also showed leucine
316 Y. Natalia et al. / Aquaculture 233 (2004) 305–320
aminopeptidase to be uniformly present along the gut of carp. Sabapathy and Teo (1993)
proposed that leucine aminopeptidase might compensate for low trypsin activities in
seabass by actively digesting oligopeptides to free amino acids for adsorption. Incubation
of intestine and pancreas extracts with EDTA caused inhibition between 29.8 and 36.7%.
Elsewhere, inhibition of 29–46% has been reported in several omnivorous species (Chong
et al., 2002b; Garcia-Carreno et al., 2002). The presence of both serine proteases and
metalloproteases in arowana intestine and pancreas indicates simultaneous action by both
these groups of enzymes during protein digestion (Munilla-Moran and Stark, 1990).
Following hydrolysis of polypeptides by pepsin and endopeptidases (trypsin and chymotrypsin)
into long chained peptides, exopeptidase such as carboxypeptidases and leucine
aminopeptidase further degrades protein into smaller peptides and amino acids.
Amylase activity has been reported in various herbivorous and omnivorous species due
to need to break down polysaccharides into short-chain sugars (Hidalgo et al., 1999). The
role of this enzyme in carnivorous fish however remains questionable due to low or lack of
carbohydrate intake in natural environment. Moderate amylase activities however, have
been reported in carnivorous species (Sabapathy and Teo, 1993; Chakrabarti et al., 1995;
Munilla-Moran and Saborido-Rey, 1996). Fernandez et al. (2001) however showed that
amylase specific activity was relatively higher in herbivorous Sparidae as compared to
carnivorous types. Uys and Hecht (1987) in a study with a clariid catfish species capable
of digesting wide range of diet also detected high amylase activities in pancreas and
anterior region of intestine. Low amylase/trypsin ration has been suggested as an indicator
for carnivorous feeding habits in fish (Hofer and Schiemer, 1981). It is, however, not
possible to compare the obtained activity values with other studies due to various
methodological differences such as dietary condition of fish at pre-sampling time, enzyme
extraction and analytical methods. This present study shows the occurrence of amylase in
the highly predatory arowana, occurring in intestine and pancreas regions. The activity
detected in stomach could probably be due to exogenous contamination from intestinal
activities (Uys and Hecht, 1987). Munilla-Moran and Saborido-Rey (1996) discussed the
possibility of carbohydrate digestion beginning from the stomach of marine turbot due to
presence of amylase activity there. Amylase could also be needed to digest glycogen, an
energy source commonly found in animal tissue. The existence of amylase in arowana
should warrant more in-depth enzymatic characterization studies to further confirm if
formulation of dry feed containing carbohydrate sources is possible. Knowledge of
amylase activity along different region of intestine will also give a clearer overview on
carbohydrate digestion in this fish.
Arowana will require substantial lipase activity to effectively digest the high dietary fat
intake from live insect and smaller prey fish. In comparison, tilapia has been reported to
show limited distribution and level of activities along its intestinal tract, probably due to its
low intake of lipid from plant-related diets (Tengjaroenkul et al., 2000).
This present study demonstrates the presence of several types of major digestive
proteases, amylase and lipase functioning at various major digestive organs of arowana
fish. The existence of these enzymes also means that arowana possess the ability to digest
a wider range of ingredients, making the development of cost-effective formulated feed for
intensive farming of this fish a possibility. Besides lowering feed cost, formulated diets
also allowed manipulation of composition for broodstock nutrition and diseases treatm
นอกจากนี้ยัง พบ leucine316 Y. นาตาเลีย et al. / เพาะเลี้ยงสัตว์น้ำ 233 (2004) 305-320aminopeptidase เป็นปัจจุบันสม่ำเสมอเมื่อเทียบเคียงตามลำไส้ของปลาคาร์ฟ Sabapathy และ Teo (1993)aminopeptidase leucine ซึ่งอาจชดเชยกิจกรรมทริปซินต่ำในการนำเสนอปลากะพง โดย digesting โอเพื่อเพิ่มกรดอะมิโนสำหรับดูดซับอย่างแข็งขัน คณะทันตแพทยศาสตร์ของลำไส้และตับอ่อน สารสกัด ด้วย EDTA เกิดยับยั้ง 29.8 และ 36.7%อื่น ๆ ยับยั้ง 29-46% มีการรายงานในหลายพันธุ์ omnivorous (ช่องร้อยเอ็ด al., 2002b Garcia-Carreno และ al., 2002) ของทั้ง proteases แถ และmetalloproteases ในตับอ่อนและลำไส้ของปลาอะโรวาน่าบ่งชี้ว่า การดำเนินการพร้อมทั้งกลุ่มเหล่านี้ของเอนไซม์ในระหว่างการย่อยอาหารโปรตีน (Munilla โมแรนและสตาร์ 1990)ต่อไฮโตรไลซ์ของเปปไทด์ โดยเพพซินและ endopeptidases (ทริปซินและ chymotrypsin)เป็นลูกโซ่ยาวเปปไทด์ exopeptidase carboxypeptidases และ leucineเพิ่มเติม aminopeptidase เสื่อมโปรตีนเปปไทด์และกรดอะมิโนขนาดเล็กมีการรายงานกิจกรรม amylase ในสปีชีส์ herbivorous และ omnivorous ครบกำหนดต่าง ๆจะต้องแบ่ง polysaccharides ในน้ำตาลสายสั้น (Hidalgo et al., 1999) ที่บทบาทของเอนไซม์นี้ในปลากินเนื้อแต่จะแก้แค้นคืนจากต่ำหรือขาดบริโภคคาร์โบไฮเดรตในสภาพแวดล้อมธรรมชาติ อย่างไรก็ตาม มีกิจกรรมปานกลาง amylaseการรายงานในสายพันธุ์กินเนื้อ (Sabapathy และ Teo, 1993 Chakrabarti และ al., 1995Munilla-Moran และ Saborido-เรย์ 1996) เฟอร์นานเด et al. (2001) อย่างไรก็ตามพบว่ากิจกรรม amylase ค่อนข้างสูงใน Sparidae herbivorous เป็น compared เพื่อชนิดกินเนื้อ Uys และ Hecht (1987) ในการศึกษากับพันธุ์ปลา clariid มีความสามารถในการของ digesting หลากหลายของอาหารยังพบกิจกรรมสูง amylase ในตับอ่อน และภาคแอนทีเรียร์ของลำไส้ มีการแนะนำอาหาร amylase/ทริ ปซินต่ำเป็นตัวบ่งชี้สำหรับนิสัยอาหารกินเนื้อในปลา (Hofer และ Schiemer, 1981) ไม่ อย่างไรก็ตามสามารถเปรียบเทียบค่ากิจกรรมที่ได้รับกับการศึกษาอื่น ๆ จากที่ต่าง ๆต่าง methodological เช่นเงื่อนไขอาหารปลาที่สุ่มตัวอย่างก่อนเวลา เอนไซม์สกัดและวิธีวิเคราะห์ การศึกษาปัจจุบันนี้แสดงการเกิดขึ้นของ amylase ในมหาศาลมากปลาอะโรวาน่า เกิดขึ้นในลำไส้และตับอ่อน กิจกรรมพบในกระเพาะอาหารอาจคงเป็น เพราะปนเปื้อนบ่อยจากลำไส้กิจกรรม (Uys และ Hecht, 1987) โมแรน Munilla และ Saborido-เรย์ (1996) กล่าวถึงการของคาร์โบไฮเดรตย่อยอาหารตั้งแต่ท้องทะเล turbot เนื่องสถานะของกิจกรรม amylase มี นอกจากนี้ยังสามารถจำ amylase ย่อยไกลโคเจน การแหล่งพลังงานที่มักพบในเนื้อเยื่อสัตว์ การดำรงอยู่ของ amylase ในปลาอะโรวาน่าควรรับประกันขึ้นชมจำแนกเอนไซม์ในระบบการศึกษาเพื่อยืนยันเพิ่มเติม ถ้ากำหนดแห้งอาหารที่มีคาร์โบไฮเดรตแหล่งได้ ความรู้ของกิจกรรม amylase ตามภูมิภาคต่าง ๆ ของลำไส้จะยังให้ภาพรวมชัดเจนบนย่อยอาหารคาร์โบไฮเดรตในปลานี้ปลาอะโรวาน่าจะต้องใช้กิจกรรมพบเอนไซม์ไลเปสย่อยอาหารไขมันสูงอย่างมีประสิทธิภาพการบริโภคแมลงสดและปลาเหยื่อขนาดเล็ก ในการเปรียบเทียบ นิลได้รับรายงานดูจำกัดการกระจายและระดับของกิจกรรมตามแนวทางเดินของลำไส้ อาจครบกำหนดของบริโภคต่ำของไขมันจากอาหารที่เกี่ยวข้องกับพืช (Tengjaroenkul et al., 2000)การศึกษาปัจจุบันนี้แสดงให้เห็นถึงสถานะของอาหารสำคัญหลายชนิดproteases, amylase และเอนไซม์ไลเปสที่ทำงานที่ต่าง ๆ อวัยวะย่อยอาหารหลักของปลาอะโรวาน่าปลา การดำรงอยู่ของเอนไซม์เหล่านี้ยังหมายถึง ปลาอะโรวาน่าที่มีความสามารถในการย่อยช่วงกว้างของส่วนผสม ทำคุ้มค่าพัฒนาสูตรอาหารสำหรับทำการเกษตรแบบเร่งรัดนี้ปลาไปได้ อาหารนอกจากลดต้นทุน สูตรอาหารอนุญาตการจัดการส่วนประกอบในสูตรโภชนาการและโรค treatm
การแปล กรุณารอสักครู่..

ยังแสดงให้เห็น Leucine
316 วาย Natalia และคณะ / เพาะเลี้ยงสัตว์น้ำ 233 (2004) 305-320
aminopeptidase จะเป็นเหมือนกันในปัจจุบันพร้อมลำไส้ของปลาคาร์พ Sabapathy และเตียว (1993)
เสนอว่า aminopeptidase Leucine อาจชดเชยสำหรับกิจกรรม trypsin ต่ำใน
ปลากะพงขาวโดยแข็งขันย่อย Oligopeptides ที่จะเป็นอิสระกรดอะมิโนสำหรับการดูดซับ บ่มเพาะ
ของลำไส้และสารสกัดจากตับอ่อนด้วย EDTA ก่อให้เกิดการยับยั้งระหว่าง 29.8 และ 36.7%.
อื่น ๆ ยับยั้งการ 29-46% ได้รับการรายงานในสายพันธุ์ที่กินไม่เลือกหลายคน (ช่อง
และคณะ, 2002b;.. การ์เซีย-Carreno, et al, 2002) การปรากฏตัวของทั้งสองโปรตีเอสซีรีนและ
metalloproteases ในลำไส้และตับอ่อน arowana บ่งชี้การดำเนินการพร้อมกันทั้ง
กลุ่มเหล่านี้ของเอนไซม์ในระหว่างการย่อยโปรตีน (Munilla-โมแรนและสตาร์ 1990).
หลังจากการย่อยสลายของ polypeptides โดยน้ำย่อยและ endopeptidases (การสกัดเอนไซม์)
เป็นเวลานาน เปปไทด์ที่ถูกล่ามโซ่, exopeptidase เช่น carboxypeptidases และ Leucine
aminopeptidase เพิ่มเติมลดโปรตีนเป็นเปปไทด์ขนาดเล็กและกรดอะมิโน.
กิจกรรมอะไมเลสได้รับการรายงานในสายพันธุ์กินพืชและกินไม่เลือกต่าง ๆ เนื่องจาก
ต้องทำลายลง polysaccharides เป็นน้ำตาลห่วงโซ่สั้น (อีดัลโก et al., 1999 )
บทบาทของเอนไซม์นี้ในปลาที่กินเนื้อ แต่ยังคงสงสัยเนื่องจากต่ำหรือขาดการ
บริโภคคาร์โบไฮเดรตในสภาพแวดล้อมทางธรรมชาติ กิจกรรมอะไมเลสในระดับปานกลาง แต่ได้
รับการรายงานในสายพันธุ์ที่กินเนื้อ (Sabapathy และ Teo 1993; จักรพรรดิ et al, 1995;.
