The kinetic results of these tests

The kinetic results of these tests summarized
in Table 1 show that t1/2 progressively decreased and
the specific rate of first-order protease thermoinactivation (kd)
progressively increased with temperature, which means that its
irreversible denaturation became more and more significant. The
value of kd obtained at 55 ◦C (0.018 h−1) was significantly lower,
and that of t1/2 (37.64 h) higher, than those reported for proteases
from A. awamori (kd = 0.04 h−1; t1/2 = 17.1 h; T = 55 ◦C) [15] and A.
fumigatus (kd = 0.026 h−1; t1/2 = 1.08 h; T = 50 ◦C) [7]. Thus, the acid
protease produced in the current study appears to be more thermostable
than at least some of similar enzymes reported in the
literature.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลการเคลื่อนไหวของการทดสอบเหล่านี้สรุปในตารางที่ 1 แสดงให้เห็นว่า T1 / 2 ลดลงมีความก้าวหน้าและอัตราที่เฉพาะเจาะจงของโปรติเอสสั่งซื้อครั้งแรกthermoinactivation (KD) เพิ่มขึ้นมีความก้าวหน้าที่มีอุณหภูมิซึ่งหมายความว่ามันdenaturation กลับไม่ได้เป็นมากขึ้นและมากขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ ค่าของ KD ได้ที่ 55 ◦C (0.018 H-1) อย่างมีนัยสำคัญที่ต่ำกว่าและที่ของt1 / 2 (37.64 ชั่วโมง) ที่สูงขึ้นกว่าที่รายงานโปรตีเอสจากA. awamori (KD = 0.04 H-1; t1 / 2 = 17.1 เอช; T = 55 ◦C) [15] และ A. fumigatus (KD = 0.026 H-1; t1 / 2 = 1.08 ชั่วโมง; T = 50 ◦C) [7] ดังนั้นกรดน้ำย่อยที่ผลิตในการศึกษาในปัจจุบันดูเหมือนจะร้อนมากขึ้นกว่าอย่างน้อยบางส่วนของเอนไซม์ที่คล้ายกันรายงานในวรรณคดี

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลจากการทดสอบเหล่านี้สรุปได้ในตารางที่ 1 แสดงให้เห็นว่า
T1 / 2 ค่อยๆลดลง และอัตราความเฉพาะของเอนไซม์โปรติเอส

thermoinactivation ( KD ) มีความก้าวหน้าเพิ่มขึ้นกับอุณหภูมิซึ่งหมายความว่ามันไม่ได้
( เป็นมากขึ้นและอย่างมีนัยสำคัญมากขึ้น
ค่าของ KD ได้ 55 ◦ C ( 0.018 H − 1 ) อย่างมีนัยสำคัญลดลง
และ T1 / 2 ( 37.64 H ) สูงกว่ากว่าที่รายงานสำหรับ proteases
จาก awamori ( Kd = 0.04 H − 1 ; T1 / 2 = 17.1 h ; t = 55 ◦ C ) [ 15 ] และ A .
fumigatus ( Kd = 0.026 H − 1 ; T1 / 2 = 1.08 h ; t = 50 ◦ C ) [ 7 ] ดังนั้นกรด
เอสที่ผลิตในการศึกษาปัจจุบันจะปรากฏความร้อนมากขึ้น
กว่าอย่างน้อยบางส่วนของเอนไซม์เหมือนกัน
รายงานในวรรณคดี