Alkaline phosphatase (AP) is a wide

Alkaline phosphatase (AP) is a widely distributed non-specific phosphomonoesterase that functions through formation of a covalent phosphoseryl intermediate (E-P). The enzyme also catalyzes phosphoryl transfer reaction to various alcohols. Escherichia coli AP is a homodimer with 449 residues per monomer. It is a metalloenzyme with two Zn2+ and one Mg2+ at each active site. The crystal structure of native E. coli AP complexed with inorganic phosphate (Pi), which is a strong competitive inhibitor as well as a substrate for the reverse reaction, has been refined at 2.0 A resolution. Some parts of the molecular have been retraced, starting from the previous 2.8 A study. The active site has been modified substantially and is described in this paper. The changes in the active site region suggest the need to reinterpret earlier spectral data, and suggestions are made. Also presented are the structures of the Cd-substituted enzyme complexed with inorganic phosphate at 2.5 A resolution, and the phosphate-free native enzyme at 2.8 A resolution. At pH 7.5, where the X-ray data were collected, the Cd-substituted enzyme is predominantly the covalent phosphoenzyme (E-P) while the native Zn/Mg enzyme exists in predominantly noncovalent (E.P) form. Implication of these results for the catalytic mechanism of the enzyme is discussed. APs from other sources are believed to function in a similar manner.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อัลคาไลน์ฟอสฟาเตส (AP) เป็น phosphomonoesterase ไม่ใช่เฉพาะการกระจายอย่างกว้างขวางที่ผ่านก่อเป็น covalent phosphoseryl กลาง (E-P) เอนไซม์นี้ยัง catalyzes phosphoryl ปฏิกิริยาการถ่ายโอนการ alcohols ต่าง ๆ Escherichia coli AP homodimer กับตก 449 ต่อน้ำยาได้ Metalloenzyme สอง Zn2 + และหนึ่ง Mg2 + ที่แต่ละเว็บไซต์ใช้งานได้ โครงสร้างผลึกของภาษา E. coli complexed กับฟอสเฟตอนินทรีย์ (ปี่), ซึ่งเป็นผลการแข่งขันที่แข็งแกร่งรวมทั้งพื้นผิวสำหรับปฏิกิริยาย้อนกลับ AP ได้รับที่ความละเอียด 2.0 A บางส่วนของโมเลกุลที่มีถูกข้า ตั้งแต่ 2.8 ก่อนหน้านี้การศึกษา ใช้มีการปรับเปลี่ยนมาก และอธิบายไว้ในเอกสารนี้ ต้อง reinterpret ก่อนหน้าสเปกตรัมข้อมูลแนะนำการเปลี่ยนแปลงในภูมิภาคใช้ และคำแนะนำจะ นำเสนอยัง มีโครงสร้างการแทนซีดีเอนไซม์ complexed กับอนินทรีย์ฟอสเฟตที่ความละเอียด 2.5 A และเอนไซม์ฟรีฟอสเฟตดั้งเดิมที่ 2.8 A มีความละเอียด ที่ pH 7.5 ซึ่งการเอกซเรย์ได้รวบรวมข้อมูล เอนไซม์แทนซีดีได้เป็น phosphoenzyme covalent (อีพี) ในขณะที่เอนไซม์ Zn/Mg พื้นเมืองมีอยู่ในแบบฟอร์ม (E.P) เป็น noncovalent ปริยายของผลลัพธ์เหล่านี้สำหรับกลไกตัวเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์จะกล่าวถึง APs จากแหล่งอื่น ๆ เชื่อว่าทำงานในลักษณะคล้ายกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

