assays in purified plasma membranes
from Arabidopsis and sugar beet (Beta vulgaris) also indicated that H+
and divalent cations, with calcium (Ca2+) being the most efficient, can
regulate the activity of PIPs [70,71]. These effects were further
established after reconstitution of purified AtPIP2;1 in proteoliposomes
[72]. Furthermore, the sidedness and molecular bases of H+-dependent
gating were dissected using Xenopus oocyte expression and the central
role as pH sensor of a His residue, perfectly conserved in the second
cytosolic loop (loop D) of PIPs, was established [55] (Fig. 1).
The X-ray structures of SoPIP2;1 in an open and closed conformation
[33] were crucial in determining a conserved molecular mechanism for
PIP gating. In brief, the model showed how a hydrophobic (Leu) residue
of loop D can protrude in the cytosolic pore vestibule, to prevent any
passage of water. The conformation of loop D itself is determined by
ionic and H-bond interactions between residues of loops D (His193)
and B (Ser115) and the N-terminal tail (Asp28, Glu31). Divalent cations
binding to Asp28 and Glu31 or protonation of loop D at His193
can tighten this interaction, locking the water channel in a closed
state. By contrast, phosphorylation of Ser115 in loop B or Ser274 in
the C-terminus favors the unfolding of loop D to open the water
channel.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
view of how the numerous environmental or hormonal signals thatintervene during plant growth and development target, in time andspace, the multiple aquaporin isoforms expressed throughout the plant.4.2. GatingThe gating of plant aquaporins, that is, the opening and closing of thewater channel pore, can be regulated by multiple effectors, such asphosphorylation, protons (H+), and divalent cations. An activatingrole for phosphorylation was first proposed for pea PvTIP3;1,GmNod26 and spinach SoPIP2;1, based on functional expression inoocytes of wild-type and phosphorylation mutant forms, togetherwith alterations of oocyte protein phosphatase and/or kinase activities[59,63,69]. Water transport assays in purified plasma membranesfrom Arabidopsis and sugar beet (Beta vulgaris) also indicated that H+and divalent cations, with calcium (Ca2+) being the most efficient, canregulate the activity of PIPs [70,71]. These effects were furtherestablished after reconstitution of purified AtPIP2;1 in proteoliposomes[72]. Furthermore, the sidedness and molecular bases of H+-dependentgating were dissected using Xenopus oocyte expression and the centralrole as pH sensor of a His residue, perfectly conserved in the secondcytosolic loop (loop D) of PIPs, was established [55] (Fig. 1).The X-ray structures of SoPIP2;1 in an open and closed conformation[33] were crucial in determining a conserved molecular mechanism forPIP gating. In brief, the model showed how a hydrophobic (Leu) residueof loop D can protrude in the cytosolic pore vestibule, to prevent anypassage of water. The conformation of loop D itself is determined byionic and H-bond interactions between residues of loops D (His193)and B (Ser115) and the N-terminal tail (Asp28, Glu31). Divalent cationsbinding to Asp28 and Glu31 or protonation of loop D at His193can tighten this interaction, locking the water channel in a closedstate. By contrast, phosphorylation of Ser115 in loop B or Ser274 inthe C-terminus favors the unfolding of loop D to open the waterchannel.
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
ไม่แก่หรอกไม่แก่หรอกไม่แก่หรอกไม่แก่หรอกไม่แก่หรอกไม่แก่หรอก
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2026 I Love Translation. All reserved.

E-mail: