The cell membrane Na,K-ATPase is a

The cell membrane Na,K-ATPase is a member of the P-type family of active cation transport proteins. Recently the molecular structure of the related sarcoplasmic reticulum Ca-ATPase in an E1 conformation has been determined at 2.6 Å resolution. Furthermore, theoretical models of the Ca-ATPase in E2 conformations are available. As a result of these developments, these structural data have allowed construction of homology models that address the central questions of mechanism of active cation transport by all P-type cation pumps. This review relates recent evidence on functional sites of Na,K-ATPase for the substrate (ATP), the essential cofactor (Mg2+ ions), and the transported cations (Na+ and K+) to the molecular structure. The essential elements of the Ca-ATPase structure, including 10 transmembrane helices and well-defined N, P, and A cytoplasmic domains, are common to all PII-type pumps such as Na,K-ATPase and H,K-ATPases. However, for Na,K-ATPase and H,K-ATPase, which consist of both α- and β-subunits, there may be some detailed differences in regions of subunit interactions. Mutagenesis, proteolytic cleavage, and transition metal-catalyzed oxidative cleavages are providing much evidence about residues involved in binding of Na+, K+, ATP, and Mg2+ ions and changes accompanying E1-E2 or E1-P-E2-P conformational transitions. We discuss this evidence in relation to N, P, and A cytoplasmic domain interactions, and long-range interactions between the active site and the Na+ and K+ sites in the transmembrane segments, for the different steps of the catalytic cycle.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เยื่อหุ้มเซลล์ Na, K-ATPase เป็นสมาชิกของครอบครัวชนิด P ของโปรตีนขนส่งไอออนที่ใช้งานอยู่ เมื่อเร็ว ๆ นี้ โครงสร้างโมเลกุลของเกี่ยวข้อง sarcoplasmic ลัม Ca-ATPase ในรูปแบบ E1 มีได้รับการพิจารณาที่ละเอียดÅ 2.6 นอกจากนี้ แบบจำลองทางทฤษฎีของ Ca-ATPase ใน E2 conformations ได้ โครงสร้างข้อมูลเหล่านี้ได้รับอนุญาตให้ก่อสร้างรุ่น homology ที่อยู่ถามกลางของกลไกการขนส่งไอออนที่ใช้งานอยู่ โดยปั๊มไอออนชนิด P ทั้งหมดเป็นผลจากการพัฒนาเหล่านี้ รีวิวเกี่ยวข้องหลักฐานล่าสุดในไซต์งานของ Na, K-ATPase สำหรับพื้นผิว (ATP), ปัจจัยสำคัญ (Mg2 + ไอออน), และการขนย้ายแคทไอออน (Na + และ K +) ในโครงสร้างโมเลกุล องค์ประกอบสำคัญของโครงสร้าง Ca ATPase เช่น helices รน 10 ดีที่กำหนด N, P และโด เมนที่นำ อยู่ทั่วไปทุกชนิดข้อมูล PII ปั๊มเช่น Na, K-ATPase และ H, K-ATPases อย่างไรก็ตาม สำหรับ Na, K-ATPase และ H, K-ATPase ซึ่งประกอบด้วยของทั้งα - และβ-โปรแกรม อาจมีความแตกต่างที่รายละเอียดในภูมิภาคของปฏิสัมพันธ์ของงานย่อยได้ Mutagenesis ความแตกแยกย่อยโปรตีน และกระบวนการเปลี่ยนโลหะ cleavages ออกซิเดชันจะให้หลักฐานเกี่ยวกับเกี่ยวข้องผูกพันของ Na + K + ATP และ Mg2 + ไอออนและการเปลี่ยนแปลงที่ติดตาม E1-E2 หรือเปลี่ยนโครงสร้างของ E1-E2-รตกค้างมาก เราหารือหลักฐานนี้สัมพันธ์กับ N, P และ A นำเมนโต้ตอบ และพิสัยไกลปฏิสัมพันธ์ระหว่างการใช้งานและ Na + และ K + ในเซ็กเมนต์รน สำหรับขั้นตอนต่าง ๆ ของวงจรตัวเร่งปฏิกิริยา