Munilla-โมแรนและ Saborido-ลเรย์, 1996) เฟอร์นันและคณะ (2001) แต่แสดงให้เห็นว่า
กิจกรรมอะไมเลสที่เฉพาะเจาะจงค่อนข้างสูงในพืช Sparidae เมื่อเทียบกับ
ประเภทกินเนื้อเป็นอาหาร Uys และชต์ (1987) ในการศึกษากับสายพันธุ์ปลาดุก clariid สามารถ
ย่อยหลากหลายของอาหารนอกจากนี้ยังตรวจพบกิจกรรมอะไมเลสสูงในตับอ่อนและ
ภูมิภาคด้านหน้าของลำไส้ อะไมเลส / ต่ำปันส่วน trypsin ได้รับการแนะนำเป็นตัวบ่งชี้
สำหรับนิสัยการกินอาหารที่กินเนื้อปลา (อ็และ Schiemer, 1981) มันเป็น แต่ไม่ได้
ไปได้ที่จะเปรียบเทียบค่ากิจกรรมที่ได้รับกับการศึกษาอื่น ๆ เนื่องจากต่าง ๆ
ที่แตกต่างกันวิธีการเช่นสภาพการบริโภคอาหารของปลาในเวลาก่อนการสุ่มตัวอย่างเอนไซม์
สกัดและวิธีการวิเคราะห์ การศึกษาครั้งนี้แสดงให้เห็นการเกิดขึ้นของอะไมเลสใน
arowana ล่าสูงที่เกิดขึ้นในลำไส้และภูมิภาคตับอ่อน กิจกรรม
ตรวจพบในกระเพาะอาหารอาจจะเกิดจากการปนเปื้อนจากภายนอกจากลำไส้
กิจกรรม (Uys และชต์, 1987) Munilla-โมแรนและ Saborido-ลเรย์ (1996) กล่าวถึง
ความเป็นไปได้ของการย่อยคาร์โบไฮเดรตเริ่มต้นจากกระเพาะอาหารของบ็ทะเลเนื่องจากการ
ปรากฏตัวของกิจกรรมที่มีอะไมเลส อะไมเลสก็อาจจะจำเป็นในการย่อยไกลโคเจน
แหล่งพลังงานที่พบในเนื้อเยื่อของสัตว์ การดำรงอยู่ของอะไมเลสใน arowana
ควรรับประกันเพิ่มเติมในเชิงลึกการศึกษาลักษณะของเอนไซม์เพื่อยืนยันว่า
สูตรของอาหารแห้งที่มีแหล่งคาร์โบไฮเดรตที่เป็นไปได้ ความรู้เกี่ยวกับ
กิจกรรมอะไมเลสพร้อมภูมิภาคที่แตกต่างกันของลำไส้ก็จะให้ภาพรวมที่ชัดเจนใน
การย่อยคาร์โบไฮเดรตในปลานี้.
Arowana จะต้องมีกิจกรรมเอนไซม์ไลเปสที่สำคัญได้อย่างมีประสิทธิภาพการย่อยอาหารที่มีไขมันสูง
การบริโภคจากแมลงและปลาเหยื่อที่มีขนาดเล็ก ในการเปรียบเทียบปลานิลได้รับรายงาน
แสดงการกระจาย จำกัด และระดับของกิจกรรมตามลำไส้ของมันอาจเป็นเพราะของ
การบริโภคต่ำของไขมันจากอาหารที่เกี่ยวข้องกับโรงงาน (Tengjaroenkul et al., 2000).
การศึกษาครั้งนี้แสดงให้เห็นถึงปัจจุบันปรากฏตัวของหลาย ประเภทของการย่อยอาหารที่สำคัญ
โปรตีเอส, อะไมเลสและการทำงานเอนไซม์ไลเปสที่อวัยวะย่อยอาหารต่างๆที่สำคัญของ arowana
ปลา การดำรงอยู่ของเอนไซม์เหล่านี้ก็หมายความว่า arowana มีความสามารถในการย่อย
ช่วงกว้างของส่วนผสมที่ทำให้การพัฒนาของค่าใช้จ่ายที่มีประสิทธิภาพอาหารผสมสำหรับ
การทำการเกษตรอย่างเข้มข้นของปลานี้เป็นไปได้ นอกจากนี้การลดต้นทุนค่าอาหารสูตรอาหารที่
ได้รับอนุญาตให้จัดการขององค์ประกอบด้านโภชนาการพ่อแม่พันธุ์และโรค treatm
การแปล กรุณารอสักครู่..