อัลคาไลน์ฟอสฟา (AP) คือการกระจายอย่างกว้างขวาง phosphomonoesterase ไม่เฉพาะเจาะจงที่ผ่านฟังก์ชั่นการก่อตัวของ phosphoseryl โควาเลนกลาง (EP) เอนไซม์ยังกระตุ้นปฏิกิริยาการโอน phosphoryl แอลกอฮอล์ต่างๆ อีโค AP เป็น homodimer กับ 449 ตกค้างต่อโมโนเมอร์ มันเป็น metalloenzyme สอง Zn2 + และ Mg2 + ในแต่ละเว็บไซต์ที่ใช้งาน โครงสร้างผลึกของพื้นเมืองของเชื้อ E. coli AP complexed กับฟอสเฟตนินทรีย์ (Pi) ซึ่งเป็นสารยับยั้งการแข่งขันที่แข็งแกร่งเช่นเดียวกับสารตั้งต้นสำหรับปฏิกิริยาย้อนกลับได้รับการกลั่นที่ 2.0 มติ บางส่วนของโมเลกุลที่ได้รับการถอยเริ่มต้นจากก่อนหน้านี้ 2.8 การศึกษา เว็บไซต์ที่ใช้งานได้รับการแก้ไขอย่างมีนัยสำคัญและมีการอธิบายไว้ในบทความนี้ การเปลี่ยนแปลงในภูมิภาคใช้งานเว็บไซต์แนะนำจำเป็นที่จะต้องแปลข้อมูลสเปกตรัมก่อนหน้านี้และข้อเสนอแนะที่จะทำ นำเสนอยังมีโครงสร้างของเอนไซม์ Cd-ทดแทน complexed กับฟอสเฟตนินทรีย์ที่ 2.5 มติและเอนไซม์พื้นเมืองฟอสเฟตฟรีที่ 2.8 มติ ที่ pH 7.5 ที่ข้อมูลเอ็กซ์เรย์ที่ถูกเก็บรวบรวม, เอนไซม์ Cd-แทนเป็นเด่น phosphoenzyme โควาเลนต์ (EP) ในขณะที่ชาวพื้นเมือง Zn / Mg เอนไซม์ที่มีอยู่ในส่วนใหญ่ noncovalent (EP) รูปแบบ ความหมายของผลลัพธ์เหล่านี้สำหรับกลไกการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่จะกล่าวถึง APs จากแหล่งอื่น ๆ มีความเชื่อมั่นในการทำงานในลักษณะที่คล้ายกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

อัลคาไลน์ฟอสฟาเตส ( AP ) มีการกระจายอย่างกว้างขวางไม่เฉพาะ phosphomonoesterase ที่ฟังก์ชั่นผ่านรูปแบบของการ phosphoseryl กลาง ( e-p ) เอนไซม์และปฏิกิริยาการถ่ายโอนไปยังฟ ฟอริลแอลกอฮอล์ต่างๆ Escherichia coli AP เป็นโฮโมไดเมอร์กับไม่ตกค้างต่อโมโนเมอร์ มันเป็นเมทัลโลเ ไซม์กับสอง zn2 และหนึ่ง mg2 ในแต่ละการใช้งานเว็บไซต์โครงสร้างผลึกของภาษา E . coli AP complexed กับอนินทรีย์ฟอสเฟต ( Pi ) ซึ่งมีการแข่งขันที่แข็งแกร่ง ซึ่งรวมทั้งพื้นผิวสำหรับย้อนกลับปฏิกิริยาที่ได้รับการขัดเกลาที่ 2.0 ความละเอียด . บางส่วนของโมเลกุลได้ retraced เริ่มต้นจากเดิม 2.8 การศึกษา . เว็บไซต์ที่ใช้งานมีการเปลี่ยนแปลง อย่างมาก และมีการอธิบายไว้ในบทความนี้การเปลี่ยนแปลงในภูมิภาคเว็บไซต์ที่ใช้งาน แนะนำว่าต้องตีความก่อนหน้านี้ข้อมูลสเปกตรัมและข้อเสนอแนะที่ทํา ยังนำเสนอเป็นโครงสร้างของแผ่นซีดีทดแทนเอนไซม์ complexed กับอนินทรีย์ฟอสเฟตที่ 2.5 ความละเอียดและฟอสเฟตฟรีพื้นเมืองเอนไซม์ที่ 2.8 ความละเอียด . ที่ pH 7.5 , ข้อมูลการเก็บรวบรวมรังสี ,ซีดีทดแทนเอนไซม์เด่นที่ phosphoenzyme โควา ( e-p ) ในขณะที่เอนไซม์สังกะสี / มก. พื้นเมืองที่มีอยู่ในส่วนใหญ่ noncovalent ( e.p ) แบบฟอร์ม ความหมายของผลลัพธ์เหล่านี้เป็นกลไกเร่งของเอนไซม์นี้ โดยจากแหล่งอื่น ๆเชื่อว่าการทำงานในลักษณะที่คล้ายกัน