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เยื่อหุ้มเซลล์ Na, K-ATPase เป็นสมาชิกของครอบครัว P-ประเภทของการใช้งานโปรตีนขนส่งไอออนบวก เมื่อเร็ว ๆ นี้โครงสร้างโมเลกุลของที่เกี่ยวข้อง sarcoplasmic reticulum CA-ATPase ในโครงสร้าง E1 ได้รับการพิจารณาที่ความละเอียด 2.6 นอกจากนี้แบบจำลองทางทฤษฎีของ CA-ATPase ใน conformations E2 ที่มีอยู่ อันเป็นผลมาจากการพัฒนาเหล่านี้โครงสร้างข้อมูลเหล่านี้ได้รับอนุญาตให้ก่อสร้างของรูปแบบที่คล้ายคลึงกันที่อยู่ในคำถามกลางของกลไกของการขนส่งไอออนที่ใช้งานโดยการปั๊มไอออนบวก P-ทุกประเภท รีวิวนี้เกี่ยวข้องกับหลักฐานล่าสุดเกี่ยวกับการทำงานของเว็บไซต์ Na, K-ATPase สำหรับพื้นผิว (เอทีพี) ซึ่งเป็นปัจจัยที่สำคัญ (Mg2 + ไอออน) และไพเพอร์ส่ง (Na + และ K +) เพื่อโครงสร้างโมเลกุล องค์ประกอบที่สำคัญของโครงสร้าง CA-ATPase รวม 10 เอนริเก้รนและมีกำหนด N, P และ A โดเมนนิวเคลียสเป็นเรื่องปกติของทุกปั๊ม PII ชนิดเช่น Na, K-ATPase และ H, K-ATPases อย่างไรก็ตามสำหรับ Na, K-ATPase และ H, K-ATPase ซึ่งประกอบด้วยทั้งα-และβ-หน่วยย่อยอาจจะมีความแตกต่างอย่างละเอียดในภูมิภาคของการมีปฏิสัมพันธ์ subunit ฉับแตกแยกโปรตีน, และการเปลี่ยนแปลงเร่งปฏิกิริยาด้วยโลหะปริออกซิเดชันจะให้หลักฐานมากเกี่ยวกับสารตกค้างที่เกี่ยวข้องในการผูกพันของ Na + K + เอทีพีและ Mg2 + ไอออนและการเปลี่ยนแปลงที่มาพร้อมกับ E1-E2 หรือ E1-P-E2-P เปลี่ยนโครงสร้าง เราหารือหลักฐานในความสัมพันธ์กับ N, P และ A ปฏิสัมพันธ์โดเมนนิวเคลียสและปฏิสัมพันธ์ในระยะยาวระหว่างเว็บไซต์ที่ใช้งานและนา + และ K + เว็บไซต์ในส่วนเบรนสำหรับขั้นตอนที่แตกต่างกันของรอบตัวเร่งปฏิกิริยา

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เยื่อหุ้มเซลล์ Na , K-ATPase เป็นสมาชิกของครอบครัวของโปรตีนขนส่งใช้งานพีบวก . เมื่อเร็วๆนี้ที่เกี่ยวข้องกับโครงสร้างโมเลกุลของโปรตีนในรูปของแคลเซียมเลื่อยซึ่งได้รับการพิจารณาที่ 2.6 •ความละเอียด นอกจากนี้ แบบจำลองของ CA ใน E2 ? บุตรมีอยู่ เป็นผลจากการพัฒนาเหล่านี้ ข้อมูลโครงสร้างเหล่านี้ได้รับอนุญาตให้สร้างเป็นโมเดลที่อยู่คำถามหลักของกลไกของการออกฤทธิ์โดยการขนส่งทุกปั๊มพี . รีวิวนี้เกี่ยวข้องกับหลักฐานล่าสุดในการทำงานของเว็บไซต์นา , K-ATPase สำหรับพื้นผิว ( ATP ) , โคแฟคเตอร์ที่สำคัญ ( mg2 ไอออน ) และขนส่งสาร ( Na + และ K + ) โครงสร้างโมเลกุล องค์ประกอบของ CA โปรตีนโครงสร้าง รวม 10 helices และหัวต่อ N , P และพบโดเมนทั่วไปทุกประเภท เช่น รถยนต์ปั๊ม Na , K-ATPase และ H , k-atpases . อย่างไรก็ตาม สำหรับ Na , K-ATPase และ H , K-ATPase ซึ่งประกอบด้วยทั้งแอลฟา - บีตาและย่อย อาจจะมีบางส่วนของความแตกต่างในภูมิภาคซึ่งการโต้ตอบ การกลายพันธุ์ของโปรตีน , ความแตกแยก , การเร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันของโลหะรอยร้าวให้หลักฐานมากเกี่ยวกับสารตกค้างเกี่ยวข้องผูกพันของ Na + , K + , เอทีพี และ mg2 ไอออนและการเปลี่ยนแปลงกับ e1-e2 หรือ e1-p-e2-p โครงสร้างเปลี่ยน เราได้กล่าวถึงหลักฐานในความสัมพันธ์กับ N , P และโดเมนนี้การโต้ตอบและปฏิสัมพันธ์ระหว่างไซต์งานระยะไกลและ Na + และ K + ในหัวเว็บไซต์ส่วน สำหรับขั้นตอนต่างๆของวัฏจักรเร่งปฏิกิริยา