นอกจากนี้ยังพบลูซีน
316 . Natalia et al . 233 / เพาะเลี้ยงสัตว์น้ำ ( 2004 ) 305 – 320
บางหนจะเหมือนกันปัจจุบันลำไส้ของปลาคาร์พ และ sabapathy เตียว ( 1993 )
เสนอว่าลูซีนบางหนอาจชดเชยกิจกรรมเอนไซม์ต่ำใน
ปลากะพงโดยใช้ย่อยโอลิโกเปบไทด์ในกรดอะมิโนฟรีสำหรับการดูดซับ บ่ม
ของลำไส้และตับอ่อนด้วย EDTA ที่เกิดจากสารสกัดยับยั้งระหว่างและ 29.8 36.7 % .
ที่อื่น เกิด 29 – 46 % ได้รับการรายงานในหลายชนิด กินทั้งพืชและสัตว์ ( ชอง
et al . , 2002b ; การ์เซีย carreno et al . , 2002 ) การปรากฏตัวของทั้งเอนไซม์ในลำไส้และทาง
metalloproteases อะโรวาน่าและตับอ่อน บ่งบอกการกระทำพร้อมกันทั้ง
โดยกลุ่มเหล่านี้ของเอนไซม์ในการย่อยโปรตีน ( munilla โมรัน และ สตาร์ค , 2533 ) .
ต่อไปนี้การพอลิเพปไทด์โดยเพพซินและ endopeptidases ( ทริปสิบโท )
เป็นโซ่ยาวที่ดูโซเพปทิเดสเช่นบันทึกระยะต่างๆและบางหนเพิ่มเติมโปรตีนเปปไทด์นี้
มีขนาดเล็ก และกรดอะมิโนกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสที่ได้รับรายงานในพืชชนิดต่าง ๆและ กินทั้งพืชและสัตว์จะต้องหยุดลงเนื่องจาก
polysaccharides เป็นน้ําตาลห่วงโซ่สั้น ( Hidalgo et al . , 1999 )
บทบาทของเอนไซม์ในพืชกินแมลง ปลา อย่างไรก็ตามยังคงน่าสงสัยเนื่องจากต่ำหรือขาด
คาร์โบไฮเดรตที่บริโภคในสภาพแวดล้อมธรรมชาติ จากกิจกรรมปานกลางแต่มี
มีรายงานจากสัตว์กินเนื้อชนิด ( sabapathy และเตียว , 1993 ; chakrabarti et al . , 1995 ;
munilla Moran saborido และเรย์ , 1996 ) Fernandez et al . ( 2001 ) อย่างไรก็ตามพบว่ากิจกรรมที่เฉพาะเจาะจง
เลสค่อนข้างสูงกว่าเมื่อเทียบกับพืช sparidae
ประเภทกินเนื้อ และ uys แฮ็ชท์ ( 1987 ) ในการศึกษาด้วย clariid ความสามารถ
ปลาดุกชนิดย่อยอาหารหลากหลายของอาหารยังตรวจพบกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสสูงในตับอ่อนและ
ส่วนหลังของลำไส้ ส่วนเลส / ซินต่ำได้รับการแนะนำเป็นตัวบ่งชี้
สำหรับสัตว์กินเนื้ออุปนิสัยในปลา ( โฮเฟอร์ และ schiemer , 1981 ) มันเป็น , อย่างไรก็ตาม , ไม่ได้
สามารถเปรียบเทียบได้กับการศึกษาอื่น ๆ เนื่องจาก ค่ากิจกรรมต่างๆ
ความแตกต่างของวิธีการเช่นภาพอาหารของปลาก่อนเวลาเพื่อการสกัดเอนไซม์
และวิธีการวิเคราะห์ การศึกษานี้แสดงให้เห็นว่า การเกิดของเอนไซม์อะไมเลสใน
arowana predatory สูง , เกิดขึ้นในลำไส้และตับอ่อน ภูมิภาค กิจกรรม
ตรวจพบในกระเพาะอาหารอาจจะเนื่องจากการปนเปื้อนจากภายนอกจากกิจกรรม ( และลำไส้
uys แฮ็ชท์ , 1987 )
การแปล กรุณารอสักครู่..
